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dimanche 11 décembre 2022

Glyadkovo, Sheksninsky District, Vologda Oblast


Glutamyl aminopeptidase/Glutamyl aminopeptidase :
La glutamyl aminopeptidase (EC 3.4.11.7, aminopeptidase A, aspartate aminopeptidase, angiotensinase A, glutamyl peptidase, glutamate aminopeptidase activée par Ca2+, aminopeptidase membranaire II, antigène BP-1/6C3 des lymphocytes B de souris, L-aspartate aminopeptidase, angiotensinase A2) est une enzyme codée par le gène ENPEP. La glutamyl aminopeptidase a également été récemment désignée CD249 (cluster de différenciation 249). La glutamyl aminopeptidase est une aminopeptidase liée à la membrane dépendante du zinc qui catalyse le clivage des résidus d'acides aminés glutamatique et aspartique de l'extrémité N-terminale des polypeptides. L'enzyme dégrade l'angiotensine II vasoconstrictrice en angiotensine III et contribue ainsi à réguler la pression artérielle.

Glutamyl endopeptidase_GluV8/Glutamyl endopeptidase GluV8 :
La glutamyl endopeptidase (EC 3.4.21.19, SspA, protéase V8, GluV8, endoprotéinase Glu-C, sérine protéase staphylococcique) est une sérine protéase bactérienne extracellulaire de la famille des glutamyl endopeptidase I qui a été initialement isolée de la souche V8 de Staphylococcus aureus. La protéase est donc communément appelée « protéase V8 », ou en variante SspA à partir de son gène correspondant.
Glutamyl endopeptidase_I/Glutamyl endopeptidase I :
La glutamyl endopeptidase I est une famille de sérine protéases bactériennes extracellulaires. Les protéases de cette famille ont été identifiées chez des espèces de Staphylococcus, Bacillus et Streptomyces, entre autres. Les deux premiers sont plus étroitement liés, tandis que le type Streptomyces est traité comme une famille distincte, la glutamyl endopeptidase II.
Glutamyl endopeptidase_II/Glutamyl endopeptidase II :
La glutamyl endopeptidase II (EC 3.4.21.82, GluSGP) est une enzyme. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante Clivage préférentiel : -Glu- >> -Asp- . Préférence pour Pro ou Leu en P2 et Phe en P3. Le clivage des liaisons -Glu-Asp- et -Glu-Pro- est lentCette enzyme est isolée de Streptomyces griseus.
Glutaraldéhyde/Glutaraldéhyde :
Le glutaraldéhyde est un composé organique de formule (CH2)3(CHO)2. La molécule est constituée d'une chaîne à cinq carbones doublement terminée par des groupes formyle (CHO). Il est généralement utilisé sous forme de solution dans l'eau, et de telles solutions existent sous la forme d'une collection d'hydrates, de dérivés cycliques et de produits de condensation, dont plusieurs s'interconvertissent. Parce que la molécule a deux groupes carbonyle est réactive aux groupes amines primaires (même sous forme d'hydrates), elle peut fonctionner comme un agent de réticulation pour toute substance avec des groupes amines primaires et développer une liaison imine. La réticulation rigidifie et désactive de nombreuses fonctions biologiques, c'est ainsi que les solutions de glutaraldéhyde sont utilisées comme biocides et comme fixateur. Il est vendu sous les marques Cidex et Glutaral. En tant que désinfectant, il est utilisé pour stériliser les instruments chirurgicaux.
Glutarate-semialdéhyde déshydrogénase/Glutarate-semialdéhyde déshydrogénase :
En enzymologie, une glutarate-semialdéhyde déshydrogénase (EC 1.2.1.20) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glutarate semialdéhyde + NAD+ + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glutarate + NADH + 2 H+Les 3 substrats de cette enzyme sont le glutarate semialdéhyde, NAD+ et H2O, alors que ses 3 produits sont le glutarate, NADH et H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe aldéhyde ou oxo du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glutarate-semialdéhyde :NAD+ oxydoréductase. Cette enzyme est également appelée glutarate semialdéhyde déshydrogénase. Cette enzyme participe à la dégradation de la lysine.
Glutarate%E2%80%94CoA ligase/Glutarate—CoA ligase :
En enzymologie, une glutarate—CoA ligase (EC 6.2.1.6) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + glutarate + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} ADP + phosphate + glutaryl-CoALes 3 substrats de cette enzyme sont l'ATP, le glutarate , et CoA, alors que ses 3 produits sont l'ADP, le phosphate et le glutaryl-CoA. Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles formant des liaisons carbone-soufre comme les ligases acide-thiol. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glutarate:CoA ligase (formant ADP). D'autres noms couramment utilisés incluent la glutaryl-CoA synthétase et la glutaryl coenzyme A synthétase. Cette enzyme participe au métabolisme des acides gras et à la dégradation de la lysine.
Glutarédoxine/Glutarédoxine :
Les glutaredoxines (également connues sous le nom de thioltransférase) sont de petites enzymes redox d'environ une centaine de résidus d'acides aminés qui utilisent le glutathion comme cofacteur. Chez l'homme, cette enzyme de réparation de l'oxydation est également connue pour participer à de nombreuses fonctions cellulaires, notamment la signalisation redox et la régulation du métabolisme du glucose. Les glutaredoxines sont oxydées par les substrats et réduites de manière non enzymatique par le glutathion. Contrairement aux thiorédoxines, qui sont réduites par la thiorédoxine réductase, il n'existe aucune oxydoréductase qui réduit spécifiquement les glutarédoxines. Au lieu de cela, les glutaredoxines sont réduites par l'oxydation du glutathion. Le glutathion réduit est ensuite régénéré par la glutathion réductase. Ensemble, ces composants composent le système du glutathion. Comme la thiorédoxine, qui fonctionne de manière similaire, la glutarédoxine possède une liaison disulfure centrale active. Il existe sous une forme réduite ou oxydée où les deux résidus de cystéine sont liés par une liaison disulfure intramoléculaire. Les glutarédoxines fonctionnent comme des transporteurs d'électrons dans la synthèse dépendante du glutathion des désoxyribonucléotides par l'enzyme ribonucléotide réductase. De plus, GRX agit dans la défense antioxydante en réduisant le déhydroascorbate, les peroxiredoxines et la méthionine sulfoxyde réductase. En plus de leur fonction dans la défense antioxydante, il a été démontré que les GRX bactériennes et végétales lient les amas fer-soufre et livrent l'amas aux enzymes à la demande.
Glutaredoxine 2_(bactérienne)/Glutaredoxine 2 (bactérienne) :
En biologie moléculaire, la famille des glutaredoxines 2 est une famille de glutaredoxines bactériennes. Contrairement aux autres glutaredoxines, la glutaredoxine 2 (Grx2) ne peut pas réduire la ribonucléotide réductase. Grx2 a une activité catalytique significativement plus élevée dans la réduction des disulfures mixtes avec le glutathion (GSH) par rapport aux autres glutaredoxines. Les résidus du site actif (Cys9-Pro10-Tyr11-Cys12, chez Escherichia coli Grx2, qui se trouvent à l'interface entre les domaines N- et C-terminaux sont identiques aux autres glutaredoxines, mais il n'y a pas d'autre similitude entre la glutaredoxine 2 et les autres glutaredoxines. Grx2 est structurellement similaire aux glutathion-S-transférases (GST), mais il n'y a pas de similarité de séquence évidente. Les contacts inter-domaines sont principalement hydrophobes, ce qui suggère que les deux domaines sont peu susceptibles d'être stables par eux-mêmes. Les deux domaines sont nécessaire pour le repliement correct et l'activité de Grx2. On pense que la fonction principale de Grx2 est de catalyser la glutathionylation réversible des protéines avec le GSH dans la régulation redox cellulaire, y compris la réponse au stress oxydatif. Ces enzymes ne sont pas liées à GLRX2.
Acide glutarique/Acide glutarique :
L'acide glutarique est le composé organique de formule C3H6(COOH)2 . Bien que les acides dicarboxyliques "linéaires" apparentés, les acides adipique et succinique ne soient solubles dans l'eau qu'à quelques pour cent à température ambiante, la solubilité dans l'eau de l'acide glutarique est supérieure à 50% (p/p).
Acidémie glutarique_type_2/Acidémie glutarique de type 2 :
L'acidémie glutarique de type 2 est un trouble métabolique autosomique récessif qui se caractérise par des défauts dans la capacité de l'organisme à utiliser les protéines et les graisses comme source d'énergie. Des protéines et des graisses incomplètement transformées peuvent s'accumuler, entraînant un déséquilibre chimique dangereux appelé acidose.
Acidurie glutarique_type_1/Acidurie glutarique type 1 :
L'acidémie glutarique de type 1 (GA1) est une maladie héréditaire dans laquelle le corps est incapable de décomposer complètement les acides aminés lysine, hydroxylysine et tryptophane. Des niveaux excessifs de leurs produits de dégradation intermédiaires (acide glutarique, glutaryl-CoA, acide 3-hydroxyglutarique, acide glutaconique) peuvent s'accumuler et endommager le cerveau (ainsi que d'autres organes), mais particulièrement les ganglions de la base, qui sont des régions qui aident à réguler mouvement. Le GA1 provoque une carence secondaire en carnitine, car l'acide glutarique, comme les autres acides organiques, est détoxifié par la carnitine. Un retard mental peut survenir. GA1 est une maladie autosomique récessive causée par un déficit de l'enzyme glutaryl-CoA déshydrogénase (GCDH), codée par le gène GCDH.
Glutarimide/Glutarimide :
Le glutarimide est le composé organique de formule (CH2)3(CO)2NH. C'est un solide blanc. Le composé se forme lors de la déshydratation de l'amide de l'acide glutarique. Le glutarimide est parfois appelé 2,6-pipéridinedione. C'est le noyau d'une variété de médicaments, y compris la thalidomide, un médicament utilisé pour traiter le myélome multiple et la lèpre, et le cycloheximide, un puissant inhibiteur de la synthèse des protéines.
Glutaronitrile/Glutaronitrile :
Le glutaronitrile, également pentanedinitrile, est un nitrile, de formule C3H6(CN)2.
Acide glutaryl-7-aminocéphalosporanique acylase/acide glutaryl-7-aminocéphalosporanique acylase :
En enzymologie, une acylase de l'acide glutaryl-7-aminocéphalosporanique (EC 3.5.1.93) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique (7R) -7-(4-carboxybutanamido)céphalosporanate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} (7R) -7-aminocéphalosporanate + glutarateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le (7R)-7-(4-carboxybutanamido)céphalosporanate et H2O, alors que ses deux produits sont le (7R)-7-aminocéphalosporanate et le glutarate. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, celles agissant sur les liaisons carbone-azote autres que les liaisons peptidiques, plus précisément dans les amides linéaires. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est (7R)-7-(4-carboxybutanamido)céphalosporanate amidohydrolase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la 7beta-(4-carboxybutanamido) acide céphalosporanique acylase, la céphalosporine C acylase, la glutaryl-7-ACA acylase, CA, GCA, GA, la céphalosporine acylase, l'acide glutaryl-7-aminocéphalosporanique acylase et GL-7- ACA acylase. Cette enzyme participe à la biosynthèse de la pénicilline et des céphalosporines.
Glutaryl-CoA/Glutaryl-CoA :
Le glutaryl-coenzyme A est un intermédiaire dans le métabolisme de la lysine et du tryptophane.
Glutaryl-CoA déshydrogénase/Glutaryl-CoA déshydrogénase :
La glutaryl-CoA déshydrogénase (GCDH) est une enzyme codée par le gène GCDH sur le chromosome 19. La protéine appartient à la famille des acyl-CoA déshydrogénases (ACD). Il catalyse la décarboxylation oxydative du glutaryl-CoA en crotonyl-CoA et en dioxyde de carbone dans la voie de dégradation du métabolisme de la L-lysine, de la L-hydroxylysine et du L-tryptophane. Il utilise la flavoprotéine de transfert d'électrons comme accepteur d'électrons. L'enzyme existe dans la matrice mitochondriale sous la forme d'un homotétramère de sous-unités de 45 kD. Les mutations de ce gène entraînent le trouble métabolique de l'acidurie glutarique de type 1, également connue sous le nom d'acidémie glutarique de type I. L'épissage alternatif de ce gène entraîne plusieurs variantes de transcription.
Glutaryl-CoA déshydrogénase_ (non décarboxylant)/Glutaryl-CoA déshydrogénase (non décarboxylant) :
La glutaryl-CoA déshydrogénase (non décarboxylante) (EC 1.3.99.32, GDHDes, nondecarboxylating glutaryl-coenzyme A dehydrogenase, nondecarboxylating glutaconyl-coenzyme A-forming GDH) est une enzyme dont le nom systématique est glutaryl-CoA:accepteur 2,3-oxydoréductase ( non décarboxylant). Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante glutaryl-CoA + accepteur ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} (E)-glutaconyl-CoA + accepteur réduitL'enzyme contient du FAD.
Chlorure de glutaryle/Chlorure de glutaryle :
Le chlorure de glutaryle ou dichlorure de pentanedioyle est un composé organique de formule C5H6Cl2O2 ou (CH2)3(COCl)2. C'est le dérivé chlorure de diacide de l'acide glutarique. C'est un liquide incolore bien que les échantillons commerciaux puissent apparaître plus foncés.
Glutathion/Glutathion :
Le glutathion (GSH, ) est un antioxydant présent dans les plantes, les animaux, les champignons et certaines bactéries et archées. Le glutathion est capable de prévenir les dommages aux composants cellulaires importants causés par des sources telles que les espèces réactives de l'oxygène, les radicaux libres, les peroxydes, les peroxydes lipidiques et les métaux lourds. C'est un tripeptide avec une liaison peptidique gamma entre le groupe carboxyle de la chaîne latérale du glutamate et la cystéine. Le groupe carboxyle du résidu cystéine est attaché par une liaison peptidique normale à la glycine.
Cycle glutathion-ascorbate/Cycle glutathion-ascorbate :
Le cycle ascorbate-glutathion, parfois la voie Foyer-Halliwell-Asada, est une voie métabolique qui détoxifie le peroxyde d'hydrogène (H2O2), une espèce réactive de l'oxygène qui est produite comme déchet dans le métabolisme. Le cycle implique les métabolites antioxydants : ascorbate, glutathion et NADPH et les enzymes liant ces métabolites. Dans la première étape de cette voie, H2O2 est réduit en eau par l'ascorbate peroxydase (APX) en utilisant l'ascorbate (ASC) comme donneur d'électrons. L'ascorbate oxydé (monodéhydroascorbate, MDA) est régénéré par la monodéhydroascorbate réductase (MDAR). Cependant, le monodéhydroascorbate est un radical et s'il n'est pas rapidement réduit, il se disproportionne en ascorbate et déhydroascorbate (DHA). Le déhydroascorbate est réduit en ascorbate par la déhydroascorbate réductase (DHAR) aux dépens du GSH, donnant du glutathion oxydé (GSSG). Enfin, le GSSG est réduit par la glutathion réductase (GR) en utilisant le NADPH comme donneur d'électrons. Ainsi l'ascorbate et le glutathion ne sont pas consommés ; le flux net d'électrons va du NADPH au H2O2. La réduction du déhydroascorbate peut être non enzymatique ou catalysée par des protéines à activité déhydroascorbate réductase, telles que la glutathion S-transférase oméga 1 ou les glutaredoxines.Chez les plantes, le cycle glutathion-ascorbate opère dans le cytosol, les mitochondries, les plastes et les peroxysomes. Étant donné que le glutathion, l'ascorbate et le NADPH sont présents à des concentrations élevées dans les cellules végétales, on suppose que le cycle glutathion-ascorbate joue un rôle clé dans la détoxification du H2O2. Néanmoins, d'autres enzymes (peroxydases), notamment les peroxiredoxines et les glutathion peroxydases, qui utilisent des thioredoxines ou des glutaredoxines comme substrats réducteurs, contribuent également à l'élimination du H2O2 dans les plantes.
Glutathion S-transférase/Glutathion S-transférase :
Les glutathion S-transférases (GST), anciennement connues sous le nom de ligandines, sont une famille d'isoenzymes métaboliques eucaryotes et procaryotes de phase II mieux connues pour leur capacité à catalyser la conjugaison de la forme réduite du glutathion (GSH) à des substrats xénobiotiques à des fins de détoxification . La famille GST se compose de trois superfamilles : les protéines cytosoliques, mitochondriales et microsomales, également appelées MAPEG. Les membres de la superfamille GST sont extrêmement divers dans la séquence d'acides aminés, et une grande partie des séquences déposées dans les bases de données publiques ont une fonction inconnue. L'Enzyme Function Initiative (EFI) utilise les GST comme superfamille de modèles pour identifier de nouvelles fonctions GST. Les GST peuvent constituer jusqu'à 10 % des protéines cytosoliques dans certains organes de mammifères. Les GST catalysent la conjugaison du GSH - via un groupe sulfhydryle - aux centres électrophiles sur une grande variété de substrats afin de rendre les composés plus solubles dans l'eau. Cette activité détoxifie les composés endogènes tels que les lipides peroxydés et permet la dégradation des xénobiotiques. Les GST peuvent également se lier aux toxines et fonctionner comme des protéines de transport, ce qui a donné naissance au terme précoce des GST, la ligandine.
Glutathion S-transférase, domaine_C-terminal/Glutathion S-transférase, domaine C-terminal :
Glutathion S-transférase, domaine C-terminal est un domaine structurel de la glutathion S-transférase (GST). La GST conjugue le glutathion réduit à une variété de cibles, notamment la S-cristalline du calmar, le facteur d'élongation eucaryote 1-gamma, la famille HSP26 de protéines liées au stress et les protéines régulées par l'auxine chez les plantes. La molécule de glutathion se lie dans une fente entre les domaines N et C-terminaux. Il est proposé que les résidus catalytiquement importants résident dans le domaine N-terminal. Chez les plantes, les GST sont codées par une grande famille de gènes (48 gènes GST chez Arabidopsis) et peuvent être divisées en classes phi, tau, thêta, zêta et lambda.
Glutathion S-transférase_A1/Glutathion S-transférase A1 :
La glutathion S-transférase A1 est une enzyme qui, chez l'homme, est codée par le gène GSTA1. Les formes cytosoliques et liées à la membrane de la glutathion S-transférase sont codées par deux familles de supergènes distinctes. Ces enzymes fonctionnent dans la détoxification des composés électrophiles, y compris les cancérigènes, les médicaments thérapeutiques, les toxines environnementales et les produits du stress oxydatif, par conjugaison avec le glutathion. Les gènes codant pour ces enzymes sont connus pour être hautement polymorphes. Ces variations génétiques peuvent modifier la sensibilité d'un individu aux agents cancérigènes et aux toxines ainsi qu'affecter la toxicité et l'efficacité de certains médicaments. À l'heure actuelle, huit classes distinctes de glutathion S-transférases mammifères cytoplasmiques solubles ont été identifiées : alpha, kappa, mu, oméga, pi, sigma, thêta et zêta. Ce gène code pour une glutathion S-transférase appartenant à la classe alpha. Les gènes de classe alpha, situés dans un groupe cartographié sur le chromosome 6, sont les glutathion S-transférases les plus abondamment exprimées dans le foie (hépatocytes) et les reins (tubules proximaux). En plus de métaboliser la bilirubine et certains médicaments anticancéreux dans le foie, la classe alpha de ces enzymes présente une activité glutathion peroxydase, protégeant ainsi les cellules des espèces réactives de l'oxygène et des produits de la peroxydation.
Glutathion S-transférase_Mu_1/Glutathion S-transférase Mu 1 :
La glutathion S-transférase Mu 1 (nom du gène GSTM1) est une glutathion S-transférase humaine.
Glutathion amide-dependent_peroxydase/Glutathion amide-dependent peroxydase :
La peroxydase dépendante de l'amide du glutathion (EC 1.11.1.17) est une enzyme dont le nom systématique est glutathion amide:hydrogen-peroxide oxydoréductase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante 2 glutathion amide + H2O2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } glutathion amide disulfure + 2 H2OCette enzyme de la protéobactérie Marichromatium gracile est une protéine chimérique. Il contient une extrémité N-terminale de type peroxiredoxine et une extrémité C-terminale de type glutaredoxine.
Glutathion amide_réductase/Glutathion amide réductase :
La glutathion amide réductase (EC 1.8.1.16, GAR) est une enzyme dont le nom systématique est glutathion amide:NAD+ oxydoréductase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante 2 glutathion amide + NAD + ⇌ {\ displaystyle \ rightleftharpoons } glutathion amide disulfure + NADH + H + Glutathion amide réductase est une flavoprotéine dimère (FAD).
Glutathion déshydrogénase_(ascorbate)/Glutathion déshydrogénase (ascorbate) :
En enzymologie, une glutathion déshydrogénase (ascorbate) (EC 1.8.5.1) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique. alors que ses deux produits sont le disulfure et l'ascorbate de glutathion. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur un groupe soufré de donneurs avec une quinone ou un composé similaire comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glutathion:déhydroascorbate oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la déhydroascorbique réductase, l'acide déhydroascorbique réductase, la glutathion déhydroascorbate réductase, la DHA réductase, la déhydroascorbate réductase, GDOR et la glutathion: acide déhydroascorbique oxydoréductase. Cette enzyme participe à 3 voies métaboliques : métabolisme de l'ascorbate et de l'aldarate, métabolisme du glutamate et métabolisme du glutathion.
Disulfure de glutathion/disulfure de glutathion :
Le disulfure de glutathion (GSSG) est un disulfure dérivé de deux molécules de glutathion. Dans les cellules vivantes, le disulfure de glutathion est réduit en deux molécules de glutathion avec des équivalents réducteurs de la coenzyme NADPH. Cette réaction est catalysée par l'enzyme glutathion réductase. Les enzymes antioxydantes, telles que les glutathion peroxydases et les peroxirédoxines, génèrent du disulfure de glutathion lors de la réduction des peroxydes tels que le peroxyde d'hydrogène (H2O2) et les hydroperoxydes organiques (ROOH) : 2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H2OOd'autres enzymes, telles que les glutarédoxines, génèrent du disulfure de glutathion par échange thiol-disulfure avec des liaisons disulfure de protéines ou d'autres composés de faible masse moléculaire, tels que le disulfure de coenzyme A ou l'acide déhydroascorbique. 2 GSH + RSSR → GSSG + 2 RSHLe rapport GSH:GSSG est donc un bioindicateur important de la santé cellulaire, un rapport plus élevé signifiant moins de stress oxydatif dans l'organisme. Un ratio inférieur peut même indiquer des maladies neurodégénératives, telles que la maladie de Parkinson (MP) et la maladie d'Alzheimer.
Glutathion gamma-glutamylcystéinyltransférase/Glutathion gamma-glutamylcystéinyltransférase :
En enzymologie, une glutathion gamma-glutamylcystéinyltransférase (EC 2.3.2.15) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glutathion + [Glu(-Cys)]n-Gly ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} Gly + [Glu(-Cys)] n+1-GlyAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le glutathion et [Glu(-Cys)]n-Gly, alors que ses deux produits sont Gly et [Glu(-Cys)]n+1-Gly. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément les aminoacyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glutathion:poly(4-glutamyl-cystéinyl)glycine 4-glutamylcystéinyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent la phytochélatine synthase et la gamma-glutamylcystéine dipeptidyl transpeptidase.
Glutathion hydrolase/Glutathion hydrolase :
La glutathion hydrolase (EC 3.4.19.13, glutathionase, GGT, gamma-glutamyltranspeptidase) est une enzyme. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante glutathion + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} L-cystéinylglycine + L-glutamateCette protéine agit également comme enzyme EC 2.3.2.2 (gamma-glutamyltransférase).
Glutathion oxydase/Glutathion oxydase :
En enzymologie, une glutathion oxydase (EC 1.8.3.3) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique 2 glutathion + O2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} disulfure de glutathion + H2O2Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le glutathion et l'O2, alors que ses deux les produits sont le disulfure de glutathion et le H2O2. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur un groupe soufré de donneurs avec l'oxygène comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glutathion:oxygène oxydoréductase. Cette enzyme participe au métabolisme du glutathion. Il emploie un cofacteur, FAD.
Glutathion peroxydase/Glutathion peroxydase :
La glutathion peroxydase (GPx) (EC 1.11.1.9) est le nom général d'une famille d'enzymes à activité peroxydase dont le rôle biologique principal est de protéger l'organisme des dommages oxydatifs. La fonction biochimique de la glutathion peroxydase est de réduire les hydroperoxydes lipidiques en leurs alcools correspondants et de réduire le peroxyde d'hydrogène libre en eau.
Glutathion réductase/Glutathion réductase :
La glutathion réductase (GR) également connue sous le nom de glutathion-disulfure réductase (GSR) est une enzyme qui, chez l'homme, est codée par le gène GSR. La glutathion réductase (EC 1.8.1.7) catalyse la réduction du disulfure de glutathion (GSSG) en glutathion sous forme sulfhydryle (GSH), qui est une molécule essentielle pour résister au stress oxydatif et maintenir l'environnement réducteur de la cellule. La glutathion réductase fonctionne comme une dimère disulfure oxydoréductase et utilise un groupe prothétique FAD et du NADPH pour réduire un équivalent molaire de GSSG à deux équivalents molaires de GSH : la glutathion réductase est conservée entre tous les règnes. Chez les bactéries, les levures et les animaux, on trouve un gène de glutathion réductase ; cependant, dans les génomes végétaux, deux gènes GR sont codés. La drosophile et les trypanosomes n'ont aucune GR. Dans ces organismes, la réduction du glutathion est effectuée respectivement par le système thiorédoxine ou trypanothione.
Glutathione synthétase/Glutathione synthétase :
La glutathion synthétase (GSS) (EC 6.3.2.3) est la deuxième enzyme de la voie de biosynthèse du glutathion (GSH). Il catalyse la condensation de gamma-glutamylcystéine et de glycine, pour former du glutathion. La glutathion synthétase est également un puissant antioxydant. On le trouve dans de nombreuses espèces, y compris les bactéries, les levures, les mammifères et les plantes. Chez l'homme, les défauts du GSS sont hérités de manière autosomique récessive et sont la cause d'une acidose métabolique sévère, d'une 5-oxoprolinurie, d'un taux accru d'hémolyse et d'une fonction défectueuse. du système nerveux central. Les carences en GSS peuvent provoquer un éventail de symptômes délétères chez les plantes et les êtres humains. Chez les eucaryotes, il s'agit d'une enzyme homodimérique. Le domaine de liaison au substrat a une structure alpha/bêta/alpha à trois couches. Cette enzyme utilise et stabilise un intermédiaire acylphosphate pour effectuer ultérieurement une attaque nucléophile favorable de la glycine.
Déficit en glutathion synthétase/Déficit en glutathion synthétase :
Le déficit en glutathion synthétase (GSD) est un trouble métabolique autosomique récessif rare qui empêche la production de glutathion. Le glutathion aide à prévenir les dommages aux cellules en neutralisant les molécules nocives générées lors de la production d'énergie. Le glutathion joue également un rôle dans le traitement des médicaments et des composés cancérigènes (cancérigènes) et dans la construction de l'ADN, des protéines et d'autres composants cellulaires importants.
Glutathion thiolestérase/Glutathion thiolestérase :
L'enzyme glutathion thiolestérase (EC 3.1.2.7) catalyse la réaction S-acylglutathion + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } glutathion + un carboxylateCette enzyme appartient à la famille des hydrolases, plus précisément celles agissant sur les liaisons thioester. Le nom systématique est S-acylglutathion hydrolase. Elle est également appelée citryl-glutathion thioesterhydrolase.
Glutathion%E2%80%94CoA-glutathion transhydrogénase/Glutathion—CoA-glutathion transhydrogénase :
En enzymologie, une glutathion—CoA-glutathion transhydrogénase (EC 1.8.4.3) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique. disulfure de glutathion, alors que ses deux produits sont le CoA-glutathion et le glutathion. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur un groupe soufré de donneurs avec un disulfure comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est CoA:glutathion-disulfure oxydoréductase. D'autres noms d'usage courant incluent glutathion-coenzyme A glutathion disulfure transhydrogénase, glutathion-coenzyme A glutathion disulfure transhydrogénase, glutathion coenzyme A-glutathion transhydrogénase, glutathion: coenzyme A-glutathion transhydrogénase, coenzyme A: oxidized-glutathion oxydoréductase et coenzyme A: glutathion -disulfure oxydoréductase. Cette enzyme participe au métabolisme de la cystéine et au métabolisme du glutathion.
Glutathion%E2%80%94cystine transhydrogénase/Glutathion—cystine transhydrogénase :
En enzymologie, une glutathion-cystine transhydrogénase (EC 1.8.4.4) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique. alors que ses deux produits sont le disulfure de glutathion et la cystéine. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur un groupe soufré de donneurs avec un disulfure comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glutathion:cystine oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la GSH-cystine transhydrogénase et la GSH-cystine transhydrogénase dépendante du NADPH. Cette enzyme participe au métabolisme de la cystéine et au métabolisme du glutathion.
Glutathion%E2%80%94homocystine transhydrogénase/Glutathion—homocystine transhydrogénase :
En enzymologie, une glutathion-homocystine transhydrogénase (EC 1.8.4.1) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique. tandis que ses deux produits sont le disulfure de glutathion et l'homocystéine. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur un groupe soufré de donneurs avec un disulfure comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glutathion:homocystine oxydoréductase. Cette enzyme participe au métabolisme de la méthionine et au métabolisme du glutathion.
Glutathionurie/Glutathionurie :
La glutathionurie est la présence de glutathion dans l'urine et est une erreur innée rare du métabolisme. La condition a été identifiée chez cinq patients.
Glutathionylspermidine amidase/Glutathionylspermidine amidase :
En enzymologie, une glutathionylspermidine amidase (EC 3.5.1.78) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glutathionylspermidine + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glutathion + spermidineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont la glutathionylspermidine et H2O, alors que ses deux produits sont glutathion et spermidine. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, celles agissant sur les liaisons carbone-azote autres que les liaisons peptidiques, plus précisément dans les amides linéaires. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est gamma-L-glutamyl-L-cystéinyl-glycine:spermidine amidase. Cette enzyme est également appelée glutathionylspermidine amidohydrolase (formant la spermidine). Cette enzyme participe au métabolisme du glutathion.
Glutathionylspermidine synthase/Glutathionylspermidine synthase :
En enzymologie, une glutathionylspermidine synthase (EC 6.3.1.8) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique glutathion + spermidine + ATP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glutathionylspermidine + ADP + phosphateLes 3 substrats de cette enzyme sont le glutathion, la spermidine et l'ATP, alors que ses 3 produits sont la glutathionylspermidine, l'ADP et le phosphate. Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles formant des liaisons carbone-azote comme les acide-D-ammoniac (ou amine) ligases (amides synthases). Le nom systématique de cette classe d'enzymes est gamma-L-glutamyl-L-cystéinyl-glycine:spermidine ligase (formant ADP) [la spermidine est numérotée de sorte que l'atome N-1 se trouve dans le groupe amino de la partie aminopropyle de la molécule] . Cette enzyme est également appelée glutathion:spermidine ligase (formant ADP). Cette enzyme participe au métabolisme du glutathion. Il emploie un cofacteur, le magnésium.
Glutaurine/Glutaurine :
La glutaurine est un dipeptide endogène qui est un amide formé à partir d'acide glutamique et de taurine.
Aponévrose fessière/Aponévrose fessière :
L'aponévrose fessière est une membrane fibreuse, issue du fascia lata, située entre la crête iliaque et le bord supérieur du grand fessier. Une partie du moyen fessier provient de cette membrane.
Artère fessière/Artère fessière :
Artère fessière (arteria glutea) peut faire référence à : Artère fessière supérieure Artère fessière inférieure
Démarche fessière/Démarche fessière :
La démarche fessière est une démarche anormale causée par des problèmes neurologiques. Si le nerf fessier supérieur ou les nerfs obturateurs sont blessés, ils ne contrôlent pas correctement les muscles fessiers minimus et medius, entraînant ainsi une incapacité à incliner le bassin vers le haut tout en balançant la jambe vers l'avant pour marcher. Pour compenser cette perte, la jambe se balance latéralement afin que le pied puisse avancer, produisant une démarche traînante ou dandinante. Une lésion du nerf fessier supérieur entraîne une perte motrice caractéristique, entraînant une boiterie invalidante du moyen fessier, pour compenser l'abduction affaiblie de la cuisse par le moyen et le petit fessiers, et/ou une démarche fessière, une liste compensatoire du corps à le côté fessier affaibli. Grâce à cette compensation, le centre de gravité est placé au-dessus du membre inférieur d'appui. La rotation médiale de la cuisse est également gravement altérée. Lorsqu'une personne est invitée à se tenir debout sur une jambe, le moyen et le petit fessiers se contractent normalement dès que le pied controlatéral quitte le sol, empêchant le basculement du bassin vers le côté non soutenu. Lorsqu'une personne atteinte de paralysie du nerf fessier supérieur est invitée à se tenir debout sur une jambe, le bassin descend du côté non soutenu, indiquant que le moyen fessier du côté controlatéral est faible ou non fonctionnel. Cette observation est qualifiée cliniquement de signe de Trendelenburg positif. Lorsque le bassin descend du côté non soutenu, le membre inférieur devient en effet trop long et ne dégage pas le sol lorsque le pied est avancé dans la phase pendulaire de la marche. Pour compenser, l'individu se penche du côté non soutenu, soulevant le bassin pour laisser suffisamment d'espace au pied pour dégager le sol lorsqu'il se balance vers l'avant.
Lignes fessières/Lignes fessières :
Les lignes fessières sont trois lignes courbes tracées à partir de trois crêtes osseuses sur la surface extérieure de l'ilium dans la région fessière. Ils sont la ligne fessière antérieure; la ligne fessière inférieure et la ligne fessière postérieure. Le petit fessier, le moyen et le grand fessier sont des muscles issus des lignes fessières.
Muscles fessiers/Muscles fessiers :
Les muscles fessiers, souvent appelés fessiers, sont un groupe de trois muscles qui composent la région fessière communément appelée les fesses : le grand fessier, le moyen fessier et le petit fessier. Les trois muscles proviennent de l'ilium et du sacrum et s'insèrent sur le fémur. Les fonctions des muscles comprennent l'extension, l'abduction, la rotation externe et la rotation interne de l'articulation de la hanche.
Nerf fessier/nerf fessier :
Le nerf fessier peut faire référence à : Nerf fessier supérieur Nerf fessier inférieur
Sillon fessier/sillon fessier :
Le sillon fessier (également connu sous le nom de pli fessier, pli de la fesse ou pli fessier horizontal) est une zone du corps des humains et des singes anthropoïdes, décrite par un pli horizontal formé par la face inférieure des fesses et la partie postérieure supérieure de la cuisse. . Le sillon fessier est formé par le pli cutané horizontal postérieur de l'articulation de la hanche et de la graisse sus-jacente et n'est pas formé par le bord inférieur du muscle grand fessier, qui traverse le pli obliquement. C'est l'une des principales caractéristiques définissant les fesses. Les enfants atteints de dysplasie développementale des hanches naissent avec des plis fessiers inégaux et peuvent être diagnostiqués par un examen physique et une échographie.
Tubérosité fessière/tubérosité fessière :
La tubérosité fessière est la crête latérale au-dessus de la ligne âpre du fémur. C'est le site d'insertion du muscle grand fessier.
Veine fessière/veine fessière :
Veine fessière peut faire référence à : Veines fessières supérieures Veines fessières inférieures
Glutéline/Glutéline :
Les glutélines sont une classe de protéines prolamines trouvées dans l'endosperme de certaines graines de la famille des graminées. Ils constituent un composant majeur du composite protéique collectivement appelé gluten. La gluténine est la glutéline la plus courante, car elle se trouve dans le blé et est responsable de certaines des propriétés de cuisson raffinées du blé panifiable. Les 2glutélines de l'orge et du seigle ont également été identifiées. Les glutélines sont la principale forme de stockage d'énergie dans l'endosperme des grains de riz. Cette classe a été à l'origine différenciée des prolamines par Thomas Burr Osborne en fonction de sa faible solubilité. L'analyse moderne considère désormais les glutélines comme une sous-classe de prolamines à faible solubilité. Les glutélines sont solubles dans des acides ou des bases dilués, des détergents, des agents chaotropes ou des agents réducteurs. Ils sont également riches en acides aminés hydrophobes, avec une teneur en phénylalanine, valine, tyrosine, proline et leucine correspondant à environ 45% de la séquence d'acides aminés avec le code d'accès P04706.1, bien que ce profil spécifique d'acides aminés ne soit pas caractéristique de tous. glutélines. Il existe généralement à la fois des glutélines de haut poids moléculaire (HMW) et de bas poids moléculaire (LMW) dans la plupart des espèces de graminées. Ces protéines se réticulent entre elles et avec d'autres protéines lors de la cuisson via des liaisons disulfure. Les LMW sont similaires à Gliadin. Une glutéline de poids moléculaire élevé (gluténine) de la tribu des graminées Triticeae a été impliquée comme agent sensibilisant pour la maladie coeliaque chez les individus possédant le gène du récepteur antigénique HLA-DQ8 de classe II.
Gluten/Gluten :
Le gluten est une protéine structurelle naturellement présente dans certaines céréales. Bien que, à proprement parler, le «gluten» ne se réfère qu'aux protéines de blé, dans la littérature médicale, il fait référence à la combinaison de protéines de prolamine et de glutéline naturellement présentes dans toutes les céréales qui se sont avérées capables de déclencher la maladie coeliaque. Ceux-ci comprennent toutes les espèces de blé (telles que le blé tendre, le blé dur, l'épeautre, le khorasan, l'amidonnier et le petit épeautre), l'orge, le seigle et certains cultivars d'avoine, ainsi que tous les hybrides croisés de ces céréales (comme le triticale). Le gluten représente 75 à 85 % des protéines totales du blé panifiable. Les glutens, en particulier les glutens de Triticeae, ont des propriétés viscoélastiques et adhésives uniques, qui donnent à la pâte son élasticité, l'aidant à lever et à conserver sa forme et laissant souvent le produit final avec un moelleux. texture. Ces propriétés, et son coût relativement faible, rendent le gluten précieux pour les industries alimentaires et non alimentaires. Le gluten de blé est composé principalement de deux types de protéines : les gluténines et les gliadines, qui à leur tour peuvent être divisées en protéines de haut et de bas poids moléculaire. les gluténines et les gliadines α/β, γ et Ω. Ses protéines homologues de stockage des graines, dans l'orge, sont appelées hordéines, dans le seigle, sécalines, et dans l'avoine, avénines. Ces classes de protéines sont collectivement appelées "gluten". Les protéines de stockage dans d'autres céréales, telles que le maïs (zéines) et le riz (protéine de riz), sont parfois appelées gluten, mais elles ne provoquent pas d'effets nocifs chez les personnes atteintes de la maladie coeliaque. Le gluten peut déclencher des réactions indésirables, inflammatoires, immunologiques et auto-immunes chez certaines personnes. Le spectre des troubles liés au gluten comprend la maladie cœliaque chez 1 à 2 % de la population générale, la sensibilité au gluten non cœliaque chez 0,5 à 13 % de la population générale, ainsi que la dermatite herpétiforme, l'ataxie au gluten et d'autres troubles neurologiques. Ces troubles sont traités par un régime sans gluten.
Régime sans gluten, sans caséine/Régime sans gluten, sans caséine :
Un régime sans gluten sans caséine (régime GFCF), également connu sous le nom de régime sans gluten sans produits laitiers (régime GFDF), est un régime qui ne comprend pas de gluten (présent le plus souvent dans le blé, l'orge et le seigle), et la caséine (présente le plus souvent dans le lait et les produits laitiers). Malgré l'absence de preuves scientifiques, il y a eu des défenseurs de l'utilisation de ce régime comme traitement de l'autisme et des affections apparentées.
Bière sans gluten/Bière sans gluten :
La bière sans gluten est une bière fabriquée à partir d'ingrédients qui ne contiennent pas de gluten comme le millet, le riz, le sorgho, le sarrasin ou le maïs (maïs). Les personnes intolérantes au gluten (y compris les personnes souffrant de la maladie coeliaque et de la dermatite herpétiforme) ont une réaction à certaines protéines contenues dans les céréales couramment utilisées pour fabriquer la bière, l'orge et le blé. L'hordéine présente dans l'orge et la gliadine présente dans le blé sont des types de gluten qui peuvent déclencher des symptômes chez les personnes souffrant de ces maladies. La bière sans gluten fait partie d'un régime sans gluten.
Régime sans gluten/régime sans gluten :
Un régime sans gluten (GFD) est un plan nutritionnel qui exclut strictement le gluten, qui est un mélange de protéines présentes dans le blé (et toutes ses espèces et hybrides, tels que l'épeautre, le kamut et le triticale), ainsi que l'orge, seigle et avoine. L'inclusion de l'avoine dans un régime sans gluten reste controversée et peut dépendre du cultivar d'avoine et de la contamination croisée fréquente avec d'autres céréales contenant du gluten. Le gluten peut provoquer des symptômes gastro-intestinaux et systémiques chez les personnes souffrant de troubles liés au gluten, y compris la maladie cœliaque (MC), la sensibilité au gluten non cœliaque (NCGS), l'ataxie au gluten, la dermatite herpétiforme (DH) et l'allergie au blé. Chez ces personnes, le régime sans gluten est démontré comme un traitement efficace, mais plusieurs études montrent qu'environ 79 % des personnes atteintes de la maladie cœliaque ont une récupération incomplète de l'intestin grêle, malgré un régime sans gluten strict. Ceci est principalement causé par l'ingestion accidentelle de gluten. Les personnes ayant une mauvaise compréhension d'un régime sans gluten croient souvent qu'elles suivent strictement le régime, mais commettent régulièrement des erreurs. De plus, un régime sans gluten peut, dans au moins certains cas, améliorer les symptômes gastro-intestinaux ou systémiques des maladies. comme le syndrome du côlon irritable, la polyarthrite rhumatoïde ou l'entéropathie au VIH, entre autres. Il n'existe aucune preuve solide que les régimes sans gluten constituent un traitement médical alternatif pour les personnes autistes. Les protéines de gluten ont une faible valeur nutritionnelle et biologique et les céréales qui contiennent du gluten ne sont pas essentielles dans l'alimentation humaine. Cependant, une sélection alimentaire déséquilibrée et un mauvais choix de substituts sans gluten peuvent entraîner des carences nutritionnelles. Remplacer la farine de blé ou d'autres céréales contenant du gluten par des farines sans gluten dans les produits commerciaux peut entraîner une diminution de l'apport en nutriments importants, tels que le fer et les vitamines B. Certains produits de remplacement commerciaux sans gluten ne sont pas enrichis ou fortifiés comme leurs homologues contenant du gluten et ont souvent une plus grande teneur en lipides/glucides. Les enfants, en particulier, consomment trop souvent ces produits, tels que les collations et les biscuits. Les complications nutritionnelles peuvent être évitées par une éducation diététique correcte. Un régime sans gluten peut être basé sur des aliments sans gluten, tels que la viande, le poisson, les œufs, le lait et les produits laitiers, les légumineuses, les fruits à coque, les fruits, les légumes, les pommes de terre, le riz, et maïs. Des aliments transformés sans gluten peuvent être utilisés. Les pseudo-céréales (quinoa, amarante et sarrasin) et certaines céréales mineures sont des choix alternatifs.
Troubles liés au gluten/Troubles liés au gluten :
Les troubles liés au gluten désignent les maladies déclenchées par le gluten, notamment la maladie cœliaque (MC), la sensibilité au gluten non cœliaque (NCGS), l'ataxie au gluten, la dermatite herpétiforme (DH) et l'allergie au blé. La catégorie parapluie a également été appelée intolérance au gluten, bien qu'une étude multidisciplinaire dirigée par des médecins, basée en partie sur le Symposium international sur la maladie cœliaque de 2011, ait conclu que l'utilisation de ce terme devrait être évitée en raison d'un manque de spécificité. Le gluten est un groupe de protéines, telles que les prolamines et les glutélines, stockées avec l'amidon dans l'endosperme de diverses céréales (graminées). En 2017, les troubles liés au gluten augmentaient en fréquence dans différentes zones géographiques. L'augmentation pourrait s'expliquer par la popularité du régime alimentaire occidental, la portée élargie du régime méditerranéen (qui comprend également des céréales avec gluten), le remplacement croissant du riz par le blé dans de nombreux pays, le développement ces dernières années de nouveaux types de blé avec une quantité plus élevée de peptides de gluten cytotoxiques et une teneur plus élevée en gluten dans le pain et les produits de boulangerie, en raison de la réduction du temps de fermentation de la pâte. Cependant, une étude de 2020 du Leibniz-Institute for Food Systems Biology jette un doute sur l'idée que le blé moderne a des niveaux de gluten plus élevés. À partir d'une banque de graines, ils ont cultivé et analysé 60 cultivars de blé entre 1891 et 2010 et n'ont trouvé aucun changement dans la teneur en albumine/globuline et en gluten au fil du temps. « Dans l'ensemble, l'année de récolte a eu un effet plus significatif sur la composition en protéines que le cultivar. Au niveau des protéines, nous n'avons trouvé aucune preuve à l'appui d'un potentiel immunostimulant accru du blé d'hiver moderne.
Entéropathie sensible au gluten%E2%80%93conditions_associées/Entéropathie sensible au gluten–conditions associées :
Les conditions associées à l'entéropathie sensible au gluten sont des comorbidités ou des complications de la détresse gastro-intestinale liée au gluten (c'est-à-dire l'entéropathie sensible au gluten ou GSE). Le GSE présente des symptômes clés généralement limités à l'intestin et aux tissus associés ; cependant, il existe une grande variété de conditions associées. Ceux-ci comprennent les troubles intestinaux (diarrhée, constipation, intestin irritable), la gastro-entérite à éosinophiles et augmentent avec la sévérité de la maladie coeliaque (MC). Avec une certaine apparition précoce et un grand pourcentage de maladies à apparition tardive, d'autres troubles apparaissent avant le diagnostic coeliaque ou des réponses de type allergique (IgE ou IgA, IgG) nettement augmentées dans les GSE. Beaucoup de ces troubles persistent avec un régime strict sans gluten (régime GF ou GFD), et sont donc indépendants de la maladie coeliaque après le déclenchement. Par exemple, la thyroïdite auto-immune est une constatation courante avec GSE. Cependant, l'association des GSE avec la maladie ne se limite pas aux maladies auto-immunes courantes. La maladie coeliaque a été découverte à une fréquence accrue lors du suivi de nombreuses maladies auto-immunes, dont certaines rares. Les causes complexes des maladies auto-immunes ne présentent souvent qu'une faible association avec la maladie cœliaque. La fréquence des GSE est généralement d'environ 0,3 à 1 % et le risque à vie de cette forme de sensibilité au gluten augmente avec l'âge, pouvant atteindre 2 % chez les personnes de plus de 60 ans. Cela coïncide avec la période de la vie où les maladies auto-immunes d'apparition tardive augmentent également en fréquence. Des études génétiques indiquent que la maladie cœliaque est génétiquement liée à des loci partagés par liaison avec d'autres maladies auto-immunes. Ces liens peuvent coïncider avec la manière dont la maladie symptomatique est sélectionnée dans une population largement asymptomatique.
Sans gluten_Ebola/Ebola sans gluten :
"Gluten Free Ebola" est le deuxième épisode de la dix-huitième saison de la série télévisée d'animation américaine South Park. Le 249e épisode global, il a été écrit et réalisé par le co-créateur de la série Trey Parker. L'épisode a été créé sur Comedy Central aux États-Unis le 1er octobre 2014. L'épisode dénonce la tendance du mode de vie sans gluten et les changements constants recommandés pour le régime alimentaire occidental et le guide alimentaire actuel.
Gluten challenge_test/Gluten challenge test :
Le test de provocation au gluten est un test médical dans lequel des aliments contenant du gluten sont consommés et la (ré)apparition de symptômes est ensuite observée pour déterminer si et dans quelle mesure une personne réagit à ces aliments. Le test peut être réalisé chez des personnes suspectées de troubles liés au gluten dans des cas bien précis et sous surveillance médicale, par exemple chez les personnes ayant entamé un régime sans gluten sans effectuer de biopsie duodénale. Le challenge au gluten est déconseillé avant l'âge de 5 ans et pendant la croissance pubertaire. Les protocoles de provocation au gluten ont des limites importantes car une rechute symptomatique précède généralement le début d'une rechute sérologique et histologique, et devient donc inacceptable pour la plupart des patients.
Exorphine de gluten/Exorphine de gluten :
Les exorphines de gluten sont un groupe de peptides opioïdes formés lors de la digestion de la protéine de gluten. Ces peptides fonctionnent comme des régulateurs externes pour le mouvement gastro-intestinal et la libération hormonale. La dégradation de la gliadine, un polymère de protéines de blé, crée des acides aminés qui empêchent les épitopes du gluten de pénétrer dans le système immunitaire pour activer les réactions inflammatoires. Au cours de ce processus, le gluten ne se décompose pas complètement, augmentant ainsi la présence d'exorphines de gluten. Pour cette raison, les chercheurs pensent que c'est ce qui pourrait conduire à diverses maladies. La recherche montre les avantages des régimes sans gluten et sans caséine pour les personnes atteintes de maladies et de troubles liés aux exorphines du gluten. Le mécanisme derrière cela est encore inconnu. Il est possible que le gluten ait des effets délétères sur le système digestif humain. Lorsque les gens sont plus sensibles aux allergies au gluten et à la caséine, la muqueuse intestinale affaiblie permet à l'exorphine de gluten de s'écouler.
Immunochimie du gluten/Immunochimie du gluten :
L'immunochimie des glutens de Triticeae est importante dans plusieurs maladies inflammatoires. Il peut être subdivisé en réponses innées (stimulation directe du système immunitaire), présentation médiée par la classe II (HLA DQ), stimulation médiée par la classe I des cellules tueuses et reconnaissance des anticorps. Les réponses aux protéines du gluten et aux régions polypeptidiques diffèrent selon le type de sensibilité au gluten. La réponse dépend également de la composition génétique des gènes de l'antigène leucocytaire humain. Dans l'entéropathie sensible au gluten, il existe 4 types de reconnaissance, l'immunité innée (une forme d'amorçage de l'immunité cellulaire), HLA-DQ et la reconnaissance par anticorps de la gliadine et de la transglutaminase. Avec la sensibilité idiopathique au gluten, seule la reconnaissance des anticorps contre la gliadine a été résolue. Dans l'allergie au blé, les voies de réponse sont médiées par les IgE contre d'autres protéines de blé et d'autres formes de gliadine.
Gluténine/Gluténine :
La gluténine (un type de glutéline) est une protéine majeure de la farine de blé, représentant 47 % de la teneur totale en protéines. Les gluténines sont des agrégats de protéines de sous-unités de masse moléculaire élevée (HMW) et de masse moléculaire faible (LMW) avec des masses molaires d'environ 200 000 à quelques millions, qui sont stabilisées par des liaisons disulfure intermoléculaires, des interactions hydrophobes et d'autres forces. Le gluten est responsable de la force et de l'élasticité de la pâte. Les protéines de gluten de blé se composent de deux fractions principales : les gliadines et les gluténines. Les gliadines sont des protéines monomères, qui peuvent être séparées en quatre groupes : alpha-, bêta-, gamma- et oméga-gliadines. Elles sont structurellement similaires aux gluténines LMW. Les gluténines se présentent sous la forme d'agrégats multimères de sous-unités de masse moléculaire élevée et de masse moléculaire faible maintenues ensemble par des liaisons disulfure. La façon dont les gluténines forment leur réseau de liaisons disulfure devrait être régulée par l'hydrophobicité dans les sections peptidiques où se trouvent leurs cystéines, expliquant pourquoi les gliadines sont monomères malgré le partage de motifs de cystéine conservés similaires à ceux des gluténines LMW. Les qualités de panification dépendent largement sur le nombre et la composition des sous-unités de gluténine HMW. Il a été démontré que les allèles Glu-A1b (Ax2∗) et Glu-D1d (Dx5 + Dy10) sont normalement associés à une qualité d'utilisation finale supérieure, en particulier à la résistance de la pâte.
Glutéome/glutéome :
Le terme gluteome est utilisé pour décrire l'ensemble de toutes les protéines de type gluten dans les céréales, dont la consommation provoque l'apparition de manifestations cliniques chez les patients coeliaques. Ces protéines comprennent les gliadines et les gluténines du blé, les sécalines du seigle, les hordéines de l'orge, les avénines de l'avoine et potentiellement des homologues d'autres espèces de céréales apparentées. Étant donné que toutes les protéines de stockage des céréales n'ont pas encore été identifiées, le terme gluteome fait souvent référence à l'ensemble complet des séquences connues de gluten et de molécules de type gluten. Alternativement, le mot gluteome peut représenter l'ensemble des protéines de stockage des grains dans une seule espèce de grain à un moment donné. La discipline scientifique dédiée à l'étude du glutéome est appelée glutéomique.
Glutéomique/Glutéomique :
Le mot glutéomique décrit l'étude systématique des peptides stimulants des lymphocytes T dans la maladie coeliaque. Ces peptides sont dérivés du gluten ou de protéines de type gluten. Habituellement, le terme glutéomique est utilisé dans le contexte d'une approche globale pour identifier, cibler ou détecter de grands ensembles de séquences liées à la maladie. Les méthodes scientifiques habituellement employées par les études glutéomiques comprennent l'identification de nouveaux épitopes au moyen d'une recherche dans des bases de données avec des algorithmes dédiés, des études sur la toxicité de fractions de gluten et/ou de protéines de type gluten, la dégradation de plusieurs séquences stimulatrices de lymphocytes T avec les enzymes spécifiques et le développement de protocoles pour la détection de peptides impliqués dans la pathogenèse de la maladie coeliaque.
Glutéthimide/Glutéthimide :
Le glutéthimide est un sédatif hypnotique introduit par Ciba en 1954 comme alternative sûre aux barbituriques pour traiter l'insomnie. Avant longtemps, cependant, il était devenu clair que le glutéthimide était tout aussi susceptible de provoquer une dépendance et provoquait des symptômes de sevrage similaires. Doriden était la version de marque. Les niveaux de production actuels aux États-Unis (le quota annuel de fabrication imposé par la DEA est de trois grammes, suffisant pour six comprimés de Doriden, pendant un certain nombre d'années) indiquent son utilisation uniquement dans la recherche à petite échelle. La fabrication du médicament a été interrompue aux États-Unis en 1993 et ​​interrompue dans plusieurs pays d'Europe de l'Est en 2006.
Grand fessier/Grand fessier :
Le grand fessier est le principal muscle extenseur de la hanche. C'est le plus grand et le plus externe des trois muscles fessiers et constitue une grande partie de la forme et de l'apparence de chaque côté des hanches. C'est le plus gros muscle du corps humain. Sa masse charnue épaisse, en forme de quadrilatère, forme la proéminence des fesses. Les autres muscles fessiers sont le médius et le minimus, et parfois officieusement ceux-ci sont collectivement appelés les fessiers. Sa grande taille est l'une des caractéristiques les plus caractéristiques du système musculaire chez l'homme, liée au pouvoir de maintenir le tronc en position droite. D'autres primates ont des hanches beaucoup plus plates et ne peuvent pas se tenir debout. Le muscle est constitué de fascicules musculaires parallèles les uns aux autres et sont rassemblés en faisceaux plus grands séparés par des septa fibreux.
Moyen fessier/Medium fessier :
Le moyen fessier, l'un des trois muscles fessiers, est un muscle large, épais et rayonnant. Il est situé sur la surface externe du bassin. Son tiers postérieur est recouvert par le grand fessier, ses deux tiers antérieurs par l'aponévrose fessière qui le sépare du fascia superficiel et du tégument.
Petit fessier/Petit fessier :
Le petit fessier, ou petit fessier, le plus petit des trois muscles fessiers, est situé immédiatement sous le moyen fessier.
Gluteus minimus_(fossile)/Gluteus minimus (fossile) :
Gluteus minimus est une espèce animale éteinte du Dévonien supérieur (Frasnien-Famennien) de l'Iowa qui est la seule espèce du genre Gluteus. Il a été collecté pour la première fois en 1902, mais n'a été décrit qu'en 1975 et l'holotype est SUI 34978-91. Chaque animal apparaît comme une lentille bilobée jusqu'à 11 mm × 8 mm (0,43 po × 0,31 po), et presque tous les spécimens partagent la même légère asymétrie. L'espèce a des affinités incertaines, ayant été diversement considérée comme une dent de poisson, un brachiopode ou un otolithe.
Glutinoglossum/Glutinoglossum :
Glutinoglossum est un genre de six espèces de champignons de la langue de terre de la famille des Geoglossaceae. L'espèce type répandue, G. glutinosum, est communément connue sous le nom de "langue de terre gluante". G. heptaseptatum n'est connu qu'en République tchèque. Quatre espèces supplémentaires ont été décrites en 2015.
Glutinoglossum américain/Glutinoglossum américain :
Glutinoglossum americanum est une espèce de champignon de la langue de terre qui a été décrite comme nouvelle pour la science en 2015. On la trouve aux États-Unis, où elle pousse sur le sol, souvent parmi la mousse, dans des forêts mixtes de feuillus.
Glutinoglossum australasicum/Glutinoglossum australasicum :
Glutinoglossum australasicum est une espèce de champignon de la langue de terre qui a été décrite comme nouvelle pour la science en 2015. On la trouve en Australie et en Nouvelle-Zélande, où elle pousse seule ou en groupes sur le sol et dans un humus riche.
Glutinoglossum exiguum/Glutinoglossum exiguum :
Glutinoglossum exiguum est une espèce de champignon de la langue de terre qui a été décrite comme nouvelle pour la science en 2015. On la trouve en Australie et en Nouvelle-Zélande, où elle pousse sur la mousse dans les forêts de feuillus mixtes. Le corps du fruit est morphologiquement similaire à celui de Glutinoglossum australasicum, qui est généralement un peu plus grand, plus abondant et a des ascospores légèrement plus larges et plus longues.
Glutinoglossum glutinosum/Glutinoglossum glutinosum :
Glutinoglossum glutinosum, communément appelé langue de terre noire visqueuse ou langue de terre gluante, est une espèce de champignon de la famille des Geoglossaceae (les langues de terre). Largement distribué dans l'hémisphère nord, il a été trouvé en Afrique du Nord, en Asie, en Europe et en Amérique du Nord. Bien qu'on pensait auparavant exister en Australasie, les collections réalisées à partir de ces endroits ont depuis été référées à de nouvelles espèces. G. glutinosum est une espèce saprophyte qui pousse sur le sol dans la mousse ou dans les zones herbeuses. Les fructifications lisses, presque noires, en forme de massue atteignent des hauteurs allant de 1,5 à 5 cm (0,6 à 2,0 po). La tête mesure jusqu'à 0,7 cm (0,3 po) de long et les stipes sont collants. Plusieurs autres espèces de langue de terre noire sont assez similaires en apparence externe, et beaucoup ne peuvent être distinguées de manière fiable qu'en examinant les différences de caractéristiques microscopiques, telles que les spores, les asques et les paraphyses. Décrit pour la première fois en 1796 comme une espèce de Geoglossum, le champignon a subi plusieurs changements de genre dans son histoire taxonomique. Il a été placé dans son genre actuel, Glutinoglossum, en 2013.
Glutinoglossum heptaseptatum/Glutinoglossum heptaseptatum :
Glutinoglossum heptaseptatum est une espèce de champignon de la langue de terre de la famille des Geoglossaceae. Décrit en 2013, il est impossible de le distinguer de son proche parent G. glutinosum sans l'utilisation d'un microscope, et n'est connu avec certitude qu'en République tchèque.
Glutinoglossum methvenii/Glutinoglossum methvenii :
Glutinoglossum methvenii est une espèce de champignon de la langue de terre qui a été décrite comme nouvelle pour la science en 2015. On le trouve en Australie et en Nouvelle-Zélande, où il pousse sur la mousse et les bûches en décomposition dans les forêts mixtes de feuillus. L'épithète spécifique honore le mycologue Andrew Methven.
Glutinol synthase/Glutinol synthase :
La glutinol synthase (EC 5.4.99.49) est une enzyme avec le nom systématique (3S)-2,3-époxy-2,3-dihydrosqualène mutase (cyclisation, formation de glutinol). Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante (3S)-2,3-époxy-2,3-dihydrosqualène ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glutinolL'enzyme de Kalanchoe daigremontiana donne également des traces d'autres triterpénoïdes.
Riz gluant/Riz gluant :
Le riz gluant (Oryza sativa var. Glutinosa ; également appelé riz gluant, riz sucré ou riz cireux) est un type de riz cultivé principalement en Asie du Sud-Est et de l'Est, et dans les régions du nord-est de l'Asie du Sud, qui a des grains opaques, une très faible teneur en amylose , et est particulièrement collant à la cuisson. Il est largement consommé dans toute l'Asie. Il est appelé gluant ( latin : glūtinōsus ) dans le sens d'être ressemblant à de la colle ou collant, et non dans le sens de contenir du gluten (ce qu'il ne fait pas). Bien que souvent appelé riz gluant, il diffère des souches non gluantes de riz japonica qui deviennent également collantes dans une certaine mesure lorsqu'elles sont cuites. Il existe de nombreux cultivars de riz gluant, qui comprennent des souches japonica, indica et tropical japonica.
Boule de riz gluant/boule de riz gluant :
La boule de riz gluant peut faire référence à : Tangyuan (nourriture), une boule de riz gluant chinoise cuite dans de l'eau bouillante Lo mai chi, une pâtisserie de riz gluant chinois Gyeongdan, un gâteau de riz gluant coréen
Glutnitsite/Glutnitsite :
Glutnitsite est un village de la municipalité de Tryavna, dans la province de Gabrovo, dans le centre-nord de la Bulgarie.
Gluto/Gluto :
Gluto peut faire référence à : Gluto, un méchant mafieux de Power Rangers : Time Force Gluto, un personnage gélatineux de Ben 10 : Secret of the Omnitrix Gluto.com, l'un des principaux gestionnaires de syndicat de la loterie EuroMillions
Gourmandise/Glutonnie :
William Belaïd (né le 1er juin 1995), communément appelé Glutonny, est un joueur professionnel français de Super Smash Bros. Il est le joueur européen de Super Smash Bros. Ultimate le mieux classé. Dans Super Smash Bros. pour Wii U, il a été classé 70e meilleur joueur au monde de tous les temps. En Ultimate, il a été classé 14e et 8e meilleur au monde pour les première et deuxième moitiés de 2019, respectivement. En avril 2022, il a remporté Pound 2022, devenant ainsi le premier joueur européen à remporter un tournoi majeur d'Ultimate hors d'Europe. Glutonny a utilisé Wario comme personnage principal dans les trois titres Smash Bros. dans lesquels il a concouru; il était considéré comme le meilleur Wario d'Europe dans Super Smash Bros. Brawl, le meilleur Wario du monde dans Smash pour Wii U, et se bat pour le meilleur Wario du monde dans Ultimate.
Glutophrisse/Glutophrisse :
Glutophrissa est un genre de papillons de la famille des Pieridae. Il y a au moins une espèce décrite dans Glutophrissa, G. drusilla.
Glutops/Glutops :
Glutops est un genre de mouches de la famille des Pelecorhynchidae.
Glouton/Glouton :
Glouton peut faire référence à : une personne qui se livre à l'excès et qui surconsomme de la nourriture, des boissons ou des substances intoxicantes au point de les gaspiller. Voir Gourmandise Un autre nom pour le carcajou
Glutton for_Punishment/Glutton for Punishment :
Glutton for Punishment est une émission sur Food Network animée par Bob Blumer et produite par Paperny Entertainment. L'émission présente l'hôte en compétition dans divers défis intimidants liés à l'alimentation. Il dispose de cinq jours pour devenir suffisamment compétent dans la spécialité de l'épisode, puis ses compétences nouvellement acquises sont mises à l'épreuve en le confrontant à des champions et des experts dans le domaine. Dans plusieurs compétitions, Bob Blumer surprend en se qualifiant devant de nombreux pros – et il gagne même parfois. Quand il ne va pas si bien, il reconnaît la difficulté qu'il a, souvent avec un humour d'autodérision. Bob a récemment battu le record du monde Guinness du plus grand bol de salsa au 26e Tomato Fest de Jacksonville, au Texas, le 12 juin 2010. Le bol final pesait 2 672 livres. L'exploit a été filmé pour la saison 5 de "Glutton", au cours de laquelle Bob a tenté de battre six records du monde.
Gluttons (bande) / Gluttons (bande):
Gluttons est un groupe de rock américain formé à Cleveland, Ohio, États-Unis, en 2002. Le groupe a été décrit comme une combinaison de Motörhead et des Misfits. Gluttons a sorti plusieurs démos et albums live indépendamment, et un 7" éponyme sur A389 Recordings en 2009. Ils ont également été présentés sur plusieurs disques de compilation. Le guitariste/chanteur Human Furnace joue également dans le groupe hardcore de Cleveland Ringworm. Le guitariste Damien Perry ( of Red Giant) joue également dans le groupe de Cleveland The Great Iron Snake, Ed Stephens joue de la basse dans Ringworm, Shok Paris et Destructor, et le chanteur Kevin Orr chante également pour Strange Notes.
Gluttons for_Punishment/Gluttons for Punishment :
Gluttons for Punishment, sorti en 2005, est un double album live du groupe de rock progressif Spock's Beard. Il a été enregistré lors de la tournée Octane du groupe le 18 mars 2005 à Colos-Saal à Aschaffenburg, en Allemagne; 20 mars au Z7 à Pratteln, Suisse ; et le 21 mars à Substage à Karlsruhe, en Allemagne. C'est le premier album live sorti par Spock's Beard depuis le départ de l'ancien leader Neal Morse.
Gourmandise/Gloutonnerie :
La gourmandise ( latin : gula , dérivé du latin gluttire signifiant «avaler ou avaler») signifie une indulgence excessive et une surconsommation d'aliments, de boissons ou d'articles de richesse, en particulier en tant que symboles de statut. Dans le christianisme, c'est considéré comme un péché si le désir excessif de nourriture fait qu'elle est refusée aux nécessiteux. Certaines confessions chrétiennes considèrent la gourmandise comme l'un des sept péchés capitaux.
Gourmandise (homonymie) / Gourmandise (homonymie) :
La gourmandise est la propension à trop manger, ou trop manger considéré comme un vice. Gluttony peut également faire référence à : l'un des sept péchés capitaux Gluttony (Fullmetal Alchemist), un personnage de la série animée et manga Fullmetal Alchemist Gluttony, un miniboss dans les jeux vidéo The Binding of Isaac et The Binding of Isaac : Rebirth Gluttony (roman ) "Gluttony", l'un des trois centres de rendez-vous de la frange d'Adélaïde
Gluudneset/Gluudneset :
Gluudneset est un promontoire dans la terre d'Oscar II à Spitsbergen, Svalbard. Il est situé au sud de Ny-Ålesund sur le côté sud-ouest de Kongsfjorden et marque l'extension sud de la baie Zeppelinhamna.
Gluvia/Gluvia :
Gluvia est un genre monotypique d'araignées chamelles Daesiid, décrit pour la première fois par Carl Ludwig Koch en 1842. Sa seule espèce, Gluvia dorsalis, est la seule espèce de solifuge trouvée au Portugal et en Espagne. On rapporte qu'il s'agit d'une espèce commune dans les rues de Madrid.
Gluvien/Gluvien :
Gluvian est un hameau du centre des Cornouailles, en Angleterre, au Royaume-Uni. Il est situé à 1,6 km au nord de St Columb Major (où la population du recensement de 2011 a été incluse) à la référence de grille SW 915 645. Le maire William Mayow de Gluvian dans la paroisse de St Columb a été pendu à l'extérieur d'une taverne à St Columb en 1549.
Gluvielle/Gluvielle :
Gluviella est un genre monotypique d'araignées chamelles Daesiid, décrit pour la première fois par Ludovico di Caporiacco en 1948. Sa seule espèce, Gluviella rhodiensis, est distribuée en Grèce (Rhodes).
Gluviola/Gluviola :
Gluviola est un genre monotypique d'araignées chameaux Daesiid, décrit pour la première fois par Carl Friedrich Roewer en 1933. Sa seule espèce, Gluviola armata, est distribuée en Iran.
Gluviopsida/Gluviopsida :
Gluviopsida est un genre monotypique d'araignées chameaux Daesiid, décrit pour la première fois par Carl Friedrich Roewer en 1933. Sa seule espèce, Gluviopsida taurica, est distribuée en Turquie.
Gluviopsille/Gluviopsille :
Gluviopsilla est un genre monotypique d'araignées chamelles Daesiid, décrit pour la première fois par Carl Friedrich Roewer en 1933. Sa seule espèce, Gluviopsilla discolor est distribuée en Algérie, en Grèce (Rhodes), en Iran, en Somalie, en Syrie et en Turquie.
Gluviopsis/Gluviopsis :
Gluviopsis est un genre d'araignées chameaux Daesiid, décrit pour la première fois par Karl Kraepelin en 1899.
Gluviopsona/Gluviopsona :
Gluviopsona est un genre d'araignées chameaux Daesiid, décrit pour la première fois par Carl Friedrich Roewer en 1933.
Gluvo/Gluvo :
Gluvo ( macédonien : Глуво ) est un village de la municipalité de Čučer-Sandevo , en Macédoine du Nord .
Gluvo-nemo/Gluvo-nemo :
Gluvo-nemo (Глуво-немо) ou danse sourde-muette en anglais est un oro macédonien de la région de Mala Reka et Galičnik, région le long de la rivière de Radika. C'est une danse de femme qui se danse sans musique, uniquement au rythme des pièces de monnaie sur les coffres des costumes de femme. Les danseurs tiennent des ceintures avec le bras gauche sur le bras droit et commencent leur danse en position d'un demi-cercle. Le rythme de danse est 24.
Glacier Gluvreklett/Glacier Gluvreklett :
Le glacier Gluuvreklett (72°14′S 2°35′E) est un glacier coulant vers le nord-ouest entre les monts Von Essen et Terningskarvet dans les monts Gjelsvik de la Terre de la Reine Maud, en Antarctique. Il a été photographié depuis les airs par la troisième expédition antarctique allemande (1938-1939). Il a été cartographié par des cartographes norvégiens à partir d'enquêtes et de photos de l'expédition antarctique norvégienne-britannique-suédoise (1949–52) et de l'expédition norvégienne (1958–59) et nommé Gluuvreklettbreen.
Pic Gluvrekletten/pic Gluvrekletten :
Le pic Gluuvrekletten (72 ° 12′S 2 ° 32′E) est un pic de 2 200 mètres (7 200 pieds) de haut, entre la montagne Terningskarvet et la crête Nupskammen dans les montagnes Gjelsvik de la Terre de la Reine Maud, en Antarctique. Il a été photographié depuis les airs par la troisième expédition antarctique allemande (1938-1939). Il a été cartographié par des cartographes norvégiens à partir de relevés et de photos aériennes de l'expédition antarctique norvégienne-britannique-suédoise (1949–52) et de l'expédition norvégienne (1958–59) et nommé Gluuvrekletten.
Glux-en-Glenne/Glux-en-Glenne :
Glux-en-Glenne (prononciation française : [ɡly ɑ̃ ɡlɛn]) est une commune du département de la Nièvre dans le centre de la France.
Gluyas Williams/Gluyas Williams :
Gluyas Williams (23 juillet 1888 - 13 février 1982) était un dessinateur américain, remarquable pour ses contributions au New Yorker et à d'autres grands magazines. Il a également été syndiqué dans un certain nombre de journaux, dont le Boston Globe. Né à San Francisco, Californie, fils de Robert et Virginia Williams, son nom (prononcé GLUE-yass) reflétait son ascendance cornique. Il a obtenu un baccalauréat ès arts de Harvard en 1911. À l'université, il était membre du Harvard Lampoon. Ses dessins animés utilisaient un style noir et blanc épuré et traitaient souvent des thèmes dominants de l'époque tels que la prohibition. Sa bande dessinée, à partir de 1924, s'intitulait "Le monde à son pire". Son travail est paru dans Life, Collier's, Century et The New Yorker. Il a également été syndiqué dans des journaux tels que The Plain Dealer. Selon sa nécrologie dans le New York Times (15 février 1982, p. D7), au moment où il a pris sa retraite en 1953, environ cinq millions de lecteurs réguliers avaient vu ses caricatures, qui ont été publiées dans plus de 70 journaux. Au cours des années 1940, il a travaillé à Boston au 194 Boylston Street. Lorsqu'il est décédé à l'âge de 93 ans, il vivait à Newton, dans le Massachusetts.
Gluzman/Gluzman :
Gluzman est un nom de famille partagé par plusieurs personnes notables: Mikhail Gluzman (né en 1967), maître international d'échecs ukrainien-australien Rita Gluzman, meurtrier reconnu coupable Semyon Gluzman (né en 1946), psychiatre ukrainien Vadim Gluzman (né en 1973), violoniste classique israélien d'origine ukrainienne
Gluzy/Gluzy :
Gluzy [ˈɡluzɨ] est un village du district administratif de Gmina Wiślica, dans le comté de Busko, dans la voïvodie de Świętokrzyskie, dans le centre-sud de la Pologne. Il se trouve à environ 7 kilomètres (4 mi) au nord-est de Wiślica, 8 km (5 mi) au sud de Busko-Zdrój et 55 km (34 mi) au sud de la capitale régionale Kielce.
Glu%C5%A1ca/Glušca :
Glušca ( serbe cyrillique : Глушца ) est un village des municipalités de Foča , Republika Srpska et Foča-Ustikolina , Bosnie-Herzégovine .
Glu%C5%A1ci, Croatie/Glušci, Croatie :
Glušci est un village de la ville de Metković, en Croatie. Selon le recensement de 2011, le village comptait 76 habitants.
Glu%C5%A1ci, Serbie/Glušci, Serbie :
Glušci ( serbe cyrillique : Глушци [ɡlǔːʃtsi] ) est un village de Serbie . Il est situé dans la municipalité de Bogatić, dans le district de Mačva. Le village a une majorité ethnique serbe et sa population compte 2 346 personnes (recensement de 2002).
Glu%C5%A1ica Nik%C5%A1i%C4%87/Glušica Nikšić :
Glušica Nikšić est une compagnie de bus interurbain basée à Nikšić, au Monténégro. Avec une flotte d'autocars, la société opère dans la municipalité de Nikšić ainsi que vers des destinations internationales en Bosnie-Herzégovine et en Serbie.

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