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dimanche 11 décembre 2022

Glupianka


Gluckman/Gluckman :
Gluckman est un nom de famille. Les personnes notables portant le nom de famille incluent: Max Gluckman (1911–1975), l'anthropologue sociale sud-africaine et britannique Mary Gluckman (1917–1990), le linguiste et anthropologue italien Peter Gluckman (né en 1949), le conseiller scientifique en chef néo-zélandais du Premier ministre David Gluckman, joueur d'échecs sud-africain Richard Gluckman de Gluckman Mayner Architects
Gluckman Tang_Architectes/Gluckman Tang Architectes :
Gluckman Tang Architects, (anciennement Gluckman Mayner Architects), est un cabinet d'architecture basé à New York qui fournit des services d'architecture, de planification et de design d'intérieur. Fondée par Richard Gluckman en 1977, l'entreprise est connue pour son design minimaliste.
Glucksmann/Glucksmann :
Glucksmann est un nom de famille. Les personnes notables incluent: André Glucksmann (1937–2015), philosophe, activiste et écrivain français Christine Buci-Glucksmann, philosophe français Heinrich Glücksmann (1864–1947), auteur autrichien d'origine morave Max Glücksmann (1875–1946), pionnier juif argentin de les industries de la musique et du cinéma Miriam Glucksmann , sociologue britannique Raphaël Glucksmann , (né en 1979), homme politique français, membre du Parlement européen
Gluckstadt/Gluckstadt :
Gluckstadt peut faire référence à : Glückstadt, une ville du district de Steinburg dans le Schleswig-Holstein, en Allemagne Glückstadt, KwaZulu-Natal, un village d'Afrique du Sud Gluckstadt, Mississippi, une communauté non constituée en société dans l'État américain du Mississippi
Gluckstadt, Mississippi/Gluckstadt, Mississippi :
Gluckstadt est une ville du comté de Madison, dans le Mississippi, aux États-Unis. C'était un lieu désigné par le recensement et une communauté non constituée en société jusqu'à ce que l'incorporation municipale de la ville de Gluckstadt soit entrée en vigueur en juin 2021. La ville est située le long de l'Interstate 55 dans le centre-sud du comté de Madison, entre les villes de Canton et Madison. Il fait partie de la zone statistique métropolitaine de Jackson.
Gluckstein/Gluckstein :
Gluckstein peut faire référence à :
Glucobrassicine/Glucobrassicine :
La glucobrassicine est un type de glucosinolate que l'on trouve dans presque toutes les plantes crucifères, telles que les choux, le brocoli, la moutarde et le pastel. Comme pour les autres glucosinolates, la dégradation par l'enzyme myrosinase devrait produire un isothiocyanate, l'indol-3-ylméthylisothiocyanate. Cependant, cet isothiocyanate spécifique devrait être très instable et n'a en effet jamais été détecté. Les produits d'hydrolyse observés lorsque la glucobrassicine isolée est dégradée par la myrosinase sont l'indole-3-carbinol et l'ion thiocyanate (plus glucose, sulfate et ion hydrogène), qui devraient résulter d'une réaction rapide de l'isothiocyanate instable avec l'eau. Cependant, un grand nombre d'autres produits de réaction sont connus et l'indole-3-carbinol n'est pas le produit de dégradation dominant lorsque la dégradation des glucosinolates a lieu dans les tissus végétaux broyés ou dans les plantes intactes. La glucobrassicine est également connue pour être un agent de ponte très actif. stimulant des papillons blancs du chou tels que le petit blanc (Pieris rapae) et le grand blanc (Pieris brassicae). Plusieurs dérivés de la glucobrassicine sont connus. Le composé lui-même a d'abord été isolé à partir de plantes Brassica, d'où la fin du nom. Lorsqu'un deuxième produit naturel similaire a été découvert, il a été nommé néoglucobrassicine. Lorsque d'autres dérivés ont été découverts, une nomenclature plus systématique a été utilisée. Actuellement, les six dérivés suivants sont connus à partir de plantes : 1-Méthoxyglucobrassicine (néoglucobrassicine) 4-Hydroxyglucobrassicine 4-Méthoxyglucobrassicine 1,4-Diméthoxyglucobrassicine 1-Sulfoglucobrassicine 6′-IsoféruloylglucobrassicineLes trois premiers dérivés mentionnés sont aussi fréquents chez les crucifères que la glucobrassicine elle-même. Les trois dérivés supplémentaires semblent être rares dans la nature. La 4-méthoxyglucobrassicine a récemment été signalée comme étant une molécule signal impliquée dans la défense des plantes contre les bactéries et les champignons.
Glucocérébrosidase/Glucocérébrosidase :
La β-glucocérébrosidase (également appelée β-glucosidase acide, D-glucosyl-N-acylsphingosine glucohydrolase ou GCase) est une enzyme à activité glucosylcéramidase (EC 3.2.1.45) nécessaire pour cliver, par hydrolyse, la liaison bêta-glycosidique de le glucocérébroside chimique, un intermédiaire du métabolisme des glycolipides qui est abondant dans les membranes cellulaires (en particulier les cellules de la peau). Il est localisé dans le lysosome, où il reste associé à la membrane lysosomale. La β-glucocérébrosidase a une longueur de 497 acides aminés et un poids moléculaire de 59 700 daltons.
Glucocérébroside/Glucocérébroside :
Le glucocérébroside (également appelé glucosylcéramide) est l'un des cérébrosides dans lequel le groupe de tête monosaccharidique est le glucose.
Glucocorticoïde/Glucocorticoïde :
Les glucocorticoïdes (ou, moins fréquemment, les glucocorticostéroïdes) sont une classe de corticostéroïdes, qui sont une classe d'hormones stéroïdes. Les glucocorticoïdes sont des corticostéroïdes qui se lient au récepteur des glucocorticoïdes présent dans presque toutes les cellules animales vertébrées. Le nom "glucocorticoïde" est un mot-valise (glucose + cortex + stéroïde) et est composé de son rôle dans la régulation du métabolisme du glucose, de la synthèse dans le cortex surrénalien et de sa structure stéroïdienne (voir structure ci-dessous). Les glucocorticoïdes font partie du mécanisme de rétroaction du système immunitaire, qui réduit certains aspects de la fonction immunitaire, comme l'inflammation. Ils sont donc utilisés en médecine pour traiter les maladies causées par un système immunitaire hyperactif, telles que les allergies, l'asthme, les maladies auto-immunes et la septicémie. Les glucocorticoïdes ont de nombreux effets divers (pléiotropes), y compris des effets secondaires potentiellement nocifs. Ils interfèrent également avec certains des mécanismes anormaux des cellules cancéreuses, ils sont donc utilisés à fortes doses pour traiter le cancer. Cela comprend les effets inhibiteurs sur la prolifération des lymphocytes, comme dans le traitement des lymphomes et des leucémies, et l'atténuation des effets secondaires des médicaments anticancéreux. Les glucocorticoïdes affectent les cellules en se liant au récepteur des glucocorticoïdes. Le complexe récepteur de glucocorticoïde activé-glucocorticoïde régule à la hausse l'expression des protéines anti-inflammatoires dans le noyau (un processus connu sous le nom de transactivation) et réprime l'expression des protéines pro-inflammatoires dans le cytosol en empêchant la translocation d'autres facteurs de transcription du cytosol vers le noyau (transrépression). Les glucocorticoïdes se distinguent des minéralocorticoïdes et des stéroïdes sexuels par leurs récepteurs spécifiques, leurs cellules cibles et leurs effets. En termes techniques, « corticostéroïde » désigne à la fois les glucocorticoïdes et les minéralocorticoïdes (car les deux sont des imitateurs d'hormones produites par le cortex surrénalien), mais il est souvent utilisé comme synonyme de « glucocorticoïde ». Les glucocorticoïdes sont principalement produits dans la zone fasciculée du cortex surrénalien, tandis que les minéralocorticoïdes sont synthétisés dans la zone glomérulée. Le cortisol (ou hydrocortisone) est le glucocorticoïde humain le plus important. Il est essentiel à la vie et régule ou soutient diverses fonctions cardiovasculaires, métaboliques, immunologiques et homéostatiques importantes. Divers glucocorticoïdes synthétiques sont disponibles; ceux-ci sont largement utilisés dans la pratique médicale générale et dans de nombreuses spécialités, soit comme thérapie de remplacement en cas de déficit en glucocorticoïdes, soit pour supprimer le système immunitaire de l'organisme.
Carence en glucocorticoïdes_1/Carence en glucocorticoïdes 1 :
Le déficit en glucocorticoïdes 1 est une insuffisance corticosurrénalienne caractérisée par de faibles niveaux de cortisol plasmatique produit par la glande surrénale malgré des niveaux élevés d'ACTH plasmatique. Il s'agit d'un trouble héréditaire avec plusieurs causes différentes qui définissent le type. FGD de type 1 (FGD1 ou GCCD1) est causé par des mutations du récepteur ACTH (récepteur de la mélanocortine 2 ; MC2R). Le FGD de type 2 est causé par des mutations de la protéine accessoire MC2R (MRAP). Ces deux types représentent 45 % de tous les cas de FGD.Certains cas de FGD de type 3 sont causés par des mutations de la protéine régulatrice aiguë stéroïdogène (StAR), avec une similitude avec la forme non classique d'hyperplasie congénitale des surrénales lipoïde. Dans ce cas, une altération générale non seulement de la production de stéroïdes surrénaliens, mais aussi de la production de stéroïdes gonadiques, peut affecter le développement sexuel et la fertilité. Les causes des autres cas de FGD de type 3 non dues à StAR sont actuellement inconnues.
Récepteur des glucocorticoïdes/Récepteur des glucocorticoïdes :
Le récepteur des glucocorticoïdes (GR ou GCR) également connu sous le nom de NR3C1 (sous-famille des récepteurs nucléaires 3, groupe C, membre 1) est le récepteur auquel le cortisol et les autres glucocorticoïdes se lient. Le GR est exprimé dans presque toutes les cellules du corps et régule les gènes contrôlant le développement, le métabolisme et la réponse immunitaire. Parce que le gène du récepteur est exprimé sous plusieurs formes, il a de nombreux effets différents (pléiotropes) dans différentes parties du corps. Lorsque les glucocorticoïdes se lient au GR, son principal mécanisme d'action est la régulation de la transcription des gènes. Le récepteur non lié réside dans le cytosol de la cellule. Une fois que le récepteur est lié au glucocorticoïde, le complexe récepteur-glucocorticoïde peut emprunter l'une des deux voies. Le complexe GR activé régule à la hausse l'expression de protéines anti-inflammatoires dans le noyau ou réprime l'expression de protéines pro-inflammatoires dans le cytosol (en empêchant la translocation d'autres facteurs de transcription du cytosol vers le noyau). Chez l'homme, la protéine GR est codée par le gène NR3C1 qui est situé sur le chromosome 5 (5q31).
Glucocorticoïde remédiable_aldostéronisme/Glucocorticoïde remédiable aldostéronisme :
L'aldostéronisme remédiable par les glucocorticoïdes, également décrit comme une hyperactivité de l'aldostérone synthase, est un trouble autosomique dominant dans lequel l'augmentation de la sécrétion d'aldostérone produite par l'ACTH n'est plus transitoire. C'est une cause d'hyperaldostéronisme primaire.
Résistance aux glucocorticoïdes/Résistance aux glucocorticoïdes :
La résistance aux glucocorticoïdes est un syndrome caractérisé par une résistance aux hormones glucocorticoïdes telles que le cortisol. La résistance primaire généralisée aux glucocorticoïdes est également connue sous le nom de syndrome de Chrousos et est une affection extrêmement rare dans laquelle se produit une résistance partielle aux glucocorticoïdes dans tout le corps. Elle est causée par des mutations du gène codant pour le récepteur des glucocorticoïdes. Une caractéristique du syndrome est l'hyperactivation de l'axe hypothalamo-hypophyso-surrénalien (axe HPA) et l'hyperplasie surrénalienne. Cela entraîne à son tour des signes biochimiques d'hypercortisolisme sans symptômes du syndrome de Cushing (par exemple, des niveaux élevés de cortisol) ainsi que des niveaux élevés d'androgènes surrénaliens et de minéralocorticoïdes. La présentation peut aller de l'asymptomatique à des manifestations d'excès d'androgènes, d'excès de minéralocorticoïdes et de symptômes neuropsychiatriques tels que la dépression, l'anxiété et la fatigue chronique. La prise en charge de la résistance aux glucocorticoïdes est limitée aux individus symptomatiques et est traitée avec de fortes doses de corticostéroïdes synthétiques épargnant les minéralocorticoïdes tels que la dexaméthasone.
Glucocorticoïdes in_hippocampal_development/Glucocorticoïdes in_hippocampal_development :
L'hippocampe est une zone du cerveau essentielle à l'apprentissage et à la mémoire. La suppression de cette structure peut entraîner l'incapacité de former de nouveaux souvenirs (c'est-à-dire l'amnésie antérograde) comme le démontre le plus célèbre chez un patient appelé HM. La morphologie unique de l'hippocampe peut être appréciée sans l'utilisation de colorants spéciaux et ce circuit distinct a permis de mieux comprendre la potentialisation du signal neuronal. Ce qui suit fournira une introduction au développement de l'hippocampe avec un accent particulier sur le rôle de la signalisation des glucocorticoïdes.
Glucogallin/Glucogallin :
La glucogalline est un composé chimique formé à partir d'acide gallique et de β-D-glucose. On le trouve dans des espèces de chênes comme le chêne blanc d'Amérique du Nord (Quercus alba), le chêne rouge européen (Quercus robur) et le fruit d'Amla (Phyllanthus emblica). Il est formé par une gallate 1-bêta-glucosyltransférase (UDP-glucose : gallate glucosyltransférase), une enzyme effectuant l'estérification de deux substrats, l'UDP-glucose et le gallate pour donner deux produits, l'UDP et la glucogalline. Cette enzyme se trouve dans les préparations de feuilles de chêne. C'est la première étape de la biosynthèse des gallotanins. La molécule est ensuite utilisée par des enzymes de la voie de synthèse des gallotannins comme la bêta-glucogalline O-galloyltransférase ou la bêta-glucogalline-tétrakisgalloylglucose O-galloyltransférase. La β-glucogalline est un inhibiteur de l'aldose réductase. La demi-vie de la β-glucogalline dans le corps humain semble inconnue.
Acide_aminé glucogénique/acide aminé glucogénique :
Un acide aminé glucogénique (ou acide aminé glucoplastique) est un acide aminé qui peut être converti en glucose par gluconéogenèse. Cela contraste avec les acides aminés cétogènes, qui sont convertis en corps cétoniques. La production de glucose à partir d'acides aminés glucogéniques implique la conversion de ces acides aminés en acides alpha-céto, puis en glucose, les deux processus se produisant dans le foie. Ce mécanisme prédomine au cours de la catabolyse, augmentant à mesure que le jeûne et la famine augmentent en sévérité. Chez l'homme, les acides aminés glucogéniques sont : Alanine Arginine Asparagine Acide aspartique Cystéine Acide glutamique Glutamine Glycine Histidine Méthionine Proline Sérine ValineAcides aminés à la fois glucogéniques et cétogènes (mnémonique « PITTT ») : Phénylalanine Isoleucine Thréonine Tryptophane TyrosineSeules la leucine et la lysine ne sont pas glucogéniques ( ils ne sont que cétogènes).
Acides aminés_glucogéniques/Acides aminés glucogéniques :
Rediriger à partir du pluriel
Glucokinase/Glucokinase :
La glucokinase (EC 2.7.1.2) est une enzyme qui facilite la phosphorylation du glucose en glucose-6-phosphate. La glucokinase est présente dans les cellules du foie et du pancréas des humains et de la plupart des autres vertébrés. Dans chacun de ces organes, il joue un rôle important dans la régulation du métabolisme des glucides en agissant comme un capteur de glucose, déclenchant des changements dans le métabolisme ou la fonction cellulaire en réponse à l'augmentation ou à la baisse des niveaux de glucose, comme cela se produit après un repas ou pendant le jeûne. Des mutations du gène de cette enzyme peuvent provoquer des formes inhabituelles de diabète ou d'hypoglycémie. La glucokinase (GK) est une isozyme d'hexokinase, apparentée de manière homologue à au moins trois autres hexokinases. Toutes les hexokinases peuvent médier la phosphorylation du glucose en glucose-6-phosphate (G6P), qui est la première étape de la synthèse du glycogène et de la glycolyse. Cependant, la glucokinase est codée par un gène distinct et ses propriétés cinétiques distinctives lui permettent de remplir un ensemble de fonctions différent. La glucokinase a une affinité plus faible pour le glucose que les autres hexokinases et son activité est localisée sur quelques types de cellules, laissant les trois autres hexokinases comme des préparateurs plus importants du glucose pour la glycolyse et la synthèse du glycogène pour la plupart des tissus et organes. Du fait de cette affinité réduite, l'activité de la glucokinase, dans les conditions physiologiques usuelles, varie sensiblement en fonction de la concentration en glucose.
Régulateur de la glucokinase/régulateur de la glucokinase :
Le régulateur de la glucokinase est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène GCKR.
Protéine_régulatrice de la glucokinase/protéine régulatrice de la glucokinase :
La protéine régulatrice de la glucokinase (GKRP) également connue sous le nom de régulateur de la glucokinase (hexokinase 4) (GCKR) est une protéine produite dans les hépatocytes (cellules hépatiques). La GKRP lie et déplace la glucokinase (GK), contrôlant ainsi à la fois l'activité et la localisation intracellulaire de cette enzyme clé du métabolisme du glucose. La GKRP est une protéine de 68 kD de 626 acides aminés. Il est codé par un gène à 19 exons, GCKR, sur le bras court du chromosome 2 (2p23). GKRP a été découvert par Emile van Schaftingen et rapporté en 1989
Glucomannane/Glucomannane :
Le glucomannane est un polysaccharide hydrosoluble considéré comme une fibre alimentaire. C'est un composant de l'hémicellulose dans les parois cellulaires de certaines espèces végétales. Le glucomannane est un additif alimentaire utilisé comme émulsifiant et épaississant. C'est une source majeure de mannane oligosaccharide (MOS) trouvé dans la nature, l'autre étant le galactomannane, qui est insoluble. niveaux. Depuis 2010, ils sont légalement commercialisés en Europe comme aidant à la perte de poids pour les personnes en surpoids et suivant un régime hypocalorique, mais à partir de 2020, il n'y avait aucune preuve solide que le glucomannane aidait à la perte de poids. Les suppléments contenant des glucomannanes présentent un risque d'étouffement et occlusion intestinale s'ils ne sont pas pris avec suffisamment d'eau. Les autres effets indésirables comprennent la diarrhée, les éructations et les ballonnements ; dans une étude, les personnes prenant des glucomannanes avaient des taux de triglycérides plus élevés. Les glucomannanes sont également utilisés pour compléter l'alimentation animale des animaux d'élevage, afin que les animaux prennent du poids plus rapidement.
Glucomannane 4-bêta-mannosyltransférase/Glucomannane 4-bêta-mannosyltransférase :
En enzymologie, une glucomannane 4-bêta-mannosyltransférase (EC 2.4.1.32) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique PIB-mannose + (glucomannane)n ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} GDP + (glucomannane)n+1Ainsi, les deux les substrats de cette enzyme sont le GDP-mannose et le (glucomannane)n, tandis que ses deux produits sont le GDP et le (glucomannane)n+1, un polysaccharide non cellulosique utilisé dans la formation des parois cellulaires. Cette enzyme appartient à la famille des glycosyltransférases, plus précisément les hexosyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est GDPmannose:glucomannane 1,4-bêta-D-mannosyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent GDP-man-bêta-mannane manosyltransférase et glucomannane-synthase.
Glucommander/Glucommander :
Glucommander est une méthode informatisée de gestion de la glycémie en milieu hospitalier.
Gluconacetobacter/Gluconacetobacter :
Gluconacetobacter est un genre du phylum Pseudomonadota (Bactérie). En 2012, plusieurs espèces précédemment classées dans le genre Gluconacetobacter ont été reclassées dans le nouveau genre Komagataeibacter, dont l'espèce productrice de cellulose Komagataeibacter xylinus.
Gluconacetobacter azotocaptans/Gluconacetobacter azotocaptans :
Gluconacetobacter azotocaptans est une espèce de bactérie de l'acide acétique isolée pour la première fois des rhizosphères et des rhizoplanes des caféiers. Sa souche type est CFN-Ca54T (= ATCC 70098ST = DSM 13594T).
Gluconacetobacter diazotrophicus/Gluconacetobacter diazotrophicus :
Gluconacetobacter diazotrophicus est une bactérie en forme de bâtonnet, aux extrémités circulaires et peut être classée comme bactérie à Gram négatif. La bactérie est connue pour stimuler la croissance des plantes et être tolérante à l'acide acétique. Avec un à trois flagelles latéraux, et connu pour être trouvé sur la canne à sucre, Gluconacetobacter diazotrophicus a été découvert au Brésil par Vladimir A. Cavalcante et Johanna Dobereiner.
Gluconacetobacter johannae/Gluconacetobacter johannae :
Gluconacetobacter johannae est une espèce de bactérie d'acide acétique isolée pour la première fois à partir de rhizosphères et de rhizoplanes de caféiers. Sa souche type est CFN-Cf55T (= ATCC 700987T = DSM 13595T).
Gluconacetobacter liquefaciens/Gluconacetobacter liquefaciens :
Gluconacetobacter liquefaciens est une bactérie de la famille des Acetobacteraceae. Il infecte les plantes et est responsable de la détérioration du vin et de la bière fabriqués avec ces plantes infectées. En juillet 2022, le microbe a été détecté dans certaines solutions de citrate de magnésium vendues dans le cadre de la procédure préparatoire aux coloscopies et autres procédures proctologiques, entraînant des rappels de produits.
Gluconacetobacter sacchari/Gluconacetobacter sacchari :
Gluconacetobacter sacchari est une espèce de bactérie de l'acide acétique isolée pour la première fois de la gaine foliaire de la canne à sucre et de la cochenille rose de la canne à sucre (Saccharicoccus sacchari) sur la canne à sucre poussant dans le Queensland et le nord de la Nouvelle-Galles du Sud. La souche type de cette espèce est la souche SRI 1794T (=DSM 12717T). Il est remarquable pour sa production de cellulose bactérienne et pour être un endophyte de la canne à sucre.
Gluconasturtine/Gluconasturtine :
La gluconasturtiine (phénéthylglucosinolate) est l'un des glucosinolates les plus répandus dans les légumes crucifères, principalement dans les racines, et est probablement l'un des composés végétaux responsables des propriétés naturelles antiparasitaires des crucifères en croissance, comme le chou, la moutarde ou le colza, en rotation avec d'autres cultures. Cet effet de la gluconasturtiine est très probablement dû à sa dégradation par l'enzyme végétale myrosinase en isothiocyanate de phénéthyle, qui est toxique pour de nombreux organismes. La gluconasturtiine tire son nom de sa présence dans le cresson (Nasturtium officinale). Parmi les légumes, on le retrouve également dans le raifort (Armoracia rusticana) ainsi que la sinigrine. Les deux composés provoquent un goût piquant. Dans une étude sur les racines de raifort, la concentration de sinigrine représentait 83 % et la gluconasturtiine 11 % des glucosinolates extraits.
Symporteur gluconate-proton / Symporteur gluconate-proton :
La famille des symporteurs gluconate:H+ (GntP) (TC# 2.A.8) est une famille de protéines de transport appartenant à la superfamille des transporteurs d'ions (IT). Les membres de la famille GntP comprennent les gluconate perméases connues des espèces E. coli et Bacillus telles que le symporteur D-Gluconate:H+ de Bacillus subtillus (GntP; TC# 2.A.8.1.1) et le D-fructuronate/D-gluconate :H+ symporteur d'E. coli (GntP ; TC# 2.A.8.1.3). Une liste représentative des protéines appartenant à la famille GntP peut être trouvée dans la base de données de classification des transporteurs.
Gluconate 2-déshydrogénase/Gluconate 2-déshydrogénase :
En enzymologie, une gluconate 2-déshydrogénase (EC 1.1.1.215) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-gluconate + NADP+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 2-déhydro-D-gluconate + NADPH + H+Ainsi, les deux les substrats de cette enzyme sont le D-gluconate et le NADP+, alors que ses 3 produits sont le 2-déhydro-D-gluconate, le NADPH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-gluconate:NADP+ oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés incluent la 2-céto-D-gluconate réductase et la 2-cétogluconate réductase.
Gluconate 2-déshydrogénase_(accepteur)/Gluconate 2-déshydrogénase (accepteur) :
En enzymologie, une gluconate 2-déshydrogénase (accepteur) (EC 1.1.99.3) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-gluconate + accepteur ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 2-déhydro-D-gluconate + accepteur réduitAinsi, les deux les substrats de cette enzyme sont le D-gluconate et l'accepteur, tandis que ses deux produits sont le 2-déshydro-D-gluconate et l'accepteur réduit. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec d'autres accepteurs. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-gluconate:accepteur 2-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés incluent la gluconate oxydase, la gluconate déshydrogénase, la gluconique déshydrogénase, la D-gluconate déshydrogénase, l'acide gluconique déshydrogénase, la 2-cétogluconate réductase, la D-gluconate déshydrogénase, le rendement en 2-céto-D-gluconate et le D-gluconate :( accepteur) 2-oxydoréductase. Cette enzyme participe à la voie des pentoses phosphates. Il emploie un cofacteur, FAD.
Gluconate 5-déshydrogénase/Gluconate 5-déshydrogénase :
En enzymologie, une gluconate 5-déshydrogénase (EC 1.1.1.69) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-gluconate + NAD(P)+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 5-déhydro-D-gluconate + NAD(P) H + H+Les 3 substrats de cette enzyme sont le D-gluconate, le NAD+ et le NADP+, alors que ses 4 produits sont le 5-déhydro-D-gluconate, le NADH, le NADPH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-gluconate:NAD(P)+ 5-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la 5-céto-D-gluconate 5-réductase, la 5-céto-D-gluconate 5-réductase, la 5-cétogluconate 5-réductase, la 5-cétogluconate réductase et la 5-céto-D-gluconate réductase.
Gluconate déshydratase/Gluconate déshydratase :
L'enzyme gluconate déshydratase (EC 4.2.1.39) catalyse la réaction chimique D-gluconate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 2-déhydro-3-désoxy-D-gluconate + H2OCette enzyme appartient à la famille des lyases, plus précisément les hydro-lyases , qui clivent les liaisons carbone-oxygène. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est la D-gluconate hydro-lyase (formant du 2-déshydro-3-désoxy-D-gluconate). D'autres noms couramment utilisés incluent la D-gluconate déshydratase et la D-gluconate hydro-lyase. Cette enzyme participe à la voie des pentoses phosphates.
Gluconéogenèse/Gluconéogenèse :
La gluconéogenèse (GNG) est une voie métabolique qui aboutit à la génération de glucose à partir de certains substrats carbonés non glucidiques. C'est un processus omniprésent, présent dans les plantes, les animaux, les champignons, les bactéries et d'autres micro-organismes. Chez les vertébrés, la gluconéogenèse se produit principalement dans le foie et, dans une moindre mesure, dans le cortex des reins. C'est l'un des deux principaux mécanismes - l'autre étant la dégradation du glycogène (glycogénolyse) - utilisés par les humains et de nombreux autres animaux pour maintenir la glycémie, en évitant les niveaux bas (hypoglycémie). Chez les ruminants, parce que les glucides alimentaires ont tendance à être métabolisés par les organismes du rumen, la gluconéogenèse se produit indépendamment du jeûne, des régimes pauvres en glucides, de l'exercice, etc. Chez de nombreux autres animaux, le processus se produit pendant les périodes de jeûne, de famine, de régimes pauvres en glucides ou exercice intense. Chez l'homme, les substrats de la gluconéogenèse peuvent provenir de toutes les sources non glucidiques qui peuvent être converties en pyruvate ou en intermédiaires de la glycolyse (voir figure). Pour la dégradation des protéines, ces substrats comprennent des acides aminés glucogéniques (mais pas des acides aminés cétogènes); de la dégradation des lipides (tels que les triglycérides), ils comprennent le glycérol, les acides gras à chaîne impaire (mais pas les acides gras à chaîne paire, voir ci-dessous) ; et d'autres parties du métabolisme, ils comprennent le lactate du cycle de Cori. Dans des conditions de jeûne prolongé, l'acétone dérivée des corps cétoniques peut également servir de substrat, fournissant une voie des acides gras au glucose. Bien que la majeure partie de la gluconéogenèse se produise dans le foie, la contribution relative de la gluconéogenèse par le rein est augmentée dans le diabète et le jeûne prolongé. La voie de la gluconéogenèse est hautement endergonique jusqu'à ce qu'elle soit couplée à l'hydrolyse de l'ATP ou du GTP, ce qui rend effectivement le processus exergonique. Par exemple, la voie menant du pyruvate au glucose-6-phosphate nécessite 4 molécules d'ATP et 2 molécules de GTP pour se dérouler spontanément. Ces ATP sont fournis par le catabolisme des acides gras via la bêta-oxydation.
Acide gluconique/acide gluconique :
L'acide gluconique est un composé organique de formule moléculaire C6H12O7 et de formule structurale condensée HOCH2(CHOH)4COOH. C'est l'un des 16 stéréoisomères de l'acide 2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanoïque. En solution aqueuse à pH neutre, l'acide gluconique forme l'ion gluconate. Les sels de l'acide gluconique sont appelés « gluconates ». L'acide gluconique, les sels de gluconate et les esters de gluconate sont largement présents dans la nature car ces espèces proviennent de l'oxydation du glucose. Certains médicaments sont injectés sous forme de gluconates.
Glucono delta-lactone/Glucono delta-lactone :
La glucono-delta-lactone (GDL), également connue sous le nom de gluconolactone, est un additif alimentaire portant le numéro E575 utilisé comme séquestrant, acidifiant ou agent de salaison, de décapage ou de levage. C'est une lactone de l'acide D-gluconique. Le GDL pur est une poudre cristalline blanche inodore. Le GDL a été commercialisé pour être utilisé dans le fromage feta. Le GDL a un pH neutre, mais s'hydrolyse dans l'eau en acide gluconique qui est acide, ajoutant un goût piquant aux aliments, bien qu'il ait environ un tiers de l'acidité de l'acide citrique. Il est métabolisé en 6-phospho-D-gluconate ; un gramme de GDL produit à peu près la même quantité d'énergie métabolique qu'un gramme de sucre. Lors de l'addition à l'eau, la GDL est partiellement hydrolysée en acide gluconique, l'équilibre entre la forme lactone et la forme acide étant établi comme équilibre chimique. Le taux d'hydrolyse de la GDL est augmenté par la chaleur et un pH élevé. La levure Saccharomyces bulderi peut être utilisée pour fermenter la gluconolactone en éthanol et en dioxyde de carbone. La valeur du pH affecte grandement la croissance de la culture. La gluconolactone à 1 ou 2% dans une solution de milieu minéral fait descendre le pH en dessous de 3. C'est aussi un inhibiteur complet de l'enzyme amygdaline bêta-glucosidase à des concentrations de 1 mM.
Gluconobacter/Gluconobacter :
Gluconobacter est un genre de bactéries de la famille des bactéries acétiques. Ils préfèrent les environnements riches en sucre, on les trouve donc parfois comme organisme de détérioration dans la bière. Ils ne sont pas connus pour être pathogènes mais peuvent provoquer la pourriture des pommes et des poires. Ils sont utilisés seuls avec acetobacter pour la dégradation microbienne de l'éthanol
Gluconobacter thailandicus/Gluconobacter thailandicus :
Gluconobacter thailandicus est une espèce de bactérie, d'abord isolée en Thaïlande, d'où son nom. Sa souche type est F149-1(T) (=BCC 14116(T) =NBRC 100600(T) =JCM 12310(T) =TISTR 1533(T) =PCU 225(T)).
Gluconokinase/Gluconokinase :
En enzymologie, une gluconokinase (EC 2.7.1.12) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + D-gluconate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} ADP + 6-phospho-D-gluconateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'ATP et D-gluconate, alors que ses deux produits sont l'ADP et le 6-phospho-D-gluconate. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupements contenant du phosphore (phosphotransférases) avec un groupement alcool comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est ATP:D-gluconate 6-phosphotransférase. D'autres noms d'usage courant incluent la gluconokinase (phosphorylation) et la gluconate kinase. Cette enzyme participe à la voie des pentoses phosphates.
Gluconolactonase/Gluconolactonase :
L'enzyme gluconolactonase (EC 3.1.1.17) catalyse la réaction D-glucono-1,5-lactone + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } D-gluconateCette enzyme appartient à la famille des hydrolases, plus précisément celles agissant sur les liaisons esters carboxyliques. Le nom systématique est D-glucono-1,5-lactone lactonohydrolase. D'autres noms couramment utilisés incluent lactonase, aldonolactonase, glucono-δ-lactonase et gulonolactonase. Cette enzyme participe à trois voies métaboliques : la voie des pentoses phosphates, le métabolisme de l'ascorbate et de l'aldarate et la dégradation du caprolactame.
Glucoraphanine/Glucoraphanine :
La glucoraphanine est un glucosinolate présent dans le brocoli, la moutarde et d'autres légumes crucifères. La glucoraphanine est convertie en sulforaphane par l'enzyme myrosinase. Chez les plantes, le sulforaphane dissuade les insectes prédateurs et agit comme un antibiotique sélectif.
Glucosaminate ammonia-lyase/Glucosaminate ammonia-lyase :
L'enzyme Glucosamine ammonia-lyase (EC 4.3.1.9) catalyse la réaction chimique 2-amino-2-désoxy-D-gluconate = 2-déhydro-3-désoxy-D-gluconate + NH3 (réaction globale) (1a) 2- amino-2-désoxy-Dgluconate = (2Z,4S,5R)-2-amino-4,5,6-trihydroxyhex-2-énoate + H2O (1b) (2Z,4S,5R)-2-amino-4, 5,6-trihydroxyhex-2-énoate = (4S,5R)-4,5,6-trihydroxy-2-iminohexanoate (spontané) (1c) (4S,5R)-4,5,6-trihydroxy-2-iminohexanoate + H2O = 2-déhydro-3-désoxyD-gluconate + NH3 (spontané)Cette enzyme appartient à la famille des lyases, plus précisément les ammonia lyases, qui clivent les liaisons carbone-azote. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 2-amino-2-désoxy-D-gluconate ammonia-lyase (isomérisant ; formant du 2-déshydro-3-désoxy-D-gluconate). D'autres noms couramment utilisés comprennent la glucosaminique déshydrase, la D-glucosaminate déshydratase, la D-glucosaminique déshydrase, l'aminodésoxygluconate déshydratase, la 2-amino-2-désoxy-D-gluconate hydro-lyase (désaminante), l'aminodésoxygluconate ammonia-lyase, la 2-amino- 2-désoxy-D-gluconate ammonia-lyase et D-glucosaminate ammonia-lyase. Cette enzyme participe à la voie des pentoses phosphates. Il emploie un cofacteur, le phosphate de pyridoxal.
Glucosamine/Glucosamine :
La glucosamine (C6H13NO5) est un sucre aminé et un précurseur important dans la synthèse biochimique des protéines et des lipides glycosylés. La glucosamine fait partie de la structure de deux polysaccharides, le chitosane et la chitine. La glucosamine est l'un des monosaccharides les plus abondants. Produite commercialement par hydrolyse d'exosquelettes de coquillages ou, moins fréquemment, par fermentation d'une céréale comme le maïs ou le blé, la glucosamine porte de nombreux noms selon les pays. Bien qu'il s'agisse d'un complément alimentaire courant, il existe peu de preuves qu'elle soit efficace pour soulager l'arthrite. ou la douleur, et n'est pas un médicament d'ordonnance approuvé.
Glucosamine-1-phosphate N-acétyltransférase/Glucosamine-1-phosphate N-acétyltransférase :
En enzymologie, une glucosamine-1-phosphate N-acétyltransférase (EC 2.3.1.157) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique acétyl-CoA + alpha-D-glucosamine 1-phosphate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} CoA + N-acétyle -alpha-D-glucosamine 1-phosphate Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'acétyl-CoA et l'alpha-D-glucosamine 1-phosphate, alors que ses deux produits sont le CoA et le N-acétyl-alpha-D-glucosamine 1-phosphate. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, en particulier les acyltransférases transférant des groupes autres que les groupes aminoacyle. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est acétyl-CoA:alpha-D-glucosamine-1-phosphate N-acétyltransférase. Cette enzyme participe au métabolisme des sucres aminés.
Glucosamine-6-phosphate désaminase/Glucosamine-6-phosphate désaminase :
En enzymologie, une glucosamine-6-phosphate désaminase (EC 3.5.99.6) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-glucosamine 6-phosphate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-fructose 6-phosphate + NH3Ainsi, les deux les substrats de cette enzyme sont la glucosamine 6-phosphate et H2O, alors que ses deux produits sont le fructose 6-phosphate et NH3. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, celles agissant sur les liaisons carbone-azote autres que les liaisons peptidiques, en particulier dans les composés qui n'ont pas été autrement classés dans le numéro EC 3.5. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 2-amino-2-désoxy-D-glucose-6-phosphate aminohydrolase (cétol isomérisant). D'autres noms couramment utilisés comprennent la glucosaminephosphate isomérase, la glucosamine-6-phosphate isomérase, la phosphoglucosaminisomérase, la glucosamine phosphate désaminase, l'aminodésoxyglucosephosphate isomérase et la phosphoglucosamine isomérase. Cette enzyme participe au métabolisme des sucres aminés. Cette enzyme possède au moins un effecteur, le N-acétyl-D-glucosamine 6-phosphate.
Glucosamine-phosphate N-acétyltransférase/Glucosamine-phosphate N-acétyltransférase :
En enzymologie, la glucosamine-phosphate N-acétyltransférase (GNA) (EC 2.3.1.4) est une enzyme qui catalyse le transfert d'un groupe acétyle de l'acétyl-CoA à l'amine primaire du glucosamide-6-phosphate, générant un CoA libre et N -acétyl-D-glucosamine-6-phosphate.Cette enzyme appartient à la famille des transférases, un groupe d'enzymes qui transfèrent un groupe fonctionnel très spécifique, en l'occurrence l'acétyle, d'un donneur à un récepteur. Plus précisément, cette enzyme peut être caractérisée comme faisant partie de la famille des acyltransférases, car elle implique le transfert d'un groupe acyle général avec un méthyle comme substituant.
Glucosamine N-acétyltransférase/Glucosamine N-acétyltransférase :
En enzymologie, une glucosamine N-acétyltransférase (EC 2.3.1.3) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique acétyl-CoA + D-glucosamine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} CoA + N-acétyl-D-glucosamineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'acétyl-CoA et la D-glucosamine, alors que ses deux produits sont la CoA et la N-acétyl-D-glucosamine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, en particulier les acyltransférases transférant des groupes autres que les groupes aminoacyle. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est l'acétyl-CoA:D-glucosamine N-acétyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent la glucosamine acétylase et la glucosamine acétyltransférase. Cette enzyme participe au métabolisme des sucres aminés.
Glucosamine kinase/Glucosamine kinase :
En enzymologie, une glucosamine kinase (EC 2.7.1.8) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + D-glucosamine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} ADP + D-glucosamine phosphateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'ATP et la D- glucosamine, alors que ses deux produits sont l'ADP et le phosphate de D-glucosamine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupements contenant du phosphore (phosphotransférases) avec un groupement alcool comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est ATP:D-glucosamine phosphotransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent la glucosamine kinase (phosphorylante), l'ATP:2-amino-2-désoxy-D-glucose-6-phosphotransférase et l'aminodésoxyglucose kinase. Cette enzyme participe au métabolisme des sucres aminés.
Glucosaminephosphate isomérase/Glucosaminephosphate isomérase :
La glucosamine-phosphate isomérase peut faire référence à : Glutamine—fructose-6-phosphate transaminase (isomérisante), une enzyme Glucosamine-6-phosphate désaminase, une enzyme
Glucosaminyl 3-O-sulfotransférase/Glucosaminyl 3-O-sulfotransférase :
La glucosaminyl 3-O-sulfotransférase peut faire référence à : (sulfate d'héparane)-glucosamine 3-sulfotransférase 1, une enzyme (sulfate d'héparane)-glucosamine 3-sulfotransférase 2, une enzyme (sulfate d'héparane)-glucosamine 3-sulfotransférase 3, une enzyme
Glucosaminylgalactosylglucosylcéramide bêta-galactosyltransférase/Glucosaminylgalactosylglucosylcéramide bêta-galactosyltransférase :
En enzymologie, une glucosaminylgalactosylglucosylcéramide bêta-galactosyltransférase (EC 2.4.1.86) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique UDP-galactose + N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->3)-bêta-D-galactosyl-( 1 -> 4) -bêta-D-glucosyl-(11)-céramide ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} UDP + bêta-D-galactosyl-(1->3)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-( 1->3)-beta-D- galactosyl-(1->4)-beta-D-glucosyl-(11)-céramideLes 3 substrats de cette enzyme sont l'UDP-galactose, le [[N-acétyl-beta-D- glucosaminyl-(1->3)-beta-D-galactosyl-(1->4)-beta-D-]], et glucosyl-(11)-céramide, alors que ses 3 produits sont UDP, [[beta-D -galactosyl-(1->3)-N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->3)-bêta-D-]], et [[galactosyl-(1->4)-bêta-D- glucosyl-(11)-céramide]]. Cette enzyme appartient à la famille des glycosyltransférases, plus précisément les hexosyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est UDP-galactose:N-acétyl-bêta-D-glucosaminyl-(1->3)-bêta-D-galactosyl-(1->4)-bêta-D-glucosylcéramide 3-bêta -D-galactosyltransférase. D'autres noms d'usage courant incluent uridine, diphosphogalactose-acétyl-glucosaminylgalactosylglucosylcéramide, galactosyltransférase, GalT-4, paragloboside synthase, glucosaminylgalactosylglucosylcéramide 4-bêta-galactosyltransférase, lactotriaosylcéramide 4-bêta-galactosyltransférase, UDP-galactose:N-acétyl-D-glucosaminyl-1 ,3-D-galactosyl-1,4-D-, glucosylcéramide bêta-D-galactosyltransférase et UDP-Gal:LcOse3Cer(bêta 1-4)galactosyltransférase.
Glycémie/Glucose :
Le glucose est un sucre simple de formule moléculaire C6H12O6. Le glucose est globalement le monosaccharide le plus abondant, une sous-catégorie des glucides. Le glucose est principalement fabriqué par les plantes et la plupart des algues lors de la photosynthèse à partir de l'eau et du dioxyde de carbone, en utilisant l'énergie du soleil, où il est utilisé pour fabriquer de la cellulose dans les parois cellulaires, le glucide le plus abondant au monde. Dans le métabolisme énergétique, le glucose est le plus important source d'énergie dans tous les organismes. Le glucose pour le métabolisme est stocké sous forme de polymère, dans les plantes principalement sous forme d'amidon et d'amylopectine, et chez les animaux sous forme de glycogène. Le glucose circule dans le sang des animaux sous forme de sucre sanguin. La forme naturelle du glucose est le d-glucose, tandis que le l-glucose est produit synthétiquement en quantités relativement faibles et est moins actif sur le plan biologique. Le glucose est un monosaccharide contenant six atomes de carbone et un groupe aldéhyde, et est donc un aldohexose. La molécule de glucose peut exister sous une forme à chaîne ouverte (acyclique) ou en anneau (cyclique). Le glucose est d'origine naturelle et se trouve à l'état libre dans les fruits et d'autres parties des plantes. Chez les animaux, le glucose est libéré de la dégradation du glycogène dans un processus connu sous le nom de glycogénolyse. Le glucose, sous forme de solution sucrée intraveineuse, figure sur la liste des médicaments essentiels de l'Organisation mondiale de la santé. Il figure également sur la liste en association avec le chlorure de sodium. Le nom glucose est dérivé du grec ancien γλεῦκος (gleûkos, "vin, moût"), de γλυκύς (glykýs, "doux"). Le suffixe "-ose" est un classificateur chimique, désignant un sucre.
Glucose-1,6-bisphosphate synthase/Glucose-1,6-bisphosphate synthase :
La glucose-1,6-bisphosphate synthase est un type d'enzyme appelée phosphotransférase et est impliquée dans le métabolisme de l'amidon et du saccharose chez les mammifères (KEGG, 2.7.1.106). Il catalyse le transfert d'un groupe phosphate du 1,3-bisphosphoglycérate au glucose-1-phosphate, produisant du 3-phosphoglycérate et du glucose-1,6-bisphosphate. (image reproduite avec l'aimable autorisation de la base de données enzymatique BRENDA) L'enzyme nécessite un ion métallique divalent cofacteur. Le zinc (Zn2+), le magnésium (Mg2+), le manganèse (Mn2+), le calcium (Ca2+), le nickel (Ni2+), le cuivre (Cu2+), le cadmium (Cd2+) sont tous des cofacteurs efficaces in vitro. De plus, l'enzyme semble fonctionner de manière optimale dans une plage de pH de 7,3 à 8,7 et à une température de 25 °C.
Glucose-1-phosphatase/Glucose-1-phosphatase :
L'enzyme glucose-1-phosphatase (EC 3.1.3.10) catalyse la réaction α-D-glucose 1-phosphate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-glucose + phosphateCette enzyme appartient à la famille des hydrolases, plus précisément celles liaisons monoesters phosphoriques. Le nom systématique est α-D-glucose-1-phosphate phosphohydrolase. Cette enzyme participe à la glycolyse et à la gluconéogenèse.
Glucose-1-phosphate adénylyltransférase/Glucose-1-phosphate adénylyltransférase :
En enzymologie, une glucose-1-phosphate adénylyltransférase (EC 2.7.7.27) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + alpha-D-glucose 1-phosphate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} diphosphate + ADP-glucoseAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'ATP et l'alpha-D-glucose 1-phosphate, alors que ses deux produits sont le diphosphate et l'ADP-glucose. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupes nucléotidiques contenant du phosphore (nucléotidyltransférases). Le nom systématique de cette classe d'enzymes est ATP:alpha-D-glucose-1-phosphate adénylyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent ADP glucose pyrophosphorylase, glucose 1-phosphate adénylyltransférase, adénosine diphosphate glucose pyrophosphorylase, adénosine diphosphoglucose pyrophosphorylase, ADP-glucose pyrophosphorylase, ADP-glucose synthase, ADP-glucose synthétase, ADPG pyrophosphorylase, ADP: alpha-D-glucose -1-phosphate adénylyltransférase et AGPase. Cette enzyme participe au métabolisme de l'amidon et du saccharose.
Glucose-1-phosphate cytidylyltransférase/Glucose-1-phosphate cytidylyltransférase :
En enzymologie, une glucose-1-phosphate cytidylyltransférase (EC 2.7.7.33) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique CTP + alpha-D-glucose 1-phosphate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} diphosphate + CDP-glucoseAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le CTP et l'alpha-D-glucose 1-phosphate, tandis que ses deux produits sont le diphosphate et le CDP-glucose. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupes nucléotidiques contenant du phosphore (nucléotidyltransférases). Le nom systématique de cette classe d'enzymes est CTP:alpha-D-glucose-1-phosphate cytidylyltransférase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la CDP glucose pyrophosphorylase, la cytidine diphosphoglucose pyrophosphorylase, la cytidine diphosphate glucose pyrophosphorylase, la cytidine diphosphate-D-glucose pyrophosphorylase et la CTP: D-glucose-1-phosphate cytidylyltransférase. Cette enzyme participe au métabolisme de l'amidon et du saccharose et au métabolisme des sucres nucléotidiques.
Glucose-1-phosphate guanylyltransférase/Glucose-1-phosphate guanylyltransférase :
En enzymologie, une glucose-1-phosphate guanylyltransférase (EC 2.7.7.34) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique GTP + alpha-D-glucose 1-phosphate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} diphosphate + GDP-glucoseAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le GTP et l'alpha-D-glucose 1-phosphate, alors que ses deux produits sont le diphosphate et le GDP-glucose. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupes nucléotidiques contenant du phosphore (nucléotidyltransférases). Le nom systématique de cette classe d'enzymes est GTP:alpha-D-glucose-1-phosphate guanylyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent GDP glucose pyrophosphorylase et guanosine diphosphoglucose pyrophosphorylase. Cette enzyme participe au métabolisme de l'amidon et du saccharose.
Glucose-1-phosphate phosphodismutase/Glucose-1-phosphate phosphodismutase :
En enzymologie, une glucose-1-phosphate phosphodismutase (EC 2.7.1.41) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique 2 D-glucose 1-phosphate ⇌ D-glucose + D-glucose 1,6-bisphosphate Ainsi, cette enzyme a un seul substrat , D-glucose 1-phosphate, et deux produits, D-glucose et D-glucose 1,6-bisphosphate. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupements contenant du phosphore (phosphotransférases) avec un groupement alcool comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-glucose-1-phosphate:D-glucose-1-phosphate 6-phosphotransférase. Cette enzyme participe à la glycolyse/gluconéogenèse et au métabolisme de l'amidon et du saccharose.
Glucose-1-phosphate phosphotransférase/Glucose-1-phosphate phosphotransférase :
La glucose-1-phosphate phosphotransférase peut désigner : la riboflavine phosphotransférase, une enzyme la phosphoglucokinase, une enzyme
Glucose-1-phosphate thymidylyltransférase/Glucose-1-phosphate thymidylyltransférase :
En enzymologie, une glucose-1-phosphate thymidylyltransférase (EC 2.7.7.24) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique dTTP + alpha-D-glucose 1-phosphate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} diphosphate + dTDP-glucoseAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le dTTP et l'alpha-D-glucose 1-phosphate, alors que ses deux produits sont le pyrophosphate et le dTDP-glucose. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupements nucléotidiques contenant du phosphore (nucléotidyltransférases). Cette enzyme participe à 3 voies métaboliques : le métabolisme des sucres nucléotidiques, la biosynthèse de la streptomycine et la biosynthèse des sucres polycétides.
Glucose-1-phospho-D-mannosylglycoprotéine phosphodiestérase/Glucose-1-phospho-D-mannosylglycoprotéine phosphodiestérase :
L'enzyme glucose-1-phospho-D-mannosylglycoprotéine phosphodiestérase (EC 3.1.4.51) catalyse la réaction α-D-glucose 1-phosphate + D-mannosylglycoprotéineCette enzyme appartient à la famille des hydrolases, plus précisément celles agissant sur les liaisons diester phosphorique. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 6-(D-glucose-1-phospho)-D-mannosylglycoprotéine glucose-1-phosphohydrolase. Cette enzyme est également appelée α-glucose-1-phosphate phosphodiestérase.
Glucose-6-phosphate 1-épimérase/Glucose-6-phosphate 1-épimérase :
En enzymologie, une glucose-6-phosphate 1-épimérase (EC 5.1.3.15) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique. cette enzyme a un substrat, l'alpha-D-glucose 6-phosphate, et un produit, le bêta-D-glucose 6-phosphate. Cette enzyme appartient à la famille des isomérases, plus précisément les racémases et épimérases agissant sur les glucides et leurs dérivés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est la D-glucose-6-phosphate 1-épimérase. Cette enzyme participe à la glycolyse/gluconéogenèse.
Glucose-6-phosphate déshydrogénase/Glucose-6-phosphate déshydrogénase :
La glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD ou G6PDH) (EC 1.1.1.49) est une enzyme cytosolique qui catalyse la réaction chimique D-glucose 6-phosphate + NADP+ + H2O ⇌ 6-phospho-D-glucono-1,5-lactone + NADPH + H+Cette enzyme participe à la voie des pentoses phosphates (voir image), une voie métabolique qui fournit de l'énergie réductrice aux cellules (telles que les érythrocytes) en maintenant le niveau du co-enzyme nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADPH). Le NADPH maintient à son tour le niveau de glutathion dans ces cellules qui aide à protéger les globules rouges contre les dommages oxydatifs causés par des composés comme le peroxyde d'hydrogène. D'une plus grande importance quantitative est la production de NADPH pour les tissus impliqués dans la biosynthèse des acides gras ou des isoprénoïdes, tels que le foie, les glandes mammaires, le tissu adipeux et les glandes surrénales. Le G6PD réduit le NADP+ en NADPH tout en oxydant le glucose-6-phosphate. La glucose-6-phosphate déshydrogénase est également une enzyme de la voie Entner-Doudoroff, un type de glycolyse. Cliniquement, une déficience génétique liée à l'X en G6PD rend un humain sujet à l'anémie hémolytique non immunitaire.
Glucose-6-phosphate déshydrogénase_(coenzyme-F420)/Glucose-6-phosphate déshydrogénase (coenzyme-F420) :
Glucose-6-phosphate déshydrogénase (coenzyme-F420) (EC 1.1.98.2, glucose-6-phosphate déshydrogénase dépendante de la coenzyme F420, glucose-6-phosphate déshydrogénase dépendante du F420, FGD1, Rv0407, glucose-6-phosphate dépendant du F420 déshydrogénase 1) est une enzyme avec le nom systématique D-glucose-6-phosphate:F420 1-oxydoréductase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-glucose 6-phosphate + coenzyme oxydée F420 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 6-phospho-D-glucono-1,5-lactone + coenzyme réduite F420Ainsi, l'enzyme est spécifique du D-glucose 6- phosphate.
Déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase/Déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase :
Le déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PDD), qui est le déficit enzymatique le plus répandu dans le monde, est une erreur innée du métabolisme qui prédispose à la dégradation des globules rouges. La plupart du temps, ceux qui sont touchés ne présentent aucun symptôme. Suite à un déclencheur spécifique, des symptômes tels qu'une peau jaunâtre, des urines foncées, un essoufflement et une sensation de fatigue peuvent se développer. Les complications peuvent inclure l'anémie et la jaunisse du nouveau-né. Certaines personnes ne présentent jamais de symptômes. Il s'agit d'un trouble récessif lié à l'X qui entraîne une enzyme glucose-6-phosphate déshydrogénase défectueuse. La glucose-6-phosphate déshydrogénase est une enzyme qui protège les globules rouges, qui transportent l'oxygène des poumons vers les tissus de tout le corps. Un défaut de l'enzyme entraîne la dégradation prématurée des globules rouges. Cette destruction des globules rouges s'appelle l'hémolyse. La dégradation des globules rouges peut être déclenchée par des infections, certains médicaments, le stress ou des aliments comme les fèves. Selon la mutation spécifique, la gravité de la maladie peut varier. Le diagnostic est basé sur les symptômes et étayé par des tests sanguins et des tests génétiques. Les personnes concernées doivent éviter les déclencheurs alimentaires, notamment les fèves. Cela peut être difficile, car les fèves peuvent être appelées "fèves" et sont utilisées dans de nombreux aliments, entières ou sous forme de farine. Le falafel est probablement le plus connu, mais les fèves sont aussi souvent utilisées comme garniture dans les boulettes de viande et autres aliments. Étant donné que le déficit en G6PD n'est pas une allergie, la réglementation alimentaire dans la plupart des pays n'exige pas que les fèves soient mises en évidence comme allergène sur l'étiquette. Le traitement des épisodes aigus peut inclure des médicaments contre l'infection, l'arrêt du médicament incriminé ou des transfusions sanguines. La jaunisse chez les nouveau-nés peut être traitée avec des lampes bili. Il est recommandé que les personnes soient testées pour le G6PDD avant que certains médicaments, tels que la primaquine, ne soient pris. Environ 400 millions de personnes sont atteintes de la maladie dans le monde. Il est particulièrement fréquent dans certaines régions d'Afrique, d'Asie, de la Méditerranée et du Moyen-Orient. Les hommes sont plus souvent touchés que les femmes. En 2015, il aurait fait 33 000 morts.
Échangeur de glucose-6-phosphate_SLC37A1/Échangeur de glucose-6-phosphate SLC37A1 :
L'échangeur de glucose-6-phosphate SLC37A1 est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène SLC37A1. SLC37A1 se localise sur la membrane du réticulum endoplasmique (RE) et est un antiporteur glucose 6-phosphate: phosphate inorganique, transportant le glucose 6-phosphate du cytoplasme dans la lumière du RE, tout en transportant le phosphate dans la direction opposée. Contrairement au Protéine SLC37A4 apparentée, SLC37A1 ne semble pas être impliquée dans l'homéostasie de la glycémie, mais semble réguler les niveaux de phosphate dans le lait des vaches, avec des effets d'entraînement sur le volume de lait produit.
Échangeur de glucose-6-phosphate_SLC37A2/Échangeur de glucose-6-phosphate SLC37A2 :
L'échangeur de glucose-6-phosphate SLC37A2 est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène SLC37A2.
Échangeur de glucose-6-phosphate_SLC37A4/Échangeur de glucose-6-phosphate SLC37A4 :
L'échangeur de glucose-6-phosphate SLC37A4, également connu sous le nom de glucose-6-phosphate translocase, est une enzyme qui, chez l'homme, est codée par le gène SLC37A4.
Glucose-6-phosphate isomérase/Glucose-6-phosphate isomérase :
La glucose-6-phosphate isomérase (GPI), également appelée phosphoglucose isomérase/phosphoglucoisomérase (PGI) ou phosphohexose isomérase (PHI), est une enzyme ( EC 5.3.1.9) qui, chez l'homme, est codée par le gène GPI sur le chromosome 19. Cette Le gène code pour un membre de la famille des protéines glucose phosphate isomérase. La protéine codée a été identifiée comme une protéine au noir sur la base de sa capacité à remplir des fonctions mécanistiquement distinctes. Dans le cytoplasme, le produit génique fonctionne comme une enzyme glycolytique (glucose-6-phosphate isomérase) qui interconvertit le glucose-6-phosphate (G6P) et le fructose-6-phosphate (F6P). Extracellulairement, la protéine codée (également appelée neuroleukine) fonctionne comme un facteur neurotrophique qui favorise la survie des motoneurones squelettiques et des neurones sensoriels, et comme une lymphokine qui induit la sécrétion d'immunoglobuline. La protéine codée est également appelée facteur de motilité autocrine (AMF) sur la base d'une fonction supplémentaire en tant que cytokine sécrétée par la tumeur et facteur angiogénique. Les défauts de ce gène sont la cause de l'anémie hémolytique non sphérocytaire, et un déficit enzymatique sévère peut être associé à l'hydrops fetalis, à la mort néonatale immédiate et à une atteinte neurologique. L'épissage alternatif donne plusieurs variantes de transcription. [fourni par RefSeq, janvier 2014]
Translocase glucose-6-phosphate/Translocase glucose-6-phosphate :
La translocase de glucose-6-phosphate est une enzyme qui, chez l'homme, est codée par le gène SLC37A4. Il se compose de trois sous-unités, dont chacune est un composant vital du complexe multi-enzyme glucose-6-phosphatase (G6Pase). Cet important complexe enzymatique est situé dans la membrane du réticulum endoplasmique et catalyse les réactions terminales à la fois dans la glycogénolyse et la gluconéogenèse. Le complexe G6Pase est le plus abondant dans le tissu hépatique, mais également présent dans les cellules rénales, l'intestin grêle, les îlots pancréatiques et à une concentration plus faible dans la vésicule biliaire. Le complexe G6Pase est fortement impliqué dans la régulation de l'homéostasie et de la glycémie. Dans ce cadre de régulation du glucose, les composants de la translocase sont responsables du transport des substrats et des produits à travers la membrane du réticulum endoplasmique, entraînant la libération de glucose libre dans la circulation sanguine.
Agent élevant le glucose/Agent élevant le glucose :
Les agents élevant le glucose sont des médicaments utilisés pour traiter l'hypoglycémie (faible taux de sucre dans le sang) en augmentant la glycémie. Chez les diabétiques, l'hypoglycémie peut survenir à la suite d'une trop grande quantité d'insuline ou de médicaments antidiabétiques, d'un apport alimentaire insuffisant ou d'une augmentation soudaine de l'activité physique ou de l'exercice. Les agents élevant le glucose les plus couramment utilisés pour traiter l'hypoglycémie diabétique sont le glucose (sous forme de comprimés ou de liquide) et les injections de glucagon en cas d'hypoglycémie grave. Le diazoxide, qui est utilisé pour contrer l'hypoglycémie dans des états pathologiques tels que l'insulinome (une tumeur produisant de l'insuline) ou l'hyperinsulinisme congénital, augmente la glycémie et diminue la sécrétion d'insuline et le glucagon accélère la dégradation du glycogène dans le foie (glycogénolyse) pour libérer le glucose dans la circulation sanguine.
Glucose-fructose oxydoréductase/Glucose-fructose oxydoréductase :
En enzymologie, une glucose-fructose oxydoréductase (EC 1.1.99.28) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-glucose + D-fructose ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-gluconolactone + D-glucitolAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le D-glucose et le D-fructose, tandis que ses deux produits sont le D-gluconolactone et le D-glucitol. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec d'autres accepteurs. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-glucose:D-fructose oxydoréductase.
Malabsorption du glucose-galactose/Malabsorption du glucose-galactose :
La malabsorption du glucose et du galactose est une maladie rare dans laquelle les cellules qui tapissent l'intestin ne peuvent pas absorber les sucres glucose et galactose, ce qui empêche une bonne digestion de ces molécules et des molécules plus grosses fabriquées à partir d'elles. Le glucose et le galactose sont appelés sucres simples ou monosaccharides. Le saccharose et le lactose sont appelés disaccharides car ils sont fabriqués à partir de deux sucres simples et sont décomposés en ces sucres simples lors de la digestion. Le saccharose est décomposé en glucose et en un autre sucre simple appelé fructose, et le lactose est décomposé en glucose et galactose. En conséquence, le lactose, le saccharose et d'autres composés fabriqués à partir de glucides ne peuvent pas être digérés par les personnes souffrant de malabsorption du glucose et du galactose.
Famille glucose-méthanol-choline oxydoréductase/famille glucose-méthanol-choline oxydoréductase :
En biologie moléculaire, la famille glucose-méthanol-choline oxydoréductase (GMC oxydoréductase) est une famille d'enzymes à activité oxydoréductase. Les oxydoréductases glucose-méthanol-choline (GMC) sont des flavoprotéines oxydoréductases FAD. Ces enzymes comprennent une variété de protéines ; la choline déshydrogénase (CHD) EC 1.1.99.1, la méthanol oxydase (MOX) EC 1.1.3.13 et la cellobiose déshydrogénase EC 1.1.99.18 qui partagent un certain nombre de régions de similarités de séquence. Ils contiennent deux domaines protéiques conservés. Le domaine N-terminal correspond au domaine FAD ADP-binding, le domaine C-terminal est un domaine steroid-binding.
Protéine régulée par le glucose/Protéine régulée par le glucose :
La protéine régulée par le glucose est une protéine du réticulum endoplasmique de la cellule. Elle se présente sous plusieurs masses moléculaires différentes, notamment : Grp78 (78 kDa) Grp94 (94 kDa) Grp170 (170 kDa), qui est une protéine chaperonne humaine
Glucose 1,6-bisphosphate/Glucose 1,6-bisphosphate :
Le glucose-1,6-bisphosphate est un dérivé du glucose 1-phosphate.
Glucose 1-déshydrogénase/Glucose 1-déshydrogénase :
En enzymologie, une glucose 1-déshydrogénase (EC 1.1.1.47) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique bêta-D-glucose + NAD(P)+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-glucono-1,5-lactone + NAD(P)H + H+Les 3 substrats de cette enzyme sont le bêta-D-glucose, le NAD+ et le NADP+, alors que ses 4 produits sont la D-glucono-1,5-lactone, le NADH, le NADPH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est bêta-D-glucose:NAD(P)+ 1-oxydoréductase. Un autre nom couramment utilisé est la D-glucose déshydrogénase (NAD(P)+).
Glucose 1-déshydrogénase_(FAD,_quinone)/Glucose 1-déshydrogénase (FAD, quinone) :
En enzymologie, une glucose 1-déshydrogénase (FAD, quinone) (EC 1.1.5.9) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-glucose + une quinone ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-glucono-1,5-lactone + un quinolAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le D-glucose et une quinone, alors que ses deux produits sont la D-glucono-1,5-lactone et un quinol. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec d'autres accepteurs. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-glucose:accepteur 1-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés incluent la glucose déshydrogénase (Aspergillus), la glucose déshydrogénase (décarboxylation) et la D-glucose: (accepteur) 1-oxydoréductase. Cette enzyme participe à la voie des pentoses phosphates. Il emploie un cofacteur, FAD.
Glucose 1-déshydrogénase_(NAD%2B)/Glucose 1-déshydrogénase (NAD+) :
En enzymologie, une glucose 1-déshydrogénase (NAD+) (EC 1.1.1.118) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-glucose + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-glucono-1,5-lactone + NADH + H +Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le D-glucose et le NAD+, alors que ses 3 produits sont le D-glucono-1,5-lactone, le NADH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-glucose:NAD+ 1-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés incluent D-glucose:NAD+ oxydoréductase, D-aldohexose déshydrogénase et glucose 1-déshydrogénase (NAD+).
Glucose 1-déshydrogénase_(NADP%2B)/Glucose 1-déshydrogénase (NADP+) :
En enzymologie, une glucose 1-déshydrogénase (NADP+) (EC 1.1.1.119) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-glucose + NADP+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-glucono-1,5-lactone + NADPH + H +Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le D-glucose et le NADP+, alors que ses 3 produits sont le D-glucono-1,5-lactone, le NADPH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-glucose:NADP+ 1-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés comprennent l'aldohexose liée au phosphate de nicotinamide adénine dinucléotide, la déshydrogénase, l'aldohexose déshydrogénase liée au NADP +, la glucose déshydrogénase dépendante du NADP + et la glucose 1-déshydrogénase (NADP +).
Glucose 1-phosphate/Glucose 1-phosphate :
Le glucose 1-phosphate (également appelé cori ester) est une molécule de glucose avec un groupe phosphate sur le carbone 1'. Il peut exister sous la forme anomérique α ou β.
Glucose 6-phosphatase/Glucose 6-phosphatase :
L'enzyme glucose 6-phosphatase (EC 3.1.3.9, G6Pase ; nom systématique D-glucose-6-phosphate phosphohydrolase) catalyse l'hydrolyse du glucose 6-phosphate, entraînant la création d'un groupe phosphate et de glucose libre : D-glucose 6 -phosphate + H2O = D-glucose + phosphate Le glucose est ensuite exporté de la cellule via des protéines membranaires de transport du glucose. Cette catalyse complète l'étape finale de la gluconéogenèse et joue donc un rôle clé dans la régulation homéostatique de la glycémie. La fonction principale de la phosphatase est assurée par la sous-unité catalytique glucose 6-phosphatase. Chez l'homme, il existe trois isozymes de la sous-unité catalytique : la glucose 6-phosphatase-α, codée par G6PC ; IGRP, codé par G6PC2 ; et la glucose 6-phosphatase-β, codée par G6PC3. hydrolyse. En revanche, l'IGRP n'a presque pas d'activité hydrolase et peut jouer un rôle différent dans la stimulation de la sécrétion pancréatique d'insuline.
Glucose 6-phosphate/Glucose 6-phosphate :
Le glucose 6-phosphate (G6P, parfois appelé ester de Robison) est un sucre de glucose phosphorylé au niveau du groupe hydroxy sur le carbone 6. Ce dianion est très courant dans les cellules car la majorité du glucose entrant dans une cellule sera phosphorylée de cette manière. En raison de sa position de premier plan dans la chimie cellulaire, le glucose 6-phosphate a de nombreux destins possibles dans la cellule. Il se situe au départ de deux grandes voies métaboliques : la glycolyse et la voie des pentoses phosphates. En plus de ces deux voies métaboliques, le glucose 6-phosphate peut également être converti en glycogène ou en amidon pour le stockage. Ce stockage se fait dans le foie et les muscles sous forme de glycogène pour la plupart des animaux multicellulaires, et sous forme d'amidon intracellulaire ou de granules de glycogène pour la plupart des autres organismes.
Raccourcissement_et_allongement_de_la_chaîne_de_glucose/Raccourcissement et allongement de la chaîne de glucose :
Le raccourcissement et l'allongement de la chaîne du glucose sont les processus chimiques permettant de diminuer ou d'augmenter la longueur de la chaîne carbonée du glucose. Le glucose peut être raccourci par oxydation et décarboxylation pour générer de l'arabinose, une réaction connue sous le nom de dégradation de Ruff. Pour augmenter la chaîne carbonée du glucose, une série de réactions chimiques peut être utilisée pour ajouter un autre carbone à l'extrémité aldéhyde du glucose; ce processus est connu sous le nom de synthèse Kiliani-Fischer.
Pince à glucose_technique/Technique de pince à glucose :
La technique du clamp glucose est une méthode de quantification de la sécrétion et de la résistance à l'insuline. Il est utilisé pour mesurer soit la capacité d'un individu à métaboliser le glucose, soit sa sensibilité à l'insuline. Deux types de pinces sont assez couramment utilisés. Le clamp hyperglycémique, qui nécessite de maintenir une glycémie élevée par perfusion ou infusion de glucose, est un moyen de quantifier la rapidité avec laquelle les cellules bêta répondent au glucose. Le clamp hyperinsulinémique, qui nécessite le maintien d'un taux d'insuline élevé par perfusion ou infusion d'insuline, est un moyen de quantifier la sensibilité du tissu à l'insuline. Le clamp hyperinsulinémique est également appelé clamp euglycémique, ce qui signifie qu'un taux de sucre dans le sang normal est maintenu.Technique du clamp hyperglycémique : la concentration plasmatique de glucose est augmentée de manière aiguë à 125 mg/dl au-dessus des niveaux basaux par une perfusion continue de glucose. Ce plateau hyperglycémique est maintenu par l'ajustement d'une perfusion de glucose variable, basée sur le taux de sécrétion d'insuline et le métabolisme du glucose. Étant donné que la concentration plasmatique de glucose est maintenue constante, le débit de perfusion de glucose est un indice de la sécrétion d'insuline et du métabolisme du glucose. Les pinces hyperglycémiques sont souvent utilisées pour évaluer la capacité de sécrétion d'insuline. Technique du clamp hyperinsulinémique-euglycémique : La concentration plasmatique d'insuline est augmentée de manière aiguë et maintenue à 100 μU/ml par une perfusion continue d'insuline. Pendant ce temps, la concentration plasmatique de glucose est maintenue constante aux niveaux de base par une perfusion de glucose variable. Lorsque l'état d'équilibre est atteint, le débit de perfusion de glucose est égal à l'absorption de glucose par tous les tissus du corps et constitue donc une mesure de la sensibilité tissulaire à l'insuline. Les pinces hyperinsulinémiques sont souvent utilisées pour mesurer la résistance à l'insuline. La technique de pince à glucose a été développée par les professeurs DeFronzo, Andres et Tobin de la faculté de médecine de l'Université du Texas (UT) en 1979. Depuis, elle est la référence en matière d'études pharmacodynamiques dans le développement de médicaments contre le diabète et l'évaluation des diagnostics. Dans les essais cliniques humains, les pinces à glucose manuelles ainsi que la méthode plus moderne de pince à glucose automatisée sont couramment utilisées.
Cycle glycémique/Cycle glycémique :
Le cycle du glucose (également connu sous le nom de cycle futile hépatique) se produit principalement dans le foie et est l'équilibre dynamique entre le glucose et le glucose 6-phosphate. Ceci est important pour maintenir une concentration constante de glucose dans le sang.
Lecteur de glycémie/lecteur de glycémie :
Un lecteur de glycémie, également appelé « glucomètre », est un appareil médical permettant de déterminer la concentration approximative de glucose dans le sang. Il peut également s'agir d'une bande de papier de glucose trempée dans une substance et mesurée selon le tableau de glucose. C'est un élément clé des tests de glycémie, y compris la surveillance de la glycémie à domicile (HBGM) par les personnes atteintes de diabète sucré ou d'hypoglycémie. Une petite goutte de sang, obtenue en piquant la peau avec une lancette, est placée sur une bandelette de test jetable que le lecteur lit et utilise pour calculer la glycémie. Le lecteur affiche alors le niveau en unités de mg/dL ou mmol/L. Depuis environ 1980, l'un des principaux objectifs de la prise en charge du diabète de type 1 et du diabète sucré de type 2 est d'atteindre des taux de glucose dans le sang plus proches de la normale le plus longtemps possible, guidés par l'HBGM plusieurs fois par jour. Les avantages comprennent une réduction du taux d'occurrence et de la gravité des complications à long terme de l'hyperglycémie ainsi qu'une réduction des complications à court terme potentiellement mortelles de l'hypoglycémie.
Glucose oxydase/Glucose oxydase :
L'enzyme glucose oxydase (GOx ou GOD) également connue sous le nom de notatine (numéro CE 1.1.3.4) est une oxydoréductase qui catalyse l'oxydation du glucose en peroxyde d'hydrogène et en D-glucono-δ-lactone. Cette enzyme est produite par certaines espèces de champignons et d'insectes et présente une activité antibactérienne en présence d'oxygène et de glucose. La glucose oxydase est largement utilisée pour la détermination du glucose libre dans les fluides corporels (tests médicaux), dans les matières premières végétales et dans l'industrie alimentaire. Il trouve également de nombreuses applications dans les biotechnologies, typiquement les dosages enzymatiques pour la biochimie dont les biocapteurs dans les nanotechnologies. Il a été isolé pour la première fois par Detlev Müller en 1928 à partir d'Aspergillus niger.
Paradoxe du glucose/paradoxe du glucose :
Le paradoxe du glucose était l'observation que la grande quantité de glycogène dans le foie n'était pas expliquée par la petite quantité de glucose absorbée. L'explication était que la majorité du glycogène est constituée d'un certain nombre de substances autres que le glucose. Le paradoxe du glucose a été formulé pour la première fois par les biochimistes J. Denis McGarry et Joseph Katz en 1984. Le paradoxe du glucose démontre l'importance du composé chimique lactate dans le processus biochimique du métabolisme des glucides. Le paradoxe est que la grande quantité de glycogène (10 %) présente dans le foie ne peut s'expliquer par la faible absorption de glucose par le foie. Après la digestion des glucides par le corps et l'entrée dans le système circulatoire sous forme de glucose, une partie sera absorbée directement dans le tissu musculaire et sera convertie en acide lactique dans tout le système énergétique anaérobie, plutôt que d'aller directement au foie et d'être convertie. en glycogène. Le lactate est ensuite absorbé et converti par le foie, formant la matière du glycogène hépatique. La majorité du glycogène hépatique du corps est produite indirectement, plutôt que directement à partir du glucose dans le sang. Dans des conditions physiologiques normales, le glucose est un composé précurseur médiocre et son utilisation par le foie est limitée.
Bouillon de phosphate de glucose/bouillon de phosphate de glucose :
Le bouillon de phosphate de glucose est utilisé pour effectuer le test de rouge de méthyle (MR) et le test de Voges Proskauer (VP).
Glucose phosphomutase/Glucose phosphomutase :
La glucose phosphomutase peut désigner : la phosphoglucomutase (cofacteur du glucose), une enzyme la phosphoglucomutase, une enzyme
Sirop de glucose/Sirop de glucose :
Le sirop de glucose, également appelé glucose de confiserie, est un sirop issu de l'hydrolyse de l'amidon. Le glucose est un sucre. Le maïs (maïs) est couramment utilisé comme source d'amidon aux États-Unis, auquel cas le sirop est appelé "sirop de maïs", mais le sirop de glucose est également fabriqué à partir de pommes de terre et de blé, et moins souvent d'orge, de riz et de manioc. p. 21Le sirop de glucose contenant plus de 90 % de glucose est utilisé dans la fermentation industrielle, mais les sirops utilisés en confiserie contiennent des quantités variables de glucose, de maltose et d'oligosaccharides supérieurs, selon la qualité, et peuvent généralement contenir de 10 % à 43 % de glucose. Le sirop de glucose est utilisé dans les aliments pour adoucir, adoucir la texture et ajouter du volume. En convertissant une partie du glucose du sirop de maïs en fructose (à l'aide d'un processus enzymatique), un produit plus sucré, le sirop de maïs à haute teneur en fructose, peut être produit. Le sirop de glucose a été fabriqué pour la première fois en 1811 en Russie par Gottlieb Kirchhoff en utilisant de la chaleur et de l'acide sulfurique.
Test de glycémie/Test de glycémie :
De nombreux types de tests de glycémie existent et ils peuvent être utilisés pour estimer les niveaux de sucre dans le sang à un moment donné ou, sur une plus longue période, pour obtenir des niveaux moyens ou pour voir à quelle vitesse le corps est capable de normaliser les niveaux de glucose modifiés. Manger de la nourriture, par exemple, entraîne une élévation du taux de sucre dans le sang. Chez les personnes en bonne santé, ces niveaux reviennent rapidement à la normale via une augmentation de l'absorption de glucose cellulaire qui est principalement médiée par l'augmentation des niveaux d'insuline dans le sang. Les tests de glycémie peuvent révéler une hyperglycémie ou une hypoglycémie temporaire/à long terme. Ces conditions peuvent ne pas avoir de symptômes évidents et peuvent endommager les organes à long terme. Des niveaux anormalement élevés / bas, un retour lent à des niveaux normaux de l'une ou l'autre de ces conditions et / ou une incapacité à normaliser la glycémie signifie que la personne testée a probablement une sorte de condition médicale comme le diabète de type 2 qui est causé par une insensibilité cellulaire à l'insuline . Les tests de glycémie sont donc souvent utilisés pour diagnostiquer de telles conditions.
Test de tolérance au glucose/Test de tolérance au glucose :
Le test de tolérance au glucose (GTT, à ne pas confondre avec le test GGT) est un test médical dans lequel du glucose est administré et des échantillons de sang prélevés par la suite pour déterminer la rapidité avec laquelle il est éliminé du sang. Le test est généralement utilisé pour tester le diabète, la résistance à l'insuline, l'altération de la fonction des cellules bêta et parfois l'hypoglycémie réactive et l'acromégalie, ou des troubles plus rares du métabolisme des glucides. Dans la version la plus courante du test, un test de tolérance au glucose par voie orale (OGTT), une dose standard de glucose est ingérée par la bouche et les taux sanguins sont vérifiés deux heures plus tard. De nombreuses variantes du GTT ont été conçues au fil des ans à des fins diverses, avec différentes doses standard de glucose, différentes voies d'administration, différents intervalles et durées d'échantillonnage et diverses substances mesurées en plus de la glycémie.
Transporteur de glucose/Transporteur de glucose :
Les transporteurs de glucose sont un large groupe de protéines membranaires qui facilitent le transport du glucose à travers la membrane plasmique, un processus connu sous le nom de diffusion facilitée. Parce que le glucose est une source d'énergie vitale pour toute vie, ces transporteurs sont présents dans tous les embranchements. La famille GLUT ou SLC2A est une famille de protéines que l'on retrouve dans la plupart des cellules de mammifères. 14 GLUTS sont codés par le génome humain. GLUT est un type de protéine de transport uniporteur.
Absorption de glucose/Absorption de glucose :
La méthode d'absorption du glucose diffère dans les tissus en fonction de deux facteurs ; les besoins métaboliques du tissu et la disponibilité du glucose. Les deux voies par lesquelles l'absorption du glucose peut avoir lieu sont la diffusion facilitée (un processus passif) et le transport actif secondaire (un processus actif qui, sur le gradient ionique, s'établit par l'hydrolyse de l'ATP, appelé transport actif primaire). Le transport actif est le mouvement des ions ou des molécules allant à l'encontre du gradient de concentration.
Glucosepane/Glucosepane :
Le glucosépane est un produit de réticulation des protéines lysine-arginine et un produit final de glycation avancée (AGE) dérivé du D-glucose. Il s'agit d'un produit de réticulation covalent irréversible qui s'est avéré produire des réticulations intermoléculaires et intramoléculaires dans le collagène de la matrice extracellulaire (ECM) et la cristalline des yeux. Les liaisons croisées de protéines covalentes lient de manière irréversible les protéines ensemble dans l'ECM des tissus. Le glucosépane est présent dans les tissus humains à des niveaux 10 à 1000 fois plus élevés que tout autre AGE réticulant, et est actuellement considéré comme l'AGE réticulant le plus important.
Glucosidases/Glucosidases :
Les glucosidases sont les enzymes glycoside hydrolases classées sous le numéro CE 3.2.1.
Glucoside/Glucoside :
Un glucoside est un glycoside dérivé du glucose. Les glucosides sont courants chez les plantes, mais rares chez les animaux. Le glucose est produit lorsqu'un glucoside est hydrolysé par des moyens purement chimiques ou décomposé par fermentation ou par des enzymes. Le nom a été donné à l'origine aux produits végétaux de cette nature, dans lesquels l'autre partie de la molécule était, dans le plus grand nombre de cas, un composé aromatique aldéhydique ou phénolique (exceptions : Jinigrin et Jalapin ou Scammonin). Elle s'est maintenant étendue aux éthers synthétiques, tels que ceux obtenus en agissant sur des solutions alcooliques de glucose avec de l'acide chlorhydrique, ainsi qu'aux polysaccharoses, par exemple le sucre de canne, qui semblent être également des éthers. Bien que le glucose soit le sucre le plus courant présent dans les glucosides, on en connaît beaucoup qui produisent du rhamnose ou de l'iso-dulcite ; ceux-ci peuvent être appelés pentosides. Une grande attention a été accordée aux parties non sucrées (aglyca) des molécules; les constitutions de beaucoup ont été déterminées et les composés synthétisés ; et dans certains cas la préparation du glucoside synthétique effectuée. Les glucosides les plus simples sont les éthers alkyliques qui ont été obtenus par réaction d'acide chlorhydrique sur des solutions alcooliques de glucose. Une meilleure méthode de préparation consiste à dissoudre du glucose anhydre solide dans du méthanol contenant de l'acide chlorhydrique. Un mélange d'alpha- et de bêta-méthylglucoside en résulte. La classification des glucosides est une question d'une certaine complexité. Une méthode basée sur la constitution chimique de la partie non-glucose des molécules a été proposée qui postule quatre groupes: (I) les dérivés alkyles, (2) les dérivés du benzène, (3) les dérivés du styrène et (4) les dérivés de l'anthracène. Un groupe peut également être construit pour inclure les glucosides cyanogéniques, c'est-à-dire ceux contenant de l'acide prussique. Les classifications alternatives suivent une classification botanique, qui présente plusieurs avantages; en particulier, les plantes de genres apparentés contiennent des composés similaires. Dans cet article, la classification chimique sera suivie et seuls les composés les plus importants seront discutés ici.
Glucoside 3-déshydrogénase/Glucoside 3-déshydrogénase :
En enzymologie, une glucoside 3-déshydrogénase (EC 1.1.99.13) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique saccharose + accepteur ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 3-déshydro-alpha-D-glucosyl-bêta-D-fructofuranoside + accepteur réduit Ainsi , les deux substrats de cette enzyme sont le saccharose et l'accepteur, alors que ses deux produits sont le 3-déhydro-alpha-D-glucosyl-bêta-D-fructofuranoside et l'accepteur réduit. Cette enzyme participe au métabolisme du galactose et au métabolisme de l'amidon et du saccharose. Il emploie un cofacteur, FAD.
Glucosinolates/Glucosinolates :
Les glucosinolates sont des composants naturels de nombreuses plantes piquantes telles que la moutarde, le chou et le raifort. Le piquant de ces plantes est dû aux huiles de moutarde produites à partir de glucosinolates lorsque le matériel végétal est mâché, coupé ou autrement endommagé. Ces produits chimiques naturels contribuent très probablement à la défense des plantes contre les ravageurs et les maladies, et confèrent une propriété de saveur amère caractéristique aux légumes crucifères.
Glucosone/Glucosone :
La glucosone est un composé carbonyle réactif qui peut être produit par un réarrangement d'Amadori d'un dérivé du glucose. C'est un intermédiaire dicarbonyle de la réaction de Maillard dont la production est plus élevée dans des conditions oxydantes par rapport à des conditions non oxydantes.

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