Rechercher dans ce blog

dimanche 11 décembre 2022

Glycon cult


Glycine bétaïne_aldéhyde/Glycine bétaïne aldéhyde :
La glycine bétaïne aldéhyde, souvent simplement appelée bétaïne aldéhyde, est un intermédiaire dans le métabolisme de la glycine, de la sérine et de la thréonine. L'aldéhyde déshydrogénase humaine (EC 1.2.1.3) stimule la transformation de la bétaïne aldéhyde en glycine bétaïne. L'aldéhyde de bétaïne est un substrat de la choline déshydrogénase (mitochondriale).
Glycine canescens/Glycine canescens :
Glycine canescens, appelée glycine soyeuse, est une espèce de soja originaire d'Australie. Plante vivace vivant dans l'Outback dans des conditions extrêmement chaudes et sèches, elle est étudiée pour son potentiel d'amélioration du soja cultivé (Glycine max).
Glycine clandestine/Glycine clandestine :
La glycine clandestina, communément appelée glycine volubile ou liane d'amour, est une plante brouillante de la famille des haricots, trouvée en Australie.
Système de clivage de la glycine/Système de clivage de la glycine :
Le système de clivage de la glycine (GCS) est également connu sous le nom de complexe glycine décarboxylase ou GDC. Le système est une série d'enzymes qui sont déclenchées en réponse à des concentrations élevées de l'acide aminé glycine. Le même ensemble d'enzymes est parfois appelé glycine synthase lorsqu'il fonctionne dans le sens inverse pour former de la glycine. Le système de clivage de la glycine est composé de quatre protéines : la protéine T, la protéine P, la protéine L et la protéine H. Ils ne forment pas un complexe stable, il est donc plus approprié de l'appeler un "système" au lieu d'un "complexe". La protéine H est responsable de l'interaction avec les trois autres protéines et agit comme une navette pour certains des produits intermédiaires dans la décarboxylation de la glycine. Chez les animaux et les plantes, le système de clivage de la glycine est attaché de manière lâche à la membrane interne des mitochondries. Les mutations de ce système enzymatique sont liées à l'encéphalopathie glycinique.
Glycine déshydrogénase/Glycine déshydrogénase :
En enzymologie, une glycine déshydrogénase (EC 1.4.1.10) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glycine + H2O + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glyoxylate + NH3 + NADH + H+Les 3 substrats de cette enzyme sont la glycine, H2O , et NAD+, alors que ses 4 produits sont le glyoxylate, NH3, NADH et H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-NH2 des donneurs ayant NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glycine:NAD+ oxydoréductase (désaminante). A ne pas confondre avec : la glycine déshydrogénase (décarboxylante), qui est un autre nom de la protéine P du système de clivage de la glycine (EC 1.4.4.2). ou la glycine déshydroganse (formant du cyanure) (EC 1.4.99.5). ou la glycine déshydrogénase (cytochrome) (EC 1.4.2.1).
Glycine déshydrogénase_(formant du cyanure)/Glycine déshydrogénase (formant du cyanure) :
En enzymologie, une glycine déshydrogénase (formant du cyanure) (EC 1.4.99.5) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glycine + 2 A ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} acide cyanhydrique + CO2 + 2 AH2Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont la glycine et A, tandis que ses 3 produits sont le cyanure d'hydrogène, CO2 et AH2. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-NH2 des donneurs avec d'autres accepteurs. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glycine:accepteur oxydoréductase (formant du cyanure d'hydrogène). D'autres noms couramment utilisés incluent la cyanure d'hydrogène synthase et la HCN synthase.
Glycine déshydrogénase_(cytochrome)/Glycine déshydrogénase (cytochrome) :
En enzymologie, une glycine déshydrogénase (cytochrome) (EC 1.4.2.1) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glycine + H2O + 2 ferricytochrome c ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glyoxylate + NH3 + 2 ferrocytochrome c + 2 H+Le 3 les substrats de cette enzyme sont la glycine, H2O et le ferricytochrome c, alors que ses 4 produits sont le glyoxylate, NH3, le ferrocytochrome c et H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-NH2 des donneurs ayant un cytochrome comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glycine:ferricytochrome-c oxydoréductase (désaminante). Cette enzyme est également appelée glycine---cytochrome c réductase. Cette enzyme participe au métabolisme de la glycine, de la sérine et de la thréonine.
Glycine déshydrogénase_ (décarboxylation)/Glycine déshydrogénase (décarboxylation) :
La glycine décarboxylase, également connue sous le nom de protéine P du système de clivage de la glycine ou glycine déshydrogénase, est une enzyme qui, chez l'homme, est codée par le gène GLDC.
Encéphalopathie glycinique/encéphalopathie glycinique :
L'encéphalopathie glycinique est une maladie autosomique récessive rare du métabolisme de la glycine. Après la phénylcétonurie, l'encéphalopathie glycinique est le deuxième trouble le plus fréquent du métabolisme des acides aminés. La maladie est causée par des défauts du système de clivage de la glycine, une enzyme responsable du catabolisme de la glycine. Il existe plusieurs formes de la maladie, avec une gravité des symptômes et un moment d'apparition variables. Les symptômes sont exclusivement de nature neurologique et, cliniquement, ce trouble se caractérise par des niveaux anormalement élevés de l'acide aminé glycine dans les fluides et les tissus corporels, en particulier le liquide céphalo-rachidien. L'encéphalopathie glycinique est parfois appelée « hyperglycinémie non cétosique » (NKH), en référence aux résultats biochimiques observés chez les patients atteints de la maladie, et pour la distinguer des troubles qui causent « l'hyperglycinémie cétosique » (observée dans l'acidémie propionique et plusieurs autres troubles métaboliques héréditaires). Pour éviter toute confusion, le terme «encéphalopathie glycinique» est souvent utilisé, car ce terme décrit plus précisément les symptômes cliniques de la maladie.
Glycine formimidoyltransférase/Glycine formimidoyltransférase :
En enzymologie, une glycine formimidoyltransférase (EC 2.1.2.4) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique 5-formimidoyltétrahydrofolate + glycine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} tétrahydrofolate + N-formimidoylglycineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le 5-formimidoyltétrahydrofolate et la glycine , alors que ses deux produits sont le tétrahydrofolate et la N-formimidoylglycine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases qui transfèrent des groupes à un seul carbone, en particulier les hydroxyméthyl-, formyl- et les transférases apparentées. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 5-formimidoyltétrahydrofolate:glycine N-formimidoyltransférase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la formiminoglycine formiminotransférase, la FIG formiminotransférase et la glycine formiminotransférase. Cette enzyme participe au métabolisme des purines et à un pool carboné par le folate.
Glycine latifolia/Glycine latifolia :
Glycine latifolia est une espèce de plante à fleurs de la famille des Fabacées, originaire du Queensland et de la Nouvelle-Galles du Sud en Australie. Vivace, c'est un parent sauvage du soja (Glycine max) et montre une résistance à un certain nombre d'agents pathogènes qui affligent le soja.
Glycine latrobeana/Glycine latrobeana :
Glycine latrobeana (glycine de trèfle ou plante d'ancrage australienne) est une espèce d'herbe vivace endémique du sud-est de l'Australie. Ses feuilles ressemblent en apparence au trèfle des pâturages commun. Il est originaire de Tasmanie, de Victoria, de Nouvelle-Galles du Sud et d'Australie du Sud.
Chlorhydrate d'ester_méthylique de glycine/chlorhydrate d'ester méthylique de glycine :
Le chlorhydrate d'ester méthylique de glycine est le composé organique de formule [CH3O2CCH2NH3]Cl. Solide blanc soluble dans l'eau, c'est le chlorhydrate de l'ester méthylique de l'acide aminé glycine.
Glycine microphylla/Glycine microphylla :
La glycine microphylla, communément appelée glycine à petites feuilles, est une petite plante brouillante de la famille des haricots, que l'on trouve dans le sud-est de l'Australie, également dans le nord-est (Queensland tropical). Les feuilles sont par trois, de 1,5 à cm de long, 1 à 6 mm de large. Les fleurs sont de couleur variable, souvent mauves. Plante très répandue, souvent observée sur les sols issus de schistes et de roches métamorphiques. L'épithète spécifique microphylla fait référence aux petites feuilles.
Glycine mollis/Glycine mollis :
Glycine mollis peut faire référence à : Glycine mollis Hook., un synonyme de Rhynchosia malacophylla (Spreng.) Bojer Glycine mollis Wight & Arn., un synonyme de Teramnus labialis subsp. labialis (Lf) Spreng. Glycine mollis Willd., synonyme de Cajanus scarabaeoides (L.) Thouars
Glycine oxydase/Glycine oxydase :
La glycine oxydase (EC 1.4.3.19) est une enzyme dont le nom systématique est glycine:oxygène oxydoréductase (désamination). Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante glycine + H2O + O2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glyoxylate + NH3 + H2O2 (réaction globale) (1a) glycine + O2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 2-iminoacétate + H2O2 (1b) 2 -iminoacétate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glyoxylate + NH3Cette flavoenzyme contenant du FAD lié de manière non covalente.
Glycine propionyl-L-carnitine/Glycine propionyl-L-carnitine :
La glycine propionyl-L-carnitine (GPLC) est un ester propionylique de carnitine qui comprend un composant glycine supplémentaire. En raison des enzymes estérases des tissus, la GPLC devrait agir comme un promédicament et conduire à la glycine, à la carnitine et à l'acide propionique dans le corps.
Récepteur de la glycine/récepteur de la glycine :
Le récepteur de la glycine (abrégé en GlyR ou GLR) est le récepteur du neurotransmetteur acide aminé glycine. GlyR est un récepteur ionotrope qui produit ses effets par le courant de chlorure. C'est l'un des récepteurs inhibiteurs les plus largement distribués dans le système nerveux central et il joue un rôle important dans divers processus physiologiques, en particulier dans la médiation de la neurotransmission inhibitrice dans la moelle épinière et le tronc cérébral. Le récepteur peut être activé par une gamme d'acides aminés simples. y compris la glycine, la β-alanine et la taurine, et peut être sélectivement bloquée par la strychnine, un antagoniste compétitif de haute affinité. La caféine est un antagoniste compétitif de GlyR. La géphyrine s'est avérée nécessaire pour le regroupement de GlyR au niveau des synapses inhibitrices. GlyR est connu pour colocaliser avec le récepteur GABAA sur certains neurones de l'hippocampe. Néanmoins, quelques exceptions peuvent se produire dans le système nerveux central où la sous-unité GlyR α1 et la géphyrine, sa protéine d'ancrage, ne sont pas retrouvées dans les neurones du ganglion de la racine dorsale malgré la présence de récepteurs GABAA.
Récepteur de la glycine,_alpha_1/Récepteur de la glycine, alpha 1 :
La sous-unité alpha-1 du récepteur de la glycine est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène GLRA1.
Agoniste des récepteurs de la glycine/Agoniste des récepteurs de la glycine :
Un agoniste du récepteur de la glycine est un médicament qui agit comme un agoniste du récepteur de la glycine.
Antagoniste des récepteurs de la glycine/antagoniste des récepteurs de la glycine :
Un antagoniste du récepteur de la glycine est un médicament qui agit comme un antagoniste du récepteur de la glycine.
Glycine réductase/Glycine réductase :
En enzymologie, une glycine réductase (EC 1.21.4.2) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique phosphate d'acétyle + NH3 + disulfure de thiorédoxine + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glycine + phosphate + thiorédoxineLes 4 substrats de cette enzyme sont le phosphate d'acétyle, NH3, disulfure de thiorédoxine et H2O, alors que ses 3 produits sont la glycine, le phosphate et la thiorédoxine. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur XH et YH pour former une liaison XY avec un disulfure comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est acétyl-phosphate d'ammoniaque : thiorédoxine disulfure oxydoréductase (formant de la glycine).
Inhibiteur de la recapture de la glycine/Inhibiteur de la recapture de la glycine :
Un inhibiteur de la recapture de la glycine (GRI) est un type de médicament qui inhibe la recapture du neurotransmetteur glycine en bloquant un ou plusieurs des transporteurs de la glycine (GlyT). Des exemples de GRI comprennent la bitopertine (RG1678), Org 24598, Org 25935, ALX-5407 et la sarcosine, qui sont des bloqueurs sélectifs de GlyT1, et Org 25543 et la N-arachidonylglycine, qui sont des bloqueurs sélectifs de GlyT2. Certains bloqueurs de GlyT faibles et/ou non sélectifs comprennent l'amoxapine et l'éthanol (alcool).
Ribocommutateur de glycine/ribocommutateur de glycine :
Le riboswitch bactérien de la glycine est un élément d'ARN qui peut se lier à l'acide aminé glycine. Les ribocommutateurs de glycine sont généralement constitués de deux domaines d'aptamères se liant aux métabolites avec des structures similaires en tandem. On pensait à l'origine que les aptamères se lient de manière coopérative à la glycine pour réguler l'expression des gènes en aval. Chez Bacillus subtilis, ce riboswitch se trouve en amont de l'opéron gcvT qui contrôle la dégradation de la glycine. On pense que lorsque la glycine est en excès, elle se lie aux deux aptamères pour activer ces gènes et faciliter la dégradation de la glycine. de coopérativité positive entre les deux domaines d'aptamères. Les données de 2012 montrent que la liaison coopérative ne se produit pas dans le commutateur avec son leader 5 'étendu, bien que le but des doubles aptamères du commutateur soit encore incertain. Les structures de résolution atomique de portions de riboswitches de glycine ont été obtenues par cristallographie aux rayons X. des expériences in vivo ont démontré que la glycine n'a pas besoin de se lier aux deux aptamères pour la régulation. La mutation du premier aptamère a entraîné la plus grande réduction de l'expression génique en aval, tandis que la mutation du second a eu des effets variables. L'expression induite par la glycine de l'opéron gcvT est nécessaire pour la croissance de B. subtilise, la motilité d'essaimage et la formation de biofilm (dans un environnement à haute teneur en glycine).
Glycine soja/Glycine soja :
Glycine soja, ou soja sauvage (anciennement G. ussuriensis) est une plante annuelle de la famille des légumineuses. C'est le parent vivant le plus proche du soja, une culture importante. La plante est originaire de l'est de la Chine, du Japon, de la Corée et de l'extrême-est de la Russie.
Glycine tabacine/Glycine tabacine :
La glycine tabacina, communément appelée glycine variable, est une plante brouillante de la famille des haricots que l'on trouve en Australie. Il pousse dans les zones de fortes précipitations, allant aux zones semi-arides. Les feuilles sont par trois, 7 cm de long sur 2 cm de large. Des fleurs bleuâtres à violettes se forment sur les grappes pendant les mois les plus chauds. La gousse de haricot mesure jusqu'à 3 cm de long. L'habitat est parmi les graminées, souvent en rase campagne.
Glycine tomentelle/Glycine tomentelle :
Glycine tomentella, appelée glycine laineuse ou glycine rouillée, est une espèce de soja trouvée en Australie, en Nouvelle-Guinée, en Nouvelle-Calédonie, aux Philippines, à Taïwan et sur la côte sud-est de la Chine. En Australie, on le trouve en Nouvelle-Galles du Sud, dans le Queensland, dans le Territoire du Nord et en Australie-Occidentale. Glycine tomentella est un complexe de formes polyploïdes, avec 2n = 38, 2n = 40, 2n = 78 et 2n = 80 nombres de chromosomes détectés dans différentes populations. Les quatre formes se trouvent en Australie, les formes à 40 et 78 chromosomes se trouvent également en Nouvelle-Guinée et la forme à 80 chromosomes se trouve dans toute la gamme.
Glycine transaminase/Glycine transaminase :
En enzymologie, une glycine transaminase (EC 2.6.1.4) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glycine + 2-oxoglutarate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glyoxylate + L-glutamateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont la glycine et le 2-oxoglutarate , alors que ses deux produits sont le glyoxylate et le L-glutamate. Cette réaction favorise fortement la synthèse de glycine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément les transaminases, qui transfèrent des groupements azotés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glycine:2-oxoglutarate aminotransférase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la transaminase glutamique-glyoxylique, la glycine aminotransférase, la transaminase glyoxylate-glutamique, la L-glutamate: glyoxylate aminotransférase et la glyoxylate-glutamate aminotransférase. Cette enzyme participe au métabolisme de la glycine, de la sérine et de la thréonine. Il emploie un cofacteur, le phosphate de pyridoxal.
Transporteur de glycine/transporteur de glycine :
Les transporteurs de glycine (GlyT) sont des transporteurs de neurotransmetteurs plasmalemmes. Ils servent à mettre fin à la signalisation de la glycine en médiant sa recapture de la fente synaptique vers les neurones présynaptiques. Il existe deux transporteurs de glycine : le transporteur de glycine 1 (GlyT1) et le transporteur de glycine 2 (GlyT2).
Glycine viscosa/Glycine viscosa :
Glycine viscosa peut faire référence à deux espèces de plantes différentes : Glycine viscosa Moench, synonyme de Bolusafra bituminosa Glycine viscosa Roth., synonyme de Rhynchosia viscosa
Ribonucléotide de glycinamide/ribonucléotide de glycinamide :
Le ribonucléotide de glycinamide (ou GAR) est un intermédiaire biochimique dans la formation de nucléotides puriques via l'inosine-5-monophosphate, et est donc un élément constitutif de l'ADN et de l'ARN. Les vitamines thiamine et cobalamine contiennent également des fragments dérivés du GAR. Le GAR est le produit de l'enzyme phosphoribosylamine-glycine ligase agissant sur la phosphoribosylamine (PRA) pour la combiner avec la glycine dans un processus piloté par l'ATP. La réaction, EC 6.3.4.13 forme une liaison amide : PRA + glycine + ATP → GAR + ADP + PiLa voie de biosynthèse ajoute ensuite un groupe formyle du 10-formyltétrahydrofolate au GAR, catalysé par la phosphoribosylglycinamide formyltransférase dans la réaction EC 2.1.2.2 et produisant du formylglycinamide ribotide (FGAR) : GAR + 10-formyltétrahydrofolate → FGAR + tétrahydrofolate
Glycinergique/Glycinergique :
Un agent glycinergique (ou médicament) est un produit chimique dont la fonction est de moduler directement le système glycine dans le corps ou le cerveau. Des exemples comprennent des agonistes des récepteurs de la glycine, des antagonistes des récepteurs de la glycine et des inhibiteurs de la recapture de la glycine.
Glycine%E2%80%94oxaloacétate transaminase/Glycine—oxaloacétate transaminase :
En enzymologie, une glycine-oxaloacétate transaminase (EC 2.6.1.35) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glycine + oxaloacétate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glyoxylate + L-aspartateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont la glycine et l'oxaloacétate, alors que ses deux produits sont le glyoxylate et le L-aspartate. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément les transaminases, qui transfèrent des groupements azotés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glycine:oxaloacétate aminotransférase. Cette enzyme est également appelée glycine-oxaloacétate aminotransférase. Il emploie un cofacteur, le phosphate de pyridoxal.
Glycine%E2%80%94tRNA ligase/Glycine—tRNA ligase :
La glycine-ARNt ligase également connue sous le nom de glycyl-ARNt synthétase est une enzyme qui, chez l'homme, est codée par le gène GARS1.
Glycinol/Glycinol :
Le glycinol peut faire référence à : un synonyme d'éthanolamine Le glycinol (ptérocarpane), une phytoalexine présente dans le soja
Glycinol (ptérocarpane)/Glycinol (ptérocarpane) :
Le glycinol est un ptérocarpane, un type de phénol naturel. C'est une phytoalexine présente dans le soja (Glycine max). Il est formé par la cyclisation de la daidzéine. La littérature plus récente soutient que le glycinol a une puissante activité phytoestrogénique. La soi-disant ostéogenèse qui en est la cause est postulée comme étant un facteur préventif de l'ostéoporose. Il peut être synthétisé chimiquement et possède deux centres chiraux. Le glycinol est le précurseur direct des glycéollines par l'action d'une prényltransférase. Des expériences montrent que l'oxygène 6a du glycinol est dérivé de l'oxygène moléculaire.
Glycitéine/Glycitéine :
La glycitéine est une isoflavone O-méthylée qui représente 5 à 10 % du total des isoflavones dans les produits alimentaires à base de soja. La glycitéine est un phytoestrogène à faible activité œstrogénique, comparable à celle des autres isoflavones de soja. La glycitéine (glycitéine 7-O-glucoside) peut être transformée en glycéine par la flore intestinale humaine.
Glycitine/Glycitine :
La glycitine (glycitéine 7-O-glucoside) est une isoflavone présente dans le soja et reste à divers degrés dans les produits à base de soja comme le tofu, le lait de soja et la sauce soja. Bien que la glycitine ait ses propres propriétés associées à la santé (ci-dessous), elle peut être transformée en glycitéine par la flore intestinale humaine par l'action des bêta-glucosidases.
Glyclopyramide/Glyclopyramide :
Le glyclopyramide (DCI, commercialisé sous le nom commercial Deamelin-S) est un médicament sulfonylurée utilisé dans le traitement du diabète. Il est commercialisé au Japon depuis 1965. Il est classé deuxième génération.
GlycoARN/GlycoARN :
Les glycoARN sont de petits ARN non codants avec des glycanes sialylés. Les glycanes médient les interactions inter- et intramoléculaires en ajoutant des chaînes de polysaccharides sur les lipides et les protéines. Semblables à ces autres macromolécules, les ARN peuvent subir une sialylation et porter des structures de glycane. Certains exemples incluent les petits ARN nucléaires (sn), les ARN ribosomiques (r), les petits ARN nucléolaires (sno), les ARN de transfert (t) et les ARN Y - ces derniers comprenant le plus grand pourcentage d'espèces d'ARN glycosylés. Trouvé principalement sur le surface cellulaire, ces glycoARN peuvent participer au système immunitaire et à la communication intercellulaire.
Glycoalcaloïde/Glycoalcaloïde :
Les glycoalcaloïdes sont une famille de composés chimiques dérivés d'alcaloïdes auxquels sont ajoutés des groupes de sucre. Plusieurs sont potentiellement toxiques, notamment les poisons couramment trouvés dans les espèces végétales Solanum dulcamara (morelle douce-amère) et d'autres plantes du genre Solanum, y compris la pomme de terre. Un glycoalcaloïde prototypique est la solanine (composée du sucre solanose et de l'alcaloïde solanidine), qui se trouve dans la pomme de terre. La partie alcaloïde du glycoalcaloïde est également appelée génériquement aglycone. Le glycoalcaloïde intact est mal absorbé par le tractus gastro-intestinal mais provoque une irritation gastro-intestinale. L'aglycone est absorbé et on pense qu'il est responsable des signes observés au niveau du système nerveux. Les glycoalcaloïdes ont généralement un goût amer et produisent une irritation brûlante à l'arrière de la bouche et sur le côté de la langue. Le peuple Aymara de Bolivie utilise le goût pour détecter les niveaux de glycoalcaloïdes dans les pommes de terre afin de déterminer l'innocuité de divers cultigènes. Bien que non disponible en routine, la détection d'alcaloïdes dans les tissus ou l'urine est possible pour le diagnostic en laboratoire de l'exposition. Vente d'un traitement à base de glycoalcaloïdes commercialisé par Lane Labs USA Inc. pour la prévention du cancer de la peau a été interdit par la FDA en 2004 en tant que médicament non approuvé.
Colorants glycoazoïques/colorants glycoazoïques :
Les colorants glycoazoïques (ou GAD) sont une famille de colorants synthétiques "naturalisés", ainsi appelés parce qu'ils sont la conjugaison de colorants azoïques commerciaux courants avec un sucre via un "linker". Ce principe est résumé dans le schéma ci-dessous.
Glycobiarsol/Glycobiarsol :
Le glycobiarsol (nom commercial Milibis) est un agent antiprotozoaire qui a été utilisé aussi bien chez l'homme que chez le chien.
Glycobiologie/Glycobiologie :
Définie au sens le plus étroit, la glycobiologie est l'étude de la structure, de la biosynthèse et de la biologie des saccharides (chaînes de sucre ou glycanes) largement distribués dans la nature. Les sucres ou saccharides sont des composants essentiels de tous les êtres vivants et les différents rôles qu'ils jouent en biologie sont étudiés dans divers domaines médicaux, biochimiques et biotechnologiques.
Glycobiologie (revue)/Glycobiologie (revue):
Glycobiology est une revue scientifique mensuelle à comité de lecture couvrant tous les aspects du domaine de la glycobiologie et la revue officielle de la Society for Glycobiology. Il est publié par Oxford University Press. La revue a été créée en septembre 1990. Elle publie des recherches primaires sur les "fonctions biologiques des glycanes, y compris les glycoprotéines, les glycolipides, les protéoglycanes et les oligosaccharides libres, et sur les protéines qui interagissent spécifiquement avec les glycanes".
Glycobe/Glycobe :
Glycobius speciosus est une espèce de coléoptère de la famille des Cerambycidae, la seule espèce du genre Glycobius, communément appelé perceur de l'érable à sucre, car les larves se nourrissent de l'érable à sucre (Acer saccharum).
Glycocalyx/Glycocalyx :
Le glycocalyx, également connu sous le nom de matrice péricellulaire, est un revêtement de glycoprotéine et de glycolipide qui entoure les membranes cellulaires des bactéries, des cellules épithéliales et d'autres cellules. En 1970, Martinez-Palomo a découvert le revêtement cellulaire dans les cellules animales, connu sous le nom de glycocalyx. Les cellules épithéliales animales ont un revêtement en forme de duvet sur la surface externe de leurs membranes plasmiques. Ce revêtement visqueux est constitué de plusieurs fractions glucidiques de glycolipides et de glycoprotéines membranaires, qui servent de molécules de squelette pour le support. Généralement, la partie glucidique des glycolipides présents à la surface des membranes plasmiques aide ces molécules à contribuer à la reconnaissance cellule-cellule, à la communication et à l'adhésion intercellulaire. Le glycocalyx est un type d'identifiant que le corps utilise pour distinguer ses propres cellules saines et des tissus transplantés, des cellules malades ou des organismes envahisseurs. Le glycocalyx comprend des molécules d'adhésion cellulaire qui permettent aux cellules d'adhérer les unes aux autres et de guider le mouvement des cellules au cours du développement embryonnaire. Le glycocalyx joue un rôle majeur dans la régulation du tissu vasculaire endothélial, y compris la modulation du volume des globules rouges dans les capillaires. Le terme a été initialement appliqué à la matrice polysaccharidique recouvrant les cellules épithéliales, mais on a découvert que ses fonctions allaient bien au-delà.
Glycocaulis/Glycocaulis :
Glycocaulis est un genre de bactéries de la famille des Maricaulaceae.
Glycocaulis abyssi/Glycocaulis abyssi :
Glycocaulis abyssi est une bactérie du genre Glycocaulis qui a été isolée d'un évent hydrothermal en haute mer près de l'île de Vancouver au Canada.
Glycocaulis albus/Glycocaulis albus :
Glycocaulis albus est une bactérie à Gram négatif, aérobie, mésophile, modérément halophile et mobile du genre Glycocaulis qui a été isolée d'un sol salin contaminé par du pétrole du champ pétrolifère de Shengli en Chine.
Glycocaulis alcaliphilus/Glycocaulis alcaliphilus :
Glycocaulis alkaliphilus est une bactérie Gram-négative, aérobie et dimorphe du genre Glycocaulis qui a été isolée du pétrole brut du champ pétrolifère de Daqing en Chine.
Glycocaulis profondi/Glycocaulis profondi :
Glycocaulis profundi est une bactérie à Gram négatif, strictement aérobie et en forme de bâtonnet du genre Glycocaulis qui a été isolée de l'eau de mer à une profondeur de 4000 mètres de la fosse des Mariannes.
Glycochénodésoxycholate sulfotransférase/Glycochénodésoxycholate sulfotransférase :
En enzymologie, une glycochénodésoxycholate sulfotransférase (EC 2.8.2.34) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique 3'-phosphoadényl sulfate + glycochénodésoxycholate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} adénosine 3',5'-bisphosphate + glycochénodésoxycholate 7-sulfateAinsi, les deux les substrats de cette enzyme sont le 3'-phosphoadénylsulfate et le glycochénodésoxycholate, tandis que ses deux produits sont l'adénosine 3',5'-bisphosphate et le glycochénodésoxycholate 7-sulfate.
Acide glycochénodésoxycholique/acide glycochénodésoxycholique :
L'acide glycochénodésoxycholique est un sel biliaire formé dans le foie à partir de l'acide chénodésoxycholique et de la glycine, généralement présent sous forme de sel de sodium. Il agit comme un détergent pour solubiliser les graisses pour l'absorption.
Acide glycocholique/acide glycocholique :
L'acide glycocholique, ou cholylglycine, est un acide biliaire cristallin impliqué dans l'émulsification des graisses. Il se présente sous forme de sel de sodium dans la bile des mammifères. C'est un conjugué de l'acide cholique avec la glycine. Son anion est appelé glycocholate.
Glycoconjugué/Glycoconjugué :
Les glycoconjugués sont la famille de classification des glucides - appelés glycanes - qui sont liés de manière covalente à des espèces chimiques telles que les protéines, les peptides, les lipides et d'autres composés. Les glycoconjugués sont formés dans des processus appelés glycosylation. Les glycoconjugués sont des composés très importants en biologie et se composent de nombreuses catégories différentes telles que les glycoprotéines, les glycopeptides, les peptidoglycanes, les glycolipides, les glycosides et les lipopolysaccharides. Ils sont impliqués dans les interactions cellule-cellule, y compris la reconnaissance cellule-cellule ; dans les interactions cellule-matrice ; dans les processus de désintoxication. Généralement, la ou les parties glucidiques jouent un rôle essentiel dans la fonction d'un glycoconjugué ; des exemples frappants en sont la molécule d'adhésion cellulaire neurale (NCAM) et les protéines sanguines où des détails fins dans la structure glucidique déterminent la liaison cellulaire (ou non) ou la durée de vie en circulation. Bien que les espèces moléculaires importantes ADN, ARN, ATP, cAMP, cGMP, NADH, NADPH et coenzyme A contiennent toutes une partie glucidique, elles ne sont généralement pas considérées comme des glycoconjugués. Les glycocojugates sont une liaison covalente d'antigènes glucidiques à des échafaudages protéiques dans le but d'obtenir une réponse immunologique à long terme dans le corps. L'immunisation avec des glycoconjugués a induit avec succès une mémoire immunitaire à long terme contre les antigènes glucidiques. Les vaccins glycoconjugués introduits depuis les années 1990 ont donné des résultats efficaces contre la grippe et le méningocoque. En 2021, des glycoARN ont été observés pour la première fois.
Glycocyamine/Glycocyamine :
La glycocyamine (ou guanidinoacétate) est un métabolite de la glycine dans lequel le groupe amino a été converti en une guanidine par guanylation (transfert d'un groupe guanidine de l'arginine). Dans l'organisme vertébré, il est ensuite transformé en créatine par méthylation. La glycocyamine est utilisée comme complément et comme additif alimentaire dans l'aviculture. Cependant, le métabolisme de la créatine à partir de la glycocyamine dans le foie provoque une déplétion des groupes méthyle. Cela provoque une augmentation des niveaux d'homocystéine, ce qui a entraîné des problèmes cardiovasculaires et squelettiques. La glycocyamine joue un rôle dans le métabolisme des acides aminés sérine, thréonine et proline.
Glycocystis/Glycocystis :
Glycocystis beckeri est la seule espèce du genre de plantes à fleurs Glycocystis de la famille des Scrophulariaceae et est endémique du sud-ouest de l'Australie occidentale. C'est un arbuste, semblable à d'autres des genres Eremophila et Myoporum, mais il est inhabituel en ce qu'il produit de très grandes quantités de résine collante et odorante produite par des glandes surélevées qui recouvrent toute la plante, à l'exception des pétales. Il a été suggéré que la résine piège les insectes que la plante utilise comme source d'azote.
Glycodéline/Glycodéline :
Glycodéline (GD) également connue sous le nom de protéine placentaire humaine-14 (PP-14) protéine endométriale associée au progestatif (PAEP) ou alpha-2 globuline endométriale associée à la grossesse est une glycoprotéine qui inhibe la fonction immunitaire cellulaire et joue un rôle essentiel dans la grossesse traiter. Chez l'homme, il est codé par le gène PAEP. L'endomètre humain synthétise plusieurs protéines sous l'influence de la progestérone. Parmi ces protéines, la glycodéline présente un intérêt particulier. Elle est synthétisée par les glandes endométriales dans la phase lutéale du cycle menstruel. L'expression temporelle et spatiale de GD dans l'appareil reproducteur féminin combinée à ses activités biologiques suggèrent que cette glycoprotéine joue probablement un rôle physiologique essentiel dans la régulation de la fécondation, de l'implantation et de la maintien de la grossesse.
Acide glycosoxycholique/acide glycosoxycholique :
L'acide glycodoxycholique est un acide biliaire dérivé de l'acide désoxycholique et de la glycine. Sauf indication contraire, les données sont données pour les matériaux dans leur état standard (à 25 °C [77 °F], 100 kPa).
Glycogène/Glycogène :
Le glycogène est un polysaccharide multiramifié de glucose qui sert de forme de stockage d'énergie chez les animaux, les champignons et les bactéries. La structure polysaccharidique représente la principale forme de stockage du glucose dans l'organisme. Le glycogène fonctionne comme l'une des deux formes de réserves d'énergie, le glycogène étant à court terme et l'autre forme étant les réserves de triglycérides dans le tissu adipeux (c'est-à-dire la graisse corporelle) pour le stockage à long terme. Chez l'homme, le glycogène est fabriqué et stocké principalement dans les cellules du foie et du muscle squelettique. Dans le foie, le glycogène peut représenter 5 à 6 % du poids frais de l'organe, et le foie d'un adulte, pesant 1,5 kg, peut stocker environ 100 à 120 grammes de glycogène. Dans le muscle squelettique, le glycogène se trouve en faible concentration (1 à 2 % de la masse musculaire) et le muscle squelettique d'un adulte pesant 70 kg stocke environ 400 grammes de glycogène. La quantité de glycogène stockée dans le corps, en particulier dans le muscles et foie – dépend principalement de l'entraînement physique, du métabolisme de base et des habitudes alimentaires (en particulier les fibres oxydatives de type 1). Différents niveaux de glycogène musculaire au repos sont atteints en modifiant le nombre de particules de glycogène, plutôt qu'en augmentant la taille des particules existantes, bien que la plupart des particules de glycogène au repos soient plus petites que leur maximum théorique. De petites quantités de glycogène se trouvent également dans d'autres tissus et cellules, notamment les reins, les globules rouges, les globules blancs et les cellules gliales du cerveau. L'utérus stocke également du glycogène pendant la grossesse pour nourrir l'embryon. Environ 4 grammes de glucose sont présents dans le sang des humains à tout moment ; chez les individus à jeun, la glycémie est maintenue constante à ce niveau aux dépens des réserves de glycogène dans le foie et les muscles squelettiques. Les réserves de glycogène dans le muscle squelettique servent de forme de stockage d'énergie pour le muscle lui-même ; cependant, la dégradation du glycogène musculaire empêche l'absorption du glucose musculaire par le sang, augmentant ainsi la quantité de glucose sanguin disponible pour une utilisation dans d'autres tissus. Les réserves de glycogène hépatique servent de réserve de glucose à utiliser dans tout le corps, en particulier le système nerveux central. Le cerveau humain consomme environ 60 % du glucose sanguin chez les individus à jeun et sédentaires. Le glycogène est l'analogue de l'amidon, un polymère de glucose qui sert de stockage d'énergie dans les plantes. Il a une structure similaire à l'amylopectine (un composant de l'amidon), mais il est plus ramifié et compact que l'amidon. Les deux sont des poudres blanches à l'état sec. Le glycogène se trouve sous forme de granules dans le cytosol/cytoplasme de nombreux types de cellules et joue un rôle important dans le cycle du glucose. Le glycogène forme une réserve énergétique rapidement mobilisable pour répondre à un besoin soudain en glucose, mais moins compacte que les réserves énergétiques des triglycérides (lipides). En tant que tel, on le trouve également comme réserve de stockage dans de nombreux protozoaires parasites.
Déficit en enzyme de ramification du glycogène/Déficit en enzyme de ramification du glycogène :
Le déficit en enzyme de ramification du glycogène (GBED) est une maladie héréditaire du stockage du glycogène affectant les Quarter Horses américains et les Paint Horses américains. Elle entraîne des avortements, des mortinaissances ou la mort précoce des animaux affectés. La forme humaine de la maladie est connue sous le nom de maladie de stockage du glycogène de type IV.
Corps glycogène/Corps glycogène :
Un corps de glycogène est une structure ovale dans la moelle épinière des oiseaux qui est constituée de cellules spécialisées contenant de grandes quantités de glycogène. Logée au sein du synsacrum, la fonction de cette structure n'est pas connue, mais elle ne semble pas liée à la fonction normale du glycogène chez l'animal, qui est le stockage de l'énergie. Des corps glycogènes peuvent également avoir été présents chez certains dinosaures non aviaires et sont peut-être l'explication de la structure que l'on pensait autrefois être un "second cerveau" chez des animaux tels que Stegosaurus.
Enzyme de ramification du glycogène/Enzyme de ramification du glycogène :
L'enzyme de ramification du 1,4-alpha-glucane, également connue sous le nom d'enzyme de ramification ou d'enzyme de ramification du glycogène, est une enzyme qui, chez l'homme, est codée par le gène GBE1. L'enzyme de ramification du glycogène est une enzyme qui ajoute des branches à la molécule de glycogène en croissance pendant la synthèse du glycogène, une forme de stockage du glucose. Plus précisément, lors de la synthèse du glycogène, une molécule de glucose 1-phosphate réagit avec l'uridine triphosphate (UTP) pour devenir de l'UDP-glucose, une forme activée du glucose. L'unité glucosyle activée de l'UDP-glucose est ensuite transférée au groupe hydroxyle en C-4 d'un résidu terminal de glycogène pour former une liaison α-1,4-glycosidique, une réaction catalysée par la glycogène synthase. Il est important de noter que la glycogène synthase ne peut que catalyser la synthèse de liaisons α-1,4-glycosidiques. Étant donné que le glycogène est une forme de stockage de glucose facilement mobilisée, le polymère de glycogène étendu est ramifié par l'enzyme de ramification du glycogène pour fournir des enzymes de dégradation du glycogène, telles que la glycogène phosphorylase, avec de nombreux résidus terminaux pour une dégradation rapide. La ramification augmente également de manière importante la solubilité et diminue la force osmotique du glycogène. La protéine codée par ce gène est une enzyme de ramification du glycogène qui catalyse le transfert d'unités glucosyle liées en alpha-1,4 de l'extrémité externe d'une chaîne de glycogène à une chaîne alpha. -1,6 position sur la même chaîne de glycogène ou sur une chaîne de glycogène voisine. La ramification des chaînes est essentielle pour augmenter la solubilité de la molécule de glycogène et, par conséquent, pour réduire la pression osmotique à l'intérieur des cellules. Les niveaux les plus élevés de cette enzyme se trouvent dans les cellules hépatiques et musculaires. Les mutations de ce gène sont associées à la maladie de stockage du glycogène de type IV (également connue sous le nom de maladie d'Andersen).
Enzyme de déramification du glycogène/Enzyme de déramification du glycogène :
Une enzyme débranchante est une molécule qui aide à faciliter la dégradation du glycogène, qui sert de réserve de glucose dans le corps, grâce à l'activité de la glucosyltransférase et de la glucosidase. Avec les phosphorylases, les enzymes débranchantes mobilisent les réserves de glucose des dépôts de glycogène dans les muscles et le foie. Ceci constitue une source majeure de réserves d'énergie dans la plupart des organismes. La dégradation du glycogène est fortement régulée dans le corps, en particulier dans le foie, par diverses hormones, dont l'insuline et le glucagon, pour maintenir un équilibre homéostatique des niveaux de glucose sanguin. Lorsque la dégradation du glycogène est compromise par des mutations de l'enzyme de débranchement du glycogène, des maladies métaboliques telles que la maladie de stockage du glycogène de type III peuvent en résulter. . coli et d'autres bactéries, compliquant la nomenclature. Les protéines qui catalysent les deux fonctions sont appelées enzymes débranchantes du glycogène (GDE). Lorsque la glucosyltransférase et la glucosidase sont catalysées par des enzymes distinctes, "l'enzyme débranchante du glycogène" se réfère habituellement à l'enzyme glucosidase. Dans certaines publications, une enzyme capable uniquement de glucosidase est appelée « enzyme déramifiante ».
Glycogène phosphorylase/Glycogène phosphorylase :
La glycogène phosphorylase est l'une des enzymes phosphorylases (EC 2.4.1.1). La glycogène phosphorylase catalyse l'étape limitant la vitesse de la glycogénolyse chez les animaux en libérant du glucose-1-phosphate de la liaison alpha-1,4-glycosidique terminale. La glycogène phosphorylase est également étudiée en tant que protéine modèle régulée à la fois par la phosphorylation réversible et les effets allostériques.
Glycogène phosphorylase_isoenzyme_BB/Glycogène phosphorylase isoenzyme BB :
L'isoenzyme glycogène phosphorylase BB (abréviation : GPBB) est une isoenzyme de la glycogène phosphorylase. Cette isoforme de l'enzyme existe dans les tissus cardiaques (cœur) et cérébraux. L'enzyme fait partie des "nouveaux marqueurs cardiaques" dont il est question pour améliorer le diagnostic précoce du syndrome coronarien aigu. Une augmentation rapide des taux sanguins peut être observée dans l'infarctus du myocarde et l'angor instable. D'autres enzymes liées à la glycogène phosphorylase sont abrégées en GPLL (foie) et GPMM (muscle).
Glycogen storage_disease/Maladie du stockage du glycogène :
Une maladie du stockage du glycogène (GSD, également glycogénose et dextrinose) est un trouble métabolique causé par une déficience enzymatique affectant la synthèse du glycogène, la dégradation du glycogène ou la dégradation du glucose, généralement dans les muscles et/ou les cellules hépatiques. La GSD a deux classes de cause : génétique et acquis. Le GSD génétique est causé par toute erreur innée du métabolisme (enzymes génétiquement défectueuses) impliquée dans ces processus. Chez le bétail, la GSD acquise est causée par une intoxication à l'alcaloïde castanospermine.
Glycogen storage_disease_type_0/Glycogen storage disease type 0 :
La maladie de stockage du glycogène de type 0 est une maladie caractérisée par un déficit en enzyme glycogène synthase (GSY). Bien que le déficit en glycogène synthase n'entraîne pas le stockage de glycogène supplémentaire dans le foie, il est souvent classé comme une maladie du stockage du glycogène car il s'agit d'un autre défaut du stockage du glycogène et peut causer des problèmes similaires. Il existe deux isoformes (types) d'enzyme glycogène synthase; GSY1 dans le muscle et GSY2 dans le foie, chacun avec une forme correspondante de la maladie. Les mutations de l'isoforme du foie (GSY2) provoquent une hypoglycémie à jeun, un taux élevé de cétones dans le sang, une augmentation des acides gras libres et de faibles niveaux d'alanine et de lactate. A l'inverse, l'alimentation chez ces patients entraîne une hyperglycémie et une hyperlactatémie.
Glycogen storage_disease_type_I/Glycogen storage disease type I :
La maladie de stockage du glycogène de type I (GSD I) est une maladie héréditaire qui empêche le foie de décomposer correctement le glycogène stocké. Cette déficience perturbe la capacité du foie à décomposer le glycogène stocké qui est nécessaire pour maintenir une glycémie adéquate. GSD I est divisé en deux types principaux, GSD Ia et GSD Ib, qui diffèrent par la cause, la présentation et le traitement. Le GSD Ia est causé par un déficit en enzyme glucose-6-phosphatase, tandis que le GSD Ib est causé par un déficit en enzyme glucose-6-phosphate translocase. Étant donné que la glycogénolyse est le principal mécanisme métabolique par lequel le foie fournit du glucose à l'organisme pendant les périodes de jeûne, les deux carences entraînent une grave hypoglycémie et, au fil du temps, un excès de stockage de glycogène dans le foie et (dans certains cas) les reins. Les patients GSD I présentent généralement une hypertrophie du foie due à une stéatose hépatique non alcoolique à la suite de cette accumulation de glycogène. D'autres fonctions du foie et des reins sont initialement intactes dans GSD I, mais sont sensibles à une variété d'autres problèmes. Sans traitement approprié, le GSD I donne lieu à une hypoglycémie chronique, qui peut entraîner des dérangements, notamment des niveaux excessifs d'acide lactique et des niveaux anormalement élevés de lipides dans le sang. Les repas fréquents de fécule de maïs ou d'autres hydrates de carbone sont le principal traitement de toutes les formes de GSD I. GSD Ib présente également une neutropénie chronique due à un dysfonctionnement de la production de neutrophiles dans la moelle osseuse. Cette immunodéficience, si elle n'est pas traitée, rend les patients GSD Ib sensibles à l'infection. Le traitement principal pour cette caractéristique de GSD Ib est le filgrastim ; cependant, les patients ont souvent encore besoin d'un traitement pour des infections fréquentes, et une hypertrophie chronique de la rate est un effet secondaire courant. Les patients GSD Ib présentent souvent une maladie inflammatoire de l'intestin. C'est la plus courante des maladies de stockage du glycogène. GSD I a une incidence d'environ 1 naissance sur 100 000 dans la population américaine et d'environ 1 naissance sur 20 000 chez les juifs ashkénazes. La maladie a été nommée d'après le médecin allemand Edgar von Gierke, qui l'a décrite pour la première fois en 1929.
Glycogen storage_disease_type_II/Glycogen storage disease type II :
La maladie de stockage du glycogène de type II, également appelée maladie de Pompe, est un trouble métabolique autosomique récessif qui endommage les cellules musculaires et nerveuses dans tout le corps. Elle est causée par une accumulation de glycogène dans le lysosome due à une déficience de l'enzyme alpha-glucosidase acide lysosomale. C'est la seule maladie du stockage du glycogène avec un défaut du métabolisme lysosomal, et la première maladie du stockage du glycogène à être identifiée, en 1932 par le pathologiste hollandais JC Pompe. L'accumulation de glycogène provoque une faiblesse musculaire progressive (myopathie) dans tout le corps et affecte divers tissus corporels, en particulier le cœur, les muscles squelettiques, le foie et le système nerveux.
Glycogen storage_disease_type_III/Glycogen storage disease type III :
La maladie de stockage du glycogène de type III (GSD III) est un trouble métabolique autosomique récessif et une erreur innée du métabolisme (en particulier des glucides) caractérisée par une déficience en enzymes déramifiant le glycogène. Elle est également connue sous le nom de maladie de Cori en l'honneur des lauréats du prix Nobel de 1947 Carl Cori et Gerty Cori. D'autres noms incluent la maladie de Forbes en l'honneur du clinicien Gilbert Burnett Forbes (1915–2003), un médecin américain qui a décrit plus en détail les caractéristiques du trouble, ou limite la dextrinose, en raison de la limite des structures de type dextrine dans le cytosol. La dextrine limite est le polymère restant produit après hydrolyse du glycogène. Sans enzymes débranchantes du glycogène pour convertir davantage ces polymères de glycogène ramifiés en glucose, limitez l'accumulation anormale de dextrinose dans le cytoplasme. Le glycogène est une molécule que l'organisme utilise pour stocker l'énergie glucidique. Les symptômes du GSD-III sont causés par une déficience de l'enzyme amylo-1,6 glucosidase, ou enzyme de débranchement. Cela provoque le dépôt de quantités excessives d'un glycogène anormal dans le foie, les muscles et, dans certains cas, le cœur.
Glycogen storage_disease_type_IV/Glycogen storage disease type IV :
La maladie de stockage du glycogène de type IV (GSD IV), ou maladie d'Andersen, est une forme de maladie de stockage du glycogène, qui est causée par une erreur innée du métabolisme. C'est le résultat d'une mutation du gène GBE1, qui provoque un défaut de l'enzyme de ramification du glycogène. Par conséquent, le glycogène n'est pas fabriqué correctement et des molécules de glycogène anormales s'accumulent dans les cellules. le plus sévèrement dans les cellules cardiaques et musculaires. La gravité de cette maladie varie en fonction de la quantité d'enzyme produite. GSD IV est autosomique récessif, ce qui signifie que chaque parent a une copie mutante du gène, mais ne présente aucun symptôme de la maladie. Elle affecte 1 personne sur 800 000 dans le monde, 3 % de tous les GSD étant de type IV. La maladie a été décrite et étudiée pour la première fois par Dorothy Hansine Andersen.
Glycogen storage_disease_type_IX/Glycogen storage disease type IX :
La maladie de stockage du glycogène de type IX est une déficience héréditaire en glycogène phosphorylase kinase B qui affecte le foie et les tissus musculaires squelettiques. Elle est héritée de manière récessive liée à l'X ou autosomique.
Glycogen storage_disease_type_V/Glycogen storage disease type V :
La maladie de stockage du glycogène de type V (GSD5, GSD-V), également connue sous le nom de maladie de McArdle, est un trouble métabolique, l'une des myopathies métaboliques, plus précisément une maladie de stockage du glycogène musculaire, causée par un déficit en myophosphorylase. Son incidence est rapportée à une sur 100 000, à peu près la même que la maladie de stockage du glycogène de type I. La maladie a été signalée pour la première fois en 1951 par le Dr Brian McArdle du Guy's Hospital de Londres.
Glycogen storage_disease_type_VI/Maladie de stockage du glycogène type VI :
La maladie de stockage du glycogène de type VI (GSD VI) est un type de maladie de stockage du glycogène causée par un déficit en glycogène phosphorylase hépatique ou d'autres composants du système de cascade de phosphorylase associé. Elle est également connue sous le nom de "maladie de Hers", du nom d'Henri G. Hers, qui la caractérisa en 1959. Le champ d'application de la GSD VI inclut désormais également la maladie de stockage du glycogène de type VIII, IX (causée par un déficit en phosphorylase b kinase) et X (déficit protéine kinase A). L'incidence de GSD VI est d'environ 1 cas pour 65 000 à 85 000 naissances, ce qui représente environ 30 % de tous les cas de maladie de stockage du glycogène.
Glycogène synthase/Glycogène synthase :
La glycogène synthase (UDP-glucose-glycogène glucosyltransférase) est une enzyme clé de la glycogenèse, la conversion du glucose en glycogène. C'est une glycosyltransférase (EC 2.4.1.11) qui catalyse la réaction de l'UDP-glucose et du (1,4-α-D-glucosyl)n pour donner l'UDP et le (1,4-α-D-glucosyl)n+1.
Glycogène synthase_kinase-3_bêta/Glycogène synthase kinase-3 bêta :
La glycogène synthase kinase-3 bêta (GSK-3 bêta) est une enzyme qui, chez l'homme, est codée par le gène GSK3B. Chez la souris, l'enzyme est codée par le gène Gsk3b. Une régulation et une expression anormales de la GSK-3 bêta sont associées à une susceptibilité accrue au trouble bipolaire.
Glycogénase/Glycogénase :
La glycogénase peut faire référence à l'une des deux enzymes : A-amylase B-amylase
Glycogenèse/Glycogenèse :
La glycogenèse est le processus de synthèse du glycogène, dans lequel des molécules de glucose sont ajoutées aux chaînes de glycogène pour le stockage. Ce processus est activé pendant les périodes de repos suivant le cycle de Cori, dans le foie, et également activé par l'insuline en réponse à des taux de glucose élevés.
Acanthose glycogénique/Acanthose glycogénique :
Les acanthoses glycogéniques sont de petites plaques blanches surélevées couramment observées dans la muqueuse œsophagienne. Elle est vue de façon fortuite dans 3,5 % des gastroscopies.
Glycogénine/Glycogénine :
La glycogénine est une enzyme impliquée dans la conversion du glucose en glycogène. Il agit comme une amorce, en polymérisant les premières molécules de glucose, après quoi d'autres enzymes prennent le relais. C'est un homodimère de sous-unités de 37 kDa et est classé comme une glycosyltransférase. Il catalyse les réactions chimiques : UDP-alpha-D-glucose + glycogénine ⇌ UDP + alpha-D-glucosylglycogénine UDP-alpha-D-glucose + a glucosyl-glycogénine ⇌ (1,4-alpha-D-glucosyl)n-glucosyl glucogénine + UDP + H+ Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'UDP-alpha-D-glucose et la glycogénine, alors que ses deux produits sont l'UDP et l'alpha-D-glucosylglycogénine.
Glycogénine-1/Glycogénine-1 :
La glycogénine-1 est une enzyme impliquée dans la biosynthèse du glycogène. Il est capable d'auto-glucosylation, formant une amorce oligosaccharidique qui sert de substrat à la glycogène synthase. Cela se fait par un mécanisme inter-sous-unités. Il joue également un rôle dans la régulation du métabolisme du glycogène. La glycogénine-1 humaine recombinante a été exprimée dans E. coli et purifiée en utilisant des techniques de chromatographie conventionnelles.
Glycogénolyse/Glycogénolyse :
La glycogénolyse est la décomposition du glycogène (n) en glucose-1-phosphate et en glycogène (n-1). Les branches du glycogène sont catabolisées par l'élimination séquentielle des monomères de glucose via la phosphorolyse, par l'enzyme glycogène phosphorylase.
Glycoinformatique/Glycoinformatique :
La glycoinformatique est un domaine de la bioinformatique qui concerne l'étude des glucides impliqués dans la modification post-traductionnelle des protéines. Il comprend largement (mais sans s'y limiter) le développement de bases de données, de logiciels et d'algorithmes pour l'étude des structures glucidiques, des glycoconjugués, de la synthèse et de la dégradation enzymatiques des glucides, ainsi que des interactions glucidiques. L'usage conventionnel du terme n'inclut pas actuellement le traitement des glucides de l'aspect nutritif le plus connu.
Refroidisseur au glycol/refroidisseur au glycol :
Les refroidisseurs au glycol sont des systèmes de réfrigération spécialisés et impliquent souvent l'utilisation d'antigel. Une application populaire est la production de boissons, dans laquelle le propylène glycol chimique de qualité alimentaire est utilisé.
Clivage du glycol/Clivage du glycol :
Le clivage du glycol est un type spécifique d'oxydation chimique organique. La liaison carbone-carbone dans un diol vicinal (glycol) est clivée et à la place, les deux atomes d'oxygène deviennent doublement liés à leurs atomes de carbone respectifs. Selon le modèle de substitution dans le diol, ces carbonyles peuvent être soit des cétones, soit des aldéhydes. Le clivage du glycol est une réaction importante en laboratoire car il est utile pour déterminer les structures des sucres. Après le clivage, les fragments de cétone et d'aldéhyde peuvent être inspectés et l'emplacement des anciens groupes hydroxyle déterminé.
Déshydratation au glycol/Déshydratation au glycol :
La déshydratation au glycol est un système de déshydratant liquide pour l'élimination de l'eau du gaz naturel et des liquides de gaz naturel (LGN). C'est le moyen le plus courant et le plus économique d'éliminer l'eau de ces cours d'eau. Les glycols généralement rencontrés dans l'industrie comprennent le triéthylène glycol (TEG), le diéthylène glycol (DEG), l'éthylène glycol (MEG) et le tétraéthylène glycol (TREG). Le TEG est le glycol le plus couramment utilisé dans l'industrie.
Distéarate de glycol/Distéarate de glycol :
Le distéarate de glycol est le diester de l'acide stéarique et de l'éthylène glycol. Il est le plus souvent rencontré dans les produits de soins personnels et les cosmétiques où il est utilisé pour produire des effets nacrés ainsi qu'un hydratant.
Éthers de glycol/éthers de glycol :
Les éthers de glycol sont une classe de composés chimiques constitués d'éthers alkyliques à base de glycols tels que l'éthylène glycol ou le propylène glycol. Ils sont couramment utilisés comme solvants dans les peintures et les nettoyants. Ils ont de bonnes propriétés de solvant tout en ayant des points d'ébullition plus élevés que les éthers et alcools de poids moléculaire inférieur. Le nom "Cellosolve" a été enregistré en 1924 en tant que marque déposée aux États-Unis par Carbide & Carbon Chemicals Corporation (une division d'Union Carbide Corporation) pour "Solvents for Gums, Resins, Cellulose Esters, and the Like". "Ethyl Cellosolve" ou simplement "Cellosolve" se compose principalement d'éther monoéthylique d'éthylène glycol et a été introduit comme alternative solvenet à moindre coût au lactate d'éthyle. "Butyl Cellosolve" (éther monobutylique d'éthylène glycol) a été introduit en 1928 et "Methyl Cellosolve" (éther monométhylique d'éthylène glycol) en 1929. Les éthers de glycol sont désignés "série E" ou "série P" pour ceux fabriqués à partir d'éthylène. oxyde ou oxyde de propylène, respectivement. En règle générale, les éthers de glycol de la série E se trouvent dans les produits pharmaceutiques, les crèmes solaires, les cosmétiques, les encres, les colorants et les peintures à base d'eau, tandis que les éthers de glycol de la série P sont utilisés dans les dégraissants, les nettoyants, les peintures en aérosol et les adhésifs. Les éthers de glycol des séries E et P peuvent être utilisés comme intermédiaires qui subissent d'autres réactions chimiques, produisant des diéthers de glycol et des acétates d'éther de glycol. Les éthers de glycol de la série P sont commercialisés comme ayant une toxicité inférieure à celle de la série E. La plupart des éthers de glycol sont solubles dans l'eau, biodégradables et seuls quelques-uns sont considérés comme toxiques. Une étude suggère que l'exposition professionnelle aux éthers de glycol est liée à un faible nombre de spermatozoïdes mobiles, une découverte contestée par l'industrie chimique.
Acide_nucléique glycol/acide nucléique glycol :
L'acide nucléique glycol (GNA), parfois également appelé acide nucléique de glycérol, est un acide nucléique similaire à l'ADN ou à l'ARN mais différant par la composition de son squelette sucre-phosphodiester, utilisant du propylène glycol à la place du ribose ou du désoxyribose. Le GNA est chimiquement stable mais n'est pas connu pour se produire naturellement. Cependant, en raison de sa simplicité, il pourrait avoir joué un rôle dans l'évolution de la vie. Les analogues de nucléoside 2,3-dihydroxypropyl ont d'abord été préparés par Ueda et al. (1971). Peu de temps après, il a été montré que les oligomères liés au phosphate des analogues présentent en fait une hypochromicité en présence d'ARN et d'ADN en solution (Seita et al. 1972). La préparation des polymères a ensuite été décrite par Cook et al. (1995, 1999) et Acevedo et Andrews (1996). Cependant, la capacité d'auto-appariement GNA-GNA a été rapportée pour la première fois par Zhang et Meggers en 2005. Les structures cristallines d'un duplex GNA ont ensuite été rapportées par Essen et Meggers. L'ADN et l'ARN ont respectivement un squelette de sucre désoxyribose et ribose, alors que le squelette de GNA est composé d'unités glycol répétitives liées par des liaisons phosphodiester. L'unité glycol n'a que trois atomes de carbone et montre toujours l'appariement de bases Watson-Crick. L'appariement de bases Watson-Crick est beaucoup plus stable dans GNA que ses homologues naturels ADN et ARN car il nécessite une température élevée pour faire fondre un duplex de GNA. C'est peut-être le plus simple des acides nucléiques, ce qui en fait un précurseur hypothétique de l'ARN.
Stéarate de glycol/stéarate de glycol :
Le stéarate de glycol (monostéarate de glycol ou monostéarate d'éthylène glycol) est un composé organique de formule moléculaire C20H40O3. C'est l'ester de l'acide stéarique et de l'éthylène glycol. Il est utilisé comme ingrédient dans de nombreux types de produits de soins personnels et de cosmétiques, notamment les shampooings, les après-shampooings et les lotions pour la peau.
Glycolaldéhyde/Glycolaldéhyde :
Le glycolaldéhyde est le composé organique de formule HOCH2-CHO. C'est la plus petite molécule possible qui contient à la fois un groupe aldéhyde (-CH=O) et un groupe hydroxyle (-OH). C'est une molécule hautement réactive présente à la fois dans la biosphère et dans le milieu interstellaire. Il est normalement fourni sous forme de solide blanc. Bien qu'il soit conforme à la formule générale des glucides, Cn(H2O)n, il n'est généralement pas considéré comme un saccharide.
Glycolaldéhyde déshydrogénase/Glycolaldéhyde déshydrogénase :
En enzymologie, une glycolaldéhyde déshydrogénase (EC 1.2.1.21) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glycolaldéhyde + NAD+ + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glycolate + NADH + H+Les 3 substrats de cette enzyme sont le glycolaldéhyde, NAD+, et H2O, alors que ses 3 produits sont le glycolate, le NADH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe aldéhyde ou oxo du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glycolaldéhyde :NAD+ oxydoréductase. Cette enzyme est également appelée glycol aldéhyde déshydrogénase. Cette enzyme participe au métabolisme du glyoxylate et du dicarboxylate.
Glycolate déshydrogénase/Glycolate déshydrogénase :
En enzymologie, une glycolate déshydrogénase (EC 1.1.99.14) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glycolate + accepteur ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glyoxylate + accepteur réduitAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le glycolate et l'accepteur, alors que ses deux produits sont glyoxylate et accepteur réduit. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec d'autres accepteurs. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glycolate:accepteur 2-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la glycolate oxydoréductase, l'acide glycolique déshydrogénase et la glycolate: (accepteur) 2-oxydoréductase. Cette enzyme participe au métabolisme du glyoxylate et du dicarboxylate.
Acide glycolique/Acide glycolique :
L'acide glycolique (ou acide hydroxyacétique ; formule chimique HOCH2CO2H) est un solide cristallin incolore, inodore et hygroscopique, très soluble dans l'eau. Il est utilisé dans divers produits de soins de la peau. L'acide glycolique est répandu dans la nature. Un glycolate (parfois orthographié "glycolate") est un sel ou un ester d'acide glycolique.
Glycolipide/Glycolipide :
Les glycolipides sont des lipides avec un glucide lié par une liaison glycosidique (covalente). Leur rôle est de maintenir la stabilité de la membrane cellulaire et de faciliter la reconnaissance cellulaire, cruciale pour la réponse immunitaire et dans les connexions qui permettent aux cellules de se connecter entre elles pour former des tissus. Les glycolipides se trouvent à la surface de toutes les membranes cellulaires eucaryotes, où ils s'étendent de la bicouche phospholipidique dans l'environnement extracellulaire.
Glycolipide 2-alpha-mannosyltransférase/Glycolipide 2-alpha-mannosyltransférase :
En enzymologie, une glycolipide 2-alpha-mannosyltransférase (EC 2.4.1.131) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique dans laquelle un résidu alpha-D-mannosyle est transféré du GDP-mannose à un oligosaccharide lié aux lipides, étant attaché par un alpha Liaison -1,2-D-mannosyl-D-mannose. Cette enzyme appartient à la famille des glycosyltransférases, plus précisément les hexosyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est GDP-mannose:glycolipide 1,2-alpha-D-mannosyltransférase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la guanosine diphosphomannose-oligosaccharide-lipide, la mannosyltransférase, la GDP-mannose-oligosaccharide-lipide mannosyltransférase et la mannosyltransférase oligosaccharide-lipide.
Glycolipide 3-alpha-mannosyltransférase/Glycolipide 3-alpha-mannosyltransférase :
En enzymologie, une glycolipide 3-alpha-mannosyltransférase (EC 2.4.1.132) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique dans laquelle un résidu alpha-D-mannosyle est transféré du GDP-mannose à un oligosaccharide lié aux lipides, étant attaché par un liaison alpha-1,3-D-mannosyl-D-mannose. Cette enzyme appartient à la famille des glycosyltransférases, plus précisément les hexosyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est GDP-mannose:glycolipide 1,3-alpha-D-mannosyltransférase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la mannosyltransférase II, la guanosine diphosphomannose-oligosaccharide-lipide II, la mannosyltransférase et la GDP-mannose-oligosaccharide-lipide mannosyltransférase II. Cette enzyme participe à la biosynthèse des structures n-glycane et glycane.
Glycolipid transfer_protein/Glycolipid transfer protein :
La protéine de transfert des glycolipides est une protéine cytosolique qui catalyse le transfert des glycolipides entre différentes membranes intracellulaires. Elle a été découverte par Raymond J. Metz et Norman S. Radin en 1980 et partiellement purifiée et caractérisée en 1982. Des revues récentes sur la structure et la fonction possible sont disponibles .Cette protéine transporte principalement différents glycosphingolipides et glycéroglycolipides entre les membranes intracellulaires, mais pas les phospholipides. Il pourrait également être impliqué dans la translocation des glucosylcéramides. Il a été trouvé dans le cerveau, les reins, la rate, les poumons, le cervelet, le foie et le cœur.
Glycolonitrile/Glycolonitrile :
Le glyconitrile, également appelé hydroxyacétonitrile ou formaldéhyde cyanohydrine, est le composé organique de formule HOCH2CN. C'est la cyanohydrine la plus simple et elle est dérivée du formaldéhyde. C'est un liquide incolore qui se dissout dans l'eau et l'éther. Étant donné que le glycolonitrile se décompose facilement en formaldéhyde et en acide cyanhydrique, il est répertorié comme une substance extrêmement dangereuse. En janvier 2019, des astronomes ont signalé la détection de glycolonitrile, un autre élément constitutif possible de la vie parmi d'autres molécules de ce type, dans l'espace.
Glycoluril/Glycoluril :
Le glycoluril est un produit chimique organique composé de deux groupes urée cycliques reliés par la même chaîne à deux carbones. C'est une poudre blanche qui a été utilisée dans le traitement de l'eau, dans les peintures et les revêtements, et parfois comme engrais à libération lente.
Glycolyse/Glycolyse :
La glycolyse est la voie métabolique qui convertit le glucose (C6H12O6) en pyruvate (CH3COCO2H). L'énergie libre libérée dans ce processus est utilisée pour former les molécules à haute énergie adénosine triphosphate (ATP) et nicotinamide adénine dinucléotide réduit (NADH). La glycolyse est une séquence de dix réactions catalysées par des enzymes. La glycolyse est une voie métabolique qui ne nécessite pas d'oxygène (dans des conditions anaérobies, le pyruvate est converti en acide lactique). La large présence de glycolyse chez d'autres espèces indique qu'il s'agit d'une ancienne voie métabolique. En effet, les réactions qui composent la glycolyse et sa voie parallèle, la voie des pentoses phosphates, se produisent dans les conditions sans oxygène des océans archéens, également en l'absence d'enzymes, catalysées par le métal. Dans la plupart des organismes, la glycolyse se produit dans le liquide partie des cellules, le cytosol. Le type de glycolyse le plus courant est la voie Embden-Meyerhof-Parnas (EMP), qui a été découverte par Gustav Embden, Otto Meyerhof et Jakub Karol Parnas. La glycolyse fait également référence à d'autres voies, telles que la voie Entner – Doudoroff et diverses voies hétérofermentaires et homofermentaires. Cependant, la discussion ici sera limitée à la voie Embden-Meyerhof-Parnas. La voie de la glycolyse peut être séparée en deux phases : Phase d'investissement - dans laquelle l'ATP est consommé Phase de rendement - dans laquelle plus d'ATP est produit que consommé à l'origine
Oscillation glycolytique/oscillation glycolytique :
En biochimie, une oscillation glycolytique est la fluctuation répétitive des concentrations de métabolites, classiquement observée expérimentalement chez la levure et le muscle. Les premières observations du comportement oscillatoire dans la glycolyse ont été faites par Duysens et Amesz en 1957. Le problème de la modélisation de l'oscillation glycolytique a été étudié dans la théorie du contrôle et les systèmes dynamiques depuis les années 1960 puisque le comportement dépend du taux d'injection du substrat. Les premiers modèles utilisaient deux variables, mais le comportement le plus complexe qu'ils pouvaient démontrer était les oscillations de période dues au théorème de Poincaré-Bendixson, de sorte que les modèles ultérieurs ont introduit d'autres variables.
Glycomacropeptide/Glycomacropeptide :
Le glycomacropeptide (GMP) est un peptide glycosolé formé lors de l'emprésurage sous forme de fragment de lactosérum doux. Le lactosérum acide de yaourt ou de caillage de fromage sans l'utilisation de présure ne contient pas de BPF. La forme non glycosolée est connue sous le nom de caséinomacropeptide ou CMP. Les deux formes existent en quantités à peu près similaires dans le lactosérum. Ensemble, le GMP et le CMP représentent 20 à 25 % des protéines de lactosérum. Cela en fait la troisième plus grande fraction d'isolat de protéines de lactosérum, après l'alpha-lactalbumine et la bêta-lactoglobuline. Le GMP se forme lorsque la micelle de caséine qui encapsule les protéines du lait est clivée par l'enzyme chymosine. Les 64 polypeptides terminaux de la Kappa-caséine sont éliminés par l'enzyme pour créer du GMP. Les peptides restants forment la para-kappa-caséine. Les présures végétales se fendent au même endroit et produisent ainsi également du GMP.
Glycome/Glycome :
Le glycome est l'ensemble des sucres, libres ou présents dans des molécules plus complexes, d'un organisme. Une définition alternative est l'intégralité des glucides dans une cellule. Le glycome peut en fait être l'une des entités les plus complexes de la nature. "La glycomique, analogue à la génomique et à la protéomique, est l'étude systématique de toutes les structures de glycanes d'un type cellulaire ou d'un organisme donné" et est un sous-ensemble de la glycobiologie. "Glucide", "glycane", "saccharide" et "sucre" sont génériques termes utilisés de manière interchangeable dans ce contexte et incluent les monosaccharides, les oligosaccharides, les polysaccharides et les dérivés de ces composés. Les glucides sont constitués de « carbone hydraté », c'est-à-dire [CH2O]n. Les monosaccharides sont un glucide qui ne peut pas être hydrolysé en un glucide plus simple et sont les éléments constitutifs des oligosaccharides et des polysaccharides. Les oligosaccharides sont des chaînes linéaires ou ramifiées de monosaccharides attachées les unes aux autres via des liaisons glycosidiques. Le nombre d'unités monosaccharidiques peut varier. Les polysaccharides sont des glycanes composés de monosaccharides répétés, généralement supérieurs à dix unités monosaccharidiques de longueur. Le glycome dépasse la complexité du protéome en raison de la diversité encore plus grande des glucides constitutifs du glycome et est encore compliqué par la multiplicité des possibilités dans le combinaison et interaction des glucides entre eux et avec les protéines. "Le spectre de toutes les structures de glycanes - le glycome - est immense. Chez l'homme, sa taille est d'un ordre de grandeur supérieur au nombre de protéines codées par le génome, dont 1 % codent pour des protéines qui fabriquent, modifient, localisent ou se lient. chaînes de sucre, appelées glycanes. "La surface externe de la cellule est une mer de lipides avec une flotte de molécules de sucre, dont beaucoup sont attachées à des protéines, des graisses ou les deux, qui interagissent avec des molécules à l'extérieur de la cellule et sont essentielles pour la communication entre les cellules et l'adhésivité d'une cellule. "Les glycanes sont des modificateurs biologiques de la nature", explique Jamey Marth, chercheur à l'Institut médical Howard Hughes de l'Université de Californie à San Diego. Stimulation externe."
GlycomeDB/GlycomeDB :
GlycomeDB est une base de données de glucides comprenant des données structurelles et taxonomiques.
Glycomique/Glycomique :
La glycomique est l'étude approfondie des glycomes (l'ensemble des sucres, qu'ils soient libres ou présents dans des molécules plus complexes d'un organisme), y compris les aspects génétiques, physiologiques, pathologiques et autres. La glycomique "est l'étude systématique de toutes les structures glycanes d'un type cellulaire ou d'un organisme donné" et est un sous-ensemble de la glycobiologie. Le terme glycomique est dérivé du préfixe chimique pour la douceur ou un sucre, "glyco-", et a été formé pour suivre la convention de dénomination omique établie par la génomique (qui traite des gènes) et la protéomique (qui traite des protéines).
Glycomimétique/Glycomimétique :
Glycomimétique est un terme utilisé pour désigner des molécules qui ont des structures similaires aux glucides, mais avec quelques variations. Cela se traduira normalement par des propriétés biologiques modifiées.
Glycomonas/Glycomonas :
Glycomonada est un clade basal Euglenozoan proposé, suivant Cavalier-Smith. Comme les euglénozoaires peuvent être des eucaryotes basaux, le Glycomonada peut être la clé pour étudier l'évolution des eucaryotes, y compris l'incorporation de traits eucaryotes tels que l'incorporation d'endosymbiontes mitochondriaux alphaprotéobactériens.
Glycomyces/Glycomyces :
Glycomyces est un genre de bactéries Gram-positives.
Glycomyces albus/Glycomyces albus :
Glycomyces albus est une bactérie du genre Glycomyces qui a été isolée du sol hypersalin de Lop Nur en Chine.
Glycomyces algeriensis/Glycomyces algeriensis :
Glycomyces algeriensis est une bactérie du genre Glycomyces qui a été isolée du sol d'un champ de pomme de terre en Algérie.
Glycomyces anabase/Glycomyces anabase :
Glycomyces anabasis est une bactérie endophyte du genre Glycomyces qui a été isolée des racines de la plante Anabasis aphylla du Xinjiang en Chine.
Glycomyces arizonensis/Glycomyces arizonensis :
Glycomyces arizonensis est une bactérie du genre Glycomyces qui a été isolée du sol d'un terrier de rat kangourou en Arizona aux États-Unis.
Glycomyces artemisiae/Glycomyces artemisiae :
Glycomyces artemisiae est une bactérie endophyte du genre Glycomyces qui a été isolée des racines de la plante Artemisia argyi de Yesanpo en Chine.
Glycomyces dulcitolivorans/Glycomyces dulcitolivorans :
Glycomyces dulcitolivorans est une bactérie du genre Glycomyces qui a été isolée du sol rhizosphérique de la plante Triticum aestivum.
Glycomyces endophyticus/Glycomyces endophyticus :
Glycomyces endophyticus est une bactérie endophyte du genre Glycomyces qui a été isolée des racines de la plante Carex baccans du Xishuangbanna en Chine.
Glycomyces halotolerans/Glycomyces halotolerans :
Glycomyces halotolerans est une bactérie du genre Glycomyces qui a été isolée du sol de Lop Nur en Chine.
Glycomyces lacisalsi/Glycomyces lacisalsi :
Glycomyces lacisalsi est une bactérie à Gram positif et aérobie du genre Glycomyces.
Glycomyces mayteni/Glycomyces mayteni :
Glycomyces mayteni est une bactérie du genre Glycomyces qui a été isolée des racines de l'arbre Maytenus austroyunnanensis du Xishuangbanna en Chine.
Glycomyces paridis/Glycomyces paridis :
Glycomyces paridis est une bactérie du genre Glycomyces qui a été isolée des racines de la plante Paris polyphylla var. yunnanensis du Xishuangbanna en Chine.
Glycomyces phytohabitans/Glycomyces phytohabitans :
Glycomyces phytohabitans est une bactérie endophyte du genre Glycomyces qui a été isolée des racines de la plante Dendranthema indicum de Nantong en Chine.
Glycomyces rhizosphaerae/Glycomyces rhizosphaerae :
Glycomyces rhizosphaerae est une bactérie du genre Glycomyces qui a été isolée du sol rhizosphérique d'un plant de soja de Harbin en Chine.
Glycomyces sambucus/Glycomyces sambucus :
Glycomyces sambucus est une bactérie du genre Glycomyces qui a été isolée de la tige de l'arbre Sambucus adnata du Xishuangbanna en Chine.
Glycomyces scopariae/Glycomyces scopariae :
Glycomyces scopariae est une bactérie du genre Glycomyces qui a été isolée des racines de la plante Scoparia dulcis du Xishuangbanna en Chine.

Aucun commentaire:

Enregistrer un commentaire

IPGCL

Wikipédia : À propos/Wikipédia : À propos : Wikipédia est une encyclopédie que tout le monde peut modifier, et des dizaines de millions...