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mercredi 17 août 2022

D.35


D-glycéro-alpha-D-manno-heptose-7-phosphate kinase/D-glycéro-alpha-D-manno-heptose-7-phosphate kinase :
La D-glycéro-alpha-D-manno-heptose-7-phosphate kinase (EC 2.7.1.168, D-alpha-D-heptose-7-phosphate kinase, hdda (gène)) est une enzyme dont le nom systématique est ATP:D- glycéro-alpha-D-manno-heptose 7-phosphate 1-phosphotransférase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 7-phosphate + ATP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate + ADPL'enzyme participe dans la biosynthèse du GDP-D-glycéro-alpha-D-manno-heptose.
D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate_7-phosphatase/D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate 7-phosphatase :
La D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate 7-phosphatase (EC 3.1.3.83, gmhB (gène)) est une enzyme dont le nom systématique est D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1,7 -bisphosphate 7-phosphohydrolase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1-phosphate + phosphateL'enzyme est impliqué dans la biosynthèse du GDP-D-glycéro-alpha-D-manno-heptose.
D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1-phosphate_guanylyltransférase/D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1-phosphate guanylyltransférase :
La D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1-phosphate guanylyltransférase (EC 2.7.7.71, hddC (gène), gmhD (gène)) est une enzyme avec le nom systématique GTP:D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1-phosphate guanylyltransférase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-glycéro-alpha-D-manno-heptose 1-phosphate + GTP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} GDP-D-glycéro-alpha-D-manno-heptose + diphosphateL'enzyme est impliquée dans la biosynthèse de GDP-D-glycéro-alpha-D-manno-heptose.
D-glycéro-bêta-D-manno-heptose-7-phosphate kinase/D-glycéro-bêta-D-manno-heptose-7-phosphate kinase :
D-glycéro-bêta-D-manno-heptose-7-phosphate kinase (EC 2.7.1.167, heptose 7-phosphate kinase, D-bêta-D-heptose 7-phosphotransférase, D-bêta-D-heptose-7-phosphate kinase, HldE1 heptokinase, glycéro-manno-heptose 7-phosphate kinase, D-bêta-D-heptose 7-phosphate kinase/D-bêta-D-heptose 1-phosphate adénylyltransférase, hldE (gène), rfaE (gène)) est une enzyme avec le nom systématique ATP:D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 7-phosphate 1-phosphotransférase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 7-phosphate + ATP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate + ADPLa protéine bifonctionnelle hldE comprend l'activité D-glycéro-bêta-D-manno-heptose-7-phosphate kinase et l'activité D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 1-phosphate adenylyltransférase (cf. EC 2.7.7.70).
D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate_7-phosphatase/D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate 7-phosphatase :
D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate 7-phosphatase (EC 3.1.3.82, gmhB (gène), yaeD (gène)) est une enzyme avec le nom systématique D-glycéro-bêta-D-manno -heptose 1,7-bisphosphate 7-phosphohydrolase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 1,7-bisphosphate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 1-phosphate + phosphateL'enzyme est impliqué dans la biosynthèse de l'ADP-L-glycéro-bêta-D-manno-heptose.
D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 1-phosphate_adénylyltransférase/D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 1-phosphate adénylyltransférase :
D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 1-phosphate adénylyltransférase (EC 2.7.7.70, D-bêta-D-heptose 7-phosphate kinase/D-bêta-D-heptose 1-phosphate adénylyltransférase, D-glycéro-D -manno-heptose-1beta-phosphate adenylyltransferase, hldE (gène), rfaE (gène)) est une enzyme avec le nom systématique ATP:D-glycero-beta-D-manno-heptose 1-phosphate adenylyltransferase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-glycéro-bêta-D-manno-heptose 1-phosphate + ATP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} ADP-D-glycéro-bêta-D-manno-heptose + diphosphateL'enzyme est impliquée dans la biosynthèse d'ADP-L-glycéro-bêta-D-manno-heptose.
D-iditol 2-déshydrogénase/D-iditol 2-déshydrogénase :
En enzymologie, une d-iditol 2-déshydrogénase (EC 1.1.1.15) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique d-iditol + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} d-sorbose + NADH + H+Ainsi, les deux substrats de cette enzyme est le d-iditol et le NAD+, alors que ses 3 produits sont le d-sorbose, le NADH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est d-iditol:NAD+ 2-oxydoréductase. Cette enzyme est également appelée d-sorbitol déshydrogénase. Cette enzyme participe aux interconversions des pentoses et des glucuronates et au métabolisme du fructose et du mannose.
D-inositol-3-phosphate glycosyltransférase/D-inositol-3-phosphate glycosyltransférase :
La D-inositol-3-phosphate glycosyltransférase (EC 2.4.1.250, mycothiol glycosyltransférases, MshA) est une enzyme portant le nom systématique UDP-N-acétyl-D-glucosamine:1D-myo-inositol 3-phosphate alpha-D-glycosyltransférase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante UDP-N-acétyl-D-glucosamine + 1D-myo-inositol 3-phosphate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 1-O-(2-acétamido-2-désoxy-alpha-D-glucopyranosyle )-1D-myo-inositol 3-phosphate + UDPCette enzyme catalyse la première réaction dédiée à la biosynthèse du mycothiol.
Hypergraphe à intervalle D/hypergraphe à intervalle D :
En théorie des graphes , un hypergraphe à intervalle d est une sorte d'hypergraphe construit à l'aide d'intervalles de lignes réelles. Le paramètre d est un entier positif. Les sommets d'un hypergraphe d-intervalle sont les points de d lignes disjointes (il y a donc un nombre incalculable de sommets). Les arêtes du graphe sont des d-uplets d'intervalles, un intervalle dans chaque ligne réelle. Le cas le plus simple est d = 1. L'ensemble de sommets d'un hypergraphe à 1 intervalle est l'ensemble des nombres réels ; chaque arête d'un tel hypergraphe est un intervalle de la ligne réelle. Par exemple, l'ensemble { [−2, −1], [0, 5], [3, 7] } définit un hypergraphe à 1 intervalle. Notez la différence avec un graphe d'intervalles : dans un graphe d'intervalles, les sommets sont les intervalles (un ensemble fini) ; dans un hypergraphe à 1 intervalle, les sommets sont tous des points de la ligne réelle (un ensemble indénombrable). Comme autre exemple, dans un hypergraphe à 2 intervalles, l'ensemble de sommets est l'union disjointe de deux lignes réelles, et chaque arête est une union de deux intervalles : un sur la ligne #1 et un sur la ligne #2. Les deux concepts suivants sont définis pour les hypergraphes à intervalles d comme pour les hypergraphes finis : Un appariement est un ensemble d'arêtes non sécantes, c'est-à-dire un ensemble d'intervalles d non sécants. Par exemple, dans l'hypergraphe à 1 intervalle { [−2, −1], [0, 5], [3, 7] }, l'ensemble { [−2, −1], [0, 5] } est un correspondance de taille 2, mais l'ensemble { [0, 5], [3, 7] } n'est pas une correspondance puisque ses éléments se croisent. La plus grande taille d'appariement dans H est notée ν(H). Une couverture ou une sécante est un ensemble de sommets qui coupe chaque arête, c'est-à-dire un ensemble de points qui coupe chaque intervalle d. Par exemple, dans l'hypergraphe à 1 intervalle { [−2, −1], [0, 5], [3, 7] }, l'ensemble {−1.5, 4} est un revêtement de taille 2, mais l'ensemble { −1.5, 1} n'est pas un recouvrement puisqu'il n'intersecte pas l'arête [3, 7]. La plus petite taille transversale dans H est notée τ(H).ν(H) ≤ τ(H) est vrai pour tout hypergraphe H. Tibor Gallai a prouvé que, dans un hypergraphe à 1 intervalle, ils sont égaux : τ(H) = ν(H). Ceci est analogue au théorème de Kőnig pour les graphes bipartis. Gabor Tardos a prouvé que, dans un hypergraphe à 2 intervalles, τ(H) ≤ 2ν(H), et qu'il est serré (c'est-à-dire que tout hypergraphe à 2 intervalles avec un appariement de taille m, peut être couvert par 2m points). Kaiser a prouvé que, dans un hypergraphe à intervalle d, τ(H) ≤ d(d – 1)ν(H), et de plus, tout hypergraphe à intervalle d avec un appariement de taille m, peut être couvert par à d(d − 1)m points, (d − 1)m points sur chaque ligne. Frick et Zerbib ont prouvé une version colorée ("arc-en-ciel") de ce théorème.
D-lactate-2-sulfatase/D-lactate-2-sulfatase :
En enzymologie, une D-lactate-2-sulfatase (EC 3.1.6.17) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique (S)-2-O-sulfolactate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} (S)-lactate + sulfateAinsi , les deux substrats de cette enzyme sont le (S)-2-O-sulfolactate et H2O, alors que ses deux produits sont le (S)-lactate et le sulfate. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, plus précisément celles agissant sur les liaisons esters sulfuriques. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est (S)-2-O-sulfolactate 2-sulfohydrolase.
D-lactate déshydratase/D-lactate déshydratase :
La D-lactate déshydratase (EC 4.2.1.130, glyoxylase III) est une enzyme avec le nom systématique (R)-lactate hydro-lyase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante (R)-lactate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} méthylglyoxal + H2OL'enzyme convertit le méthylglyoxal en (R)-lactate.
D-lactate déshydrogénase/D-lactate déshydrogénase :
La D-lactate déshydrogénase (EC 1.1.1.28, lactique déshydrogénase, lactique déshydrogénase, D-spécifique lactique déshydrogénase, D-(-)-lactate déshydrogénase (NAD+), D-acide lactique déshydrogénase, D-lactique déshydrogénase) est une enzyme de nom systématique (R)-lactate:NAD+ oxydoréductase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante (R)-lactate + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} pyruvate + NADH
D-lactate déshydrogénase_(cytochrome)/D-lactate déshydrogénase (cytochrome) :
En enzymologie, une D-lactate déshydrogénase (cytochrome) (EC 1.1.2.4) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique (D)-lactate + 2 ferricytochrome c ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} pyruvate + 2 ferrocytochrome cAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le (D)-lactate et le ferricytochrome c, alors que ses deux produits sont le pyruvate et le ferrocytochrome c. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec un cytochrome comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est (D)-lactate:ferricytochrome-c 2-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés incluent la déshydrogénase de l'acide lactique, la D-lactate (cytochrome) déshydrogénase, la D-(-)-lactate déshydrogénase dépendante du cytochrome, la D-lactate-cytochrome c réductase et la D-(-) -lactique cytochrome c réductase. Cette enzyme participe au métabolisme du pyruvate. Il emploie un cofacteur, FAD. Ce type d'enzyme a été caractérisé chez les animaux, les champignons, les bactéries et récemment chez les plantes. On pense qu'il est important dans la détoxification du méthylglyoxal par la voie de la glyoxylase
D-lactate déshydrogénase_(cytochrome_c-553)/D-lactate déshydrogénase (cytochrome c-553) :
En enzymologie, une D-lactate déshydrogénase (cytochrome c-553) (EC 1.1.2.5) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique (R)-lactate + 2 ferricytochrome c-553 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} pyruvate + 2 ferrocytochrome c-553Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le (R)-lactate et le ferricytochrome c-553, alors que ses deux produits sont le pyruvate et le ferrocytochrome c-553. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec un cytochrome comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est (R)-lactate:ferricytochrome-c-553 2-oxydoréductase. Cette enzyme participe au métabolisme du pyruvate.
D-line, Port_Harcourt/D-line, Port Harcourt :
D-line est une importante zone commerciale et résidentielle urbaine de Port Harcourt, dans l'État de Rivers. Ses coordonnées géographiques sont 4°48'8" Nord, 7°0'10" Est. Le quartier est parfois orthographié "D/Line" et a un code postal de 500261. Le diocèse catholique romain de Port Harcourt et l'Église méthodiste du Nigéria ont leurs cathédrales situées sur la ligne D.
D-liste/D-liste :
D-list pourrait faire référence à D-list, un statut sur l'échelle Ulmer de renommée et de "bancabilité", c'est-à-dire une célébrité très mineure Kathy Griffin: My Life on the D-List, une émission de télé-réalité Difference list, en informatique, un structure de données pour représenter des listes avec des opérations d'ajout efficaces
D-lite/D-lite :
D-lite peut faire référence à : Dylan Lester D Lite (né en 1992), artiste hickhop américain Deee-Lite, groupe pop américain
Boucle D/boucle D :
En biologie moléculaire , une boucle de déplacement ou boucle D est une structure d'ADN où les deux brins d'une molécule d'ADN double brin sont séparés pendant un étirement et maintenus à l'écart par un troisième brin d'ADN. Une boucle R est similaire à une boucle D, mais dans ce cas, le troisième brin est de l'ARN plutôt que de l'ADN. Le troisième brin a une séquence de bases qui est complémentaire de l'un des brins principaux et s'apparie avec lui, déplaçant ainsi l'autre brin principal complémentaire dans la région. Dans cette région, la structure est donc une forme d'ADN triple brin. Un diagramme dans l'article introduisant le terme illustrait la boucle en D avec une forme ressemblant à un "D" majuscule, où le brin déplacé formait la boucle du "D". Les boucles en D se produisent dans un certain nombre de situations particulières, y compris dans l'ADN réparation, dans les télomères, et comme structure semi-stable dans les molécules d'ADN circulaires mitochondriales.
Réplication en boucle D/réplication en boucle D :
La réplication en boucle D est un processus proposé par lequel l'ADN circulaire comme les chloroplastes et les mitochondries répliquent leur matériel génétique. Un élément important de la compréhension de la réplication de la boucle D est que de nombreux chloroplastes et mitochondries ont un seul chromosome circulaire comme les bactéries au lieu des chromosomes linéaires trouvés chez les eucaryotes. Cependant, de nombreux chloroplastes et mitochondries ont un chromosome linéaire et la réplication en boucle D n'est pas importante dans ces organites. De plus, tous les génomes circulaires n'utilisent pas la réplication en boucle D comme processus de réplication de son génome. Dans de nombreux organismes, un brin d'ADN dans le plasmide comprend des nucléotides plus lourds (relativement plus de purines : adénine et guanine). Ce brin est appelé le brin H (lourd). Le brin L (léger) comprend des nucléotides plus légers (pyrimidines : thymine et cytosine). La réplication commence par la réplication du brin lourd à partir de la boucle D (également connue sous le nom de région de contrôle). Une boucle en D est une courte portion d'ADN circulaire qui a trois brins au lieu de deux. Le brin moyen, complémentaire du brin léger, déplace le brin lourd et forme une boucle de déplacement (boucle en D). L'ADN circulaire est stable avec cette petite boucle D et peut rester dans cette formation, mais le brin médian, ou le brin de déplacement, est fréquemment remplacé en raison de sa courte demi-vie et est très coûteux énergétiquement pour la cellule. Une fois schématisée, la structure résultante ressemble à la lettre D. La boucle D a été découverte pour la première fois en 1971 lorsque les chercheurs ont remarqué que de nombreux ADN dans les mitochondries qu'ils examinaient au microscope contenaient un court segment triple brin.
D-bas/D-bas :
Dan Lowes (né le 10 octobre 1996), mieux connu sous le nom de D-low, est un beatboxer anglais. Il a été inspiré pour commencer le beatbox après avoir vu Beardyman le jouer.
D-lysine 5,6-aminomutase/D-lysine 5,6-aminomutase :
En enzymologie, la D-lysine 5,6-aminomutase (EC 5.4.3.4) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique. , et un produit, le 2,5-diaminohexanoate. Cette enzyme participe à la dégradation de la lysine. Il emploie un cofacteur, le cobamide.
D-lysopine déshydrogénase/D-lysopine déshydrogénase :
En enzymologie, une D-lysopine déshydrogénase (EC 1.5.1.16) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique N2-(D-1-carboxyethyl)-L-lysine + NADP+ + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} L-lysine + pyruvate + NADPH + H+Les 3 substrats de cette enzyme sont N2-(D-1-carboxyéthyl)-L-lysine, NADP+ et H2O, alors que ses 4 produits sont L-lysine, pyruvate, NADPH et H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-NH des donneurs ayant NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est N2-(D-1-carboxyéthyl)-L-lysine:NADP+ oxydoréductase (formant L-lysine). D'autres noms couramment utilisés comprennent la D-lysopine synthase, la lysopine déshydrogénase, la D(+)-lysopine déshydrogénase, la 2-N-(D-1-carboxyéthyl)-L-lysine:NADP+ oxydoréductase et (L-lysine-forming). Cette enzyme participe à la dégradation de la lysine.
D-lyxose cétol-isomérase/D-lyxose cétol-isomérase :
En enzymologie, une D-lyxose cétol-isomérase (EC 5.3.1.15) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique. produit, le D-xylulose. Cette enzyme appartient à la famille des isomérases, plus précisément ces oxydoréductases intramoléculaires interconvertissant les aldoses et les cétoses. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-lyxose aldose-cétose-isomérase. D'autres noms couramment utilisés incluent la D-lyxose isomérase et la D-lyxose cétol-isomérase. Cette enzyme participe aux interconversions des pentoses et des glucuronates.
D-malate déshydrogénase_ (décarboxylation)/D-malate déshydrogénase (décarboxylation) :
En enzymologie, une D-malate déshydrogénase (décarboxylante) (EC 1.1.1.83) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique (R)-malate + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} pyruvate + CO2 + NADHTainsi, les deux substrats de cette sont le (R)-malate et le NAD+, alors que ses 3 produits sont le pyruvate, le CO2 et le NADH. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est (R)-malate:NAD+ oxydoréductase (décarboxylant). D'autres noms d'usage courant incluent la D-malate déshydrogénase, l'enzyme D-malique, la L(+)-tartrate déshydrogénase bifonctionnelle-D(+)-malate (décarboxylation). Cette enzyme participe au métabolisme du butanoate.
D-mannitol oxydase/D-mannitol oxydase :
En enzymologie, une d-mannitol oxydase (EC 1.1.3.40) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique mannitol + O2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} mannose + H2O2Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le mannitol et l'O2, alors que ses deux les produits sont le mannose et le H2O2. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec l'oxygène comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est mannitol:oxygène oxydoréductase (cyclisation). D'autres noms couramment utilisés comprennent la mannitol oxydase et la D-arabitol oxydase.
D-méthionine%E2%80%94pyruvate transaminase/D-méthionine—pyruvate transaminase :
En enzymologie, une D-méthionine-pyruvate transaminase (EC 2.6.1.41) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-méthionine + pyruvate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 4-méthylthio-2-oxobutanoate + L-alanineAinsi, les deux les substrats de cette enzyme sont la D-méthionine et le pyruvate, tandis que ses deux produits sont le 4-méthylthio-2-oxobutanoate et la L-alanine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément les transaminases, qui transfèrent des groupements azotés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-méthionine:pyruvate aminotransférase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la D-méthionine transaminase et la D-méthionine aminotransférase. Cette enzyme participe au métabolisme de la d-alanine.
Module D/module D :
En mathématiques, un D-module est un module sur un anneau D d'opérateurs différentiels. L'intérêt majeur de tels D-modules est une approche de la théorie des équations aux dérivées partielles linéaires. Depuis 1970 environ, la théorie du module D s'est développée, principalement en réponse aux idées de Mikio Sato sur l'analyse algébrique, et en développant les travaux de Sato et Joseph Bernstein sur le polynôme Bernstein-Sato. Les premiers résultats majeurs ont été le théorème de constructibilité de Kashiwara et le théorème d'indice de Kashiwara de Masaki Kashiwara. Les méthodes de la théorie du module D ont toujours été tirées de la théorie des faisceaux et d'autres techniques inspirées des travaux d'Alexander Grothendieck en géométrie algébrique. L'approche est de caractère global et se distingue des techniques d'analyse fonctionnelle traditionnellement utilisées pour étudier les opérateurs différentiels. Les résultats les plus forts sont obtenus pour les systèmes surdéterminés (systèmes holonomes), et sur la variété caractéristique découpée par les symboles, qui dans le bon cas est une sous-variété lagrangienne du fibré cotangent de dimension maximale (systèmes involutifs). Les techniques ont été reprises du côté de l'école de Grothendieck par Zoghman Mebkhout, qui a obtenu une version générale, catégorie dérivée, de la correspondance de Riemann-Hilbert dans toutes les dimensions.
D-na/D-na :
D-na peut faire référence à : ADN, composé de codage génétique D'ni, race de personnages non-joueurs dans la série de jeux informatiques Myst
D-nopaline déshydrogénase/D-nopaline déshydrogénase :
En enzymologie, une D-nopaline déshydrogénase (EC 1.5.1.19) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique N2-(D-1,3-dicarboxypropyl)-L-arginine + NADP+ + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} L- arginine + 2-oxoglutarate + NADPH + H+Les 3 substrats de cette enzyme sont N2-(D-1,3-dicarboxypropyl)-L-arginine, NADP+ et H2O, alors que ses 4 produits sont L-arginine, 2-oxoglutarate , NADPH et H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-NH des donneurs ayant NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est N2-(D-1,3-dicarboxypropyl)-L-arginine:NADP+ oxydoréductase (formant L-arginine). D'autres noms d'usage courant incluent la D-nopaline synthase, la nopaline déshydrogénase, la nopaline synthase, NOS, la 2-N-(D-1,3-dicarboxypropyl)-L-arginine : NADP+ oxydoréductase et (formation de L-arginine). Cette enzyme participe au métabolisme de l'arginine et de la proline.
Affaire D-notice/Affaire D-notice :
L'affaire D-notice était un scandale politique britannique de 1967, dans lequel le Premier ministre Harold Wilson a accusé le journal Daily Express d'avoir enfreint deux D-notices qui conseillaient à la presse de ne pas publier de matériel susceptible de nuire à la sécurité nationale. Lorsque le journal a affirmé qu'il n'avait été informé d'aucune infraction, une enquête a été mise en place sous la direction d'un comité de conseillers privés. Le comité s'est prononcé contre le gouvernement, sur quoi le gouvernement a refusé d'accepter ses conclusions sur l'article contesté, provoquant l'indignation de la presse et la démission du secrétaire du comité D-notice.
D-octopine déshydrogénase/D-octopine déshydrogénase :
L'octopine déshydrogénase (N2-(D-1-carboxyéthyl)-L-arginine:NAD+ oxydoréductase, OcDH, ODH) est une enzyme déshydrogénase de la famille des opine déshydrogénases qui aide à maintenir l'équilibre redox dans des conditions anaérobies. On le trouve en grande partie chez les invertébrés aquatiques, en particulier les mollusques, les siponculides et les coelentérés, et joue un rôle analogue à la lactate déshydrogénase (trouvée en grande partie chez les vertébrés) . En présence de NADH, l'OcDH catalyse la condensation réductrice d'un α-cétoacide avec un acide aminé pour former des N-carboxyalkyl-aminoacides (opines). Le but de cette réaction est de réoxyder le NADH formé par voie glycolytique en NAD+, reconstituant cet important réducteur utilisé dans la glycolyse et permettant la production continue d'ATP en l'absence d'oxygène. L-arginine + pyruvate + NADH + H+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-octopine + NAD+ + H2O
D-ornithine 4,5-aminomutase/D-ornithine 4,5-aminomutase :
En enzymologie, une D-ornithine 4,5-aminomutase (EC 5.4.3.5) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-ornithine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} (2R,4S)-2,4-diaminopentanoateD'où cette enzyme a un substrat, la D-ornithine, et un produit, le (2R,4S)-2,4-diaminopentanoate. Cette enzyme appartient à la famille des isomérases, plus précisément ces transférases intramoléculaires transférant des groupements aminés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est la D-ornithine 4,5-aminomutase. D'autres noms couramment utilisés incluent la D-alpha-ornithine 5,4-aminomutase et la D-ornithine aminomutase. Cette enzyme participe au métabolisme de la d-arginine et de la d-ornithine. Il possède 3 cofacteurs : le phosphate de pyridoxal, le coenzyme cobamide et le dithiothréitol.
D-pad/D-pad :
Un D-pad (abréviation de pavé directionnel ou pavé numérique ; officiellement désigné par Nintendo sous le nom de +Control Pad) est un contrôle directionnel plat, généralement actionné par le pouce, souvent numérique, à quatre voies avec un bouton sur chaque point, trouvé sur presque toutes les manettes de console de jeux vidéo modernes, les contrôleurs de jeu, sur les télécommandes de certains téléviseurs et lecteurs de DVD et les téléphones intelligents. Comme les premiers joysticks de jeux vidéo, la grande majorité des D-pads sont numériques ; en d'autres termes, seules les directions fournies sur les boutons du D-pad peuvent être utilisées, sans valeurs intermédiaires. Cependant, les combinaisons de deux directions (haut et gauche, par exemple) fournissent des diagonales et de nombreux D-pads modernes peuvent être utilisés pour fournir une entrée à huit directions, le cas échéant. Bien que les D-pads offrent moins de flexibilité que les sticks analogiques, ils peuvent être facilement manipulés (nécessitant peu de mouvement du pouce) avec une très grande précision. Ils sont également beaucoup moins exigeants en maintenance et ne dépassent pas très loin du contrôleur, ce qui les rend idéaux pour les consoles portables telles que la Game Boy, la Nintendo DS et les PlayStation Portable Games. Les D-pads sont apparus sur d'autres types d'équipements électroniques, y compris les télécommandes A / V (en particulier depuis l'apparition des lecteurs de DVD, qui sont fortement pilotés par menus), les calculatrices, les PDA, les smartphones et les autoradios tels que l'AutoPC.
D-pinitol déshydrogénase/D-pinitol déshydrogénase :
En enzymologie, une D-pinitol déshydrogénase (EC 1.1.1.142) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique 1D-3-O-méthyl-chiro-inositol + NADP+ ⇌ {\ displaystyle \ rightleftharpoons} 2D-5-O-méthyl 2,3,5/4,6-pentahydroxycyclohexanone + NADPH + H+Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le 1D-3-O-méthyl-chiro-inositol et le NADP+, alors que ses 3 produits sont le 2D-5-O- méthyl-2,3,5/4,6-pentahydroxycyclohexanone, NADPH et H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 1D-3-O-méthyl-chiro-inositol:NADP+ oxydoréductase. Cette enzyme est également appelée 5D-5-O-méthyl-chiro-inositol:NADP+ oxydoréductase.
Pointeur D/pointeur D :
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D-projet/D-projet :
d-project est un groupe de reprises japonais sous le label Giza Studio. Le groupe a été formé pour célébrer le 25e anniversaire des débuts de Zard et dans le premier album, il a arrangé des chansons populaires. Des arrangeurs célèbres et composés ont été regroupés avec le chanteur invité Maki Ohguro et l'invité mc Ken. Le premier album d-project avec ZARD est sorti le 30 mai 2016. L'album a atteint la 33e place la première semaine et s'est classé pendant 3 semaines.
D-proline déshydrogénase/D-proline déshydrogénase :
La D-proline déshydrogénase (EC 1.5.99.13, D-Pro DH, D-Pro déshydrogénase, D-proline déshydrogénase liée à un colorant) est une enzyme portant le nom systématique D-proline:accepteur oxydoréductase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-proline + accepteur ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 1-pyrroline-2-carboxylate + accepteur réduitCette enzyme est une flavoprotéine (FAD).
D-proline réductase_(dithiol)/D-proline réductase (dithiol) :
En enzymologie, une D-proline réductase (dithiol) (EC 1.21.4.1) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique 5-aminopentanoate + lipoate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-proline + dihydrolipoateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont 5-aminopentanoate et lipoate, alors que ses deux produits sont la D-proline et le dihydrolipoate. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur XH et YH pour former une liaison XY avec un disulfure comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 5-aminopentanoate:lipoate oxydoréductase (cyclisation). Cette enzyme participe au métabolisme de l'arginine et de la proline. Il emploie un cofacteur, le pyruvate.
D-ribitol-5-phosphate cytidylyltransférase/D-ribitol-5-phosphate cytidylyltransférase :
En enzymologie, une D-ribitol-5-phosphate cytidylyltransférase (EC 2.7.7.40) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique CTP + D-ribitol 5-phosphate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} diphosphate + CDP-ribitolAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le CTP et le D-ribitol 5-phosphate, tandis que ses deux produits sont le diphosphate et le CDP-ribitol. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupes nucléotidiques contenant du phosphore (nucléotidyltransférases). Le nom systématique de cette classe d'enzymes est CTP:D-ribitol-5-phosphate cytidylyltransférase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la CDP ribitol pyrophosphorylase, la cytidine diphosphate ribitol pyrophosphorylase, la ribitol 5-phosphate cytidylyltransférase et la cytidine diphosphoribitol pyrophosphorylase. Cette enzyme participe aux interconversions des pentoses et des glucuronates.
D-ribulokinase/D-ribulokinase :
En enzymologie, une D-ribulokinase (EC 2.7.1.47) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + D-ribulose ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} ADP + D-ribulose 5-phosphateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'ATP et le D-ribulose, alors que ses deux produits sont l'ADP et le D-ribulose 5-phosphate. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupements contenant du phosphore (phosphotransférases) avec un groupement alcool comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est ATP:D-ribulose 5-phosphotransférase. Cette enzyme est aussi appelée D-ribulokinase (phosphorylante). Cette enzyme participe aux interconversions des pentoses et des glucuronates.
Anneau en D/Anneau en D :
Un anneau en D est un anneau métallique en forme de D utilisé principalement comme point d'arrimage dans un système d'arrimage. Selon leur fonction, les anneaux en D peuvent varier en composition, géométrie, poids, finition et capacité de charge. Ils peuvent être vissés ou soudés en place, ou attachés à l'extrémité d'un cordon ou d'une sangle. Dans les applications permanentes, les anneaux d'arrimage encastrés minimisent l'obstruction lorsque l'anneau n'est pas utilisé. Un anneau en D peut également être utilisé comme point de levage permanent ou comme partie d'une attache. Le mousqueton le plus basique est un anneau en D avec une porte pivotante.
D-sédoheptulose 7-phosphate_isomérase/D-sédoheptulose 7-phosphate isomérase :
La D-sédoheptulose 7-phosphate isomérase (EC 5.3.1.28, sédoheptulose-7-phosphate isomérase, phosphoheptose isomérase, gmhA (gène), lpcA (gène)) est une enzyme dont le nom systématique est D-glycéro-D-manno-heptose 7- phosphate aldose-cétose-isomérase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-sédoheptulose 7-phosphate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-glycéro-D-manno-heptose 7-phosphateChez les bactéries Gram-négatives, l'enzyme est impliquée dans la biosynthèse de l'ADP-L-glycéro-β -D-manno-heptose.
Segment D/segment D :
Le segment D est la 4ème catégorie des segments européens pour les voitures particulières, et est qualifié de "grandes voitures". Il équivaut à la classe de taille Euro NCAP "grande voiture familiale", et à la définition actuelle du milieu de gamme. catégorie de voiture de taille utilisée en Amérique du Nord. Les voitures de direction compactes font partie de la catégorie de taille du segment D. Les ventes du segment D représentent env. 7% du marché dans les années 2010.
D-sérine ammoniac-lyase/D-sérine ammoniac-lyase :
L'enzyme D-sérine ammonia-lyase (EC 4.3.1.18), de nom systématique D-serine ammonia-lyase (pyruvate-forming), catalyse la réaction chimique D-sérine = pyruvate + NH3 (réaction globale) (1a) D- sérine = 2-aminoprop-2-enoate + H2O (1b) 2-aminoprop-2-enoate = 2-iminopropanoate (spontané) (1c) 2-iminopropanoate + H2O = pyruvate + NH3 (spontanéD'autres noms couramment utilisés incluent le D-hydroxyaminoacide déshydratase, D-sérine déshydrase, D-hydroxy acide aminé déshydratase, D-sérine hydrolase, D-sérine déshydratase (désaminante), D-sérine désaminase et D-sérine hydro-lyase (désaminante).Cette enzyme participe à la glycine, à la sérine et le métabolisme de la thréonine. Il emploie un cofacteur, le phosphate de pyridoxal.
Ré dièse/Ré dièse :
Ré dièse ou Ré♯ peut faire référence à : La hauteur musicale Ré♯ Ré dièse majeure gamme musicale Ré dièse mineure gamme musicale
Ré dièse mineur/Ré dièse mineur :
D-sharp minor est une gamme mineure basée sur D♯, composée des hauteurs D♯, E♯, F♯, G♯, A♯, B et C♯. Sa signature clé a six dièses. Son majeur relatif est le fa dièse majeur (ou sol bémol majeur enharmonique), et son majeur parallèle est le ré dièse majeur, généralement remplacé par le mi bémol majeur, car les deux doubles dièses du ré dièse majeur le rendent peu pratique à utiliser. Son équivalent enharmonique, mi bémol mineur, a le même nombre de bémols. La gamme mineure naturelle en ré dièse est la suivante : les modifications nécessaires pour les versions mélodiques et harmoniques de la gamme sont écrites avec des altérations si nécessaire. Les gammes de ré dièse mineur harmonique et mineur mélodique sont :
Côté D (UK_telephone_cabling)/Côté D (câblage téléphonique UK) :
Dans une ligne téléphonique britannique, le terme côté D ou côté distribution fait référence à tout point d'une connexion de boucle locale entre les locaux d'un client et un central téléphonique aux fils (ou paires de fils de cuivre) partant dans la direction du client. Inversement, le côté E est le côté central d'une ligne téléphonique, c'est-à-dire les fils quittant tout point de connexion en direction du central téléphonique. Ces termes sont utilisés, par exemple, par les techniciens d'Openreach, de Virgin Media et d'autres compagnies de téléphone britanniques lorsqu'ils se réfèrent aux connexions de câblage allant d'une armoire de télécommunications au point de connexion principal (PCP) à un point plus proche d'une résidence ou d'une entreprise connue sous le nom de " Distribution Pointe" (DP). Sur son chemin, il peut passer par une armoire de télécommunication de point de connexion secondaire (SCP), parfois appelée piliers, où à nouveau les fils allant dans la direction du client sont appelés côté D et ceux qui retournent au central sont appelés côté E. En cas de problème de large bande ou de ligne téléphonique, les techniciens testeront à n'importe quel point de connexion si le problème se situe du côté D ou du côté E de ce point, en déconnectant les fils aux deux extrémités et en mesurant la connectivité et l'isolation. Une correction potentielle qui pourrait être apportée est alors de connecter une paire de fils alternative sur le côté affecté, si disponible, ou d'identifier et de réparer l'emplacement du défaut du câble.
D-sorbitol déshydrogénase_(accepteur)/D-sorbitol déshydrogénase (accepteur) :
En enzymologie, une D-sorbitol déshydrogénase (accepteur) (EC 1.1.99.21) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-sorbitol + accepteur ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} L-sorbose + accepteur réduitAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le D-sorbitol et l'accepteur, alors que ses deux produits sont le L-sorbose et l'accepteur réduit. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec d'autres accepteurs. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-sorbitol:accepteur 1-oxydoréductase. Cette enzyme est également appelée D-sorbitol : (accepteur) 1-oxydoréductase. Cette enzyme participe au métabolisme du fructose et du mannose. Il emploie un cofacteur, FAD.
Espace D/espace D :
En mathématiques, un espace topologique X {\displaystyle X} est un D-space si pour toute famille { U x : x ∈ X } {\displaystyle \{U_{x}:x\in X\}} d'ensembles ouverts tels X ∈ U X {\displaystyle x\in U_{x}} pour tous les points X ∈ X {\displaystyle x\in X} , il existe un sous-ensemble discret fermé ré {\displaystyle D} de l'espace X {\displaystyle X} tel que ⋃ X ∈ D U X = X {\displaystyle \bigcup _{x\in D}U_{x}=X} .
Tige en D/tige en D :
"D-stem" est un terme de la grammaire sémitique en général et fait référence aux radicaux verbaux redoublant une consonne racine.
Aminopeptidase D-stéréospécifique/Aminopeptidase D-stéréospécifique :
En biologie moléculaire, la D-stéréospécifique aminopeptidase (D-aminopeptidase) EC 3.4.11.19 est une enzyme qui catalyse la libération d'un acide aminé D N-terminal à partir d'un peptide, Xaa-|-Yaa-, dans lequel Xaa est de préférence D -Ala, D-Ser ou D-Thr. Les amides d'acides D-aminés et les esters méthyliques sont également hydrolysés, tout comme l'amide de glycine. C'est une enzyme dimérique, chaque monomère étant composé de trois domaines. Le domaine B est organisé pour former un tonneau bêta composé de huit brins bêta antiparallèles. Il est connecté au domaine A, le domaine catalytique, par une séquence à huit résidus, et interagit également avec les domaines A et C via des liaisons non covalentes. Le domaine B fonctionne probablement en maintenant le domaine C dans une bonne position pour interagir avec le domaine catalytique. Le domaine C est organisé pour former un tonneau bêta composé de huit brins bêta antiparallèles. Il est connecté au domaine B par une courte séquence de liaison et interagit de manière extensive avec le domaine A, le domaine catalytique. La boucle gamma du domaine C fait partie de la paroi de la poche catalytique ; on pense en fait que le domaine C confère à l'enzyme une spécificité de substrat et d'inhibiteur.
D-subminiature/D-subminiature :
Le D-subminiature ou D-sub est un type courant de connecteur électrique. Ils sont nommés pour leur bouclier métallique en forme de D caractéristique. Lorsqu'ils ont été introduits, les D-sub étaient parmi les plus petits connecteurs utilisés sur les systèmes informatiques.
D-subminiature (audio_professionnel)/D-subminiature (audio professionnel) :
Les connecteurs D-subminiatures sont utilisés pour transporter de l'audio analogique ou numérique symétrique sur de nombreux équipements audio professionnels multicanaux, où l'utilisation de connecteurs XLR n'est pas pratique, par exemple en raison de contraintes d'espace. L'utilisation la plus courante est le DB25, utilisant le brochage de TASCAM (maintenant normalisé en AES59). Pour éviter la possibilité de broches tordues sur un équipement fixe, le connecteur mâle est généralement monté sur le câblage et le connecteur femelle sur l'équipement. L'utilisation du connecteur DD50 est décrite dans AES-2id.
D-subminiature militaire/D-subminiature militaire :
Le militaire subminiature D est un connecteur Cannon utilisé dans les voitures aérospatiales, militaires, aéronautiques et électriques. Il est également fabriqué par d'autres sociétés que Cannon ITT. Il a sept broches dans un boîtier de la même taille que le D-sub standard à 9 ou 15 broches. Il y a cinq broches dans deux rangées centrales et deux grandes broches, une à chaque extrémité. Numéro de dossier UL E8572. Le D-sub militaire est utilisé dans les avions commerciaux et les véhicules électriques General Motors EV1 et S10 EV. Dans la gamme de voitures électriques GM, il est utilisé pour relier le module onduleur de puissance (PIM) au module de puissance auxiliaire (APM). Seules quatre broches sont utilisées. Les deux grandes broches portent l'alimentation d'environ 400 V vers l'APU et les broches 1 et 5 portent la boucle de déconnexion automatique. La boucle de déconnexion automatique se termine par une boucle entre les broches 1 et 5 à l'intérieur de l'APU à l'arrière du connecteur. Référence mâle = ITT 9649 DAM43400-85.
D-term/D-term :
En physique théorique, on analyse souvent des théories à supersymétrie dans lesquelles les D-termes jouent un rôle important. En quatre dimensions, la supersymétrie minimale N = 1 peut être écrite à l'aide d'un superespace. Ce superespace implique quatre coordonnées fermioniques supplémentaires θ 1 , θ 2 , θ ¯ 1 , θ ¯ 2 {\displaystyle \theta ^{1},\theta ^{2},{\bar {\theta}}^{1}, {\bar {\theta }}^{2}} , se transformant en un spineur à deux composants et son conjugué. Chaque superchamp, c'est-à-dire un champ qui dépend de toutes les coordonnées du superespace, peut être développé par rapport aux nouvelles coordonnées fermioniques. Le type générique de superchamps, typiquement un superchamp vectoriel, dépend en effet de toutes ces coordonnées. Ré θ 1 θ 2 θ ¯ 1 θ ¯ 2 {\displaystyle D\theta ^{1}\theta ^{2}{\bar {\theta }}^{1}{\ bar {\theta }}^{2}} , est appelé le D-terme. Les lagrangiens manifestement supersymétriques peuvent également être écrits comme des intégrales sur tout le superespace. Certains termes spéciaux, tels que le superpotentiel, peuvent être écrits sous forme d'intégrales sur s uniquement, qui sont connus sous le nom de termes F, et doivent être mis en contraste avec les termes D actuels.
D-thréo-aldose 1-déshydrogénase/D-thréo-aldose 1-déshydrogénase :
En enzymologie, une D-thréo-aldose 1-déshydrogénase (EC 1.1.1.122) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique a D-thréo-aldose + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} a D-thréo-aldono-1, 5-lactone + NADH + H+ Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le D-thréo-aldose et le NAD+, alors que ses 3 produits sont le D-thréo-aldono-1,5-lactone, le NADH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-thréo-aldose:NAD+ 1-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la L-fucose déshydrogénase, la (2S,3R)-aldose déshydrogénase, la déshydrogénase, la L-fucose et la L-fucose (D-arabinose) déshydrogénase. Cette enzyme participe au métabolisme de l'ascorbate et de l'aldarate.
D-thréonine aldolase/D-thréonine aldolase :
La D-thréonine aldolase (EC 4.1.2.42, D-TA, DTA, D-TA à faible spécificité, D-thréonine aldolase à faible spécificité) est une enzyme portant le nom systématique D-thréonine acétaldéhyde-lyase (formant de la glycine). Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante (1) D-thréonine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glycine + acétaldéhyde (2) D-allothréonine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} glycine + acétaldéhydeCette protéine pyridoxal-phosphate est activée par des cations métalliques divalents ( ex. Co2+, Ni2+, Mn2+ ou Mg2+).
Divertissement D-topia/Divertissement D-topia :
D-topia Entertainment (anciennement connu sous le nom de DTJ ou D-Topia Japan) est un label japonais produit par Terukado Ōnishi, officiellement créé en public avant le 14 décembre 2007. Le label se consacre à la promotion du divertissement pour filles, en particulier la musique de chanteuses. Il a été formé en tant que partenariat commercial entre Avex Group, son promoteur de co-zone, et Victor Entertainment, son label de distribution. Le 9 septembre 2010, D-topia a annoncé qu'il s'était associé à Universal Music Japan pour créer un nouveau label, D-Topia Universe, distribué par Universal Music Japan. La première sortie du label était le troisième album de Mitsuki Aira, "???", sorti le 17 novembre 2010.
D-tryptophane N-acétyltransférase/D-tryptophane N-acétyltransférase :
En enzymologie, une D-tryptophane N-acétyltransférase (EC 2.3.1.34) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique acétyl-CoA + D-tryptophane ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} CoA + N-acétyl-D-tryptophaneAinsi, les deux les substrats de cette enzyme sont l'acétyl-CoA et le D-tryptophane, tandis que ses deux produits sont le CoA et le N-acétyl-D-tryptophane. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, en particulier les acyltransférases transférant des groupes autres que les groupes aminoacyle. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est l'acétyl-CoA:D-tryptophane N-acétyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent la D-tryptophane acétyltransférase et l'acétyl-CoA-D-tryptophane-alpha-N-acétyltransférase.
D-tryptophane N-malonyltransférase/D-tryptophane N-malonyltransférase :
En enzymologie, une D-tryptophane N-malonyltransférase (EC 2.3.1.112) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique malonyl-CoA + D-tryptophane ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} CoA + N2-malonyl-D-tryptophaneAinsi, les deux les substrats de cette enzyme sont le malonyl-CoA et le D-tryptophane, tandis que ses deux produits sont le CoA et le N2-malonyl-D-tryptophane. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, en particulier les acyltransférases transférant des groupes autres que les groupes aminoacyle. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est la malonyl-CoA:D-tryptophane N-malonyltransférase.
Triplex de type D_(New_York_City_Subway_car)/Triplex de type D (voiture de métro de New York):
Le type D, communément appelé Triplex, était une classe de voitures du métro de New York construite par Pressed Steel Car Company. Ils étaient exploités par la Brooklyn – Manhattan Transit Corporation (BMT) et ses successeurs, qui comprenaient le New York City Board of Transportation et la New York City Transit Authority (NYCTA). La flotte se composait de 121 voitures, chacune disposée en unités articulées à trois sections. Quatre unités ont été construites comme prototype en 1925, et les unités de production ont été construites en 1927 et 1928. Les types D ont été le premier matériel roulant articulé de transport en commun rapide utilisé aux États-Unis, et ont été suivis par plusieurs autres trains articulés jusqu'au BMT. a vendu toutes ses opérations de transport en commun à la ville le 1er juin 1940. Mis en service pour la première fois en 1925, ils fonctionnaient principalement sur la division sud du BMT, bien qu'ils apparaissent également sur de nombreuses autres parties du système de métro. Les R27, R30 et R32 ont lentement remplacé les voitures triplex, qui ont fonctionné pour la dernière fois le 23 juillet 1965. Trois ensembles et une section ont été conservés, et le reste a été mis au rebut.
Astéroïde de type D/astéroïde de type D :
Les astéroïdes de type D ont un albédo très faible et un spectre rougeâtre sans relief. Il a été suggéré qu'ils ont une composition de silicates riches en matières organiques, de carbone et de silicates anhydres, éventuellement avec de la glace d'eau à l'intérieur. Les astéroïdes de type D se trouvent dans la ceinture d'astéroïdes extérieure et au-delà ; les exemples sont 152 Atala et 944 Hidalgo ainsi que la majorité des chevaux de Troie Jupiter. Il a été suggéré que la météorite du lac Tagish était un fragment d'un astéroïde de type D et que la lune martienne Phobos est étroitement liée. Le modèle de Nice suggère que les astéroïdes de type D pourraient provenir de la ceinture de Kuiper. 46 astéroïdes de type D sont connus, dont : 3552 Don Quichotte, 944 Hidalgo, 624 Hektor et 10199 Chariklo.
Valeur D/valeur D :
La valeur D peut faire référence à : la valeur D (microbiologie) - le temps de réduction décimale, le temps nécessaire à une certaine température pour tuer 90 % des organismes étudiés. La valeur D (météorologie) en météorologie fait référence à la déviation de l'altitude réelle. le long d'une surface à pression constante à partir de l'altitude atmosphérique standard de cette surface. Valeur D (transport) - une note en kN qui est généralement attribuée aux couplages mécaniques Cohen's d dans les statistiques - La différence attendue entre les moyennes entre un groupe expérimental et un groupe témoin, divisée par l'écart type attendu. Il est utilisé dans les estimations des tailles d'échantillon nécessaires des expériences. d', un indice de sensibilité.
Valeur D (microbiologie)/valeur D (microbiologie) :
En microbiologie, dans le cadre d'une procédure de stérilisation, la valeur D ou temps de réduction décimale (ou dose de réduction décimale) est le temps (ou la dose) nécessaire, dans une condition donnée (par exemple la température) ou un ensemble de conditions, pour atteindre une réduction logarithmique, c'est-à-dire pour tuer 90 % (ou 1 log) des micro-organismes concernés. Une valeur D est désignée par la lettre majuscule "D". Ainsi, après un temps d'exposition de 1 D, il ne resterait que 10 % des organismes initialement présents dans une colonie microbienne. Le terme trouve son origine dans les évaluations de la résistance thermique des microbes et dans l'analyse du temps de mort thermique ; cependant, il a maintenant des utilisations analogues dans d'autres applications de résistance microbienne et de taux de mortalité, comme pour l'oxyde d'éthylène et le traitement par rayonnement.
Valeur D (transport)/Valeur D (transport) :
Dans le transport, la valeur D est une note en kN qui est généralement attribuée aux accouplements mécaniques et reflète les limites de charge dynamique entre un véhicule tracteur et une remorque. La formule correspondante pour une combinaison de camion et de remorque, utilisée pour déterminer la valeur D requise d'un attelage, est : T = Poids du véhicule tracteur, y compris la charge verticale sur la sellette d'attelage R = Poids total de la semi-remorque chargée U = Charge verticale sur la sellette d'attelage g = Accélération due à la gravité (supposée être de 9,81 m/s 2 ) D (kN) = gx ((0,6 x T x R)/(T + R - U))
D-xylose 1-déshydrogénase/D-xylose 1-déshydrogénase :
En enzymologie, une D-xylose 1-déshydrogénase (EC 1.1.1.175) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-xylose + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-xylonolactone + NADH + H+Ainsi, les deux substrats de cette enzyme est le D-xylose et le NAD+, alors que ses 3 produits sont le D-xylonolactone, le NADH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-xylose:NAD+ 1-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés incluent la NAD+-D-xylose déshydrogénase, la D-xylose déshydrogénase et la D-xylose déshydrogénase liée à (NAD+). Cette enzyme participe aux interconversions des pentoses et des glucuronates.
D-xylose 1-déshydrogénase_(NADP%2B)/D-xylose 1-déshydrogénase (NADP+) :
En enzymologie, une D-xylose 1-déshydrogénase (NADP+) (EC 1.1.1.179) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-xylose + NADP+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-xylono-1,5-lactone + NADPH + H+ Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le D-xylose et le NADP+, alors que ses 3 produits sont la D-xylono-1,5-lactone, le NADPH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-xylose:NADP+ 1-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés incluent le D-xylose (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate), la déshydrogénase, la D-xylose-NADP+ déshydrogénase, la D-xylose:NADP+ oxydoréductase et la D-xylose 1-déshydrogénase (NADP+).
Test d'absorption du D-xylose/test d'absorption du D-xylose :
Le test d'absorption du D-xylose est un test médical effectué pour diagnostiquer les conditions qui présentent une malabsorption de l'intestin grêle proximal en raison de défauts dans l'intégrité de la muqueuse gastro-intestinale. Le D-xylose est un monosaccharide, ou sucre simple, qui ne nécessite pas d'enzymes pour la digestion avant l'absorption. Son absorption ne nécessite qu'une muqueuse intacte. En revanche, les polysaccharides nécessitent des enzymes, telles que l'amylase, pour les décomposer afin qu'ils puissent éventuellement être absorbés sous forme de monosaccharides. Ce test était auparavant utilisé mais a été rendu superflu par les tests d'anticorps. Chez les individus normaux, une dose orale de 25 g de D-xylose sera absorbée et excrétée dans l'urine à environ 4,5 g en 5 heures. Une diminution de l'excrétion urinaire de D-xylose est observée dans des conditions impliquant la muqueuse gastro-intestinale, telles que la prolifération bactérienne de l'intestin grêle et la maladie de Whipple. En cas de prolifération bactérienne, les valeurs d'absorption du D-xylose reviennent à la normale après un traitement aux antibiotiques. En revanche, si l'excrétion urinaire du D-xylose n'est pas normale après une cure d'antibiotiques, le problème doit être dû à une cause non infectieuse de malabsorption (c'est-à-dire la maladie coeliaque).
D-xylose réductase/D-xylose réductase :
La D-xylose réductase (EC 1.1.1.307, XylR, XyrA, msXR, dsXR, monospécifique xylose réductase, double spécifique xylose réductase, NAD(P)H-dépendante xylose réductase, xylose réductase) est une enzyme avec le nom systématique xylitol:NAD( P)+ oxydoréductase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante xylitol + NAD (P) + ⇌ {\ displaystyle \ rightleftharpoons} D-xylose + NAD (P) H + H + Xylose réductase catalyse la réaction initiale dans la voie d'utilisation du xylose, le NAD (P) Réduction dépendante de H du xylose en xylitol.
D-xylulose réductase/D-xylulose réductase :
En enzymologie, une D-xylulose réductase (EC 1.1.1.9) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique xylitol + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-xylulose + NADH + H+Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le xylitol et NAD+, alors que ses 3 produits sont le D-xylulose, le NADH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est xylitol:NAD+ 2-oxydoréductase (formant du D-xylulose). D'autres noms couramment utilisés comprennent la xylitol déshydrogénase dépendante du NAD +, la xylitol déshydrogénase, l'érythritol déshydrogénase, la 2,3-cis-polyol (DPN) déshydrogénase (C3-5), la pentitol-DPN déshydrogénase et la xylitol-2-déshydrogénase. Cette enzyme participe aux interconversions des pentoses et des glucuronates.
D./D. :
D. ou d. peut se référer, généralement par une abréviation: Don (honorifique), une forme d'adresse en Espagne, au Portugal, en Italie et dans leurs anciens empires d'outre-mer, généralement donnée aux nobles ou à d'autres personnes de rang social élevé. Date du décès, sous forme d'abréviation. Département des transports du district de Columbia, dont le logo est "d." Catalogue thématique Schubert, également connu sous le nom de catalogue Deutsch (ou D.), une liste numérotée de toutes les compositions de Franz Schubert compilées par Otto Erich Deutsch. un sou, du latin denier.

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