Rechercher dans ce blog

mercredi 17 août 2022

D-Day landings


D-Von Dudley/D-Von Dudley :
Devon Hughes (né le 1er août 1972) est un lutteur professionnel américain à la retraite. Il est actuellement signé à la WWE, où il travaille dans les coulisses en tant que producteur. Hughes a lutté pour l'Extreme Championship Wrestling (ECW) de 1995 à 1999 et pour la WWF/E de 1999 à 2005 et de 2015 à 2016 en tant que D-Von Dudley et Reverend D-Von. Il a joué avec la Total Nonstop Action Wrestling (TNA) de 2005 à 2014 en tant que Brother Devon et Devon. Caractérisés par leur tenue de ring peu orthodoxe, leur style percutant et l'utilisation de tables dans leurs matchs, les Dudley Boyz sont l'une des équipes d'étiquettes les plus réussies de l'histoire de la lutte professionnelle, reconnue par la TNA comme 23 fois championne du monde par équipe, et ont été la première équipe d'étiquettes intronisée au Temple de la renommée de la TNA. Y compris ses deux règnes de championnat de télévision TNA, Hughes a organisé 25 championnats majeurs entre ECW, WWE, TNA et New Japan Pro-Wrestling (NJPW). Les deux Dudley ont été intronisés au Temple de la renommée de la WWE en 2018.
Guerre D/Guerre D :
D-War ( coréen : 디워 , sorti en Amérique du Nord sous le nom de Dragon Wars : D-War ), est un film fantastique d'action-aventure sud-coréen de 2007écrit et réalisé par Shim Hyung-rae et avec Jason Behr , Amanda Brooks , Robert Forster , et Elizabeth Peña. Au moment de sa sortie, c'était le film sud-coréen au budget le plus élevé de tous les temps. Le film a rapporté 75 millions de dollars dans le monde et a reçu des critiques généralement négatives.
Onde D/Onde D :
D-wave peut faire référence à : D-Wave Systems, une société d'informatique quantique D-Wave Two, un ordinateur quantique D wave, une fonction d'onde électronique de l'orbitale atomique d
Systèmes D-Wave/Systèmes D-Wave :
D-Wave Systems Inc. est une société canadienne d'informatique quantique, basée à Burnaby, en Colombie-Britannique, au Canada. D-Wave a été la première entreprise au monde à vendre des ordinateurs pour exploiter les effets quantiques dans leur fonctionnement. Les premiers clients de D-Wave incluent Lockheed Martin, l'Université de Californie du Sud, Google/NASA et Los Alamos National Lab. En 2015, l'ordinateur quantique 2X de D-Wave avec plus de 1 000 qubits a été installé au laboratoire d'intelligence artificielle quantique du centre de recherche Ames de la NASA. Ils ont ensuite livré des systèmes avec 2 048 qubits. En 2019, D-Wave a annoncé un système de 5000 qubits disponible mi-2020, utilisant leur nouvelle puce Pegasus avec 15 connexions par qubit. D-Wave n'implémente pas d'ordinateur quantique générique ; au lieu de cela, leurs ordinateurs implémentent un recuit quantique spécialisé. Cependant, D-Wave a annoncé en 2021 son intention de travailler également sur des ordinateurs quantiques universels à base de porte à l'avenir.
D-Wave Deux/D-Wave Deux :
D-Wave Two (nom de code du projet Vesuvius) est le deuxième ordinateur quantique disponible dans le commerce et le successeur du premier ordinateur quantique disponible dans le commerce, D-Wave One. Les deux ordinateurs ont été développés par la société canadienne D-Wave Systems. Les ordinateurs ne sont pas à usage général, mais sont plutôt conçus pour le recuit quantique. Plus précisément, les ordinateurs sont conçus pour utiliser le recuit quantique pour résoudre un seul type de problème connu sous le nom d'optimisation binaire quadratique sans contrainte. En 2015, il était encore débattu de savoir si un enchevêtrement à grande échelle avait lieu dans D-Wave Two et si les générations actuelles ou futures d'ordinateurs D-Wave auraient un avantage sur les ordinateurs classiques.
D-Wayne/D-Wayne :
Dwayne Megens (né le 6 septembre 1994 à Eindhoven, aux Pays-Bas), mieux connu sous son nom de scène D-wayne, est un DJ et producteur de disques néerlandais. Il sort du matériel via le label house spécialisé Nervous, le label Dim Mak de Steve Aoki, Spinnin 'Records et plus récemment sur Wall Recordings, le label d'Afrojack. Il a sorti son single "Quantum" en 2013 et a collaboré avec le DJ néerlandais Afrojack dans "Freedom" avec Jack McManus. Le morceau est apparu sur l'album Forget the World d'Afrojack en 2014. En tournée avec, il a obtenu une résidence officielle en 2015 avec le Drai's Nightclub à Las Vegas.
D-Xhird/D-Xhird :
D-Xhird (デ ィ ・ サ ー ド, Di ・ Sādo ) est un jeu de combat basé sur des armes en 3D développé par Nextech et publié par Takara, les mêmes sociétés qui ont créé la série Battle Arena Toshinden, dont le jeu est inspiré. Les fins des personnages ont taquiné une suite, mais cela ne s'est jamais produit.
D-Beurk !/D-Beurk ! :
« D-Beurk ! » est le sixième épisode de la onzième saison et le 159e épisode global de la sitcom animée américaine South Park. Il a été diffusé pour la première fois sur Comedy Central aux États-Unis le 11 avril 2007. Dans l'épisode, frustrée par les hommes, Mme Garrison fait écrire aux garçons un essai sur Le vieil homme et la mer. Les garçons engagent des journaliers mexicains pour faire le travail à leur place, mais ils interprètent mal le terme « essai ». Pendant ce temps, Mme Garrison est devenue lesbienne et découvre que le bar dans lequel elle traîne est sur le point d'être repris par les propriétaires de clubs persans. Mme Garrison prend position au nom de la sauvegarde du seul endroit qui lui permet d'être la femme qu'elle est. L'épisode est classé TV-MA L, et est une parodie du film 300.
D-alanine 2-hydroxyméthyltransférase/D-alanine 2-hydroxyméthyltransférase :
En enzymologie, une D-alanine 2-hydroxyméthyltransférase (EC 2.1.2.7) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique cette enzyme est le 5,10-méthylènetétrahydrofolate, la D-alanine et H2O, alors que ses deux produits sont le tétrahydrofolate et la 2-méthylsérine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases qui transfèrent des groupes à un seul carbone, en particulier les hydroxyméthyl-, formyl- et les transférases apparentées. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 5,10-méthylènetétrahydrofolate:D-alanine 2-hydroxyméthyltransférase. Cette enzyme est également appelée 2-méthylsérine hydroxyméthyltransférase. Cette enzyme participe à un pool de carbone par le folate.
D-alanine gamma-glutamyltransférase/D-alanine gamma-glutamyltransférase :
En enzymologie, une D-alanine gamma-glutamyltransférase (EC 2.3.2.14) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique L-glutamine + D-alanine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} NH3 + gamma-L-glutamyl-D-alanineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont la L-glutamine et la D-alanine, alors que ses deux produits sont le NH3 et la gamma-L-glutamyl-D-alanine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément les aminoacyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-glutamine:D-alanine gamma-glutamyltransférase.
D-alanine%E2%80%94(R)-lactate ligase/D-alanine—(R)-lactate ligase :
La D-alanine—(R)-lactate ligase (EC 6.1.2.1, VanA, VanB, VanD) est une enzyme dont le nom systématique est D-alanine:(R)-lactate ligase (formant ADP). Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-alanine + (R)-lactate + ATP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-alanyl-(R)-lactate + ADP + phosphateLe produit de cette enzyme peut être incorporé dans le pentapeptide peptidoglycane à la place du dipeptide D-alanyl-D-alanine habituel.
D-alanine%E2%80%94D-alanine ligase/D-alanine—D-alanine ligase :
En enzymologie, une D-alanine — D-alanine ligase (EC 6.3.2.4) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + 2 D-alanine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} ADP + phosphate + D-alanyl-D-alanineAinsi , les deux substrats de cette enzyme sont l'ATP et la D-alanine, alors que ses 3 produits sont l'ADP, le phosphate et la D-alanyl-D-alanine. Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles formant des liaisons carbone-azote comme les ligases acides-D-amino-acides (peptides synthases). Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-alanine:D-alanine ligase (formant ADP). D'autres noms couramment utilisés incluent alanine:alanine ligase (formant ADP) et alanylalanine synthétase. Cette enzyme participe au métabolisme de la d-alanine et à la biosynthèse des peptidoglycanes. Le phosphinate et la D-cyclosérine sont connus pour inhiber cette enzyme. On pense que la région N-terminale de la D-alanine-D-alanine ligase est impliquée dans la liaison au substrat, tandis que l'extrémité C-terminale est considérée comme un domaine catalytique.
D-alanine%E2%80%94D-sérine ligase/D-alanine—D-sérine ligase :
La D-alanine—D-sérine ligase (EC 6.3.2.35, VanC, VanE, VanG) est une enzyme dont le nom systématique est D-alanine:D-sérine ligase (formant ADP). Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-alanine + D-sérine + ATP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-alanyl-D-sérine + ADP + phosphateLe produit de cette enzyme, la D-alanyl-D-sérine, peut être incorporé dans le pentapeptide peptidoglycane au lieu du dipeptide D-alanyl-D-alanine habituel.
D-alanine%E2%80%94alanyl-poly(glycérolphosphate) ligase/D-alanine—alanyl-poly(glycérolphosphate) ligase :
En enzymologie, une D-alanine—alanyl-poly(glycérolphosphate) ligase (EC 6.3.2.16) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + D-alanine + alanyl-poly(glycérolphosphate) ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} ADP + phosphate + D-alanyl-alanyl-poly(glycérolphosphate)Les 3 substrats de cette enzyme sont l'ATP, la D-alanine et l'alanyl-poly(glycérolphosphate), alors que ses 3 produits sont l'ADP, le phosphate et le D-alanyl-alanyl-poly (phosphate de glycérol). Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles formant des liaisons carbone-azote comme les ligases acides-D-amino-acides (peptides synthases). Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-alanine:alanyl-poly(glycérolphosphate) ligase (formant ADP). D'autres noms d'usage courant comprennent la D-alanyl-alanyl-poly(glycérolphosphate) synthétase, la D-alanine : ligase accepteur de membrane, la D-alanylalanylpoly(phosphoglycérol) synthétase, la D-alanyl-poly(phosphoglycérol) synthétase et la D-alanine- accepteur membranaire-ligase. Cette enzyme participe au métabolisme de la d-alanine.
D-alanine%E2%80%94poly(phosphoribitol) ligase/D-alanine—poly(phosphoribitol) ligase :
En enzymologie, une D-alanine—poly(phosphoribitol) ligase (EC 6.1.1.13) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + D-alanine + poly(ribitol phosphate) ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} AMP + diphosphate + OD -alanyl-poly(ribitol phosphate)Les 3 substrats de cette enzyme sont l'ATP, la D-alanine et le poly(ribitol phosphate), alors que ses 3 produits sont l'AMP, le diphosphate et l'OD-alanyl-poly(ribitol phosphate). Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles qui forment des liaisons carbone-oxygène dans l'aminoacyl-ARNt et les composés apparentés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-alanine:poly(phosphoribitol) ligase (formant AMP). D'autres noms d'usage courant incluent la D-alanyl-poly (phosphoribitol) synthétase, la D-alanine: ligase accepteur de membrane, la protéine ligase porteuse D-alanine-D-alanyl, la ligase accepteur de membrane D-alanine et l'enzyme d'activation de la D-alanine. . Cette enzyme participe au métabolisme de la d-alanine.
D-acide aminé N-acétyltransférase/D-acide aminé N-acétyltransférase :
En enzymologie, une D-aminoacide N-acétyltransférase (EC 2.3.1.36) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique acétyl-CoA + un D-aminoacide ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} CoA + un N-acétyl-D -acide aminéAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'acétyl-CoA et le D-acide aminé, alors que ses deux produits sont le CoA et le N-acétyl-D-acide aminé. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, en particulier les acyltransférases transférant des groupes autres que les groupes aminoacyle. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est l'acétyl-CoA:D-acide aminé N-acétyltransférase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la D-aminoacide acétyltransférase et la D-aminoacide-alpha-N-acétyltransférase. Cette enzyme participe au métabolisme de la phénylalanine.
D-amino-acide transaminase/D-amino-acide transaminase :
En enzymologie, une D-amino-acide transaminase (EC 2.6.1.21) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique : D-alanine + 2-oxoglutarate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} pyruvate + D-glutamateAinsi, les deux substrats de cette sont la D-alanine et le 2-oxoglutarate, alors que ses deux produits sont le pyruvate et le D-glutamate. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément les transaminases, qui transfèrent des groupements azotés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-alanine:2-oxoglutarate aminotransférase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la D-aspartate transaminase, la D-alanine aminotransférase, la D-aspartique aminotransférase, la D-alanine-D-glutamate transaminase, la D-alanine transaminase et la D-aminoacide aminotransférase. Cette enzyme participe à 6 voies métaboliques : la dégradation de la lysine, le métabolisme de l'arginine et de la proline, le métabolisme de la phénylalanine, le métabolisme de la D-arginine et de la D-ornithine, le métabolisme de la D-alanine et la biosynthèse des peptidoglycanes. Il emploie un cofacteur, le phosphate de pyridoxal.
D-acide aminé_déshydrogénase/D-acide aminé déshydrogénase :
La D-aminoacide déshydrogénase (EC 1.4.99.1) est une enzyme bactérienne qui catalyse l'oxydation des D-aminoacides en leurs oxoacides correspondants. Il contient à la fois de la flavine et du fer non hémique comme cofacteurs. L'enzyme a une spécificité très large et peut agir sur la plupart des acides aminés D. Acide D-aminé + H2O + accepteur <=> un acide 2-oxo + NH3 + accepteur réduit Cette réaction est distincte de la réaction d'oxydation catalysée par D- acide aminé oxydase qui utilise l'oxygène comme second substrat, car la déshydrogénase peut utiliser de nombreux composés différents comme accepteurs d'électrons, le substrat physiologique étant la coenzyme QD-acide aminé déshydrogénase est une enzyme qui catalyse le NADPH à partir du NADP+ et du D- glucose pour produire du D- acides aminés et glucose déshydrogénase. Certains, mais sans s'y limiter, de ces acides aminés sont la D-leucine, la D-isoleucine et la D-valine, qui sont des acides aminés essentiels que les humains ne peuvent pas synthétiser car ils ne sont pas inclus dans leur alimentation. De plus, les acides aminés D catalyse la formation d'acides 2-oxo pour produire des acides aminés D en présence de DCIP qui est un accepteur d'électrons. Les acides aminés D sont utilisés comme composants de produits pharmaceutiques, tels que les antibiotiques, les anticoagulants et les pesticides, car ils se sont avérés non seulement plus puissants que leurs énantiomères L, mais également plus résistants à la dégradation enzymatique. Des enzymes déshydrogénases d'acides aminés D ont été synthétisées par mutagenèse avec une capacité à produire des acides aminés D aliphatiques et aromatiques droits, ramifiés, cycliques. La déshydrogénase d'acide aminé D solubilisée a tendance à augmenter son affinité pour la D-alanine, la D-asparagine et l'amino-n-butyrate. Dans E. coli K12, la déshydrogénase d'acide aminé D est la plus active. avec la D-alanine comme substrat, car cet acide aminé est la seule source de carbone, d'azote et d'énergie. L'enzyme fonctionne de manière optimale à pH 8,9 et a une constante de Michaelis pour la D-alanine égale à 30 mM. Le DAD découvert dans la membrane Gram-négative d'E. coli B peut également convertir les acides aminés L en acides aminés D. 2,6-dichloroindophénol (DCIP) comme accepteur d'électrons plutôt que d'utiliser leurs accepteurs d'électrons naturels. Cela peut accélérer la réaction entre l'enzyme et le substrat lorsque les électrons sont transférés. L'utilisation dans les réactions de synthèse D-Amino Acid Dehydrogenase s'est révélée efficace dans la synthèse d'acides aminés à chaîne ramifiée tels que D-Leucine, D- Isoleucine et D-Valine. Dans l'étude donnée, les chercheurs ont réussi à utiliser la déshydrogénase d'acide aminé D pour créer de grandes quantités de ces produits à partir du matériau de départ des acides 2-oxo, en présence d'ammoniac. Les conditions pour cela étaient variables, bien que les meilleurs résultats soient apparus à environ 65 °C. Les acides aminés obtenus par ces réactions ont entraîné une énantiosélectivité élevée de > 99 % et des rendements élevés de > 99 %. Compte tenu de la nature de cette enzyme, il peut être possible de l'utiliser pour créer des acides aminés D non ramifiés ainsi que des acides aminés D modifiés. Obtention de la déshydrogénase des acides aminés D Dans une étude, afin de tester la viabilité d'utiliser la D-amino déshydrogénase dans les réactions de synthèse, les chercheurs ont utilisé des bactéries mutantes pour obtenir et créer différentes souches de l'enzyme. Ces chercheurs ont découvert qu'il ne fallait que cinq mutations pour modifier la D-amino déshydrogénase sélective afin qu'elle fonctionne avec d'autres acides aminés D. Ils ont également découvert qu'il conservait sa nature hautement sélective, capable de recevoir principalement des énantiomères D après mutation, avec des rendements supérieurs à 95 %. Une variante thermostable de la D-aminoacide déshydrogénase a été trouvée dans la bactérie Rhodothermus marinus JCM9785. Ce variant est impliqué dans le catabolisme de la trans-4-hydroxy-L-proline. D'après les études présentées, pour obtenir la D-aminoacide déshydrogénase, il faut d'abord l'introduire et l'exprimer au sein d'une espèce bactérienne donnée, dont certaines ont été précédemment référencé. Il doit ensuite être purifié dans des conditions favorables. Celles-ci sont basées sur l'espèce particulière de déshydrogénase d'acide D-aminé utilisée dans une expérience de recherche donnée. Dans des conditions incorrectes, la protéine peut se dénaturer. Par exemple, il a été découvert que spécifiquement les D-alanine déshydrogénases de E. coli et P. aeruginosa perdaient la majeure partie de leur activité lorsqu'elles étaient soumises à des conditions de 37 à 42 °C. Après cela, il est possible de séparer et de purifier par les méthodes existantes. Déshydrogénase d'acide aminé D artificielle En raison des inconvénients des méthodes actuelles, les chercheurs ont commencé à travailler sur la création d'une enzyme artificielle capable de produire les mêmes acides aminés D que les enzymes d'origine naturelle. sources présentes. En ajoutant cinq acides aminés à un échantillon donné isolé de U. thermosphaericus, ils ont réussi. En modifiant la séquence d'acides aminés, les chercheurs ont pu modifier la spécificité de la molécule vis-à-vis de certains réactifs et produits, montrant qu'il peut être possible d'utiliser la déshydrogénase artificielle d'acides aminés D pour dépister certains produits d'acides D-aminés.
D-aminoacide_déshydrogénase_(quinone)/D-aminoacide déshydrogénase (quinone) :
La D-aminoacide déshydrogénase (quinone) (EC 1.4.5.1, DadA) est une enzyme dont le nom systématique est D-aminoacide:quinone oxydoréductase (désamination). Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-acide aminé + H2O + quinone ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 2-oxo carboxylate + NH3 + quinolCette enzyme est une flavoprotéine fer-soufre.
D-acide aminé_oxydase/D-acide aminé oxydase :
La D-aminoacide oxydase (DAAO; également OXDA, DAMOX) est une enzyme dont la fonction au niveau moléculaire est d'oxyder les acides D-aminés en acides α-céto correspondants, produisant de l'ammoniac et du peroxyde d'hydrogène. Il en résulte un certain nombre d'effets physiologiques dans divers systèmes, notamment le cerveau. L'enzyme est la plus active vis-à-vis des acides aminés D neutres et non active vis-à-vis des acides aminés D acides. L'une de ses cibles les plus importantes chez les mammifères est la D-sérine dans le système nerveux central. En ciblant cela et d'autres acides aminés D chez les vertébrés, le DAAO est important dans la détoxification. Le rôle dans les micro-organismes est légèrement différent, décomposant les acides aminés D pour générer de l'énergie. Le DAAO est exprimé dans un large éventail d'espèces, des levures à l'homme. Il n'est pas présent dans les plantes ou dans les bactéries qui utilisent à la place la D-aminoacide déshydrogénase. DAAO chez l'homme est un gène de susceptibilité candidat et, avec G72, peut jouer un rôle dans les mécanismes glutamatergiques de la schizophrénie. DAAO joue également un rôle dans les progrès biotechnologiques et médicaux. La rispéridone et le benzoate de sodium sont des inhibiteurs de la DAAO. La D-aminoacide oxydase est différente de la diamine oxydase qui sont toutes deux parfois appelées DAO.
D-amino acid_oxidase_activator/activateur de la D-amino acide oxydase :
L'activateur de la D-aminoacide oxydase (DAOA, également connu sous le nom de G72) est une protéine enrichie dans diverses parties du cerveau, de la moelle épinière et des testicules. On pense que le DAOA interagit avec la D-aminoacide oxydase, une enzyme peroxysomale, et son gène a été associé à la schizophrénie dans un certain nombre d'études. Dans des études distinctes, il a été démontré qu'il confère une susceptibilité au trouble bipolaire. Par conséquent, il a été important de rechercher si la dichotomie kraepelinienne est authentique. Le gène lui-même a été découvert lors d'une enquête sur la région chromosomique 13q22-q34, qui était auparavant liée à la schizophrénie. G72 est transcrit en plusieurs protéines en raison de l'épissage alternatif ; la protéine la plus longue est appelée LG72 et se compose de 153 acides aminés. Bien qu'il ait été initialement découvert que la protéine interagissait avec DAO dans une expérience de 2 hybrides de levure, une récente expérience in vivo a montré la présence de LG72 uniquement dans les mitochondries et n'a pas réussi à confirmer l'interaction.
D-arabinitol 2-déshydrogénase/D-arabinitol 2-déshydrogénase :
En enzymologie, une D-arabinitol 2-déshydrogénase (EC 1.1.1.250) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-arabinitol + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-ribulose + NADH + H+Ainsi, les deux substrats de cette enzyme est le D-arabinitol et le NAD+, alors que ses 3 produits sont le D-ribulose, le NADH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-arabinitol:NAD+ 2-oxydoréductase (formant du D-ribulose). Cette enzyme est également appelée D-arabinitol 2-déshydrogénase (formant du ribulose).
D-arabinitol 4-déshydrogénase/D-arabinitol 4-déshydrogénase :
En enzymologie, une D-arabinitol 4-déshydrogénase (EC 1.1.1.11) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-arabinitol + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-xylulose + NADH + H+Ainsi, les deux substrats de cette enzyme est le D-arabinitol et le NAD+, alors que ses 3 produits sont le D-xylulose, le NADH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-arabinitol:NAD+ 4-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la D-arabitol déshydrogénase et l'arabitol déshydrogénase. Cette enzyme participe aux interconversions des pentoses et des glucuronates et au métabolisme du fructose et du mannose.
D-arabinitol déshydrogénase_(NADP%2B)/D-arabinitol déshydrogénase (NADP+) :
La D-arabinitol déshydrogénase (NADP+) (EC 1.1.1.287, NADP+-dependent D-arabitol déshydrogénase, ARD1p, D-arabitol déshydrogénase 1) est une enzyme avec le nom systématique D-arabinitol:NADP+ oxydoréductase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante (1) D-arabinitol + NADP+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-xylulose + NADPH + H+ (2) D-arabinitol + NADP+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-ribulose + NADPH + H+L'enzyme présente dans le champignon Uromyces fabae peut utiliser le D-arabinitol et le D-mannitol dans le sens direct, et le D-xylulose, le D-ribulose et le D-fructose dans le sens inverse.
D-arabinokinase/D-arabinokinase :
En enzymologie, une D-arabinokinase (EC 2.7.1.54) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + D-arabinose ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} ADP + D-arabinose 5-phosphateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'ATP et le D-arabinose, alors que ses deux produits sont l'ADP et le D-arabinose 5-phosphate. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupements contenant du phosphore (phosphotransférases) avec un groupement alcool comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est ATP:D-arabinose 5-phosphotransférase. Cette enzyme est aussi appelée D-arabinokinase (phosphorylante).
D-arabinono-1,4-lactone oxydase/D-arabinono-1,4-lactone oxydase :
En enzymologie, une D-arabinono-1,4-lactone oxydase (EC 1.1.3.37) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-arabinono-1,4-lactone + O2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-érythro- ascorbate + H2O2Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont la D-arabinono-1,4-lactone et l'O2, alors que ses deux produits sont le D-érythro-ascorbate et l'H2O2. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec l'oxygène comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-arabinono-1,4-lactone:oxygène oxydoréductase. Il emploie un cofacteur, FAD.
D-arabinonolactonase/D-arabinonolactonase :
L'enzyme D-arabinonolactonase (EC 3.1.1.30) la réaction D-arabinono-1,4-lactone + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } D-arabinonateCette enzyme appartient à la famille des hydrolases, plus précisément celles agissant sur les liaisons ester carboxyliques. Le nom systématique est D-arabinono-1,4-lactone lactonohydrolase.
D-arabinose 1-déshydrogénase/D-arabinose 1-déshydrogénase :
En enzymologie, une D-arabinose 1-déshydrogénase (EC 1.1.1.116) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-arabinose + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-arabinono-1,4-lactone + NADH + H+ Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le D-arabinose et le NAD+, alors que ses 3 produits sont le D-arabinono-1,4-lactone, le NADH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-arabinose:NAD+ 1-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés incluent NAD + -pentose-déshydrogénase et arabinose (fucose) déshydrogénase.
D-arabinose 1-déshydrogénase_(NAD(P)%2B)/D-arabinose 1-déshydrogénase (NAD(P)+) :
En enzymologie, une D-arabinose 1-déshydrogénase [NAD(P)+] (EC 1.1.1.117) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-arabinose + NAD(P)+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-arabinono -1,4-lactone + NAD(P)H + H+Les 3 substrats de cette enzyme sont le D-arabinose, le NAD+ et le NADP+, alors que ses 4 produits sont le D-arabinono-1,4-lactone, le NADH, le NADPH, et H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-arabinose:NAD(P)+ 1-oxydoréductase. Cette enzyme est également appelée D-arabinose 1-déshydrogénase [NAD(P)+].
D-arabitol-phosphate déshydrogénase/D-arabitol-phosphate déshydrogénase :
La D-arabitol-phosphate déshydrogénase (EC 1.1.1.301, APDH, D-arabitol 1-phosphate déshydrogénase, D-arabitol 5-phosphate déshydrogénase) est une enzyme avec le nom systématique D-arabitol-phosphate:NAD+ oxydoréductase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-arabitol 1-phosphate + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } D-xylulose 5-phosphate + NADH + H+Cette enzyme participe au catabolisme de l'arabitol. L'enzyme convertit également le D-arabitol 5-phosphate en D-ribulose 5-phosphate à un taux inférieur.
D-arginase/D-arginase :
La D-arginase (EC 3.5.3.10) est une enzyme avec le nom systématique D-arginine amidinohydrolase. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante D-arginine + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-ornithine + urée
Tas D-aire/Tas D-aire :
Le tas d-ary ou d-heap est une structure de données de file d'attente prioritaire, une généralisation du tas binaire dans lequel les nœuds ont d enfants au lieu de 2. Ainsi, un tas binaire est un tas 2, et un tas ternaire est un 3 tas. Selon Tarjan et Jensen et al., les tas d-ary ont été inventés par Donald B. Johnson en 1975. Cette structure de données permet d'effectuer des opérations de priorité inférieure plus rapidement que les tas binaires, au détriment d'opérations minimales de suppression plus lentes. Ce compromis conduit à de meilleurs temps d'exécution pour des algorithmes tels que l'algorithme de Dijkstra dans lequel les opérations de diminution de priorité sont plus courantes que les opérations de suppression de min. De plus, les tas d-ary ont un meilleur comportement de cache mémoire que les tas binaires, ce qui leur permet de s'exécuter plus rapidement dans la pratique malgré un temps d'exécution théoriquement plus long dans le pire des cas. Comme les tas binaires, les tas d-ary sont une structure de données sur place qui n'utilise aucun stockage supplémentaire au-delà de celui nécessaire pour stocker le tableau d'éléments dans le tas.
D-aspartate ligase/D-aspartate ligase :
En enzymologie, une D-aspartate ligase (EC 6.3.1.12) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + D-aspartate + [beta-GlcNAc-(1->4)-Mur2Ac(oyl-L-Ala-gamma- D-Glu-L-Lys-D-Ala-D-Ala)]n ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} [beta-GlcNAc-(1->4)-Mur2Ac(oyl-L-Ala-gamma-D-Glu -6-N-(beta-D-Asp)-L- Lys-D-Ala-D-Ala)]n + ADP + phosphateLes 4 substrats de cette enzyme sont l'ATP, le D-aspartate, le [[beta-GlcNAc-( 1->4)-Mur2Ac(oyl-L-Ala-gamma-D-Glu-L-Lys-D-Ala-D-]], et [[Ala)]n]], alors que ses 4 produits sont [[ bêta-GlcNAc-(1->4)-Mur2Ac(oyl-L-Ala-gamma-D-Glu-6-N-(bêta-D-Asp)-L-]], [[Lys-D-Ala- D-Ala)]n]], ADP et phosphate. Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles formant des liaisons carbone-azote comme les acide-D-ammoniac (ou amine) ligases (amides synthases). Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-aspartate :[beta-GlcNAc-(1->4)-Mur2Ac(oyl-L-Ala-gamma-D-Glu-L-Lys-D -Ala-D-Ala) ]n ligase (formant ADP). D'autres noms couramment utilisés incluent Aslfm, UDP-MurNAc-pentapeptide: D-aspartate ligase et enzyme d'activation de l'acide D-aspartique.
D-aspartate oxydase/D-aspartate oxydase :
En enzymologie, une D-aspartate oxydase (EC 1.4.3.1) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-aspartate + H2O + O2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} oxaloacétate + NH3 + H2O2Les 3 substrats de cette enzyme sont le D-aspartate , H2O et O2, alors que ses 3 produits sont l'oxaloacétate, NH3 et H2O2. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases dépendantes du FAD, en particulier celles agissant sur le groupe CH-NH2 des donneurs avec l'oxygène comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-aspartate:oxygène oxydoréductase (désaminant). D'autres noms couramment utilisés incluent l'oxydase aspartique et l'oxydase D-aspartique. Cette enzyme participe au métabolisme de l'alanine et de l'aspartate. Il emploie un cofacteur, FAD. L'enzyme est codée par le gène DDO.
Temps D/temps D :
Le D-beat (également connu sous le nom de Discore, kängpunk, Discrust et crust-beat) est un style de punk hardcore, développé au début des années 1980 par des imitateurs de Discharge, d'où le genre tire son nom, ainsi qu'un rythme de batterie caractéristique de ce sous-genre. D-beat est connu pour son son "grinçant, déformé et brutalement politique". Discharge a peut-être lui-même hérité du rythme de Motörhead et des Buzzcocks. Le D-beat est étroitement associé au crust punk, qui est une variation plus lourde et plus complexe. Le style était particulièrement populaire en Suède et y a été développé par des groupes tels que Crude SS, Anti Cimex, Mob 47 et Driller Killer. D'autres groupes D-beat incluent Doom et les Varukers du Royaume-Uni; Divulguer du Japon ; Crucifix et Final Conflict des États-Unis; Ratos de Porão du Brésil ; et MG15 d'Espagne. Alors que le style s'est initialement développé au début des années 1980, un certain nombre de nouveaux groupes travaillant dans le sous-genre ont émergé au milieu des années 1990. Il s'agit notamment des groupes suédois Wolfbrigade, Totalitär, Avskum, Skitsystem et Disfear.
D-benzoylarginine-4-nitroanilide amidase/D-benzoylarginine-4-nitroanilide amidase :
En enzymologie, une D-benzoylarginine-4-nitroanilide amidase (EC 3.5.1.72) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique N-benzoyl-D-arginine-4-nitroanilide + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} N-benzoyl- D-arginine + 4-nitroanilineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le N-benzoyl-D-arginine-4-nitroanilide et H2O, alors que ses deux produits sont la N-benzoyl-D-arginine et la 4-nitroaniline. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, celles agissant sur les liaisons carbone-azote autres que les liaisons peptidiques, plus précisément dans les amides linéaires. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est la N-benzoyl-D-arginine-4-nitroanilide amidohydrolase. D'autres noms couramment utilisés incluent la benzoyl-D-arginine arylamidase et la D-BAPA-ase.
Déficit en protéine D-bifonctionnelle/Déficit en protéine D-bifonctionnelle :
Le déficit en protéine D-bifonctionnelle est un trouble autosomique récessif de l'oxydation des acides gras peroxysomaux. Les troubles peroxysomaux sont généralement causés par une combinaison de défauts d'assemblage des peroxysomes ou par des déficiences d'enzymes peroxysomales spécifiques. Le peroxysome est un organite dans la cellule similaire au lysosome qui fonctionne pour détoxifier la cellule. Les peroxysomes contiennent de nombreuses enzymes différentes, telles que la catalase, et leur fonction principale est de neutraliser les radicaux libres et de détoxifier les médicaments. Pour cette raison, les peroxysomes sont omniprésents dans le foie et les reins. Le déficit en D-BP est le trouble peroxysomal le plus grave, ressemblant souvent au syndrome de Zellweger. Les caractéristiques du trouble comprennent une hypotonie néonatale et des convulsions, survenant principalement au cours du premier mois de vie, ainsi qu'une déficience visuelle et auditive. D'autres symptômes comprennent une défiguration craniofaciale sévère, un retard psychomoteur et des défauts de migration neuronale. La plupart des apparitions de la maladie commencent au cours des semaines de gestation du développement et la plupart des personnes touchées meurent au cours des deux premières années de vie.
Contraction du bloc D/contraction du bloc D :
La contraction du bloc d (parfois appelée contraction scandide) est un terme utilisé en chimie pour décrire l'effet d'avoir des orbitales d complètes sur les éléments de la période 4. Les éléments en question sont le gallium, le germanium, l'arsenic, le sélénium, le brome et le krypton. Leurs configurations électroniques incluent des orbitales d complètement remplies (d10). La contraction du bloc d est mieux illustrée en comparant certaines propriétés des éléments du groupe 13 pour mettre en évidence l'effet sur le gallium. Le gallium peut être considéré comme anormal. L'effet le plus évident est que la somme des trois premiers potentiels d'ionisation du gallium est supérieure à celle de l'aluminium, alors que la tendance dans le groupe serait qu'elle soit inférieure. Le deuxième tableau ci-dessous montre la tendance de la somme des trois premiers potentiels d'ionisation pour les éléments B, Al, Sc, Y et La. Sc, Y et La ont trois électrons de valence au-dessus d'un noyau d'électrons de gaz rare. Contrairement aux éléments du groupe 13, cette séquence montre une réduction en douceur. D'autres effets de la contraction du bloc d sont que l'ion Ga3+ est plus petit que prévu, étant plus proche en taille de Al3+. Il faut être prudent dans l'interprétation des potentiels d'ionisation de l'indium et du thallium, car d'autres effets, par exemple l'effet de paire inerte, deviennent de plus en plus importants pour les membres les plus lourds du groupe. La cause de la contraction du bloc d est le mauvais blindage du noyau nucléaire. charge par les électrons dans les orbitales d. Les électrons de valence externe sont plus fortement attirés par le noyau, provoquant l'augmentation observée des potentiels d'ionisation. La contraction du bloc d peut être comparée à la contraction des lanthanides, qui est causée par un blindage inadéquat de la charge nucléaire par les électrons occupant les orbitales f.
D-book/D-book :
Le D-Book est la spécification technique britannique pour la télévision numérique terrestre (TNT). Le Digital TV Group (DTG) a publié et maintenu le D-Book pendant plus d'une décennie et la spécification est mise à jour chaque année pour suivre le rythme de développement de la TNT au Royaume-Uni. Le D-Book est compilé par des groupes de travail DTG composés d'experts de l'industrie du personnel du DTG et de membres d'environ 150 diffuseurs, fabricants, fournisseurs de technologie et autres organisations qui mettent continuellement à jour et examinent les spécifications. La conformité à la norme D-Book permet aux produits d'utiliser les logos Digital Tick, Freeview, Freeview + et Freeview HD. Le D-Book est uniquement disponible pour les membres du groupe Digital TV.
D-brane/D-brane :
En théorie des cordes , les D-branes , abréviation de membrane de Dirichlet , sont une classe d'objets étendus sur lesquels les cordes ouvertes peuvent se terminer par des conditions aux limites de Dirichlet , d'après lesquelles elles sont nommées. Les branes D ont été découvertes par Jin Dai, Leigh et Polchinski, et indépendamment par Hořava, en 1989. En 1995, Polchinski a identifié les branes D avec des solutions de brane p noires de supergravité, une découverte qui a déclenché la deuxième révolution des supercordes et a conduit à dualités holographiques et de la théorie M. Les branes D sont généralement classées en fonction de leur dimension spatiale, qui est indiquée par un nombre écrit après le D. Une brane D0 est un point unique, une brane D1 est une ligne (parfois appelée "D-string"), un La brane D2 est un plan et une brane D25 remplit l'espace de dimension la plus élevée considéré dans la théorie des cordes bosoniques. Il existe également des branes D(–1) instantanées, qui sont localisées à la fois dans l'espace et dans le temps.
D-cam/D-cam :
d-cam est un type de radar numérique produit par la filiale britannique de la société sud-africaine Truvelo Manufacturers (Pty) Ltd. Les tests effectués par Transport for London ont commencé sur l'A4 Great West Road à Londres, en avril 2007. L'appareil photo ne clignote pas et peut être utilisé face vers l'arrière ou vers l'avant. Il s'agissait de la première caméra combinée de feux de circulation et de radars à être utilisée au Royaume-Uni. Le nouveau style de boîtier de caméra a été conçu par la société Crown (UK) Ltd, basée à Bristol. L'équipement a obtenu l'approbation de type UK Home Office au début de 2014 et les unités nouvellement installées ont commencé à apparaître peu de temps après.
Tramway Melbourne_classe D / Tramway Melbourne classe D :
Le tramway de classe D de Melbourne est une flotte de tramways Combino à plancher surbaissé qui circulent sur le réseau de tramway de Melbourne. Ils ont été construits par Siemens à Uerdingen, en Allemagne, et sont divisés en deux classes : la classe D1 à trois sections qui a été introduite entre 2002 et 2004, et la classe D2 à cinq sections qui a été introduite en 2004. La classe D a été achetée par M>Tram et sont exploités par Yarra Trams depuis qu'ils ont pris le contrôle de l'ensemble du réseau de tramway en avril 2004.
D-class Melbourne_tram_(first)/D-class Melbourne tram (first):
Le tramway n ° 36 de Prahran & Malvern Tramways Trust (P&MTT) faisait partie d'un lot de dix voitures à bogies à traction maximale construites en 1914 par Duncan & Fraser, Adélaïde. Bien que le plus petit nombre de ce groupe, il a été le dernier à entrer en service et a été le premier tramway P&MTT à être équipé de 2 moteurs GE 201G de 65 ch. Par la suite, toutes les autres voitures à bogies P&MTT Maximum Traction ont ensuite été équipées du même type de moteurs. Les camions 22E Maximum Traction étaient de conception JG Brill, bien que fabriqués par Brush en Angleterre. En préparation de l'utilisation proposée des conductrices pendant la Première Guerre mondiale, le n ° 36 a été modifié en fermant certaines portes et en modifiant la disposition des sièges pour inclure une allée centrale sur la longueur du tramway. Cependant, l'utilisation de conductrices ne s'est pas produite à cette époque, en effet cela ne s'est produit à Melbourne qu'en 1941. C'était le seul tramway de Melbourne ainsi traité, et cette modification a ensuite amené le Melbourne & Metropolitan Tramways Board (M&MTB) à classer cette voiture. comme classe D (les autres tramways non modifiés de ce groupe étant désignés classe E). Lors de la formation du M&MTB le 2 février 1920, ce tramway a conservé son numéro de flotte existant, comme tous les tramways P&MTT, mais la classification par lettre n'a été appliquée qu'après octobre 1921. À la fin de 1923, tous les M&MTB drop-end-and-center Maximum Les tramways à traction ont été regroupés en tramways de classe C. Des freins à air ont été installés à la fin de 1920, pour remplacer la chenille d'origine et le freinage électrique. Au début des années 1920, il a été reconstruit dans sa forme d'origine et, en 1929, la section centrale a été modifiée pour ressembler à un tramway de classe W2, tout en étant peinte en vert. Ce tramway a été mis au rebut en 1940, mais la carrosserie n'a été vendue qu'en 1945.
Dirigeable de classe D/dirigeable de classe D :
Le dirigeable de classe D était un dirigeable de patrouille utilisé par la marine américaine au début des années 1920. Les dirigeables de type D étaient légèrement plus grands que le type C et présentaient de nombreuses améliorations de détail. La Marine a continué la pratique de diviser la production d'enveloppes entre Goodyear et Goodrich. Les voitures de contrôle ont été fabriquées par la Naval Aircraft Factory. Les principales améliorations par rapport aux dirigeables de type C étaient une meilleure conception de la voiture de contrôle et des commandes et une instrumentation plus faciles et plus fiables. Les moteurs ont été déplacés vers l'arrière pour réduire le bruit et permettre de meilleures communications entre les membres d'équipage. Les réservoirs de carburant étaient suspendus aux côtés de l'enveloppe. L'enveloppe était identique au type C, sauf qu'un panneau supplémentaire de six pieds a été inséré pour une longueur totale de 198 pieds (60 m) et un volume de 190 000 pieds cubes (5 400 m3). Le dernier de la Classe D, le D-6, avait une voiture de contrôle différente conçue par Leroy Grumman qui fonda plus tard la Grumman Aircraft Engineering Corporation.
Croiseur de classe D/croiseur de classe D :
Le croiseur de classe D peut faire référence à l'un des éléments suivants : Croiseur de classe Danae, une série de croiseurs légers britanniques qui ont servi pendant la Seconde Guerre mondiale Croiseur de classe D (Allemagne), une paire de grands croiseurs prévus conçus dans le cadre du Plan Z
Croiseur de classe D_ (Allemagne)/croiseur de classe D (Allemagne) :
Les croiseurs de classe D étaient une paire de croiseurs lourds allemands, classés comme panzerschiffe ("navires blindés") par la Reichsmarine (marine du royaume). Les navires étaient des versions améliorées des précédents croiseurs de classe Deutschland, autorisés par Adolf Hitler en 1933. Ils étaient destinés à contrer un nouveau programme de construction navale français. Le déplacement a augmenté à 20 000 tonnes longues (20 000 t), mais Hitler n'a autorisé que des augmentations de blindage, interdisant les ajouts à l'armement de la batterie principale des navires. Un seul des deux navires a été posé, mais les travaux ont été annulés moins de cinq mois après la pose de la quille. Il a été déterminé que les conceptions devaient être agrandies pour contrer le nouveau cuirassé français de classe Dunkerque . Les contrats de construction des deux navires ont été remplacés par les cuirassés de classe Scharnhorst.
Destroyer de classe D/Destructeur de classe D :
Le destroyer de classe D peut faire référence à : Destroyer de classe D (1913), une classe de destroyers lance-torpilles de la Royal Navy Destroyer de classe C et D, une classe de destroyers de la Royal Navy, construits en 1930 et 1931 Destroyer de type 45, une classe de Destroyers de défense aérienne de la Royal Navy, lancés de 2006 à 2010
Destroyer de classe D_(1913)/Destructeur de classe D (1913) :
La classe D telle qu'elle était connue à partir de 1913 était un groupe assez homogène de destroyers torpilleurs (TBD) construits pour la Royal Navy au milieu des années 1890. Ils ont tous été construits selon les conceptions individuelles de leur constructeur, John I. Thornycroft & Company de Chiswick, pour répondre aux spécifications de l'Amirauté. La caractéristique unificatrice de la classe était une vitesse de pointe de 30 nœuds (56 km/h ; 35 mph) et ils avaient tous deux entonnoirs.
Ferry de classe D/ferry de classe D :
Les ferries de classe D sont un trio de ferries RoRo construits par Samsung Heavy Industries entre 2003 et 2006 et exploités par DFDS Seaways. Ils étaient à l'origine exploités par Norfolkline et naviguaient entre Douvres, Royaume-Uni et Dunkerque, France.
Canot de sauvetage de classe D / canot de sauvetage de classe D :
Les canots de sauvetage de classe D sont une série de canots de sauvetage exploités par la Royal National Lifeboat Institution (RNLI). Les bateaux de cette série comprennent : un canot de sauvetage de classe D (RFD PB16), un canot de sauvetage de classe D de la RNLI (Avon S650), une sous-classe de bateaux pneumatiques exploités dans le cadre de la classe D entre 1971 et 1986 par le RNLI D canot de sauvetage de classe (Zodiac III), un canot de sauvetage de classe D de la RNLI (EA16), une classe de canot pneumatique exploité depuis 1987 par le canot de sauvetage de classe D de la RNLI (IB1), des canots pneumatiques servant dans le canot de sauvetage côtier RNLI (ILB) du Royaume-Uni flotte
Canot de sauvetage de classe D_(Avon_S650)/Canot de sauvetage de classe D (Avon S650) :
Le canot de sauvetage de classe D (Avon S650) était une sous-classe de 4 bateaux pneumatiques exploités dans le cadre de la classe D entre 1971 et 1986 par la Royal National Lifeboat Institution du Royaume-Uni et d'Irlande. Il a été remplacé par le canot de sauvetage de classe D (Zodiac III).
Canot de sauvetage de classe D_(EA16)/Canot de sauvetage de classe D (EA16) :
Le canot de sauvetage de classe D (EA16) est une classe de canot pneumatique exploité depuis 1987 par la Royal National Lifeboat Institution du Royaume-Uni et d'Irlande. Il a été remplacé sur le plan opérationnel par la classe D (IB1), mais beaucoup sont encore utilisés dans le cadre de la flotte de secours, comme bateaux d'embarquement pour les plus grandes classes d'embarcations de sauvetage et par l'équipe de sauvetage en cas d'inondation de la RNLI. L'indicatif de type EA16 signifie Evans Avon 16.
Canot de sauvetage de classe D_(IB1)/canot de sauvetage de classe D (IB1) :
Les canots de sauvetage de classe D (IB1) sont des canots pneumatiques servant dans la flotte de canots de sauvetage côtiers (ILB) de la RNLI ainsi qu'un certain nombre de canots de sauvetage indépendants au Royaume-Uni et en Irlande. Bien qu'ils soient parfois connus sous le nom de "IB1", ils constituent le dernier développement du canot de sauvetage de classe D et, en tant que tels, sont principalement appelés "classe D". Cette classe d'embarcations de sauvetage est l'une des plus petites exploitées par la RNLI, et elles sont courantes dans les stations de sauvetage autour de la côte. Contrairement aux autres membres de la flotte ILB, la classe D (IB1) n'a pas de coque rigide. Tous les autres, à l'exception de l'Arancia, de l'aéroglisseur et des canots de sauvetage tous temps, sont des bateaux pneumatiques semi-rigides. L'IB1 a normalement un équipage de trois ou quatre personnes et est principalement utilisé pour les incidents de surfeurs / nageurs ainsi que pour aider lors d'incidents de falaise où la victime est près de l'eau. La nature même de son travail exige une réponse rapide, et l'IB1 peut normalement être à flot très rapidement. Depuis février 2020, l'équipage minimum d'un RNLI IB1 est passé de 2 à 3. Certains canots de sauvetage indépendants ont des niveaux d'équipage différents de ceux du RNLI.
Sous-marin de classe D/sous-marin de classe D :
Le sous-marin de classe D peut faire référence à: sous-marin britannique de classe D sous-marin espagnol de classe D sous-marin américain de classe D sous-marin japonais de type D, sous-marins à deux classes sous-marin de classe I-361 (sous-marin de type D1) sous-marin de classe I-373 ( sous-marin de type D2)
D-virgule/D-virgule :
D̦ (D-virgule) est une lettre qui faisait partie de l'alphabet roumain pour représenter le son /z/ ou /dz/ s'il était dérivé d'un d latin (par exemple d̦i, prononcé /zi/ vient du latin die, jour) . C'était l'équivalent des lettres cyrilliques З et Ѕ. Cette lettre a été introduite pour la première fois par Petru Maior dans son livre de 1819 Ortographia romana sive Latino–Valachica, una cum clavis, qua penetralia originationis vocum reserantur... : "d̦ sicut Latinorum z ac cyrillicum з". En 1844, Ioan Eliade a introduit à nouveau d̦ , dans son magazine Curierul de ambe sexe, en remplacement de з. Le 23 octobre 1858, l' Eforia Instrucțiunii Publice de Valachie a publié un décret dans lequel, entre autres règles, d̦ était pour la troisième fois adopté à la place du cyrillique з. Cependant, la règle ne sera pleinement adoptée que plus tard. Prenant l'affaire en main, le ministre de l'Intérieur Ion Ghica déclare le 8 février 1860 que quiconque dans son ordre ignorera le nouvel alphabet de transition sera renvoyé. En Moldavie, l'alphabet de transition et la lettre d̦ a été adoptée beaucoup plus tard. Dans sa grammaire, publiée à Paris en 1865, Vasile Alecsandri adopte ce signe au lieu de з, considérant la virgule sous d comme un petit s (d̦ se prononce souvent /dz/, /ds/. C'est aussi le cas de ș—ss et ț—ts). Cette lettre a été abandonnée en 1904 et n'est plus utilisée. Ḑ ḑ fait partie de l'alphabet livonien mais s'écrit avec une cédille.
Courbe en D/courbe en D :
La courbe D peut faire référence à : Courbe D (pondération) une courbe de pondération utilisée pour la mesure du niveau de pression acoustique. Courbe D (électricité) une limite de la capacité de puissance réactive d'un générateur électrique.
D-cystéine désulfhydrase/D-cystéine désulfhydrase :
L'enzyme D-cystéine désulfhydrase (EC 4.4.1.15) catalyse la réaction chimique sulfure + NH3 + pyruvateCette enzyme appartient à la famille des lyases, plus précisément à la classe des lyases carbone-soufre. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-cystéine sulfure-lyase (désamination; formation de pyruvate). D'autres noms d'usage courant incluent la D-cystéine lyase et la D-cystéine sulfure-lyase (désaminante). Cette enzyme participe au métabolisme de la cystéine.
D-dimères/D-dimères :
Le D-dimère (ou D dimère) est un produit de dégradation de la fibrine (ou FDP), un petit fragment protéique présent dans le sang après la dégradation d'un caillot sanguin par fibrinolyse. Il est ainsi nommé car il contient deux fragments D de la protéine de fibrine reliés par une liaison croisée, formant ainsi un dimère protéique. La concentration de dimère D peut être déterminée par un test sanguin pour aider à diagnostiquer la thrombose. Depuis son introduction dans les années 1990, il est devenu un test important effectué chez les personnes suspectées de troubles thrombotiques, tels que la thromboembolie veineuse. Alors qu'un résultat négatif exclut pratiquement la thrombose, un résultat positif peut indiquer une thrombose, mais n'exclut pas d'autres causes potentielles. Son utilisation principale est donc d'exclure la maladie thromboembolique où la probabilité est faible. Les niveaux de D-dimères sont utilisés comme biomarqueur prédictif pour le trouble sanguin, la coagulation intravasculaire disséminée et les troubles de la coagulation associés à l'infection au COVID-19. Une multiplication par quatre de la protéine est un indicateur de mauvais pronostic chez les personnes hospitalisées avec COVID-19.
D-dopachrome décarboxylase/D-dopachrome décarboxylase :
L'enzyme D-dopachrome décarboxylase (EC 4.1.1.84) catalyse la réaction chimique D-dopachrome ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 5,6-dihydroxyindole + CO2Cette enzyme appartient à la famille des lyases, plus précisément les carboxy-lyases, qui clivent le carbone -les liaisons carbone. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-dopachrome carboxy-lyase (formant 5,6-dihydroxyindole). D'autres noms couramment utilisés comprennent la phénylpyruvate tautomérase II, la D-tautomérase, la D-dopachrome tautomérase et la D-dopachrome carboxy-lyase.
Ré bémol/D bémol :
Ré bémol ou Ré ♭ peut faire référence à : Ré bémol majeur Ré bémol mineur La hauteur musicale Ré ♭
Ré bémol majeur/Ré bémol majeur :
Ré bémol majeur (ou la clé de ré bémol) est une gamme majeure basée sur D♭, composée des hauteurs D♭, E♭, F, G♭, A♭, B♭ et C. Sa signature de clé a cinq appartements. Il est enharmoniquement équivalent au do dièse majeur. La gamme de ré bémol majeur est : sa mineure relative est le si bémol mineur. Son mineur parallèle, le ré bémol mineur, est généralement remplacé par le do dièse mineur, car le ré bémol mineur comporte un si (si double bémol) dans sa signature de clé, ce qui le rend peu pratique à utiliser. Do dièse majeur, l'équivalent enharmonique du ré bémol majeur, a un problème similaire car il contient sept dièses. Par conséquent, le ré bémol majeur est souvent utilisé comme majeur parallèle pour le do dièse mineur. (La même situation enharmonique se produit avec les tonalités de la bémol majeur et de sol dièse mineur). Par exemple, dans son Prélude n°15 en ré bémol majeur (« Goutte de pluie »), Frédéric Chopin passe du ré bémol majeur au do dièse mineur pour la section médiane en parallèle mineur, tandis que dans sa Fantaisie-Impromptu et Scherzo N°3, principalement en ut dièse mineur, il passe en ré bémol majeur pour la section médiane pour la raison opposée. Le troisième concerto de Ferdinand Ries passe également un moment en ré bémol majeur pour le retour du deuxième thème dans le premier mouvement. Claude Debussy passe également du ré bémol majeur au do dièse mineur dans la partie significative de son célèbre "Clair de lune". La Symphonie du Nouveau Monde d'Antonín Dvořák passe également un moment en ut dièse mineur pour la section significative du mouvement lent. Le ré bémol majeur est enharmonique en do dièse majeur. Dans la musique pour harpe, le ré bémol majeur est préféré du point de vue enharmonique non seulement parce que les cordes de la harpe sont plus résonnantes en position plate et que la tonalité a moins d'altérations, mais aussi parce que la modulation vers la tonalité dominante est plus facile (en mettant la pédale de sol en position naturelle, alors qu'il n'y a pas de position de double dièse dans laquelle mettre la pédale de fa pour le sol dièse majeur).
Ré bémol mineur/Ré bémol mineur :
Ré bémol mineur est une tonalité théorique basée sur D♭, composée des hauteurs D♭, E♭, F♭, G♭, A♭, B♭♭ et C♭. Sa signature clé comporte six bémols et un double bémol. Son majeur relatif est le fa bémol majeur, qui est généralement remplacé par le mi majeur. Son majeur parallèle est le ré bémol majeur, et son équivalent enharmonique direct, le do dièse mineur, est normalement utilisé. La gamme mineure naturelle en ré bémol est : les modifications nécessaires pour les versions mélodiques et harmoniques de la gamme sont écrites avec des altérations si nécessaire. Les gammes de ré bémol mineur harmonique et mélodique mineur sont les suivantes : le ré bémol mineur est généralement noté comme la clé enharmonique du do dièse mineur, comme dans les deuxième et troisième mesures du Cantique du Soleil d'Amy Beach. Cependant, de manière inhabituelle, deux des opéras les plus connus de Verdi, La traviata et Rigoletto, se terminent tous deux en ré bémol mineur (bien qu'écrits avec la signature à cinq bémols du majeur parallèle). Le motif thématique de Mahler "der kleine Appell" ("rappel à l'ordre") de ses Quatrième et Cinquième Symphonies utilise les deux notations: dans sa Symphonie n ° 4 (premier mouvement), il est en ré bémol mineur, mais dans sa Symphonie n ° 5 c'est en do dièse mineur. Dans l'Adagio de sa Symphonie n°9, une interpolation de basson solo suivant le thème principal apparaît d'abord en ré bémol mineur, revenant deux fois plus notée en do dièse mineur. De même, dans l' Adagio de la Symphonie n ° 8 de Bruckner , les phrases qui sont tonalement en ré bémol mineur sont notées en do dièse mineur.
D-fuconate déshydratase/D-fuconate déshydratase :
L'enzyme D-fuconate déshydratase (EC 4.2.1.67) catalyse la réaction chimique. D-fuconate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 2-déhydro-3-désoxy-D-fuconate + H2OCette enzyme appartient à la famille des lyases, en particulier les hydro-lyases, qui clivent les liaisons carbone-oxygène. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-fuconate hydrolyase (formant 2-déshydro-3-désoxy-D-fuconate). Cette enzyme est également appelée D-fuconate hydro-lyase. Cette enzyme participe au métabolisme du fructose et du mannose.
D-glutamate (D-aspartate) oxydase/D-glutamate (D-aspartate) oxydase :
En enzymologie, une D-glutamate (D-aspartate) oxydase (EC 1.4.3.15) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-glutamate + H2O + O2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 2-oxoglutarate + NH3 + H2O2Les 3 substrats de cette enzyme sont le D-glutamate, H2O et O2, tandis que ses 3 produits sont le 2-oxoglutarate, NH3 et H2O2. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-NH2 des donneurs avec l'oxygène comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-glutamate (D-aspartate): oxygène oxydoréductase (désaminant). D'autres noms couramment utilisés comprennent la D-glutamique-aspartique oxydase et la D-monoaminodicarboxylique oxydase. Cette enzyme participe au métabolisme de l'alanine et de l'aspartate. Il emploie un cofacteur, FAD.
D-glutamate cyclase/D-glutamate cyclase :
L'enzyme D-glutamate cyclase (EC 4.2.1.48) catalyse la réaction chimique D-glutamate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 5-oxo-Dproline + H2OCette enzyme appartient à la famille des lyases, plus précisément les hydro-lyases, qui clivent le carbone -les liaisons oxygène. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-glutamate hydro-lyase (cyclisation; formation de 5-oxo-D-proline). Cette enzyme est également appelée D-glutamate hydro-lyase (cyclisante). Cette enzyme participe au métabolisme de la D-glutamine et du D-glutamate.
D-glutamate oxydase/D-glutamate oxydase :
En enzymologie, une D-glutamate oxydase (EC 1.4.3.7) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-glutamate + H2O + O2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 2-oxoglutarate + NH3 + H2O2Les 3 substrats de cette enzyme sont D -glutamate, H2O et O2, alors que ses 3 produits sont le 2-oxoglutarate, NH3 et H2O2. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-NH2 des donneurs avec l'oxygène comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est D-glutamate:oxygène oxydoréductase (désaminant). D'autres noms couramment utilisés incluent la D-glutamique oxydase et la D-glutamique oxydase. Cette enzyme participe au métabolisme de la d-glutamine et du d-glutamate.
D-glutaminase/D-glutaminase :
En enzymologie, une D-glutaminase (EC 3.5.1.35) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique D-glutamine + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-glutamate + NH3Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont la D-glutamine et H2O, alors que ses deux produits sont le D-glutamate et le NH3. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, celles agissant sur les liaisons carbone-azote autres que les liaisons peptidiques, plus précisément dans les amides linéaires. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est la D-glutamine amidohydrolase. Cette enzyme participe au métabolisme de la d-glutamine et du d-glutamate et au métabolisme de l'azote.
D-glutamyltransférase/D-glutamyltransférase :
En enzymologie, une D-glutamyltransférase (EC 2.3.2.1) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique L(ou D)-glutamine + D-glutamyl-peptide ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} NH3 + 5-glutamyl-D-glutamyl -peptideLes 3 substrats de cette enzyme sont la L-glutamine, la D-glutamine et le D-glutamyl-peptide, alors que ses deux produits sont le NH3 et le 5-glutamyl-D-glutamyl-peptide. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément les aminoacyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est glutamine:D-glutamyl-peptide 5-glutamyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent la D-glutamyl transpeptidase et la D-gamma-glutamyl transpeptidase. Cette enzyme participe au métabolisme de la d-glutamine et du d-glutamate.

Aucun commentaire:

Enregistrer un commentaire

E. Wayne Abercrombie

ER_Bills/ER Factures : ER Bills (né en 1967) est un auteur et journaliste américain. ER_Braithwaite/ER Braithwaite : Eustace Edward Ri...