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dimanche 11 décembre 2022

Glycyrrhiza inflata


Glycon de_Croton/Glycon de Croton :
Glycon de Crotone était un ancien athlète grec répertorié par Eusèbe de Césarée comme vainqueur de la course de stade de la 48e Olympiade (588 avant JC). Il a été le premier vainqueur de Magna Graecia. Pausanias raconte son nom comme Glaukias.

Glyconéogenèse/Glyconéogenèse :
La glyconéogenèse est la synthèse du glycogène sans utiliser de glucose ou d'autres glucides, en utilisant à la place des substances comme les protéines et les graisses. Un exemple est la conversion de l'acide lactique en glycogène dans le foie.
Glyconique/Glyconique :
Glyconic (de Glycon, un poète lyrique grec) est une forme de mètre dans la poésie classique grecque et latine. La ligne glyconique est la forme la plus basique du vers éolien, et elle est souvent combinée avec d'autres. La forme de base (souvent abrégée en gl) est la suivante : xx – uu – u – Ici « x » indique un anceps, « – » un longum et « u » un brevis. « xx » est connu sous le nom de base éolienne, qui peut être un spondeus « – – », un trochée « – u » ou un iamb « u – ». Le pied du milieu "- uu -" est un choriambe, car un soi-disant noyau choriambique est un élément déterminant du vers éolien. Comme dans toutes les formes de vers classiques, le phénomène de brevis in longo est observé, donc bien que la dernière syllabe puisse en fait être courte ou longue, elle "compte" toujours aussi longtemps. La version acéphale ("sans tête") ( ^ gl ), également connue sous le nom de telesillean ( latin : telesilleus ), est: x - uu - u - Les séries de lignes glyconiques sont souvent terminées par un pherecratean (un glyconique sans le dernier brevis : xx – uu – –), comme dans les strophes glyconiques et phérécratiques trouvées dans Anacréon et Catulle (c'est-à-dire Catulle 34 et 61). La combinaison de glyconique et de pherecratean reçoit le nom de priapean ( latin : priapeus ): xx - uu - u - | xx – uu – –
Glycopeptide/Glycopeptide :
Les glycopeptides sont des peptides qui contiennent des fractions glucidiques (glycanes) liées de manière covalente aux chaînes latérales des résidus d'acides aminés qui constituent le peptide. Au cours des dernières décennies, il a été reconnu que les glycanes à la surface des cellules (attachés aux protéines membranaires ou aux lipides) et ceux liés aux protéines (glycoprotéines) jouent un rôle essentiel en biologie. Par exemple, il a été démontré que ces constructions jouent un rôle important dans la fécondation, le système immunitaire, le développement du cerveau, le système endocrinien et l'inflammation. et les applications biotechnologiques.
Glycopeptide alpha-N-acétylgalactosaminidase/Glycopeptide alpha-N-acétylgalactosaminidase :
Endo-α-N-acétylgalactosaminidase (EC 3.2.1.97, endo-α-acétylgalactosaminidase, endo-α-N-acétyl-D-galactosaminidase, mucinaminylsérine mucinaminidase, D-galactosyl-3-(N-acétyl-α-D-galactosaminyl )-L-sérine mucinaminohydrolase, endo-α-GalNAc-ase, D-galactosyl-N-acétyl-α-D-galactosamine D-galactosyl-N-acétyl-galactosaminohydrolase) est une enzyme avec le nom systématique glycopeptide-D-galactosyl- N-acétyl-α-D-galactosamine D-galactosyl-N-acétyl-galactosaminohydrolase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante 3-O-bêta-D-galactosyl-N-acétyl-alpha-D-galactosaminyl-L-sérine-[protéine] + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 3-O-bêta-D -galactosyl-N-acétyl-alpha-D-galactosamine + L-sérine-[protéine]L'enzyme catalyse la libération de Gal-(1->3)-bêta-GalNAc alpha-lié aux résidus sérine ou thréonine de type mucine glycoprotéines. Les glycopeptides α-N-acétylgalactosaminidases appartiennent à la famille GH101 des glycoside hydrolases.
Antibiotique glycopeptidique/Antibiotique glycopeptidique :
Les antibiotiques glycopeptidiques sont une classe de médicaments d'origine microbienne composés de peptides non ribosomiques cycliques ou polycycliques glycosylés. Les antibiotiques glycopeptidiques importants comprennent les antibiotiques anti-infectieux vancomycine, teicoplanine, télavancine, ramoplanine et décaplanine, corbomycine, complestatine et l'antibiotique antitumoral bléomycine. La vancomycine est utilisée si une infection par Staphylococcus aureus résistant à la méthicilline (SARM) est suspectée.
Glycophorine/Glycophorine :
Une glycophorine est une sialoglycoprotéine de la membrane d'un globule rouge. C'est une protéine transmembranaire et transporte des molécules de sucre. Il est fortement glycosylé (60%). Les glycophorines sont riches en acide sialique, ce qui donne aux globules rouges une couche très chargée hydrophile. Cela leur permet de circuler sans adhérer à d'autres cellules ou parois vasculaires. On pense qu'une mutation particulière des glycophorines produit une réduction de 40 % du risque de paludisme grave.
Glycophorine A/Glycophorine A :
La glycophorine A (groupe sanguin MNS), également connue sous le nom de GYPA, est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène GYPA. GYPA a également été récemment désigné CD235a (cluster of differentiation 235a).
Glycophorine C/Glycophorine C :
La glycophorine C (GYPC ; CD236/CD236R ; glycoprotéine bêta ; glycoconnectine ; PAS-2') joue un rôle important sur le plan fonctionnel dans le maintien de la forme des érythrocytes et la régulation des propriétés du matériau membranaire, éventuellement par son interaction avec la protéine 4.1. De plus, il a déjà été démontré que les membranes déficientes en protéine 4.1 présentent une teneur réduite en glycophorine C. C'est également une protéine membranaire intégrale de l'érythrocyte et agit comme récepteur de la protéine de Plasmodium falciparum PfEBP-2 (protéine de liaison aux érythrocytes 2; baebl ; EBA-140).
Glycopolymère/Glycopolymère :
Le glycopolymère est un polymère synthétique avec des glucides pendants. Les glycopolymères jouent un rôle important dans de nombreux événements de reconnaissance biologique tels que l'adhésion cellule-cellule, le développement de nouveaux tissus et le comportement infectieux des virus et des bactéries. Ils ont un potentiel élevé dans l'administration ciblée de médicaments, l'ingénierie tissulaire et la synthèse de matériaux biocompatibles. Le premier glycopolymère a été synthétisé en 1978 par polymérisation radicalaire. Des efforts ultérieurs ont été consacrés à la synthèse de glycopolymères de structures et de tailles variées, et les techniques de synthèse se sont élargies à la polymérisation radicalaire contrôlée/vivante, la polymérisation par ouverture de cycle, la polymérisation par métathèse par ouverture de cycle et la post-fonctionnalisation.
Glycoprotéine/Glycoprotéine :
Les glycoprotéines sont des protéines qui contiennent des chaînes d'oligosaccharides liées de manière covalente à des chaînes latérales d'acides aminés. Le glucide est attaché à la protéine dans une modification co-traductionnelle ou post-traductionnelle. Ce processus est connu sous le nom de glycosylation. Les protéines extracellulaires sécrétées sont souvent glycosylées. Dans les protéines qui ont des segments s'étendant de manière extracellulaire, les segments extracellulaires sont également souvent glycosylés. Les glycoprotéines sont également souvent des protéines membranaires intégrales importantes, où elles jouent un rôle dans les interactions cellule-cellule. Il est important de distinguer la glycosylation basée sur le réticulum endoplasmique du système sécrétoire de la glycosylation cytosolique-nucléaire réversible. Les glycoprotéines du cytosol et du noyau peuvent être modifiées par l'ajout réversible d'un seul résidu GlcNAc qui est considéré comme réciproque à la phosphorylation et les fonctions de ceux-ci sont susceptibles d'être un mécanisme de régulation supplémentaire qui contrôle la signalisation basée sur la phosphorylation. En revanche, la glycosylation sécrétoire classique peut être structurellement essentielle. Par exemple, l'inhibition de la glycosylation liée à l'asparagine, c'est-à-dire liée à N, peut empêcher le repliement correct de la glycoprotéine et une inhibition totale peut être toxique pour une cellule individuelle. En revanche, la perturbation du traitement des glycanes (élimination/ajout enzymatique de résidus glucidiques au glycane), qui se produit à la fois dans le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi, est dispensable pour les cellules isolées (comme en témoigne la survie avec des inhibiteurs de glycosides) mais peut conduire à des maladie (troubles congénitaux de la glycosylation) et peut être mortelle dans les modèles animaux. Il est donc probable que le traitement fin des glycanes soit important pour la fonctionnalité endogène, comme le trafic cellulaire, mais que cela soit probablement secondaire à son rôle dans les interactions hôte-pathogène. Un exemple célèbre de ce dernier effet est le système de groupe sanguin ABO. Bien qu'il existe différents types de glycoprotéines, les plus courantes sont les glycoprotéines N-liées et O-liées. Ces deux types de glycoprotéines se distinguent par des différences structurelles qui leur donnent leur nom. Les glycoprotéines varient considérablement en composition, produisant de nombreux composés différents tels que des anticorps ou des hormones. En raison du large éventail de fonctions dans le corps, l'intérêt pour la synthèse des glycoprotéines à usage médical a augmenté. Il existe maintenant plusieurs méthodes pour synthétiser les glycoprotéines, y compris la recombinaison et la glycosylation des protéines. La glycosylation est également connue pour se produire sur les protéines nucléocytoplasmiques sous la forme de O-GlcNAc.
Glycoprotéine-N-acétylgalactosamine 3-bêta-galactosyltransférase/Glycoprotéine-N-acétylgalactosamine 3-bêta-galactosyltransférase :
En enzymologie, une glycoprotéine-N-acétylgalactosamine 3-bêta-galactosyltransférase (EC 2.4.1.122) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique UDP-galactose + glycoprotéine N-acétyl-D-galactosamine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} UDP + glycoprotéine D-galactosyl-1,3-N-acétyl-D-galactosamineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'UDP-galactose et la glycoprotéine N-acétyl-D-galactosamine, alors que ses deux produits sont l'UDP et la glycoprotéine D-galactosyl-1, 3-N-acétyl-D-galactosamine. Cette enzyme appartient à la famille des glycosyltransférases, plus précisément les hexosyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est UDP-galactose:glycoprotéine-N-acétyl-D-galactosamine 3-bêta-D-galactosyltransférase. Cette enzyme est également appelée uridine diphosphogalactose-mucine bêta-(1->3)-galactosyltransférase. Cette enzyme participe à la biosynthèse des o-glycanes et aux structures des glycanes - biosynthèse 1.
Glycoprotéine-fucosylgalactoside aN-acétylgalactosaminyltransférase/Glycoprotéine-fucosylgalactoside aN-acétylgalactosaminyltransférase :
En enzymologie, une glycoprotéine-fucosylgalactoside alpha-N-acétylgalactosaminyltransférase (EC 2.4.1.40) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique UDP-N-acétyl-D-galactosamine + glycoprotéine-alpha-L-fucosyl-(1,2)- D-galactose ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} UDP + glycoprotéine-N-acétyl-alpha-D-galactosaminyl-(1,3)-[alpha-L-fucosyl-(1,2)]-D-galactoseAinsi, les deux les substrats de cette enzyme sont l'UDP-N-acétyl-D-galactosamine et la glycoprotéine-alpha-L-fucosyl-(1,2)-D-galactose, alors que ses 3 produits sont l'UDP, la [[glycoprotéine-N-acétyl-alpha- D-galactosaminyl-(1,3)-[alpha-L-fucosyl-]] et [[(1,2)]-D-galactose]]. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles des glycosyltransférases hexosyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est UDP-N-acétyl-D-galactosamine:glycoprotéine-alpha-L-fucosyl-(1,2)-D-ga lactose 3-N-acétyl-D-galactosaminyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent A-transférase, histo-groupe sanguin A glycosyltransférase, (Fucalpha1 → 2Galalpha1 → 3-N-acétylgalactosaminyltransférase), UDP-GalNAc:Fucalpha1 → 2Galalpha1 → 3-N-acétylgalactosaminyltransférase, alpha-3-N-acétylgalactosaminyltransférase , substance du groupe sanguin alpha-acétyltransférase, substance du groupe sanguin A acétylgalactosaminyltransférase dépendante, fucosylgalactose acétylgalactosaminyltransférase, histo-acétylgalactosaminyltransférase du groupe sanguin A, histo-groupe sanguin A transférase, UDP-N-acétyl-D-galactosamine:alpha-L-fucosyl -1,2-D-galactose et 3-N-acétyl-D-galactosaminyltransférase. Cette enzyme participe à 3 voies métaboliques : les lactoséries et néolactoséries de la biosynthèse des glycosphingolipides, ainsi que la biosynthèse des structures glycanniques.
Glycoprotéine 100/Glycoprotéine 100 :
La glycoprotéine 100, gp100 ou protéine de mélanocyte PMEL a une longueur de 661 acides aminés et est une glycoprotéine transmembranaire de type I enrichie en mélanosomes, qui sont les organites producteurs de mélanine dans les mélanocytes. Cette protéine est impliquée dans la maturation des mélanosomes. La protéine gp100 est un antigène de mélanome, c'est-à-dire un antigène associé à une tumeur. De courts fragments de celui-ci ont été utilisés pour développer le vaccin anticancéreux gp100 qui est ou contient gp100:209-217(210M). La protéine gp100 recombinante hydrophile (HR-gp100) a été appliquée par voie topique sur la peau humaine intacte in vitro et utilisée comme vaccin dans un modèle murin. Il a été démontré que la HR-gp100 pénètre dans la peau humaine et est traitée et présentée par les cellules dendritiques humaines. Dans le modèle murin, un vaccin à base de HR-gp100 a déclenché des réponses de lymphocytes T spécifiques à l'antigène, comme le montrent les tests de prolifération, ELISA et la coloration intracellulaire pour l'IFN-γ. La glycoprotéine 100 (GP100) est une protéine longue de 661 acides aminés qui contient des antigènes de différenciation.[1] GP100 est une protéine liée à la membrane qui est exprimée dans les mélanocytes et les cellules pigmentées de la rétine et dans la plupart des mélanomes malins. Il a été largement étudié pour être utilisé comme cible pour l'immunothérapie du mélanome. GP100 agit sur les fonctions de mélanogenèse, de biogenèse des mélanosomes et de polymérisation de la mélanine (Eisenberg) [2] Il existe différentes séquences du peptide GP100 qui pourraient être utilisées pour l'immunisation contre les tumeurs. Selon une étude de cas, des modifications de GP100 telles que GP100-209 et GP100-208 ont montré un plus grand nombre de CTL spécifiques à l'antigène (lymphocytes T cytotoxiques) qui peuvent cibler et tuer les cellules cancéreuses (Eisenberg).[3]
Glycoprotéine 130/Glycoprotéine 130 :
La glycoprotéine 130 (également connue sous le nom de gp130, IL6ST, IL6R-bêta ou CD130) est une protéine transmembranaire qui est le membre fondateur de la classe de tous les récepteurs de cytokines. Il forme une sous-unité du récepteur de cytokine de type I au sein de la famille des récepteurs IL-6. Elle est souvent appelée sous-unité gp130 commune et est importante pour la transduction du signal après l'engagement des cytokines. Comme avec d'autres récepteurs de cytokines de type I, la gp130 possède un motif d'acides aminés WSXWS qui assure le repliement correct des protéines et la liaison au ligand. Il interagit avec les Janus kinases pour déclencher un signal intracellulaire suite à l'interaction du récepteur avec son ligand. Structurellement, la gp130 est composée de cinq domaines de fibronectine de type III et d'un domaine de type C2 de type immunoglobuline (de type immunoglobuline) dans sa partie extracellulaire.
Glycoprotéine 2-bêta-D-xylosyltransférase/Glycoprotéine 2-bêta-D-xylosyltransférase :
En enzymologie, une glycoprotéine 2-bêta-D-xylosyltransférase (EC 2.4.2.38) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique UDP-D-xylose + N4-{N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2 )-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D - mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D- glucosaminyl}asparagine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} UDP + N4-{ N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha- D-mannosyl-(1->6)]-[bêta-D- xylosyl-(1->2)]-bêta-D-mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl- (1->4)-N-acetyl-beta-D-glucosaminyl}asparagineLes 5 substrats de cette enzyme sont l'UDP-D-xylose, le [[N4-{N-acetyl-beta-D-glucosaminyl-(1->2 )-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-]], [[acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6) ]-bêta-D-]], [[mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-]] et [ [glucosaminyl}asparagine]], alors que ses 5 produits sont UDP, [[N4-{ N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-]], [[acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1-> 2)-alpha-D-mannosyl-(1->6)]]-bêta-D-, [[xylosyl-(1->2)]-bêta-D-mannosyl-(1->4)-N- acétyl-bêta-D-glucosaminyl-]], et [[(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl}asparagine]]. Cette enzyme appartient à la famille des glycosyltransférases, plus précisément les pentosyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est UDP-D-xylose:glycoprotéine (D-xylose au mannose 3,6-disubstitué de N4-{N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha- D-mannosyl-(1->3)-[Na cétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D-mannosyl-( 1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glu cosaminyl}asparagine) 2-bêta-D-xylosyltransférase. D'autres noms d'usage courant incluent la bêta1,2-xylosyltransférase, UDP-D-xylose: glycoprotéine (D-xylose au mannose 3,6-disubstitué, de, 4-N-{N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-( 1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-, acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6) ]-bêta-D-, mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D- et glucosaminyl}asparagine) 2-bêta -D-xylosyltransférase. Cette enzyme participe aux structures des glycanes - biosynthèse 1.
Glycoprotéine 3-alpha-L-fucosyltransférase/Glycoprotéine 3-alpha-L-fucosyltransférase :
En enzymologie, une glycoprotéine 3-alpha-L-fucosyltransférase (EC 2.4.1.214) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique GDP-L-fucose + N4-{N-acetyl-beta-D-glucosaminyl-(1->2 )-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D - mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D- glucosaminyl}asparagine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} GDP + N4-{ N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha- D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D-mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-[alpha-L-fucosyl-( 1->3)]-N-acetyl-beta-D-glucosaminyl}asparagineLes 5 substrats de cette enzyme sont le GDP-L-fucose, le [[N4-{N-acetyl-beta-D-glucosaminyl-(1->2 )-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-]], [[acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6) ]-bêta-D-]], [[mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-]] et [ [glucosaminyl}asparagine]], alors que ses 5 produits sont GDP, [[N 4-{N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-]], [[acétyl-bêta-D-glucosaminyl-( 1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D-]], [[mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1 ->4)-[alpha-L-]], et [[fucosyl-(1->3)]-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl}asparagine]]. Cette enzyme appartient à la famille des glycosyltransférases, plus précisément les hexosyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est GDP-L-fucose:glycoprotéine (L-fucose à la N-acétylglucosamine liée à l'asparagine de N4-{N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D -mannosyl-(1->3)-[Na cétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D-man nosyl-(1 ->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glu cosaminyl}asparagine) 3-alpha-L-fucosyl-transférase. D'autres noms couramment utilisés incluent GDP-L-Fuc:N-acétyl-bêta-D-glucosaminide alpha1,3-fucosyltransférase, GDP-L-Fuc:Asn-linked GlcNAc alpha1,3-fucosyltransférase, GDP-fucose:bêta-N -acétylglucosamine (Fuc to, (Fucalpha1->6GlcNAc)-Asn-peptide) alpha1->3-fucosyltransférase, GDP-L-fucose:glycoprotéine (L-fucose lié à l'asparagine, N-acétylglucosamine de, 4-N-{ N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-, acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha -D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D-, mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta- D-, et glucosaminyl}asparagine) 3-alpha-L-fucosyl-transférase. Cette enzyme participe aux structures des glycanes - biosynthèse 1.
Glycoprotéine 6-alpha-L-fucosyltransférase/Glycoprotéine 6-alpha-L-fucosyltransférase :
En enzymologie, une glycoprotéine 6-alpha-L-fucosyltransférase (EC 2.4.1.68) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique GDP-L-fucose + N4-{N-acetyl-beta-D-glucosaminyl-(1->2 )-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D - mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D- glucosaminyl}asparagine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} GDP + N4-{ N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha- D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D-mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-[alpha-L-fucosyl-( 1->6)]-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl}asparagineLes 2 substrats de cette enzyme sont le GDP-L-fucose et le N4-{N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)- alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D-mannosyle -(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl}asparagine, et ses 2 produits sont GDP et N4-{N-acétyle -bêta-D-glucosame inyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->3)-[N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1-> 6)]-bêta-D-mannosyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-[alpha-L-fucosyl-(1->6)]-N -acétyl-bêta-D-glucosaminyl}asparagine. Cette enzyme appartient à la famille des glycosyltransférases, plus précisément les hexosyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est GDP-L-fucose:glycoprotéine (L-fucose à la N-acétylglucosamine liée à l'asparagine de N4-{N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D -mannosyl-(1->3)-[Na cétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D-man nosyl-(1 ->4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-glu cosaminyl}asparagine) 6-alpha-L-fucosyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent GDP-fucose-glycoprotéine fucosyltransférase, GDP-L-Fuc: N-acétyl-bêta-D-glucosaminide alpha1-> 6fucosyltransférase, GDP-L-fucose-glycoprotéine fucosyltransférase, glycoprotéine fucosyltransférase, guanosine diphosphofucose-glycoprotéine fucosyltransférase , GDP-L-fucose:glycoprotéine (L-fucose lié à l'asparagine, N-acétylglucosamine de, 4-N-{N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl- (1->3)-[N-, acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->2)-alpha-D-mannosyl-(1->6)]-bêta-D-, mannosyl-(1- >4)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->4)-N-acétyl-bêta-D-, glucosaminyl}asparagine) 6-alpha-L-fucosyltransférase et FucT. Cette enzyme participe à 3 voies métaboliques : la biosynthèse des n-glycanes, la biosynthèse du sulfate de kératane et les structures glycanes - biosynthèse 1.
Glycoprotéine IX/Glycoprotéine IX :
La glycoprotéine IX (plaquette) (GP9), également connue sous le nom de CD42a (Cluster of Differentiation 42a), est un gène humain. La glycoprotéine plaquettaire IX (GP9) est une petite glycoprotéine membranaire présente à la surface des plaquettes humaines. Il forme un complexe non covalent 1 pour 1 avec la glycoprotéine Ib (GP Ib), un complexe de glycoprotéine membranaire de la surface plaquettaire qui fonctionne comme un récepteur du facteur von Willebrand (VWF; MIM 193400) (connu sous le nom de récepteur de la glycoprotéine Ib-IX-V Complexe). La partie principale du récepteur est un hétérodimère composé de 2 chaînes polypeptidiques, une chaîne alpha (GP1BA ; MIM 606672) et une chaîne bêta (GP1BB ; MIM 138720), liées par des ponts disulfure. Le complexe récepteur complet comprend une association non covalente des sous-unités alpha et bêta avec GP9 et la glycoprotéine plaquettaire V (GP5; MIM 173511). [Fourni par OMIM]
Glycoprotéine Ib/Glycoprotéine Ib :
La glycoprotéine Ib (GPIb), également connue sous le nom de CD42, est un composant du complexe GPIb-V-IX sur les plaquettes. Le complexe GPIb-V-IX se lie au facteur von Willebrand, permettant l'adhésion plaquettaire et la formation de bouchons plaquettaires sur les sites de lésions vasculaires. Il est déficient dans le syndrome de Bernard-Soulier. Une mutation de gain de fonction provoque la maladie de von Willebrand de type plaquettaire. Des auto-anticorps dirigés contre Ib/IX peuvent être produits dans le purpura thrombocytopénique immunitaire. Les composants comprennent GP1BA et GP1BB. Il se complexe avec la Glycoprotéine IX.
Glycoprotéine Ib-IX-V_complex/Glycoprotéine Ib-IX-V complexe :
Le complexe GPIb-IX-V est un complexe récepteur membranaire abondant originaire des mégacaryocytes et exclusivement fonctionnel à la surface des plaquettes. Il fonctionne principalement pour assurer la médiation de la première étape critique de l'adhésion plaquettaire, en facilitant la liaison au facteur von Willebrand (VWF) sur le sous-endothélium endommagé dans des conditions de contrainte de cisaillement élevée des fluides. Bien que le ligand principal du récepteur GPIb-V-IX soit le VWF, il peut également se lier à un certain nombre d'autres ligands dans la circulation tels que la thrombine, la P-sélectine, le facteur XI, le facteur XII, le kininogène de haut poids moléculaire ainsi que les bactéries. . Le GPIb-IX-V joue un rôle essentiel dans la thrombose, les métastases et le cycle de vie des plaquettes, et est impliqué dans un certain nombre de processus pathologiques thrombotiques tels que les accidents vasculaires cérébraux ou l'infarctus du myocarde.
Glycoprotéine N-palmitoyltransférase/Glycoprotéine N-palmitoyltransférase :
En enzymologie, une glycoprotéine N-palmitoyltransférase (EC 2.3.1.96) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique palmitoyl-CoA + glycoprotéine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} CoA + N-palmitoylglycoprotéineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le palmitoyl-CoA et la glycoprotéine, alors que ses deux produits sont la CoA et la N-palmitoylglycoprotéine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, en particulier les acyltransférases transférant des groupes autres que les groupes aminoacyle. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est palmitoyl-CoA:glycoprotéine N-palmitoyltransférase. Cette enzyme est également appelée glycoprotéine du mucus acyltransférase grasse. Cette enzyme participe au métabolisme des sucres aminés. Cette enzyme possède au moins un effecteur, le dithiothréitol.
Glycoprotéine O-gras-acyltransférase/Glycoprotéine O-gras-acyltransférase :
En enzymologie, une glycoprotéine O-gras-acyltransférase (EC 2.3.1.142) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique palmitoyl-CoA + glycoprotéine du mucus ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} CoA + O-palmitoylglycoprotéineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont palmitoyl-CoA et glycoprotéine de mucus, alors que ses deux produits sont CoA et O-palmitoylglycoprotéine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, en particulier les acyltransférases transférant des groupes autres que les groupes aminoacyle. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est fat-acyl-CoA: mucus-glycoprotein fat-acyltransferase. Cette enzyme est également appelée protéine acyltransférase.
Glycoprotéine endo-alpha-1,2-mannosidase/Glycoprotéine endo-alpha-1,2-mannosidase :
La glycoprotéine endo-alpha-1,2-mannosidase (EC 3.2.1.130, glucosylmannosidase, endo-alpha-D-mannosidase, endo-alpha-mannosidase, endomannosidase, glucosyl mannosidase) est une enzyme dont le nom systématique est la glycoprotéine glucosylmannohydrolase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante Hydrolyse de l'unité terminale alpha-D-glucosyl-(1,3)-D-mannosyl du composant oligosaccharidique GlcMan9(GlcNAc)2 de la glycoprotéine produite dans la membrane de GolgiCette protéine est impliquée dans la synthèse de glycoprotéines.
Hormones glycoprotéiques, _alpha_polypeptide/Hormones glycoprotéiques, polypeptide alpha :
Hormones glycoprotéiques, le polypeptide alpha est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène CGA. ) sont des hétérodimères constitués de sous-unités alpha et bêta (également appelées chaînes) associées de manière non covalente. Les sous-unités alpha de ces quatre hormones glycoprotéiques humaines sont identiques ; cependant, leurs chaînes bêta sont uniques et confèrent une spécificité biologique. La protéine codée par ce gène est la sous-unité alpha et appartient à la famille des chaînes alpha des hormones glycoprotéiques.
Glycoprotéinose/Glycoprotéinose :
Les glycoprotéines sont des maladies de stockage lysosomal affectant les glycoprotéines, résultant de défauts de la fonction lysosomale. Le terme est parfois réservé aux conditions impliquant la dégradation des glycoprotéines.
Glycoprotéomique/Glycoprotéomique :
La glycoprotéomique est une branche de la protéomique qui identifie, catalogue et caractérise les protéines contenant des glucides à la suite de modifications post-traductionnelles. La glycosylation est la modification post-traductionnelle la plus courante des protéines, mais continue d'être la moins étudiée au niveau du protéome. La spectrométrie de masse (MS) est une technique analytique utilisée pour améliorer l'étude de ces protéines au niveau du protéome. La glycosylation contribue à plusieurs mécanismes biologiques concertés essentiels au maintien de la fonction physiologique. L'étude de la glycosylation des protéines est importante pour comprendre certaines maladies, comme le cancer, car un lien entre une modification de la glycosylation et ces maladies a été découvert. Pour étudier cette modification post-traductionnelle des protéines, des techniques avancées de spectrométrie de masse basées sur la glycoprotéomique ont été développées pour aider en termes d'applications thérapeutiques et de découverte de biomarqueurs.
Bromure de glycopyrronium/Bromure de glycopyrronium :
Le bromure de glycopyrronium est un médicament du groupe des anticholinergiques muscariniques. Il ne traverse pas la barrière hémato-encéphalique et a par conséquent peu ou pas d'effets centraux. Il est disponible sous forme orale, intraveineuse, topique et inhalée. C'est un composé d'ammonium quaternaire synthétique. Le cation, qui est la fraction active, est appelé glycopyrronium (DCI) ou glycopyrrolate (USAN). En juin 2018, le glycopyrronium a été approuvé par la Food and Drug Administration (FDA) des États-Unis pour traiter la transpiration excessive des aisselles, devenant ainsi le premier médicament développé spécifiquement pour réduire la transpiration excessive. Il figure sur la liste des médicaments essentiels de l'Organisation mondiale de la santé.
Tosylate de glycopyrronium/Tosylate de glycopyrronium :
Le tosylate de glycopyrronium, vendu entre autres sous le nom de marque Qbrexza, est un médicament utilisé pour le traitement de l'hyperhidrose axillaire primaire. Il a été approuvé pour un usage médical aux États-Unis en juin 2018 et au Japon en janvier 2022.
Glycorandomisation/Glycorandomisation :
La glycorandomisation est une plate-forme technologique de découverte et de développement de médicaments permettant la diversification rapide de petites molécules bioactives, de médicaments en tête et/ou de médicaments approuvés grâce à la fixation de sucres. Initialement développées comme une méthode facile pour manipuler les substitutions glucidiques de glycosides naturels afin d'obtenir les bibliothèques de produits naturels glycosylés différentiellement correspondantes, les applications de glycorandomisation se sont étendues pour inclure à la fois de petites molécules (médicaments principaux et médicaments approuvés) et même des macromolécules (protéines). Également appelée « glycodiversification », la glycorandomisation a conduit à la découverte de nouveaux analogues de glycosides qui présentent des améliorations en termes de puissance, de sélectivité et/ou d'ADMET par rapport à la molécule mère.
Glycosaminoglycane/Glycosaminoglycane :
Les glycosaminoglycanes (GAG) ou mucopolysaccharides sont de longs polysaccharides linéaires constitués d'unités disaccharidiques répétitives (c'est-à-dire d'unités à deux sucres). L'unité répétitive à deux sucres est constituée d'un sucre uronique et d'un sucre aminé, sauf dans le cas du kératan glycosaminoglycane sulfaté, où, à la place du sucre uronique, il y a une unité galactose. Les GAG se trouvent chez les vertébrés, les invertébrés et les bactéries. Parce que les GAG sont des molécules très polaires et attirent l'eau ; le corps les utilise comme lubrifiants ou amortisseurs. Les mucopolysaccharidoses sont un groupe de troubles métaboliques dans lesquels des accumulations anormales de glycosaminoglycanes se produisent en raison de déficiences enzymatiques.
Glycosaminoglycane galactosyltransférase/Glycosaminoglycane galactosyltransférase :
En enzymologie, une glycosaminoglycane galactosyltransférase (EC 2.4.1.74) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique UDP-galactose + glycosaminoglycane ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} UDP + D-galactosylglycosaminoglycaneAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont UDP-galactose et glycosaminoglycane , tandis que ses deux produits sont l'UDP et le D-galactosylglycosaminoglycane. Cette enzyme appartient à la famille des glycosyltransférases, plus précisément les hexosyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est UDP-galactose:glycosaminoglycane D-galactosyltransférase. Cette enzyme est également appelée uridine diphosphogalactose-mucopolysaccharide galactosyltransférase.
Glycosie tricolore/Glycosie tricolore :
Glycosia tricolor, est une espèce de hanneton à fleurs originaire d'Inde, du Sri Lanka et de Thaïlande.
Glycoside/Glycoside :
En chimie, un glycoside est une molécule dans laquelle un sucre est lié à un autre groupe fonctionnel via une liaison glycosidique. Les glycosides jouent de nombreux rôles importants dans les organismes vivants. De nombreuses plantes stockent des produits chimiques sous forme de glycosides inactifs. Ceux-ci peuvent être activés par hydrolyse enzymatique, ce qui provoque la rupture de la partie sucre, rendant le produit chimique disponible pour utilisation. Beaucoup de ces glycosides végétaux sont utilisés comme médicaments. Plusieurs espèces de papillons Heliconius sont capables d'incorporer ces composés végétaux comme forme de défense chimique contre les prédateurs. Chez les animaux et les humains, les poisons sont souvent liés aux molécules de sucre dans le cadre de leur élimination du corps. En termes formels, un glycoside est toute molécule dans laquelle un groupe sucre est lié par son carbone anomérique à un autre groupe via une liaison glycosidique. Les glycosides peuvent être liés par une liaison glycosidique O- (un O-glycoside), N- (une glycosylamine), S- (un thioglycoside) ou C- (un C-glycoside). Selon l'IUPAC, le nom "C-glycoside" est un abus de langage ; le terme préféré est "composé C-glycosylé". La définition donnée est celle utilisée par l'IUPAC, qui recommande la projection de Haworth pour attribuer correctement les configurations stéréochimiques. De nombreux auteurs exigent en plus que le sucre soit lié à un non-sucre pour que la molécule soit qualifiée de glycoside, excluant ainsi les polysaccharides. Le groupe sucre est alors connu sous le nom de glycone et le groupe non sucre sous le nom de partie aglycone ou génine du glycoside. La glycone peut être constituée d'un seul groupe sucre (monosaccharide), de deux groupes sucre (disaccharide) ou de plusieurs groupes sucre (oligosaccharide). Le premier glycoside jamais identifié était l'amygdaline, par les chimistes français Pierre Robiquet et Antoine Boutron-Charlard, en 1830.
Glycoside-pentoside-hexuronide : cation symporter_family/Glycoside-pentoside-hexuronide : cation symporter family :
La famille Glycoside-Pentoside-Hexuronide (GPH):Cation Symporter fait partie de la grande superfamille des facilitateurs et catalyse l'absorption de sucres (principalement, mais pas exclusivement, des glycosides) en symport avec un cation monovalent (H+ ou Na+). Il a été rapporté que les différents membres de la famille utilisent Na+, H+ ou Li, Na+ ou Li+, ou les trois cations comme cation symporté.
Glycoside hydrolase/Glycoside hydrolase :
Les glycosides hydrolases (également appelées glycosidases ou glycosyl hydrolases) catalysent l'hydrolyse des liaisons glycosidiques dans les sucres complexes. Ce sont des enzymes extrêmement courantes avec des rôles dans la nature, y compris la dégradation de la biomasse comme la cellulose (cellulase), l'hémicellulose et l'amidon (amylase), dans les stratégies de défense antibactériennes (par exemple, le lysozyme), dans les mécanismes de pathogenèse (par exemple, les neuraminidases virales) et dans la fonction cellulaire normale (par exemple, rognage des mannosidases impliquées dans la biosynthèse des glycoprotéines N-liées). Avec les glycosyltransférases, les glycosidases forment la principale machinerie catalytique pour la synthèse et la rupture des liaisons glycosidiques.
Glycoside hydrolase_family_1/Glycoside hydrolase famille 1 :
La famille 1 des glycosides hydrolases est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. bêta-glucosidase (EC 3.2.1.21); bêta-galactosidase (EC 3.2.1.23); 6-phospho-bêta-galactosidase (EC 3.2.1.85); 6-phospho-bêta-glucosidase (EC 3.2.1.86); lactase-phlorizine hydrolase (EC 3.2.1.62), lactase (EC 3.2.1.108); bêta-mannosidase (EC 3.2.1.25); myrosinase (EC 3.2.1.147).
Glycoside hydrolase_family_10/Glycoside hydrolase family 10 :
En biologie moléculaire, la famille 10 des glycosides hydrolases est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. xylanase (EC 3.2.1.8); endo-1,3-bêta-xylanase (EC 3.2.1.32); cellobiohydrolase (EC 3.2.1.91). Ces enzymes étaient autrefois connues sous le nom de cellulase de la famille F. La dégradation microbienne de la cellulose et des xylanes nécessite plusieurs types d'enzymes telles que les endoglucanases (EC 3.2.1.4), les cellobiohydrolases (EC 3.2.1.91) (exoglucanases) ou les xylanases (EC 3.2.1.8 ). Les champignons et les bactéries produisent un spectre d'enzymes cellulolytiques (cellulases) et de xylanases qui, sur la base de similitudes de séquences, peuvent être classées en familles. L'une de ces familles est connue sous le nom de famille de cellulase F ou sous le nom de famille 10 de glycosyl hydrolases.
Glycoside hydrolase_family_100/Glycoside hydrolase family 100 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 100 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne d'enzymes actives glucidiques.
Glycoside hydrolase_family_101/Glycoside hydrolase family 101 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 101 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne d'enzymes actives glucidiques. .
Glycoside hydrolase_family_108/Glycoside hydrolase famille 108 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 108 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Un résidu d'acide glutamique dans un motif Glu-Gly-Gly-Tyr conservé est essentiel pour l'activité catalytique. Chez les bactéries, il peut activer la sécrétion de grosses protéines via la rupture et le réarrangement de la couche de peptidoglycane pendant la sécrétion.
Glycoside hydrolase_family_11/Glycoside hydrolase family 11 :
En biologie moléculaire, la famille 11 des glycosides hydrolases est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Ces enzymes étaient autrefois connues sous le nom de cellulase de la famille G.
Glycoside hydrolase_family_12/Glycoside hydrolase family 12 :
En biologie moléculaire, la famille 12 des glycosides hydrolases est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. .1.151), β-1,3-1,4-glucanase (EC 3.2.1.73) et xyloglucane endotransglycosylase (EC 3.2.1.207). Ces enzymes étaient autrefois connues sous le nom de cellulase de la famille H.
Glycoside hydrolase_family_13/Glycoside hydrolase family 13 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 13 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Les enzymes contenant ce domaine appartiennent à la famille 13 (CAZY GH_13) des glycosyl hydrolases. L'alpha-amylase maltogène est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse des liaisons (1-4)-alpha-D-glucosidiques dans les polysaccharides afin d'éliminer les résidus alpha-maltose successifs des extrémités non réductrices des chaînes lors de la conversion de l'amidon en maltose. D'autres enzymes de cette famille comprennent la néopullulanase, qui hydrolyse le pullulane en panose, et la cyclomaltodextrinase, qui hydrolyse les cyclodextrines.
Glycoside hydrolase_family_14/Glycoside hydrolase family 14 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 14 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 14 CAZY GH_14 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; bêta-amylase (EC 3.2.1.2). Un résidu Glu a été proposé comme résidu catalytique, mais on ne sait pas s'il s'agit du nucléophile ou du donneur de protons. La bêta-amylase est une enzyme qui hydrolyse les liaisons 1,4-alpha-glucosidiques dans les substrats polysaccharidiques de type amidon afin d'éliminer les unités maltose successives des extrémités non réductrices des chaînes. La bêta-amylase est présente dans certaines bactéries ainsi que dans les plantes. Trois régions de séquence hautement conservées se trouvent dans toutes les bêta-amylases connues. La première de ces régions est située dans la section N-terminale des enzymes et contient un aspartate dont on sait qu'il est impliqué dans le mécanisme catalytique. Le second, situé à un emplacement plus central, est centré sur un glutamate qui est également impliqué dans le mécanisme catalytique. La structure 3D d'un complexe de bêta-amylase de soja avec un inhibiteur (alpha-cyclodextrine) a été déterminée à une résolution de 3,0A par diffraction des rayons X. L'enzyme se replie en grands et petits domaines : le grand domaine a un noyau structurel super-secondaire (bêta alpha)8, tandis que le plus petit est formé de deux longues boucles s'étendant des brins bêta-3 et bêta-4 du (bêta alpha) )8 fois. L'interface des deux domaines, ainsi que des boucles plus courtes du noyau (bêta alpha) 8, forment une fente profonde, dans laquelle l'inhibiteur se lie. Deux molécules de maltose se lient également dans la fente, l'une partageant un site de liaison avec l'alpha-cyclodextrine et l'autre assise plus profondément dans la fente.
Glycoside hydrolase_family_15/Glycoside hydrolase famille 15 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 15 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. y[ _]9 La famille des glycosides hydrolases 15 CAZY GH_15 comprend des enzymes avec plusieurs activités connues ; glucoamylase (EC 3.2.1.3); alpha-glucosidase (EC 3.2.1.20); glucodextranase (EC 3.2.1.70). La glucoamylase (GA) catalyse la libération de D-glucose des extrémités non réductrices de l'amidon et d'autres oligo- ou polysaccharides. Des études sur les GA fongiques ont indiqué 3 résidus acides étroitement groupés qui jouent un rôle dans le mécanisme catalytique. Cette région est également conservée dans un GA bactérien récemment séquencé. La structure 3D du pseudo-tétrasaccharide acarbose complexé avec la glucoamylase II(471) d'Aspergillus awamori var. X100 a été déterminé à une résolution de 2,4 A. La protéine appartient à la classe principalement alpha et contient 19 hélices et 9 brins.
Glycoside hydrolase_family_16/Glycoside hydrolase family 16 :
En biologie moléculaire, la famille 16 des glycosides hydrolases est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. y[ _]9 La famille des glycosides hydrolases 16 CAZY GH_16 comprend des enzymes avec un certain nombre d'activités connues ; lichénase (EC 3.2.1.73); xyloglucane xyloglucosyltransférase (EC 2.4.1.207); agarase (EC 3.2.1.81); kappa-carraghénase (EC 3.2.1.83); endo-bêta-1,3-glucanase (EC 3.2.1.39); endo-bêta-1,3-1,4-glucanase (EC 3.2.1.6); endo-bêta-galactosidase (EC 3.2.1.103).
Glycoside hydrolase_family_17/Glycoside hydrolase family 17 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 17 est une famille de glycosides hydrolases. Il se replie dans un canon TIM. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. y[ _]9 La famille des glycosides hydrolases 17 CAZY GH_17 comprend des enzymes avec plusieurs activités connues ; endo-1,3-bêta-glucosidase (EC 3.2.1.39); lichénase (EC 3.2.1.73); exo-1,3-glucanase (EC 3.2.1.58). Actuellement, ces enzymes n'ont été trouvées que dans les plantes et les champignons.
Glycoside hydrolase_family_18/Glycoside hydrolase family 18 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 18 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne d'enzymes actives glucidiques. Certains membres de cette famille, CAZY GH_18, appartiennent au groupe de chitinase de classe II qui comprend la chitinase, la chitodextrinase et la toxine tueuse de Kluyveromyces lactis. Les chitinases hydrolysent les oligosaccharides de la chitine. Un autre membre de la chitinase II est le nouveau gène contenant la protéine 1 contenant le domaine de la chitinase. La famille comprend également diverses glycoprotéines de mammifères; la glycoprotéine du cartilage et les glycoprotéines spécifiques de l'oviducte en sont deux exemples.
Glycoside hydrolase_family_19/Glycoside hydrolase family 19 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 19 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. y[ _]9 La famille des glycosides hydrolases 19 CAZY GH_19 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; chitinase (EC 3.2.1.14). Les chitinases sont des enzymes qui catalysent l'hydrolyse des liaisons bêta-1,4-N-acétyl-D-glucosamine dans les polymères de chitine. Les chitinases appartiennent aux familles de glycoside hydrolases 18 ou 19. Les chitinases de la famille 19 (également appelées classes IA ou I et IB ou II) sont des enzymes de plantes qui fonctionnent dans la défense contre les agents pathogènes fongiques et insectes en détruisant leur paroi cellulaire contenant de la chitine. Les enzymes de classe IA/I et IB/II diffèrent par la présence (IA/I) ou l'absence (IB/II) d'un domaine N-terminal de liaison à la chitine. Le domaine catalytique de ces enzymes est constitué d'environ 220 à 230 résidus d'acides aminés.
Glycoside hydrolase_family_2/Glycoside hydrolase famille 2 :
En biologie moléculaire, la famille 2 des glycosides hydrolases est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. bêta-mannosidase (EC 3.2.1.25); bêta-glucuronidase (EC 3.2.1.31). Ces enzymes contiennent un résidu d'acide glutamique conservé qui s'est avéré, dans Escherichia coli lacZ (P00722), être le catalyseur acide/base général dans le site actif de l'enzyme. Le domaine catalytique des bêta-galactosidases a un noyau de tonneau TIM entouré de plusieurs autres domaines largement bêta. Le domaine de liaison au sucre de ces protéines a un pli en forme de gelée. Ces enzymes comprennent également un domaine bêta-sandwich de type immunoglobuline.
Glycoside hydrolase_family_20/Glycoside hydrolase family 20 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 20 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 20 CAZY GH_20 comprend des enzymes ayant plusieurs activités connues ; bêta-hexosaminidase (EC 3.2.1.52); lacto-N-biosidase (EC 3.2.1.140). L'oxygène carbonyle du groupe acétamido C-2 du substrat agit comme nucléophile/base catalytique dans cette famille d'enzymes. Dans le cerveau et d'autres tissus, la bêta-hexosaminidase A dégrade les gangliosides GM2 ; spécifiquement, l'enzyme hydrolyse les résidus N-acétyl-D-hexosamine terminaux non réducteurs dans les N-acétyl-bêta-D-hexosaminides. Il existe 3 formes de bêta-hexosaminidase : l'hexosaminidase A est un trimère, avec une chaîne alpha, une chaîne bêta-A et une chaîne bêta-B ; l'hexosaminidase B est un tétramère de deux chaînes bêta-A et deux chaînes bêta-B ; et l'hexosaminidase S est un homodimère de chaînes alpha. Les deux chaînes bêta sont issues du clivage d'un précurseur. Des mutations dans la chaîne bêta conduisent à la maladie de Sandhoff, un trouble de stockage lysosomal caractérisé par une accumulation de ganglioside GM2.
Glycoside hydrolase_family_22/Glycoside hydrolase family 22 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 22 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. alpha-lactalbumines. Asp et/ou l'oxygène carbonyle du groupe acétamido C-2 du substrat agit comme nucléophile/base catalytique. L'alpha-lactalbumine est une protéine du lait qui agit comme la sous-unité régulatrice de la lactose synthétase, agissant pour favoriser la conversion de la galactosyltransférase en lactose synthase, essentielle à la production de lait. Dans la glande mammaire, l'alpha-lactalbumine modifie la spécificité de substrat de la galactosyltransférase de la N-acétylglucosamine au glucose. Les lysozymes agissent comme des enzymes bactériolytiques en hydrolysant les liaisons bêta(1->4) entre la N-acétylglucosamine et l'acide N-acétylmuramique dans le peptidoglycane des parois cellulaires procaryotes. Il a également été recruté pour un rôle digestif chez certains ruminants et colobines. Il existe au moins cinq classes différentes de lysozymes : C (type poulet), G (type oie), phage-type (T4), champignons (Chalaropsis) et bactérien (Bacillus subtilis). Il existe peu de similitudes dans les séquences des différents types de lysozymes. Le lysozyme de type C et l'alpha-lactalbumine sont similaires en termes de séquence primaire et de structure, et ont probablement évolué à partir d'une protéine ancestrale commune. Environ 35 à 40% des résidus sont conservés dans les deux protéines ainsi que les positions des quatre liaisons disulfures. Il n'y a cependant aucune similitude de fonction. Une autre différence significative entre les deux enzymes est que toutes les lactalbumines ont la capacité de se lier au calcium, alors que cette propriété est limitée à seulement quelques lysozymes. résidus acides. Il a d'abord été suggéré que le calcium lié à la lactalbumine stabilisait la structure, mais récemment, il a été affirmé que le calcium contrôle la libération de lactalbumine de la membrane de Golgi et que le schéma de liaison des ions peut également affecter les propriétés catalytiques du complexe lactose synthétase.
Glycoside hydrolase_family_24/Glycoside hydrolase family 24 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 24 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 24 CAZY GH_24 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; lysozyme (EC 3.2.1.17). Cette famille comprend le lysozyme du phage lambda et l'endolysine du phage T4 d'Escherichia coli. Le lysozyme aide à libérer les particules de phage mature de la paroi cellulaire en décomposant le peptidoglycane. L'enzyme hydrolyse les liaisons 1,4-bêta entre la N-acétyl-D-glucosamine et l'acide N-acétylmuramique dans les hétéropolymères de peptidoglycane des parois cellulaires procaryotes. L'endolysine d'E. coli fonctionne également dans la lyse des cellules bactériennes et agit comme une transglycosylase. La structure du lysozyme T4 contient 2 domaines, dont l'interface forme la fente du site actif. L'extrémité N-terminale des 2 domaines subit un mouvement de « flexion charnière » autour d'un axe passant par le waist moléculaire. On pense que cette mobilité est importante pour permettre l'accès des substrats au site actif de l'enzyme.
Glycoside hydrolase_family_25/Glycoside hydrolase family 25 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 25 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 25 CAZY GH_25 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; lysozyme (EC 3.2.1.17). Il a été démontré qu'un certain nombre d'enzymes lytiques de la paroi cellulaire sont liées à l'évolution et peuvent être classées dans une seule famille. Deux résidus, un aspartate et un glutamate, se sont révélés importants pour l'activité catalytique de l'enzyme Charalopsis. Ces résidus ainsi que quelques autres à leur voisinage sont conservés dans toutes les protéines de cette famille.
Glycoside hydrolase_family_26/Glycoside hydrolase family 26 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 26 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. mannanase (EC 3.2.1.78) et β-1,3-xylanase (EC 3.2.1.32). La famille 26 englobe principalement les mannanes endo-1,4-bêta-mannosidases. La mannane endo-1,4-bêta-mannosidase hydrolyse le mannane et le galactomannane, mais affiche peu d'activité vis-à-vis des autres polysaccharides de la paroi cellulaire végétale. L'enzyme hydrolyse de manière aléatoire les liaisons 1,4-bêta-D en mannanes, galacto-mannanes, glucomannanes et galactoglucomannanes.
Glycoside hydrolase_family_27/Glycoside hydrolase family 27 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 27 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. d'alpha-galactosidases, d'alpha-N-acétylgalactosaminidases et d'isomaltodextranases qui sont susceptibles de partager un mécanisme catalytique et une topologie structurelle communs. L'alpha-galactosidase (EC 3.2.1.22) (mélibiase) catalyse l'hydrolyse du mélibiose en galactose et glucose. Chez l'homme, la déficience de cette enzyme est à l'origine de la maladie de Fabry (sphingolipidose liée à l'X). L'alpha-galactosidase est présente dans une variété d'organismes. Il existe un degré considérable de similitude dans la séquence de l'alpha-galactosidase de diverses espèces eucaryotes. L'alpha-galactosidase d'Escherichia coli (gène melA), qui nécessite du NAD et du magnésium comme cofacteurs, n'est pas structurellement liée aux enzymes eucaryotes ; au contraire, un plasmide d'Escherichia coli codé par l'alpha-galactosidase (gène rafA P16551) contient une région d'environ 50 acides aminés qui est similaire à un domaine des alpha-galactosidases eucaryotes. L'alpha-N-acétylgalactosaminidase (EC 3.2.1.49) catalyse l'hydrolyse des résidus N-acétyl-D-galactosamine terminaux non réducteurs dans les N-acétyl-alpha-D-galactosaminides. Chez l'homme, la déficience de cette enzyme est à l'origine des maladies de Schindler et de Kanzaki. La séquence de cette enzyme est très proche de celle des alpha-galactosidases eucaryotes.
Glycoside hydrolase_family_28/Glycoside hydrolase family 28 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 28 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 28 CAZY GH_28 comprend des enzymes ayant plusieurs activités connues ; polygalacturonase (EC 3.2.1.15); exo-polygalacturonase (EC 3.2.1.67); exo-polygalacturonase (EC 3.2.1.82); rhamnogalacturonase (CE non définie). La polygalacturonase (PG) (pectinase) catalyse l'hydrolyse aléatoire des liaisons 1,4-alpha-D-galactoside dans le pectate et d'autres galacturonanes. Dans les fruits, la polygalacturonase joue un rôle important dans le métabolisme de la paroi cellulaire au cours de la maturation. Chez les bactéries pathogènes végétales telles que Erwinia carotovora ou Ralstonia solanacearum (Pseudomonas solanacearum) et les pathogènes fongiques tels que Aspergillus niger, la polygalacturonase est impliquée dans la macération et la pourriture molle des tissus végétaux. L'exo-poly-alpha-D-galacturonosidase (EC 3.2.1.82) (exoPG) hydrolyse l'acide peptique de l'extrémité non réductrice, libérant du digalacturonate. PG et exoPG partagent quelques régions de similarité de séquence et appartiennent à la famille 28 des glycosyl hydrolases.
Glycoside hydrolase_family_29/Glycoside hydrolase family 29 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 29 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille 29 des glycosides hydrolases comprend les alpha-L-fucosidases. fucose lié à l'extrémité réductrice N-acétylglucosamine des fractions glucidiques des glycoprotéines. L'alpha-L-fucosidase est responsable de l'hydrolyse du fucose lié en alpha-1,6 lié à la N-acétylglucosamine de l'extrémité réductrice des fractions glucidiques des glycoprotéines. Les glycoconjugués fucosylés sont impliqués dans de nombreux événements biologiques, rendant les alpha-l-fucosidases, les enzymes responsables de leur transformation, d'une importance critique. Le déficit en activité alpha-l-fucosidase est associé à la fucosidose, un trouble du stockage lysosomal caractérisé par une neurodégénérescence rapide, entraînant une grave détérioration mentale et motrice. L'enzyme est un hexamère et présente un repliement à deux domaines, composé d'un domaine de type catalytique (bêta/alpha)(8) et d'un domaine bêta-sandwich C-terminal. Les spermatozoïdes de Drosophila melanogaster contiennent une alpha-l-fucosidase qui pourrait être impliqué dans la fécondation en interagissant avec les résidus alpha-l-fucose sur le micropyle de la coquille de l'œuf. Dans le sperme humain, l'alpha-l-fucosidase associée à la membrane est stable pendant de longues périodes, ce qui est rendu possible par les domaines membranaires et la compartimentation. Ceux-ci aident à préserver l'intégrité des protéines.
Glycoside hydrolase_family_3/Glycoside hydrolase famille 3 :
En biologie moléculaire, la famille 3 des glycosides hydrolases est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne d'enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 3 CAZY GH_3 comprend des enzymes avec un certain nombre d'activités connues ; bêta-glucosidase (EC 3.2.1.21); bêta-xylosidase (EC 3.2.1.37); N-acétyl bêta-glucosaminidase (EC 3.2.1.52); glucane bêta-1,3-glucosidase (EC 3.2.1.58); cellodextrinase (EC 3.2.1.74); exo-1,3-1,4-glucanase (EC 3.2.1). Ces enzymes sont des protéines globulaires à deux domaines qui sont N-glycosylées sur trois sites.
Glycoside hydrolase_family_30/Glycoside hydrolase family 30 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 30 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La bêta-glucosidase acide humaine (D-glucosyl-N-acylsphingosine glucohydrolase) clive les liaisons glucosidiques du glucosylcéramide et des bêta-glucosides synthétiques. L'une des plus de 50 mutations différentes du gène de la glucocérébrosidase s'est avérée affecter l'activité de cette hydrolase, produisant des variantes de la maladie de Gaucher, la maladie de surcharge lysosomale la plus répandue.
Glycoside hydrolase_family_31/Glycoside hydrolase family 31 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 31 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. alpha-glucosidase (EC 3.2.1.20), alpha-galactosidase (EC 3.2.1.22); glucoamylase (EC 3.2.1.3), sucrase-isomaltase (EC 3.2.1.48) (EC 3.2.1.10); alpha-xylosidase (EC 3.2.1); alpha-glucane lyase (EC 4.2.2.13). La famille 31 des glycosides hydrolases regroupe un certain nombre de glycosyl hydrolases sur la base de similitudes de séquences. Un acide aspartique a été impliqué dans l'activité catalytique de la sucrase, de l'isomaltase et de l'alpha-glucosidase lysosomale.
Glycoside hydrolase_family_32/Glycoside hydrolase family 32 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 32 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille 32 glycosyl hydrolases comprend deux domaines distincts. Le domaine N-terminal, qui forme une hélice bêta à cinq pales, et le domaine C-terminal, qui forme une structure sandwich bêta.
Glycoside hydrolase_family_33/Glycoside hydrolase family 33 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 33 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Cette famille contient des sialidases (CAZY GH_33), qui hydrolysent les alpha-(2->3)-, alpha-(2- Liaisons >6)-, alpha-(2->8)-glycosidiques des résidus sialiques terminaux dans les oligosaccharides, les glycoprotéines, les glycolipides, l'acide colominique et les substrats synthétiques. Les sialidases peuvent agir comme facteurs pathogènes dans les infections microbiennes. La structure 1,8 A de la trans-sialidase de sangsue (Macrobdella decora, Q27701) en complexe avec le 2-désoxy-2,3-didéhydro-NeuAc a été résolue. Le modèle raffiné comprenant les résidus 81-769 a un domaine de propulseur bêta catalytique, un domaine de type lectine N-terminal et un domaine à brin bêta irrégulier inséré dans le domaine catalytique.
Glycoside hydrolase_family_35/Glycoside hydrolase family 35 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 35 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 35 CAZY GH_35 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; bêta-galactosidase (EC 3.2.1.23). La bêta-galactosidase de mammifère est une enzyme lysosomale (gène GLB1) qui clive le galactose terminal des gangliosides, des glycoprotéines et des glycosaminoglycanes et dont le déficit est à l'origine de la maladie génétique Gm(1) gangliosidose (maladie de Morquio type B).
Glycoside hydrolase_family_36/Glycoside hydrolase family 36 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 36 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne d'enzymes actives glucidiques. les alpha-galactosidases, les alpha-N-acétylgalactosaminidases et les isomaltodextranases qui sont susceptibles de partager un mécanisme catalytique et une topologie structurelle communs. L'alpha-galactosidase (EC 3.2.1.22) (mélibiase) catalyse l'hydrolyse du mélibiose en galactose et glucose. Chez l'homme, la déficience de cette enzyme est à l'origine de la maladie de Fabry (sphingolipidose liée à l'X). L'alpha-galactosidase est présente dans une variété d'organismes. Il existe un degré considérable de similitude dans la séquence de l'alpha-galactosidase de diverses espèces eucaryotes. L'alpha-galactosidase d'Escherichia coli (gène melA), qui nécessite du NAD et du magnésium comme cofacteurs, n'est pas structurellement liée aux enzymes eucaryotes ; au contraire, un plasmide d'Escherichia coli codé par l'alpha-galactosidase (gène rafA P16551) contient une région d'environ 50 acides aminés qui est similaire à un domaine des alpha-galactosidases eucaryotes. L'alpha-N-acétylgalactosaminidase (EC 3.2.1.49) catalyse l'hydrolyse des résidus N-acétyl-D-galactosamine terminaux non réducteurs dans les N-acétyl-alpha-D-galactosaminides. Chez l'homme, la déficience de cette enzyme est à l'origine des maladies de Schindler et de Kanzaki. La séquence de cette enzyme est très proche de celle des alpha-galactosidases eucaryotes. Cette famille comprend également les protéines raffinose synthase, également appelées protéines d'inhibition des graines (Sip1). Le raffinose (O-alpha- D-galactopyranosyl- (1-->6)- O-alpha- D-glucopyranosyl-(1<-->2)- O-beta- D-fructofuranoside) est un oligosaccharide répandu dans les graines de plantes et d'autres tissus. La raffinose synthase EC 2.4.1.82 est l'enzyme clé qui canalise le saccharose dans la voie des oligosaccharides du raffinose. La famille 36 des glycosides hydrolases peut être subdivisée en 11 familles, GH36A à GH36K.
Glycoside hydrolase_family_37/Glycoside hydrolase family 37 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 37 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 37 CAZY GH_37 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; tréhalase (EC 3.2.1.28). La tréhalase est l'enzyme responsable de la dégradation du disaccharide alpha,alpha-tréhalose donnant deux sous-unités de glucose. C'est une enzyme présente dans une grande variété d'organismes et dont la séquence a été hautement conservée tout au long de l'évolution.
Glycoside hydrolase_family_38/Glycoside hydrolase family 38 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 38 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 38 CAZY GH_38 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; alpha-mannosidase (EC 3.2.1.24) (EC 3.2.1.114). L'alpha-mannosidase lysosomale est nécessaire au catabolisme des glucides liés à l'azote libérés lors du renouvellement des glycoprotéines. L'enzyme catalyse l'hydrolyse des résidus alpha-D-mannose terminaux non réducteurs dans les alpha-D-mannosides et peut cliver tous les types connus de liaisons alpha-mannosidiques. Les défauts du gène provoquent l'alpha-mannosidose lysosomale (AM), une maladie de surcharge lysosomale caractérisée par l'accumulation de chaînes oligosaccharidiques non ramifiées. Un domaine, qui se trouve dans la région centrale, adopte une structure constituée de trois hélices alpha, dans un pli de type domaine de liaison immunoglobuline/albumine. Le domaine se trouve principalement dans l'enzyme alpha-mannosidase.
Glycoside hydrolase_family_39/Glycoside hydrolase family 39 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 39 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. alpha-L-iduronidase (EC 3.2.1.76); bêta-xylosidase (EC 3.2.1.37). Les régions les plus hautement conservées dans ces enzymes sont situées dans leurs sections N-terminales. Celles-ci contiennent un résidu d'acide glutamique qui, sur la base de similitudes avec d'autres familles de glycosyl hydrolases, agit probablement comme donneur de protons dans leur mécanisme catalytique.
Glycoside hydrolase_family_4/Glycoside hydrolase famille 4 :
En biologie moléculaire, la famille 4 des glycosides hydrolases est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. 6-phospho-bêta-glucosidase (EC 3.2.1.86); 6-phospho-alpha-glucosidase (EC 3.2.1.122); alpha-galactosidase (EC 3.2.1.22); alpha-D-glucuronidase (EC 3.2.1.139). La 6-phospho-alpha-glucosidase nécessite à la fois du NAD(H) et un métal divalent (Mn2+, Fe2+, Co2+ ou Ni2+) pour son activité.
Glycoside hydrolase_family_42/Glycoside hydrolase family 42 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 42 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosyl hydrolases 42 CAZY GH_42 comprend des enzymes bêta-galactosidases (EC 3.2.1.23). Ces enzymes catalysent l'hydrolyse des résidus bêta-D-galactoside terminaux non réducteurs. Le domaine intermédiaire de ces enzymes à trois domaines est impliqué dans la trimérisation.
Glycoside hydrolase_family_43/Glycoside hydrolase family 43 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 43 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. -arabinofuranosidase (EC 3.2.1.55); arabinanase (EC 3.2.1.99) et xylanase (EC 3.2.1.8). La structure de l'arabinanase Arb43A de Cellvibrio japonicus révèle un pli en hélice bêta à cinq pales. Une longue rainure en forme de V, partiellement fermée à une extrémité, forme une seule surface étendue de liaison au substrat sur la face de l'hélice.
Glycoside hydrolase_family_44/Glycoside hydrolase family 44 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 44 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 44 CAZY GH_44, anciennement connue sous le nom de famille de cellulase J, comprend des enzymes avec l'endoglucanase EC 3.2.1.4 et la xyloglucanase EC 3.2 .1.151 activités. La structure globale des enzymes de cette famille consiste en un domaine tonneau de type TIM, un domaine bêta-sandwich et un site actif avec deux résidus d'acide glutamique, tous conservés entre les endoglucanases et les xyloglucanases de la famille, avec seulement des différences mineures. .
Glycoside hydrolase_family_45/Glycoside hydrolase family 45 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 45 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 45 CAZY GH_45 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; endoglucanase (EC 3.2.1.4). Cette famille est également connue sous le nom de famille de cellulase K. La région la mieux conservée de ces enzymes est située dans la section N-terminale. Il contient un résidu d'acide aspartique dont il a été démontré qu'il agit comme un nucléophile dans le mécanisme catalytique. Celui-ci contient également plusieurs cystéines impliquées dans la formation de ponts disulfure.
Glycoside hydrolase_family_46/Glycoside hydrolase family 46 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 46 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 46 CAZY GH_46 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; chitosanase (EC 3.2.1.132). Les enzymes chitosanase catalysent l'endohydrolyse des liaisons bêta-1,4 entre les résidus N-acétyl-D-glucosamine et D-glucosamine dans un chitosane partiellement acétylé.
Glycoside hydrolase_family_47/Glycoside hydrolase family 47 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 47 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 47 CAZY GH_47 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; alpha-mannosidase (EC 3.2.1.113). L'alpha-mannosidase est impliquée dans la maturation des oligosaccharides liés à l'Asn. L'enzyme hydrolyse les résidus alpha-D-mannose terminaux à liaison 1,2 dans l'oligo-mannose oligosaccharide man(9)(glcnac)(2) d'une manière dépendante du calcium. Les résidus de mannose sont éliminés pour produire, d'abord, une structure man(8)glcnac(2), puis une structure man(5)(glcnac)(2).
Glycoside hydrolase_family_48/Glycoside hydrolase family 48 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 48 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. endoglucanase (EC 3.2.1.4); cellobiohydrolase (EC 3.2.1.91). Un exemple d'enzyme contenant un domaine appartenant à cette famille est l'une des cellulases (celA) du génome de la bactérie anaérobie thermophile Caldocellum saccharolyticum. Le produit du gène celA est un polypeptide de 1751 acides aminés ; celui-ci a une structure multidomaine comprenant deux domaines catalytiques et deux domaines de liaison à la cellulose, liés par des régions riches en Pro-Thr. Le domaine N-terminal code pour une activité endoglucanase sur la carboxyméthylcellulose, ce qui est cohérent avec sa similarité avec plusieurs séquences d'endo-1,4-bêta-D-glucanase, et fait partie de la famille des glycosides hydrolases 9. Le domaine C-terminal appartient à cette montre une similitude avec une cellulase de Clostridium thermocellum (CelS), qui agit en synergie avec un second composant pour hydrolyser la cellulose cristalline.
Glycoside hydrolase_family_49/Glycoside hydrolase family 49 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 49 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille 49 des glycosides hydrolases est une famille de dextranases et d'isopullulanases. La dextranase hydrolyse les liaisons alpha-1,6-glycosidiques dans les polymères de dextran.
Glycoside hydrolase_family_5/Glycoside hydrolase famille 5 :
En biologie moléculaire, la famille 5 des glycosides hydrolases est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. bêta-mannanase (EC 3.2.1.78); exo-1,3-glucanase (EC 3.2.1.58); endo-1,6-glucanase (EC 3.2.1.75); xylanase (EC 3.2.1.8); endoglycocéramidase (EC 3.2.1.123); xanthanase. La dégradation microbienne de la cellulose et des xylanes nécessite plusieurs types d'enzymes. Les champignons et les bactéries produisent un spectre d'enzymes cellulolytiques (cellulases) et de xylanases qui, sur la base de similitudes de séquences, peuvent être classées en familles. L'une de ces familles est connue sous le nom de famille de cellulase A ou sous le nom de famille 5 de glycosyl hydrolases. L'une des régions conservées de cette famille contient un résidu d'acide glutamique conservé qui est potentiellement impliqué dans le mécanisme catalytique. Dans une étude récente utilisant des simulations de dynamique moléculaire, une corrélation considérable entre la stabilité thermique et la rigidité structurelle des membres de la famille 5 avec des structures résolues a été prouvée.
Glycoside hydrolase_family_52/Glycoside hydrolase family 52 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 52 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 52 CAZY GH_52 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; bêta-xylosidase (EC 3.2.1.37). Des protéines hébergeant des activités bêta-xylosidase et xylanase ont été identifiées dans l'aérobie thermophile facultatif Gram positif Bacillus stearothermophilus 21. Ce microbe, qui agit dans la dégradation du xylane, peut utiliser le xylane comme seule source de carbone. L'enzyme hydrolyse les 1,4-bêta-D-xylanes, éliminant les résidus D-xylose successifs des extrémités non réductrices. Il hydrolyse également le xylobiose.
Glycoside hydrolase_family_53/Glycoside hydrolase family 53 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 53 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Ces enzymes sont des endo-1,4-bêta-galactanases EC 3.2.1.89. La structure de ce domaine est connue et présente un pli en tonneau TIM.
Glycoside hydrolase_family_56/Glycoside hydrolase family 56 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 56 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Le venin d'Apis mellifera (abeille) contient plusieurs peptides biologiquement actifs et deux enzymes, dont l'une est une hyaluronidase. La séquence d'acides aminés de la hyaluronidase de venin d'abeille contient 349 acides aminés et comprend quatre cystéines et un certain nombre de sites de glycosylation potentiels. La séquence montre un degré élevé de similarité avec PH-20, une protéine membranaire du sperme de mammifère impliquée dans l'adhésion spermatozoïde-ovule, soutenant l'idée que les hyaluronidases jouent un rôle dans la fécondation. ; il est situé à la fois sur la membrane plasmique du sperme et sur la membrane acrosomique. La séquence d'acides aminés de la protéine mature contient 468 acides aminés et comprend six sites de glycosylation potentiels liés à N et douze cystéines, dont huit sont étroitement regroupées près de l'extrémité C-terminale.
Glycoside hydrolase_family_57/Glycoside hydrolase family 57 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 57 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 57 CAZY GH_57 comprend des enzymes ayant plusieurs activités connues ; alpha-amylase (EC 3.2.1.1), 4-alpha-glucanotransférase (EC 2.4.1.25), α-galactosidase (EC 3.2.1.22); l'amylopullulanase (EC 3.2.1.41); enzyme de ramification (EC 2.4.1.18). Il comprend une alpha-amylase thermostable avec une large spécificité de substrat de l'archaebactérie Pyrococcus furiosus.
Glycoside hydrolase_family_59/Glycoside hydrolase family 59 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 59 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 59 CAZY GH_59 comprend des enzymes avec une seule activité connue ; galactocérébrosidase (EC 3.2.1.46). La leucodystrophie à cellules globoïdes (maladie de Krabbe) est une maladie autosomique récessive grave qui résulte d'un déficit de l'activité de la galactocérébrosidase (GALC). Le GALC est responsable du catabolisme lysosomal de certains galactolipides, dont le galactosylcéramide et la psychosine.
Glycoside hydrolase_family_6/Glycoside hydrolase family 6 :
En biologie moléculaire, la famille 6 des glycosides hydrolases est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. 1.91). Ces enzymes étaient autrefois connues sous le nom de famille de cellulase B. La structure 3D du noyau enzymatique de la cellobiohydrolase II (CBHII) du champignon Trichoderma reesei révèle une protéine alpha-bêta avec un pli similaire à la topologie omniprésente du tonneau vue pour la première fois dans la triose phosphate isomérase. Le site actif de CBHII est situé à l'extrémité C-terminale d'un barillet bêta parallèle, dans un tunnel fermé à travers lequel les fils de cellulose. Deux résidus d'acide aspartique, situés au centre du tunnel sont les résidus catalytiques probables.
Glycoside hydrolase_family_62/Glycoside hydrolase family 62 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 62 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Il s'agit d'une famille d'alpha-L-arabinofuranosidases (EC 3.2.1.55) (CAZY GH_62). Ces enzymes hydrolysent les aryl alpha-L-arabinofuranosides et clivent les chaînes latérales arabinosyle de l'arabinoxylane et de l'arabinane.
Glycoside hydrolase_family_63/Glycoside hydrolase family 63 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 63 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille 63 de la glycosyl hydrolase (CAZY GH_63) est une famille d'enzymes eucaryotes. Ils catalysent le clivage spécifique du résidu de glucose terminal non réducteur de Glc(3)Man(9)GlcNAc(2). La mannosyl oligosaccharide glucosidase EC 3.2.1.106 est la première enzyme de la voie de traitement des oligosaccharides N-liés.
Glycoside hydrolase_family_65/Glycoside hydrolase family 65 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 65 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Cette famille de glycosyl hydrolases (CAZY GH_65) comprend la tréhalase acide vacuolaire et les maltose phosphorylases. La maltose phosphorylase (MP) est une enzyme dimère qui catalyse la conversion du maltose et du phosphate inorganique en bêta-D-glucose-1-phosphate et glucose. Il se compose de trois domaines structuraux. Le domaine C-terminal forme un motif jelly roll à deux couches. Ce domaine est situé à la base du domaine catalytique, cependant sa fonction reste inconnue. Le domaine central est le domaine catalytique, qui lie un ion phosphate proche du Glu hautement conservé. On pense que l'arrangement du phosphate et du glutamate provoque une attaque nucléophile sur l'atome de carbone anomérique. Le domaine catalytique forme également la majorité de l'interface de dimérisation. On pense que le domaine N-terminal est essentiel pour l'activité catalytique bien que sa fonction précise reste inconnue.
Glycoside hydrolase_family_66/Glycoside hydrolase family 66 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 66 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques.
Glycoside hydrolase_family_67/Glycoside hydrolase family 67 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 67 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille 67 des glycosides hydrolases comprend les alpha-glucuronidases, ce sont des composants d'un ensemble d'enzymes essentielles au recyclage de la biomasse photosynthétique, éliminent l'acide 4-O-méthylglucuronique lié en alpha-1,2 des xylanes. Les membres de cette famille se composent de trois domaines structurels. Des mutants de délétion de l'alpha-glucuronidase de Bacillus stearothermophilus ont indiqué que la région centrale est responsable de l'activité catalytique. Au sein de ce domaine central, on pense que les invariants Glu et Asp (résidus 391 et 364 respectivement de Bacillus stearothermophilus) forment le centre catalytique. La région C-terminale de l'alpha-glucuronidase est principalement alpha-hélicoïdale. Il s'enroule autour du domaine catalytique, créant des interactions supplémentaires à la fois avec le domaine N-terminal de son monomère parent et formant également la majorité de la surface du dimère avec le domaine C-terminal équivalent de l'autre monomère du dimère.
Glycoside hydrolase_family_68/Glycoside hydrolase family 68 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 68 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La levansucrase (EC 2.4.1.10), également connue sous le nom de bêta-D-fructofuranosyl transférase, catalyse la conversion du saccharose et du (2,6-bêta-D-fructosyl)(N) en glucose et en (2,6-bêta-D- fructosyl)(N+1), où d'autres sucres peuvent également agir comme accepteurs de fructosyl. L'invertase, ou sucrase extracellulaire (EC 3.2.1.26), catalyse l'hydrolyse des résidus bêta-D-fructofuranosides terminaux non réducteurs en bêta-D-fructofuranosides.
Glycoside hydrolase_family_7/Glycoside hydrolase family 7 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 7 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. 1.91). Ces enzymes étaient autrefois connues sous le nom de cellulase de la famille C. Les exoglucanases et les cellobiohydrolases jouent un rôle dans la conversion de la cellulose en glucose en coupant le disaccharide cellobiose de l'extrémité non réductrice de la chaîne polymère de cellulose. Structurellement, les cellulases et les xylanases consistent fréquemment en un domaine catalytique relié à un domaine de liaison à la cellulose (CBD) via une région de liaison riche en proline et/ou en hydroxy-aminoacides. Dans les exoglucanases de type I, le domaine CBD se trouve à l'extrémité C-terminale de ces enzymes (ce domaine court forme une structure en boucle en épingle à cheveux stabilisée par 2 ponts disulfures).
Glycoside hydrolase_family_70/Glycoside hydrolase family 70 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 70 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne d'enzymes actives glucidiques. transfert d'unités D-glucopyramnosyl du saccharose sur des molécules acceptrices. Certains membres de cette famille contiennent une répétition de liaison à la paroi cellulaire.
Glycoside hydrolase_family_71/Glycoside hydrolase family 71 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 71 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Il s'agit d'une famille d'alpha-1,3-glucanases (EC 3.2.1.59) (CAZY GH_71).
Glycoside hydrolase_family_72/Glycoside hydrolase family 72 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 72 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne d'enzymes actives glucidiques. Cette famille comprend les protéines glycolipidiques de levure ancrées à la membrane. Il comprend la protéine de Candida albicans régulée par le pH, qui est nécessaire à la croissance apicale et joue un rôle dans la morphogenèse, et la protéine de surface ancrée au glycolipide de Saccharomyces cerevisiae.
Glycoside hydrolase_family_73/Glycoside hydrolase family 73 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 73 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Les membres de cette famille comprennent la mannosyl-glycoprotéine endo-bêta-N-acétylglucosamidase EC 3.2.1.96 et la protéine flagellaire J (flgJ), dont il a été démontré qu'elle hydrolyse le peptidoglycane.
Glycoside hydrolase_family_75/Glycoside hydrolase family 75 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 75 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Cette famille comprend plusieurs protéines fongiques de chitosanase. La chitine, le xylane, le chitosane 6-O-sulfaté et la chitine O-carboxyméthyle sont indigestes par la chitosanase.
Glycoside hydrolase_family_76/Glycoside hydrolase family 76 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 76 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques.
Glycoside hydrolase_family_77/Glycoside hydrolase family 77 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 77 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Les enzymes de cette famille ont une activité amylomaltase ou 4-α-glucanotransférase (EC 2.4.1.25) CAZY GH_77, elles segment d'un (1,4)-alpha-D-glucane à une nouvelle position 4 dans un accepteur, qui peut être du glucose ou du (1,4)-alpha-D-glucane. Ils appartiennent à la famille disproportionnée des enzymes.
Glycoside hydrolase_family_78/Glycoside hydrolase family 78 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 78 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Cette famille comprend les enzymes bactériennes rhamnosidases A et B. Le L-rhamnose est abondant dans la biomasse en tant que constituant commun des glycolipides et des glycosides, tels que les pigments végétaux, les polysaccharides pectiques, les gommes ou les biosurfactants. Certains rhamnosides sont des composés bioactifs importants. Par exemple, les glycosides de terpényle, le précurseur glycosidique des terpénoïdes aromatiques, agissent comme des substances aromatisantes importantes dans le raisin. D'autres rhamnosides agissent comme des terpénoïdes rhamnosylés cytotoxiques, comme des substances signal chez les plantes ou jouent un rôle dans l'antigénicité des bactéries pathogènes.
Glycoside hydrolase_family_79/Glycoside hydrolase family 79 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 79 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Les protéoglycanes sulfates d'héparane (HSPG) jouent un rôle clé dans l'auto-assemblage, l'insolubilité et les propriétés barrières des membranes basales et des matrices extracellulaires. Par conséquent, le clivage de l'héparane sulfate (HS) affecte l'intégrité et l'état fonctionnel des tissus et donc les phénomènes normaux et pathologiques fondamentaux impliquant la migration cellulaire et la réponse aux changements du microenvironnement extracellulaire. L'héparanase dégrade HS à des sites intrachaîne spécifiques. L'enzyme est synthétisée sous la forme d'une protéine latente d'environ 65 kDa qui est transformée à l'extrémité N-terminale en une forme hautement active d'environ 50 kDa. Des preuves expérimentales suggèrent que l'héparanase peut faciliter à la fois l'invasion des cellules tumorales et la néovascularisation, deux étapes critiques dans la progression du cancer. L'enzyme est également impliquée dans la migration cellulaire associée à l'inflammation et à l'auto-immunité.
Glycoside hydrolase_family_8/Glycoside hydrolase family 8 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 8 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne d'enzymes actives glucidiques. endoglucanase (EC 3.2.1.4); lichénase (EC 3.2.1.73); chitosanase (EC 3.2.1.132). Ces enzymes étaient autrefois connues sous le nom de cellulase famille D.
Glycoside hydrolase_family_80/Glycoside hydrolase family 80 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 80 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques.
Glycoside hydrolase_family_81/Glycoside hydrolase family 81 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 81 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques.
Glycoside hydrolase_family_85/Glycoside hydrolase family 85 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 85 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Ces enzymes agissent sur un large éventail de substrats.
Glycoside hydrolase_family_88/Glycoside hydrolase family 88 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 88 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques.
Glycoside hydrolase_family_89/Glycoside hydrolase family 89 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 89 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. L'enzyme se compose de trois domaines structurels, le domaine N-terminal a un pli alpha-bêta, le domaine central a un pli en tonneau TIM et le domaine C-terminal a un pli hélicoïdal entièrement alpha. L'alpha-N-acétylglucosaminidase est un lysosomal enzyme nécessaire à la dégradation progressive de l'héparane sulfate. Des mutations sur le gène de l'alpha-N-acétylglucosaminidase (NAGLU) peuvent entraîner une mucopolysaccharidose de type IIIB (MPS IIIB ; ou syndrome de Sanfilippo de type B) caractérisée par un dysfonctionnement neurologique mais des manifestations somatiques relativement bénignes.
Glycoside hydrolase_family_9/Glycoside hydrolase family 9 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 9 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. 1.91). Ces enzymes étaient autrefois connues sous le nom de cellulase de la famille E. Les cellulases (endoglucanases) EC 3.2.1.4 catalysent l'endohydrolyse des liaisons 1,4-bêta-D-glucosidiques dans la cellulose. Des membres de la famille GH9 ont également été trouvés dans des microalgues vertes (Chlamydomonas, Gonium et Volvox) qui présentent la plus grande identité de séquence avec les cellulases GH9 endogènes des métazoaires invertébrés
Glycoside hydrolase_family_92/Glycoside hydrolase family 92 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 92 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne d'enzymes actives glucidiques. 9)(GlcNAc)(2) par hydrolyse. Ils sont essentiels à la maturation des oligosaccharides liés à l'azote et à la dégradation associée aux ER. 3.2.1.-, mannosyl-oligosaccharide α-1,6-mannosidase EC 3.2.1.-, α-mannosidase EC 3.2.1.24, α-1,2-mannosidase EC 3.2.1.-, α-1,3 -mannosidase EC 3.2.1.- et α-1,4-mannosidase EC 3.2.1.-. Il comprend des enzymes critiques pour la maturation des oligosaccharides N-liés et la dégradation associée au RE.
Glycoside hydrolase_family_97/Glycoside hydrolase family 97 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 97 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web de CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. La famille des glycosides hydrolases 97 (GH97) est une famille bactérienne. La partie centrale des séquences protéiques de la famille GH97 représente un domaine typique et complet de type (bêta/alpha)8-tonneau ou catalytique TIM-tonneau. Les parties N- et C-terminales des séquences, principalement constituées de brins bêta, forment très probablement deux domaines non catalytiques supplémentaires avec des fonctions encore inconnues. Les domaines non catalytiques des glycosidases des superfamilles alpha-galactosidase et alpha-glucosidase sont également majoritairement composés de brins bêta, et au moins certains de ces domaines sont impliqués dans l'oligomérisation et la liaison aux glucides. Dans toutes les glycosidases connues avec le pli en tonneau (bêta-alpha)8, les résidus d'acides aminés sur le site actif sont situés sur les extrémités C-terminales des brins bêta.
Glycoside hydrolase_family_98/Glycoside hydrolase family 98 :
En biologie moléculaire, la famille des glycosides hydrolases 98 est une famille de glycosides hydrolases. Glycoside hydrolases CE 3.2.1. sont un groupe répandu d'enzymes qui hydrolysent la liaison glycosidique entre deux glucides ou plus, ou entre un glucide et un fragment non glucidique. Un système de classification des glycosides hydrolases, basé sur la similarité des séquences, a conduit à la définition de plus de 100 familles différentes. Cette classification est disponible sur le site Web CAZy, et également discutée sur CAZypedia, une encyclopédie en ligne des enzymes actives glucidiques. Les membres de la famille des glycosides hydrolases 98 ont une activité endo-β-galactosidase. Cette famille comprend l'E-ABase de Clostridium perfringens qui clive les glycotopes des groupes sanguins A et B. Le domaine catalytique putatif se trouve à l'extrémité N-terminale d'un second domaine, qui ne devrait pas faire partie de l'activité catalytique.
Liaison glycosidique/Liaison glycosidique :
Une liaison glycosidique ou une liaison glycosidique est un type de liaison covalente qui relie une molécule de glucide (sucre) à un autre groupe, qui peut ou non être un autre glucide. Une liaison glycosidique est formée entre le groupe hémiacétal ou hémicétal d'un saccharide (ou d'une molécule dérivée d'un saccharide) et le groupe hydroxyle d'un composé tel qu'un alcool. Une substance contenant une liaison glycosidique est un glycoside. Le terme «glycoside» est maintenant étendu pour couvrir également les composés avec des liaisons formées entre les groupes hémiacétal (ou hémicétal) des sucres et plusieurs groupes chimiques autres que les hydroxyles, tels que -SR (thioglycosides), -SeR (sélénoglycosides), -NR1R2 (N -glycosides), voire -CR1R2R3 (C-glycosides). En particulier dans les glycosides naturels, le composé ROH dont le résidu glucidique a été éliminé est souvent appelé aglycone, et le résidu glucidique lui-même est parfois appelé « glycone ».
Glycosme/Glycosme :
Glycosmis est un genre de plantes à fleurs de la famille des agrumes, des Rutacées et de la tribu des Clauseneae. Il fait partie de la sous-famille Aurantioideae, qui comprend également le genre Citrus. C'est un genre de la sous-tribu Clauseninae, connue techniquement sous le nom d'arbres fruitiers citroïdes éloignés. La répartition du genre comprend l'Asie du Sud-Est et l'Australie.
Glycosmis crassifolia/Glycosmis crassifolia :
Glycosmis crassifolia est une espèce de plante de la famille des Rutacées. C'est un arbre endémique de la péninsule malaise. Il est menacé par la perte de son habitat naturel.
Glycosmis decipiens/Glycosmis decipiens :
Glycosmis decipiens est une espèce de plante de la famille des Rutacées. Il est endémique de la Malaisie péninsulaire. Il est menacé par la perte de son habitat naturel. Une population est protégée à Taman Negara.
Glycosmis longisepala/Glycosmis longisepala :
Glycosmis longisepala est un arbre de Bornéo de la famille des Rutacées. L'épithète spécifique longisepala vient du latin signifiant "long sépale".
Glycosmis macrantha/Glycosmis macrantha :
Glycosmis macrantha est un arbre de Bornéo de la famille des Rutacées. L'épithète spécifique macrantha vient du grec et signifie « grande fleur ».
Glycosmis monticola/Glycosmis monticola :
Glycosmis monticola est une espèce de plante de la famille des Rutacées. Il est endémique de la Malaisie péninsulaire. Il est menacé par la perte de son habitat naturel.
Glycosmis parviflora/Glycosmis parviflora :
Glycosmis parviflora est une espèce de plante à fleurs de la famille des Rutaceae, connue sous le nom de glycosmis chinois et de mandarine jamaïcaine. Il se produit en Chine, au Japon, à Taïwan, au Myanmar et au Vietnam. Il est largement naturalisé sous les tropiques y compris aux Antilles. Dans les zones tempérées, il peut être cultivé à l'intérieur comme plante d'intérieur.
Glycosmis pentaphylla/Glycosmis pentaphylla :
Glycosmis pentaphylla est une espèce de plante à fleurs de la famille des Rutacées, communément appelée orangeberry et gin berry. Il est présent en Asie du Sud-Est et dans le nord de l'Australie. Il est cultivé pour ses fruits roses comestibles. Dans les zones tempérées, il peut être cultivé à l'intérieur comme plante d'intérieur.
Glycosmis perakensis/Glycosmis perakensis :
Glycosmis perakensis est une espèce de plante de la famille des Rutacées. C'est un arbre endémique de la péninsule malaise. Il est menacé par la perte de son habitat naturel.
Glycosmis superba/Glycosmis superba :
Glycosmis superba est une plante de Bornéo de la famille des Rutacées. L'épithète spécifique superba vient du latin et signifie "splendide", en référence aux feuilles.
Glycosmis tomentella/Glycosmis tomentella :
Glycosmis tomentella est une espèce de plante de la famille des Rutacées. Il est endémique de la Malaisie péninsulaire. Il est menacé par la perte de son habitat naturel.
Glycosome/Glycosome :
Le glycosome est un organite membranaire qui contient les enzymes glycolytiques. Le terme a été utilisé pour la première fois par Scott et Still en 1968 après avoir réalisé que le glycogène dans la cellule n'était pas statique mais plutôt une molécule dynamique. On le trouve dans quelques espèces de protozoaires, dont les Kinetoplastida qui comprennent les sous-ordres Trypanosomatida et Bodonina, notamment dans les trypanosomes pathogènes humains, qui peuvent causer la maladie du sommeil, la maladie de Chagas et la leishmaniose. L'organite est délimitée par une seule membrane et contient une matrice protéique dense. On pense qu'il a évolué à partir du peroxysome. Cela a été vérifié par des travaux effectués sur la génétique de Leishmania. Le glycosome fait actuellement l'objet de recherches en tant que cible possible pour des thérapies médicamenteuses. Les glycosomes sont uniques aux cinétoplastides et à leurs sœurs diplonémides. Le terme glycosome est également utilisé pour les structures contenant du glycogène trouvées dans les hépatocytes responsables du stockage du sucre, mais ce ne sont pas des organites liés à la membrane.
Glycosphingolipide/Glycosphingolipide :
Les glycosphingolipides sont un sous-type de glycolipides contenant la sphingosine, un alcool aminé. Ils peuvent être considérés comme des sphingolipides avec un glucide attaché. Les glycosphingolipides sont un groupe de lipides (plus spécifiquement, les sphingolipides) et font partie de la membrane cellulaire. Ils sont constitués d'une partie céramide hydrophobe et d'une partie glucidique liée par voie glycosidique. Cette teneur en oligosaccharides reste à l'extérieur de la membrane cellulaire où elle est importante pour les processus biologiques tels que l'adhésion cellulaire ou les interactions cellule-cellule. Les glycosphingolipides jouent également un rôle important dans l'oncogenèse et l'ontogenèse.
Glycosphingolipide désacylase/Glycosphingolipide désacylase :
En enzymologie, une glycosphingolipide désacylase (EC 3.5.1.69) est une enzyme qui catalyse une réaction chimique qui clive les gangliosides et les glycosphingolipides neutres, libérant des acides gras pour former les lyso-dérivés. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, en particulier celles agissant sur les liaisons carbone-azote autres que les liaisons peptidiques, en particulier dans les amides linéaires. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est la glycosphingolipide amidohydrolase. Cette enzyme est également appelée glycosphingolipide céramide désacylase.
Glycosulfatase/Glycosulfatase :
L'enzyme glycosulfatase (EC 3.1.6.3) catalyse la réaction D-glucose 6-sulfate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } D-glucose + sulfateCette enzyme appartient à la famille des hydrolases, plus précisément celles agissant sur les liaisons esters sulfuriques. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est sucre-sulfate sulfohydrolase. Cette enzyme est aussi appelée glucosulfatase. Cette enzyme participe à la glycolyse et à la gluconéogenèse.
Glycosurie/Glycosurie :
La glycosurie est l'excrétion de glucose dans l'urine. Habituellement, l'urine ne contient pas de glucose car les reins sont capables de réabsorber tout le glucose filtré du liquide tubulaire dans la circulation sanguine. La glycosurie est presque toujours causée par une glycémie élevée, le plus souvent due à un diabète sucré non traité. Rarement, la glycosurie est due à un problème intrinsèque de réabsorption du glucose dans les reins (comme le syndrome de Fanconi), produisant une affection appelée glycosurie rénale. La glycosurie entraîne une perte excessive d'eau dans l'urine avec une déshydratation résultante, un processus appelé diurèse osmotique. La glycosurie alimentaire est une condition temporaire, lorsqu'une grande quantité de glucides est prise, elle est rapidement absorbée dans certains cas où une partie de l'estomac est enlevée chirurgicalement, le glucose excessif apparaît dans l'urine produisant une glycosurie.
Glycosyle/Glycosyle :
Un groupe glycosyle est un radical libre univalent ou une structure substituante obtenue en éliminant le groupe hydroxyle hémiacétal de la forme cyclique d'un monosaccharide et, par extension, d'un oligosaccharide inférieur. Le glycosyle réagit également avec les acides inorganiques, tels que l'acide phosphorique, formant un ester tel que le glucose 1-phosphate.
Accepteur de glycosyle/Accepteur de glycosyle :
Un accepteur de glycosyle est toute molécule appropriée contenant un nucléophile qui réagira avec un donneur de glycosyle pour former une nouvelle liaison glycosidique. Par convention, l'accepteur est le membre de cette paire qui ne contenait pas le carbone anomérique résultant de la nouvelle liaison glycosidique. Étant donné que l'atome nucléophile de l'accepteur est généralement un atome d'oxygène, cela peut être rappelé en utilisant le mnémonique de l'accepteur est l'alcool. Un accepteur de glycosyle peut être un mono- ou un oligosaccharide qui contient un nucléophile disponible, tel qu'un hydroxyle non protégé.
Donneur de glycosyle/donneur de glycosyle :
Un donneur de glycosyle est un mono- ou oligosaccharide glucidique qui réagira avec un accepteur de glycosyle approprié pour former une nouvelle liaison glycosidique. Par convention, le donneur est le membre de cette paire qui contient le carbone anomérique résultant de la nouvelle liaison glycosidique. La réaction résultante est appelée glycosylation ou glycosylation chimique. Dans un donneur de glycosyle, un groupe partant est requis à la position anomérique. Le groupe partant le plus simple est le groupe OH qui est naturellement présent dans les monosaccharides, mais il nécessite une activation par catalyse acide pour fonctionner comme groupe partant (dans la glycosylation de Fischer). Des groupes partants plus efficaces sont en général utilisés dans les donneurs de glycosyle employés dans la synthèse chimique des glycosides. Les groupes partants typiques sont les halogénures, les groupes thioalkyle ou les imidates, mais les groupes acétate, phosphate et O-pentényle sont également employés. Les donneurs de glycosyle naturels contiennent des phosphates comme groupes partants. Le principe dit « armé-désarmé » Le concept de donneurs de glycosyles armés et désarmés fait référence à la réactivité accrue des donneurs de glycosyles benzylés par rapport aux donneurs de glycosyles benzoylés, phénomène observé très tôt, et qui trouve son origine dans la plus grande capacité électroattractrice des groupements esters bloquants sur les groupes de blocage de l'éther. Cependant, c'est Bertram Fraser-Reid qui s'est rendu compte que les donneurs de glycosyle benzylé peuvent être activés lorsque les donneurs benzoylés ne le sont pas, et a inventé les termes donneur de glycosyle armé pour le premier et donneur de glycosyle désarmé pour le second. Lui et son groupe ont montré que des donneurs de glycosyle armés pouvaient être couplés à un accepteur de glycosyle, qui était en même temps un donneur de glycosyle désarmé, sans auto-couplage du donneur/accepteur désarmé. Cette approche lui a permis de réaliser une synthèse en un seul pot d'un trisaccharide par la méthode du n-pentényl glycoside. Le concept a été étendu au donneur de glycosyle surarmé par Mikael Bols et ses collaborateurs. Il s'est rendu compte que les groupes hydroxy des glucides attirent moins d'électrons vers le centre anomérique lorsqu'ils sont axiaux que lorsqu'ils sont équatoriaux, ce qui signifie que les conformères donneurs de glycosyle avec plus de fonctions oxy axiales sont plus réactifs. La protection d'un donneur de glycosyle avec des groupes silyle volumineux (tert-butyldiméthylsilyle ou triisopropyle) le fait changer de conformation en une conformation plus riche en axes qui, par conséquent, est plus réactive, que Bols et son groupe ont appelée superarmée. Ils ont montré qu'un donneur superarmé peut être couplé à un donneur/accepteur de glycosyle armé.
Glycosylamine/Glycosylamine :
Les glycosylamines sont une classe de composés biochimiques constitués d'un groupe glycosyle attaché à un groupe amino, -NR2. Ils sont également connus sous le nom de N-glycosides, car ils sont un type de glycoside. Les groupes glycosyle peuvent être dérivés d'hydrates de carbone. Le groupe glycosyle et le groupe amino sont reliés par une liaison β-N-glycosidique, formant une liaison éther hémiaminal cyclique (α-aminoéther). Des exemples comprennent des nucléosides tels que l'adénosine.
Glycosylase/Glycosylase :
Les glycosylases (EC 3.2) sont des enzymes qui hydrolysent les composés glycosylés. Ils sont un type d'hydrolase (EC 3). À leur tour, les glycosylases sont divisées en deux groupes : les glycosidases - des enzymes qui hydrolysent les composés O- et S-glycosyle (EC 3.2.1) - et les enzymes qui hydrolysent les composés N-glycosyle (EC 3.2.2).
Glycosylation/Glycosylation :
La glycosylation est la réaction dans laquelle un glucide (ou « glycane »), c'est-à-dire un donneur de glycosyle, est attaché à un hydroxyle ou à un autre groupe fonctionnel d'une autre molécule (un accepteur de glycosyle) afin de former un glycoconjugué. En biologie (mais pas toujours en chimie), la glycosylation fait généralement référence à une réaction catalysée par une enzyme, alors que la glycation (également « glycation non enzymatique » et « glycosylation non enzymatique ») peut faire référence à une réaction non enzymatique (bien qu'en pratique , « glycation » désigne souvent plus spécifiquement les réactions de type Maillard). La glycosylation est une forme de modification co-traductionnelle et post-traductionnelle. Les glycanes jouent divers rôles structurels et fonctionnels dans les protéines membranaires et sécrétées. La majorité des protéines synthétisées dans le réticulum endoplasmique rugueux subissent une glycosylation. La glycosylation est également présente dans le cytoplasme et le noyau en tant que modification O-GlcNAc. L'aglycosylation est une caractéristique des anticorps modifiés pour contourner la glycosylation. Cinq classes de glycanes sont produites : les glycanes N-liés attachés à un azote des chaînes latérales d'asparagine ou d'arginine. La glycosylation N-liée nécessite la participation d'un lipide spécial appelé phosphate de dolichol. les glycanes liés par 0 attachés à l'hydroxyloxygène des chaînes latérales sérine, thréonine, tyrosine, hydroxylysine ou hydroxyproline, ou aux oxygènes sur les lipides tels que les céramides phosphoglycanes liés par le phosphate d'une phosphosérine; Glycanes liés au C , une forme rare de glycosylation où un sucre est ajouté à un carbone sur une chaîne latérale de tryptophane. L'aloïne est l'une des rares substances naturelles. glypiation, qui est l'ajout d'une ancre GPI qui relie les protéines aux lipides via des liaisons glycanes.
Glycosylcéramidase/Glycosylcéramidase :
En enzymologie, une glycosylcéramidase (EC 3.2.1.62) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glycosyl-N-acylsphingosine + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} N-acylsphingosine + un sucreAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont glycosyl-N -acylsphingosine et H2O, alors que ses deux produits sont la N-acylsphingosine et le sucre. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, en particulier les glycosidases qui hydrolysent les composés O- et S-glycosyle. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glycosyl-N-acylsphingosine glycohydrolase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la phlorizine hydrolase, la phlorétine-glucosidase, la glycosyl céramide glycosylhydrolase, la cérébrosidase, la phloridzine bêta-glucosidase, la lactase-phlorizine hydrolase et la phloridzine glucosidase.
Glycosylphosphatidylinositol/Glycosylphosphatidylinositol :
Le glycosylphosphatidylinositol (prononciation), ou glycophosphatidylinositol, ou GPI en bref, est un phosphoglycéride qui peut être attaché à l'extrémité C-terminale d'une protéine lors d'une modification post-traductionnelle. Les protéines à ancrage GPI qui en résultent jouent un rôle clé dans une grande variété de processus biologiques. Le GPI est composé d'un groupe phosphatidylinositol lié via un lieur contenant des glucides (glucosamine et mannose liés de manière glycosidique au résidu inositol) et via un pont phosphate d'éthanolamine (EtNP) à l'acide aminé C-terminal d'une protéine mature. Les deux acides gras du groupe hydrophobe phosphatidyl-inositol ancrent la protéine à la membrane cellulaire.
Glycosylphosphatidylinositol diacylglycérol-lyase/Glycosylphosphatidylinositol diacylglycérol-lyase :
L'enzyme glycosylphosphatidylinositol diacylglycérol-lyase (EC 4.6.1.14) catalyse la réaction 6-(α-D-glucosaminyl)-1-phosphatidyl-1D-myo-inositol = 6-(α-D-glucosaminyl)-1D-myo-inositol Phosphate 1,2-cyclique + 1,2-diacyl-sn-glycérolCette enzyme appartient à la famille des lyases, plus précisément à la classe des lyases phosphore-oxygène. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 6-(α-D-glucosaminyl)-1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 1,2-diacyl-sn-glycérol-lyase [6-(α-D-glucosaminyl)-1D -myo-inositol 1,2-phosphate cyclique formant]. D'autres noms couramment utilisés comprennent la phospholipase C spécifique du (glycosyl)phosphatidylinositol, la GPI-PLC, la phospholipase C spécifique du GPI, la VSG-lipase, l'enzyme d'hydrolyse de l'ancrage des phospholipides glycosyl inositol, la glycosylphosphatidylinositol-phospholipase C, la phospholipase C spécifique du glycosylphosphatidylinositol, la variante- glycoprotéine de surface phospholipase C, 6-(α-D-glucosaminyl)-1-phosphatidyl-1D-myo-inositol et diacylglycérol-lyase (formant du phosphate 1,2-cyclique).
Glycosylphosphatidylinositol phospholipase_D/Glycosylphosphatidylinositol phospholipase D :
La glycosylphosphatidylinositol phospholipase D (EC 3.1.4.50, GPI-PLD, glycoprotéine phospholipase D, phosphatidylinositol phospholipase D, phosphatidylinositol-specific phospholipase D) est une enzyme dont le nom systématique est la glycoprotéine-phosphatidylinositol phosphatidohydrolase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante 6-(α-D-glucosaminyl)-1-phosphatidyl-1D-myoinositol + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 6-(α-D-glucosaminyl)-1D-myo-inositol + 3 -sn-phosphatidateCette enzyme clive les protéines de la partie lipidique des ancres glycosylphosphatidylinositol (GPI).
Glycosyltransférase/Glycosyltransférase :
Les glycosyltransférases (GTF, Gtf) sont des enzymes (EC 2.4) qui établissent des liaisons glycosidiques naturelles. Ils catalysent le transfert de fractions saccharidiques d'un sucre nucléotidique activé (également appelé "donneur de glycosyle") à une molécule accepteur de glycosyle nucléophile, dont le nucléophile peut être à base d'oxygène, de carbone, d'azote ou de soufre. Le résultat de transfert de glycosyle peut être un glucide, un glycoside, un oligosaccharide ou un polysaccharide. Certaines glycosyltransférases catalysent le transfert vers le phosphate inorganique ou l'eau. Le transfert de glycosyle peut également se produire sur des résidus protéiques, généralement sur la tyrosine, la sérine ou la thréonine pour donner des glycoprotéines liées par O, ou sur l'asparagine pour donner des glycoprotéines liées par N. Les groupes mannosyl peuvent être transférés au tryptophane pour générer du C-mannosyl tryptophane, qui est relativement abondant chez les eucaryotes. Les transférases peuvent également utiliser des lipides comme accepteurs, formant des glycolipides, et même utiliser des donneurs de phosphate de sucre lié aux lipides, tels que les phosphates de dolichol dans les organismes eucaryotes ou le phosphate d'undécaprényle dans les bactéries. Les glycosyltransférases qui utilisent des donneurs de nucléotides de sucre sont des enzymes de Leloir, d'après Luis F. Leloir, le scientifique qui a découvert le premier nucléotide de sucre et qui a reçu le prix Nobel de chimie en 1970 pour ses travaux sur le métabolisme des glucides. Les glycosyltransférases qui utilisent des donneurs non nucléotidiques tels que le dolichol ou le polyprénol pyrophosphate sont des glycosyltransférases non Leloir. Les mammifères n'utilisent que 9 donneurs de nucléotides de sucre pour les glycosyltransférases : UDP-glucose, UDP-galactose, UDP-GlcNAc, UDP-GalNAc, UDP-xylose, UDP-acide glucuronique, GDP-mannose, GDP-fucose et CMP-acide sialique. Le ou les phosphates de ces molécules donneuses sont généralement coordonnés par des cations divalents tels que le manganèse, mais il existe des enzymes indépendantes des métaux. De nombreuses glycosyltransférases sont des protéines transmembranaires à passage unique, et elles sont généralement ancrées aux membranes de l'appareil de Golgi
Glycosyltransférase DesVII/Glycosyltransférase DesVII :
La glycosyltransférase DesVII (EC 2.4.1.277, DesVII) est une enzyme dont le nom systématique est dTDP-3-diméthylamino-3,4,6-tridésoxy-alpha-D-glucopyranose:10-désoxyméthynolide 3-diméthylamino-4,6-didésoxy-alpha -D-glucosyltransférase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante dTDP-3-diméthylamino-3,4,6-tridésoxy-alpha-D-glucopyranose + 10-désoxyméthynolide ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} dTDP + 10-désoxyméthymycineDesVII est la glycosyltransférase responsable de la fixation de TDP-D-désosamine en macrolactones de tailles de cycle variées.
Glycosynthase/Glycosynthase :
Le terme glycosynthase fait référence à une classe de protéines qui ont été conçues pour catalyser la formation d'une liaison glycosidique. Les glycosynthases sont dérivées d'enzymes glycosidases, qui catalysent l'hydrolyse des liaisons glycosidiques. Ils étaient traditionnellement formés à partir de la rétention de la glycosidase en mutant l'acide aminé nucléophile du site actif (généralement un aspartate ou un glutamate) en un petit acide aminé non nucléophile (généralement l'alanine ou la glycine). Des approches plus modernes utilisent l'évolution dirigée pour dépister les substitutions d'acides aminés qui améliorent l'activité de la glycosynthase.
Glycydendron/Glycydendron :
Glycydendron est un genre de plantes de la famille des Euphorbiaceae décrit pour la première fois en tant que genre en 1922. Il est originaire d'Amérique du Sud. EspèceGlycydendron amazonicum Ducke - Guinée française, Suriname, Guyane, Équateur, Pérou, Bolivie, nord-ouest du Brésil, peut-être Colombie Glycydendron espiritosantense Kuhlm, - État d'Espirito Santo au Brésil
Glycyl endopeptidase/Glycyl endopeptidase :
La glycyl endopeptidase (EC 3.4.22.25, papaye peptidase B, papaye protéinase IV, protéinase spécifique de la glycine, chymopapaïne, papaye protéinase 4, PPIV, chymopapaïne M) est une enzyme. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante Clivage préférentiel : Gly-, dans les protéines et les substrats de petites moléculesCette enzyme est isolée de la plante de papaye, Carica papaya.
Glycylcycline/Glycylcycline :
Les glycylcyclines sont une classe d'antibiotiques dérivés de la tétracycline. Ces analogues de tétracycline sont spécifiquement conçus pour surmonter deux mécanismes courants de résistance à la tétracycline, à savoir la résistance médiée par les pompes à efflux acquises et/ou la protection ribosomale. Actuellement, la tigécycline est la seule glycylcycline approuvée pour une utilisation antibiotique.
Glycylglycine/Glycylglycine :
La glycylglycine est le dipeptide de la glycine, ce qui en fait le peptide le plus simple. Le composé a été synthétisé pour la première fois par Emil Fischer et Ernest Fourneau en 1901 en faisant bouillir de la 2,5-dicétopipérazine (anhydride de glycine) avec de l'acide chlorhydrique. L'agitation avec un alcali et d'autres méthodes de synthèse ont été signalées. En raison de sa faible toxicité, il est utile comme tampon pour les systèmes biologiques avec des plages efficaces entre pH 2,5–3,8 et 7,5–8,9 ; cependant, il n'est que modérément stable pour le stockage une fois dissous. Il est utilisé dans la synthèse de peptides plus complexes. La glycylglycine a également été signalée comme étant utile pour solubiliser les protéines recombinantes dans E. coli. En utilisant différentes concentrations de la glycylglycine, une amélioration de la solubilité des protéines après la lyse cellulaire a été observée.
Glycylpeptide N-tétradécanoyltransférase/Glycylpeptide N-tétradécanoyltransférase :
En enzymologie, une glycylpeptide N-tétradécanoyltransférase (EC 2.3.1.97) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique tétradécanoyl-CoA + glycylpeptide ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} CoA + N-tétradécanoylglycylpeptideAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le tétradécanoyl-CoA et le glycylpeptide, alors que ses deux produits sont le CoA et le N-tétradécanoylglycylpeptide. Il participe à la N-myristoylation des protéines et chez les vertébrés, il existe deux isoenzymes NMT1 et NMT2. Outre le tétradécanoyl-CoA, cette enzyme est également capable d'utiliser des versions modifiées de ce substrat. Dans la rétine humaine, une gamme encore plus large d'acides gras, dont 14:1 n–9, 14:2n–6 et 12:0, est acceptée par l'enzyme et greffée sur les activateurs de la guanylate cyclase. Ceci est principalement le résultat d'un ensemble spécial de substrats d'acides gras-CoA disponibles dans la rétine.
Glycylpeptide N-tétradécanoyltransférase_1/Glycylpeptide N-tétradécanoyltransférase 1 :
La glycylpeptide N-tétradécanoyltransférase 1 également connue sous le nom de myristoyl-CoA:protéine N-myristoyltransférase 1 (NMT-1) est une enzyme qui chez l'homme est codée par le gène NMT1. Il appartient à la famille des protéines N-terminal methyltransferase et glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase.
Glycylpeptide N-tétradécanoyltransférase_2/Glycylpeptide N-tétradécanoyltransférase 2 :
La glycylpeptide N-tétradécanoyltransférase 2, également connue sous le nom de N-myristoyltransférase, est une enzyme (CE : 2.3.1.97) qui, chez l'homme, est codée par le gène NMT2.
Glycymerididae/Glycymerididae :
Glycymerididae, souvent mal orthographié comme Glycymeridae, noms communs coques de chien ou douces-amères, est une famille mondiale de palourdes d'eau salée, mollusques bivalves marins de l'ordre Arcida. Ils sont liés aux palourdes de l'arche. Cette famille contient 45 espèces existantes dans quatre genres.
Glycyméris/Glycyméris :
Glycymeris, nom commun des palourdes douces-amères, est un genre de palourdes d'eau salée, mollusques bivalves marins de la famille des Glycymerididae.
Glycymeris (coquilles)/Glycymeris (coquilles) :
Les coquilles de grandes palourdes douces-amères d'eau salée du genre Glycymeris ont une importance archéologique particulière dans le sud-ouest des États-Unis, car les coquilles étaient utilisées dans la production d'articles commerciaux par la tribu Hohokam des Amérindiens. Dans ce contexte, les coquillages sont connus des archéologues sous le nom de "coquillages de Glycymeris". Ces coquilles de Glycymeris provenaient d'une très grande (jusqu'à 10 cm) et belle espèce, Glycymeris gigantea, qui se trouve dans ce qui est aujourd'hui l'ouest du Mexique, de la côte pacifique de la Basse-Californie, dans tout le golfe de Californie, et de là aussi loin au sud comme Acapulco. Le peuple Hohokam utilisait principalement ces gros coquillages pour fabriquer des bracelets et des bagues ; le centre de la coquille était généralement retiré immédiatement après la collecte des bivalves et avant le transport vers les villages de Hohokam dans le bassin de Gila. Il existe plusieurs revues savantes qui ont des articles traitant du commerce des coquillages dans le sud-ouest américain qui mentionnent la coquille Glycymeris. Des découvertes de Glycymeris ont également été faites en Europe avec des découvertes à Vinča. Des coquillages de glycyméris ont également été retrouvés dans les yeux de statuettes trouvées à Ur.
Glycymeris americana/Glycymeris americana :
Glycymeris americana, ou aigre-doux américain, est une espèce de mollusque bivalve de la famille des Glycymerididae. On le trouve le long de la côte atlantique de l'Amérique du Nord, allant de la Virginie au Texas et au Brésil.
Glycymeris aspersa/Glycymeris aspersa :
Glycymeris aspersa, nom commun la douce-amère vêtue, est une espèce de palourde d'eau salée, un mollusque bivalve marin de la famille des Glycymerididae, les douces-amères.
Glycymeris bimaculata/Glycymeris bimaculata :
Glycymeris bimaculata est un mollusque bivalve marin de la famille des Glycymerididae.
Glycymeris decussata/Glycymeris decussata :
Glycymeris decussata, ou la douce-amère décussée, est une espèce de mollusque bivalve de la famille des Glycymerididae. On le trouve dans les eaux des Caraïbes, allant de la Floride aux Antilles et au Brésil.
Glycymeris longior/Glycymeris longior :
Glycymeris longior est une espèce de mollusque du genre Glycymeris.
Glycymeris modesta/Glycymeris modesta :
Glycymeris modesta, ou la petite coque de chien, est un mollusque bivalve marin de la famille des Glycymerididae.
Glycymeris nummaria/Glycymeris nummaria :
Glycymeris nummaria est une espèce de palourde d'eau salée, un mollusque bivalve marin de la famille des Glycymerididae, les palourdes douces-amères.
Glycymeris spectralis/Glycymeris spectralis :
Glycymeris spectralis est une espèce de bivalve de la famille des Glycymerididae.
Glycymeris undata/Glycymeris undata :
Glycymeris undata, ou aigre-doux de l'Atlantique, est une espèce de mollusque bivalve de la famille des Glycymerididae. On le trouve le long de la côte atlantique de l'Amérique du Nord, allant de la Caroline du Nord aux Antilles et au Brésil.
Glycymeris yessoensis/Glycymeris yessoensis :
Glycymeris yessoensis est une espèce de mollusque bivalve de la famille des Glycymerididae. On peut le trouver enfoui dans les sédiments mous des eaux peu profondes de l'océan Pacifique autour des côtes de la Chine et du Japon. Il est souvent associé à un ver polychète avec lequel il forme une relation commensale.
Glycynympha/Glycynympha :
Glycynympha roseocostella est un papillon de la famille des Xyloryctidae et la seule espèce du genre Glycynympha. L'espèce a été décrite, sous le nom de Cryptolechia roseocostella, par Thomas de Grey, 6e baron Walsingham en 1881 et se trouve en Afrique du Sud. Le genre a été créé par Edward Meyrick en 1925. L'envergure est d'environ 16 mm. Les ailes antérieures sont blanches, la costa étroitement rose vif, ayant, légèrement au-delà de son milieu, une tache triangulaire brun pâle, dont l'apex est produit dans une strie atténuée et angulée jusqu'à la fin de la cellule, atteignant environ la moitié à travers l'aile. La marge apicale est également brun clair, l'espace occupé par cette couleur bien défini et atténué vers l'angle anal. Une nuance brun pâle se trouve le long de la base de la marge dorsale. Les ailes postérieures sont blanches.
Glycyphagidés/Glycyphagidés :
Les Glycyphagidae sont une famille d'acariens de l'ordre des Astigmates. Il existe plus de 25 genres et 100 espèces décrites chez les Glycyphagidae. L'habitat naturel de la plupart des espèces de cette famille est constitué de nids de rongeurs, d'insectivores et d'opossums, bien que beaucoup vivent maintenant parmi les humains dans des aliments stockés ou des logements.
Glycyphage/Glycyphage :
Glycyphagus est un genre d'astigs de la famille des Glycyphagidae. Il y a environ cinq espèces décrites dans Glycyphagus.
Glycyphane/Glycyphane :
Glycyphana est un genre de coléoptères de la famille des Scarabaeidae. Glycyphana Burmeister, 1842 Glycyphana stolata, (coléoptère brun des fleurs) Glycyphana brunnipes Glycyphana (Glycyphaniola) allardi Antoine Glycyphana (Glycyphaniola) chamnongi Antoine Glycyphana (Glycyphaniola) malayensis ornata Antoine
Glycyphana horsfieldi/Glycyphana horsfieldi :
Glycyphana horsfieldi est une espèce de hanneton à fleurs que l'on trouve en Inde, au Sri Lanka, en Malaisie, en Thaïlande, au Népal et au Vietnam.

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