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vendredi 15 avril 2022

Asopia gerontesalis


Aspalis/Aspalis :
Dans la mythologie grecque , Aspalis ( grec ancien : Ἁσπαλίς ) était une héroïne locale de Melite en Phthie dont l'histoire était apparemment destinée à fournir une étiologie pour le nom de famille local et le culte d'Artémis. Comme dans certaines mythologies d'Artémis, elle s'est pendue et son corps a disparu.

Aspall/Aspall :
Aspall peut faire référence à : Aspall, Suffolk, un village et une paroisse civile du district Mid Suffolk de Suffolk, en Angleterre Aspall Cyder, produit dans le Suffolk, en Angleterre
Aspall, Suffolk/Aspall, Suffolk :
Aspall est un village et une paroisse civile du district Mid Suffolk du Suffolk, en Angleterre. Selon le recensement de 2001, il avait une population de 52 habitants et une population estimée à 60 en 2005. Le village se trouve à environ 24 km au nord d'Ipswich et à 19 km au sud de Diss. Le Domesday Book enregistre la population d'Aspall en 1086 comme étant de 24 ménages composés de 5 hommes libres et 19 petits exploitants avec 60 porcs, 24 moutons et 13 bovins. Les terres qui composaient le village étaient détenues par Odon de Bayeux, Ranulf Peverel, Robert Malet. Aspall Cyder est brassée ici par les Chevalliers d'Aspall Hall. Aspall Hall est l'une des quatre maisons à douves situées à moins d'un mile - les autres étant Aspall House, Moat Farm et Kenton Hall à Kenton, Suffolk. L'église paroissiale, Notre-Dame de Grâce, possède une tour du XVe siècle. Dans le cimetière, juste au nord-ouest de l'église, se trouve la tombe du producteur de films Emeric Pressburger. Entre 1908 et 1952, le village était desservi par la gare d'Aspall et Thorndon sur le Mid-Suffolk Light Railway. Sir Herbert Kitchener, alors gouverneur général du Soudan, a été créé baron Kitchener de Khartoum et d'Aspall dans le comté de Suffolk, le 31 octobre 1898.
Aspall Cyder/Aspall Cyder :
Aspall Cyder Ltd est un fabricant de cidre et d'autres produits dérivés de la pomme. Sa cidrerie est située à Aspall Hall dans le village d'Aspall, Suffolk, Angleterre. Il a été acheté par Molson Coors en 2018.
Aspall and_Thorndon_railway_station/Gare d'Aspall et Thorndon :
Aspall and Thorndon était une gare du Mid-Suffolk Light Railway. Cette station était située avec Aspall au sud, Debenham à 2,5 milles plus au sud et Thorndon à 3,5 milles au nord-est.
Aspanée/Aspanée :
Aspaneus (grec ancien : Ἀσπανεύς) était une ville de l'ancienne Troade, sur le territoire d'Antandrus. Son site est situé près d'Avcılar, en Turquie asiatique.
Aspang-Markt/Aspang-Markt :
Aspang-Markt est un bourg de Basse-Autriche en Autriche.
Aspangberg-Saint-Pierre/Aspangberg-Saint-Pierre :
Aspangberg-Sankt Peter est une ville du district de Neunkirchen dans l'État autrichien de Basse-Autriche.
Aspar/Aspar :
Flavius ​​​​Ardabur Aspar (c. 400 - 471) était un patricien romain oriental et magister militum ("maître des soldats") d'origine alanic-gothique. En tant que général d'une armée germanique au service de Rome, Aspar a exercé une grande influence sur les empereurs romains d'Orient pendant un demi-siècle, des années 420 à sa mort en 471, en passant par les règnes de Théodose II, Marcien et Léon Ier, qui, dans le fin, le fit tuer. Sa mort a conduit à la fin de la domination germanique de la politique romaine orientale.
Équipe Aspar/Équipe Aspar :
Aspar Team (anciennement Ángel Nieto Team) est une équipe de course de motos de Grand Prix d'Espagne, participant aux championnats du monde Moto2, Moto3 et MotoE.
Asparagacées/Asparagacées :
Les asparagacées, connues sous le nom de famille des asperges, sont une famille de plantes à fleurs, placées dans l'ordre des asparagales des monocotylédones. Un membre de la famille est Asparagus officinalis, l'asperge du jardin.
Asperges/Asperges :
Les asparagales (lys aspargoïdes) sont un ordre de plantes dans les systèmes de classification modernes tels que l' Angiosperm Phylogeny Group (APG) et l' Angiosperm Phylogeny Web . L'ordre tire son nom de la famille type des Asparagacées et est placé dans les monocotylédones parmi les monocotylédones lilioïdes. L'ordre n'a été reconnu que récemment dans les systèmes de classification. Il a d'abord été proposé par Huber en 1977 puis repris dans le système Dahlgren de 1985 puis l'APG en 1998, 2003 et 2009. Avant cela, nombre de ses familles étaient affectées à l'ancien ordre Liliales, un très grand ordre contenant presque tous les monocotylédones aux tépales colorés et dépourvus d'amidon dans leur endosperme. L'analyse de la séquence d'ADN a indiqué que de nombreux taxons précédemment inclus dans Liliales devraient en fait être redistribués sur trois ordres, Liliales, Asparagales et Dioscoreales. Les frontières des Asparagales et de ses familles ont subi une série de changements ces dernières années; les recherches futures pourraient conduire à d'autres changements et finalement à une plus grande stabilité. Dans la circonscription APG, Asparagales est le plus grand ordre de monocotylédones avec 14 familles, 1 122 genres et environ 36 000 espèces. L'ordre est clairement circonscrit sur la base de la phylogénétique moléculaire, mais il est difficile à définir morphologiquement car ses membres sont structurellement divers. La plupart des espèces d'Asparagales sont des plantes vivaces herbacées, bien que certaines soient grimpantes et d'autres ressemblant à des arbres. L'ordre contient également de nombreux géophytes (bulbes, bulbes et divers types de tubercules). Selon la séquence des télomères, au moins deux points de commutation évolutifs se sont produits dans l'ordre. La séquence basale est formée par TTTAGGG comme dans la majorité des plantes supérieures. Le motif basal a été changé en TTAGGG de type vertébré et enfin, le motif le plus divergent CTCGGTTATGGG apparaît dans Allium. L'une des caractéristiques déterminantes (synapomorphies) de l'ordre est la présence de phytomélanine, un pigment noir présent dans le tégument, créant une croûte sombre. La phytomélanine se trouve dans la plupart des familles des Asparagales (mais pas chez les Orchidaceae, que l'on pense être le groupe sœur du reste de l'ordre). Les feuilles de presque toutes les espèces forment une rosette serrée, soit à la base de la plante, soit à l'extrémité de la tige, mais parfois le long de la tige. Les fleurs ne sont pas particulièrement distinctives, étant de « type lys », avec six tépales et jusqu'à six étamines. On pense que l'ordre a d'abord divergé d'autres monocotylédones apparentées il y a environ 120 à 130 millions d'années (au début de la période du Crétacé), bien qu'étant donné la difficulté de classer les familles impliquées, les estimations soient probablement incertaines. D'un point de vue économique, l'ordre des Asparagales est le deuxième en importance au sein des monocotylédones seulement après l'ordre des Poales (qui comprend les graminées et les céréales). Les espèces sont utilisées comme aliments et aromatisants (par exemple, oignon, ail, poireau, asperge, vanille, safran), dans des applications médicinales ou cosmétiques (aloès), comme fleurs coupées (par exemple, freesia, glaïeul, iris, orchidées) et comme plantes ornementales de jardin ( ex. hémérocalles, muguet, agapanthe).
Asparaginase/Asparaginase :
L'asparaginase est une enzyme utilisée comme médicament et dans la fabrication d'aliments. En tant que médicament, la L-asparaginase est utilisée pour traiter la leucémie aiguë lymphoblastique (LAL). Il est administré par injection dans une veine, un muscle ou sous la peau. Une version pégylée est également disponible. Dans la fabrication de produits alimentaires, il est utilisé pour réduire l'acrylamide. Les effets secondaires courants lorsqu'il est utilisé par injection comprennent des réactions allergiques, une pancréatite, des problèmes de coagulation sanguine, une glycémie élevée, des problèmes rénaux et un dysfonctionnement hépatique. L'utilisation pendant la grossesse peut nuire au bébé. En tant qu'aliment, il est généralement reconnu comme sûr. L'asparaginase agit en décomposant l'acide aminé connu sous le nom d'asparagine sans lequel les cellules cancéreuses ne peuvent pas fabriquer de protéines. pyrexie, hypersensibilité médicamenteuse, neutropénie fébrile, diminution de l'appétit, stomatite, saignement et hyperglycémie. L'asparaginase a été approuvée pour un usage médical aux États-Unis en 1978. Elle figure sur la liste des médicaments essentiels de l'Organisation mondiale de la santé. Il est souvent fabriqué à partir d'Escherichia coli (E. coli) ou d'Erwinia chrysanthemi.
Asparagine/Asparagine :
L'asparagine (symbole Asn ou N) est un acide α-aminé utilisé dans la biosynthèse des protéines. Il contient un groupe α-amino (sous forme protonée -NH+3 dans des conditions biologiques), un groupe acide α-carboxylique (sous forme déprotonée -COO− dans des conditions biologiques) et un carboxamide à chaîne latérale, le classant comme un acide aminé aliphatique polaire (au pH physiologique). Il n'est pas essentiel chez l'homme, ce qui signifie que le corps peut le synthétiser. Il est codé par les codons AAU et AAC.
Asparagine endopeptidase/Asparagine endopeptidase :
L'asparagine endopeptidase (AEP, mammalian legumain, δ-secretase; EC 3.4.22.34) est une enzyme protéolytique de la famille des peptidase C13 qui hydrolyse une liaison peptidique en utilisant le groupe thiol d'un résidu cystéine comme nucléophile (donc également appelée cystéine protéase). Il est également connu sous le nom d'asparaginyl endopeptidase, citvac, protéinase B, hémoglobinase, produit du gène PRSC1 ou LGMN (Homo sapiens), viciline peptidohydrolase et endopeptidase de haricot. Chez l'homme, il est codé par le gène LGMN (ancien symbole PRSC1). Il hydrolyse les substrats à l'extrémité C-terminale des résidus d'asparagine. Découvert en 1996 dans les haricots, ses homologues ont été identifiés chez les plantes, les protozoaires, les vertébrés et les helminthes. L'enzyme a été impliquée dans plusieurs maladies humaines telles que le cancer, l'athérosclérose et l'inflammation. Elle peut être détectée dans la rate, le foie, le cerveau, le tissu testiculaire et le cœur et la protéine est principalement localisée dans les lysosomes et les endosomes. Il est également intéressant de noter que l'AEP est activé de manière dépendante de l'âge.
Asparagine peptide_lyase/Asparagine peptide lyase :
L'asparagine peptide lyase est l'un des sept groupes dans lesquels les protéases, également appelées enzymes protéolytiques, peptidases ou protéinases, sont classées en fonction de leur résidu catalytique. Le mécanisme catalytique des lyases peptidiques d'asparagine implique un résidu d'asparagine agissant comme nucléophile pour effectuer une réaction d'élimination nucléophile, plutôt qu'une hydrolyse, pour catalyser la rupture d'une liaison peptidique. L'existence de ce septième type catalytique de protéases, dans lequel la liaison peptidique le clivage se produit par auto-traitement au lieu de l'hydrolyse, a été démontré avec la découverte de la structure cristalline du précurseur auto-clivant de l'autotransporteur Tsh d'E. coli.
Asparagine synthase_(glutamine-hydrolysing)/Asparagine synthase (glutamine-hydrolysing):
L'asparagine synthase (glutamine-hydrolysing) (EC 6.3.5.4, asparagine synthetase (glutamine-hydrolysing), glutamine-dependent asparagine synthetase, asparagine synthetase B, AS, AS-B) est une enzyme avec le nom systématique L-aspartate:L-glutamine amido-ligase (formant AMP). Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante ATP + L-aspartate + L-glutamine + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} AMP + diphosphate + L-asparagine + L-glutamate (réaction globale) (1a) L-glutamine + H2O ⇌ { \displaystyle \rightleftharpoons } L-glutamate + NH3 (1b) ATP + L-aspartate + NH3 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + diphosphate + L-asparagineL'enzyme d'Escherichia coli a deux sites actifs6].
Asparagine synthétase/Asparagine synthétase :
L'asparagine synthétase (ou aspartate-ammoniac ligase) est une enzyme principalement cytoplasmique qui génère de l'asparagine à partir de l'aspartate. Cette réaction d'amidation est similaire à celle favorisée par la glutamine synthétase. L'enzyme est omniprésente dans sa distribution dans les organes des mammifères, mais l'expression basale est relativement faible dans les tissus autres que le pancréas exocrine. La présence supérieure à la moyenne d'asparagine synthétase dans certaines souches de leucémie a été associée à un facteur important de résistance à la chimiothérapie, en particulier à le médicament de chimiothérapie, L-asparaginase.
Asparagine%E2%80%94oxo-acide transaminase/Asparagine—oxo-acide transaminase :
En enzymologie, une asparagine-oxo-acide transaminase (EC 2.6.1.14) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique L-asparagine + un 2-oxoacide ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 2-oxosuccinamate + un acide aminéAinsi, les deux les substrats de cette enzyme sont la L-asparagine et l'acide 2-oxo, tandis que ses deux produits sont le 2-oxosuccinamate et l'acide aminé. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément les transaminases, qui transfèrent des groupements azotés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-asparagine:2-oxo-acide aminotransférase. Cette enzyme est également appelée asparagine-cétoacide aminotransférase. Cette enzyme participe au métabolisme de l'alanine et de l'aspartate et à la biosynthèse de la tétracycline. Il emploie un cofacteur, le phosphate de pyridoxal.
Asparagine%E2%80%94tRNA ligase/Asparagine—tRNA ligase :
En enzymologie, une asparagine-ARNt ligase (EC 6.1.1.22) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique AMP + diphosphate + L-asparaginyl-ARNtAsnLes 3 substrats de cette enzyme sont l'ATP, la L-asparagine et l'ARNt (Asn), tandis que ses 3 produits sont l'AMP, le diphosphate et le L-asparaginyl-ARNt (Asn). Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles qui forment des liaisons carbone-oxygène dans l'aminoacyl-ARNt et les composés apparentés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-asparagine:tRNAAsn ligase (formant AMP). D'autres noms couramment utilisés comprennent l'asparaginyl-ARNt synthétase, l'asparaginyl-transfer ribonucléate synthétase, l'asparaginyl ARN synthétase de transfert, l'asparaginyl transfert acide ribonucléique synthétase, l'asparagyl-transfer ARN synthétase et l'asparagine translase. Cette enzyme participe au métabolisme de l'alanine et de l'aspartate et à la biosynthèse de l'aminoacyl-trna.
Asparaginyl-ARNt synthase_ (hydrolyse de la glutamine)/Asparaginyl-ARNt synthase (hydrolyse de la glutamine) :
En enzymologie, une asparaginyl-ARNt synthase (hydrolysant la glutamine) (EC 6.3.5.6) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + aspartyl-ARNtAsn + L-glutamine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} ADP + phosphate + asparaginyl-ARNtAsn + L-glutamateLes 3 substrats de cette enzyme sont l'ATP, l'aspartyl-ARNt(Asn) et la L-glutamine, tandis que ses 4 produits sont l'ADP, le phosphate, l'asparaginyl-ARNt(Asn) et le L-glutamate. Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles formant des liaisons carbone-azote des ligases carbone-azote avec la glutamine comme amido-N-donneur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est aspartyl-ARNtAsn:L-glutamine amido-ligase (formant ADP). D'autres noms couramment utilisés incluent Asp-AdT, Asp-tRNAAsn amidotransférase, aspartyl-tRNAAsn amidotransférase et Asn-tRNAAsn: L-glutamine amido-ligase (formant ADP). Cette enzyme participe au métabolisme du glutamate et au métabolisme de l'alanine et de l'aspartate.
Asparagoides/Asparagoides :
Asparagoideae est une sous-famille de plantes à fleurs monocotylédones de la famille des Asparagacées, ordre des Asparagales, selon le système APG III de 2009. Le nom de la sous-famille est dérivé du nom générique du genre type, Asparagus. Le groupe a déjà été traité comme une famille distincte des Asparagacées sensu stricto. La sous-famille ne contient que deux genres, Asparagus avec environ 160 à 290 espèces et Hemiphylacus avec cinq espèces. (Hemiphylacus était autrefois placé dans les Asphodeloideae/Asphodelaceae.) Ils sont distribués en Europe, en Afrique et en Asie, avec quelques espèces en Australasie et au Mexique. L'asperge a de petites feuilles ressemblant à du papier (scarieuses) à la base de branches ressemblant à des feuilles qui agissent comme des organes photosynthétiques (phylloclades).
Asparagopsis/Asparagopsis :
Asparagopsis est un genre de macroalgues rouges comestibles (Rhodophyta).
Asparagopsis armata/Asparagopsis armata :
Asparagopsis armata est une espèce d'algue rouge marine, de la famille des Bonnemaisoniacées. Ce sont des organismes eucaryotes multicellulaires qui. Cette espèce a été décrite pour la première fois en 1855 par Harvey, un botaniste irlandais qui a découvert l'algue sur la côte ouest de l'Australie. A. armata se développe généralement sur des fonds rocheux infralittoraux autour de la surface de l'eau de mer jusqu'à environ 40 m de profondeur. Les algues marines comme A. armata sont considérées comme des "ingénieurs écosystémiques autogènes" car elles se situent tout en bas de la chaîne alimentaire et contrôlent la disponibilité des ressources pour les autres organismes de l'écosystème.
Asparagopsis taxiformis/Asparagopsis taxiformis :
Asparagopsis taxiformis, (panache de mer rouge ou limu kohu) anciennement A. sanfordiana, est une espèce d'algue rouge, avec une distribution cosmopolite dans les eaux tropicales à tempérées chaudes. Les chercheurs ont démontré que l'alimentation des ruminants avec un régime contenant de 1 à 2 % d'algues rouges réduisait leurs émissions de méthane de plus de 90 %. Sur 20 types d'algues testées, A. taxiformis s'est montrée la plus prometteuse, avec une efficacité de près de 99 %.
Asperges/Asperges :
L'asperge, ou asperge de jardin, nom populaire herbe de moineau, nom scientifique Asparagus officinalis, est une espèce de plante à fleurs vivaces du genre Asperge. Ses jeunes pousses sont utilisées comme légume de printemps. Il était autrefois classé dans la famille des liliacées, comme les espèces apparentées Allium, les oignons et l'ail. Cependant, la recherche génétique classe les lys, Allium et les asperges dans trois familles distinctes - les Liliacées, les Amaryllidaceae et les Asparagacées, respectivement - les Amaryllidacées et les Asparagacées sont regroupées dans l'ordre des Asparagales. Les sources diffèrent quant à l'aire de répartition naturelle d'Asparagus officinalis, mais incluent généralement la majeure partie de l'Europe et de l'Asie tempérée occidentale. Il est largement cultivé comme légume.
Asperges (homonymie)/Asperges (homonymie) :
L'asperge est un type de légume. L'asperge peut également faire référence à : Asperge (genre), le nom d'un genre de plantes Asperge (couleur), une nuance de vert brunâtre qui ressemble à l'asperge végétale
Asperge (genre)/Asperge (genre):
L'asperge est un genre de plantes à fleurs de la famille des Asparagacées, sous-famille des Asparagoideae. Il comprend jusqu'à 300 espèces. La plupart sont des plantes vivaces persistantes à longue durée de vie qui poussent à partir du sous-étage sous forme de lianes, de buissons ou de plantes grimpantes. L'espèce la plus connue est l'Asparagus officinalis comestible, communément appelée asperge. Certains autres membres du genre, comme Asparagus densiflorus, sont cultivés comme plantes ornementales.
Île aux asperges/Île aux asperges :
L'île d'Asperges ( cornique : Enys Merlosowen ) est une petite île de marée sur le côté est de Mount's Bay , dans la paroisse de Mullion , Cornwall , Royaume-Uni . Il se trouve dans Kynance Cove, un site touristique populaire sur le côté ouest de la péninsule de Lizard et porte le nom des rares asperges sauvages (Asparagus prostratus) qui s'y trouvent.
Asperge acutifolius/Asperge acutifolius :
Asparagus acutifolius, nom commun asperge sauvage, est une plante vivace à feuilles persistantes appartenant au genre Asperge. L'épithète spécifique, acutifolius, signifiant "feuilles épineuses", est dérivée du latin acutus (pointu, aigu) et -folius (-feuilleté), et fait référence à la forme caractéristique des feuilles, une caractéristique assez commune dans les plantes typiques de le méditéranéen.
Asperge aethiopicus/Asperge aethiopicus :
L'asperge aethiopicus, l'asperge de Sprenger, est une plante originaire des provinces du Cap et des provinces du nord de l'Afrique du Sud. Souvent utilisée comme plante ornementale, elle est considérée comme une mauvaise herbe envahissante dans de nombreux endroits. La fougère asperge, l'herbe d'asperge et la fougère sétaire sont des noms communs; cependant, il n'est pas lié aux vraies fougères. A. aethiopicus a été confondu avec A. densiflorus, maintenant considéré comme une espèce distincte, de sorte que les informations sur A. aethiopicus seront souvent trouvées sous le nom A. densiflorus.
Asperge aphylle/Asperge aphylle :
L'asperge aphyllus est une espèce de plantes de la famille des asparagacées. Ce sont des plantes grimpantes. Les fleurs sont visitées par l'abeille occidentale, Syritta pipiens, Phthiria et Halictus.
Asperges asparagoides/Asperges asparagoides :
L'asperge asparagoide, communément appelée liane nuptiale, liane nuptiale, gnarboola, smilax ou asperge smilax, est une plante herbacée grimpante de la famille des asparagacées originaire d'Afrique orientale et australe. Parfois cultivée comme plante ornementale, elle est devenue une grave mauvaise herbe environnementale en Australie et en Nouvelle-Zélande.
Fève d'asperge/Fève d'asperge :
Le haricot asperge (Vigna unguiculata subsp. sesquipedalis) est une légumineuse cultivée pour ses gousses vertes comestibles contenant des graines immatures, comme le haricot vert. Il est également connu sous le nom de: haricot mètre, haricot, niébé à longue gousse, haricot long chinois, haricot serpent, bodi et bora. Malgré le nom commun de "yardlong", les gousses ne mesurent en fait qu'environ un demi-mètre de long, de sorte que le nom de la sous-espèce sesquipedalis (un pied et demi de long; 1,5 pied (0,50 yd)) est une approximation plus précise. . Variété du niébé, le haricot asperge est cultivé principalement pour ses gousses vertes immatures d'une longueur remarquable (35 à 75 centimètres (1,15 à 2,46 pieds)) et a des utilisations très similaires à celles du haricot vert. Cette plante appartient à un genre différent du haricot commun. Les nombreuses variétés se distinguent généralement par les différentes couleurs des graines mûres. C'est une vigne annuelle grimpante vigoureuse. La plante est subtropicale/tropicale et la plus cultivée dans les régions les plus chaudes de l'Asie du Sud, de l'Asie du Sud-Est et du sud de la Chine.
Coléoptère de l'asperge/Coléoptère de l'asperge :
Crioceris, ou coléoptère de l'asperge, est un genre de la famille des Chrysomelidae des coléoptères. Le nom est néo-latin du grec κριός, bélier et κέρας, corne. Toutes les espèces du genre Crioceris ne se nourrissent pas d'asperges (par exemple, C. nigropicta). Certaines études ont trouvé une faible diversité génétique parmi les groupes de Chrysomelidae isolés et utilisent des espèces de Wolbachia comme marqueur génétique.
Asperge burchelli/Asperge burchelli :
Asparagus burchellii, est un arbuste du genre Asparagus, qui est indigène à la végétation de broussailles sèches dans la région sud du Cap, en Afrique du Sud.
Asperge capensis/Asperge capensis :
Asparagus capensis, également appelé katdoring (de l'afrikaans pour « cat-thorn ») est un arbuste dense et épineux du genre Asparagus, indigène d'Afrique du Sud et de Namibie.
Asparagus cochinchinensis/Asparagus cochinchinensis :
Asparagus cochinchinensis est une espèce de plante, parfois appelée « asperge chinoise », de la sous-famille des Asparagoideae de la famille des Asparagacées. Aucune sous-espèce n'est répertoriée dans le Catalogue of Life.
Asperge curillus/Asperge curillus :
Asparagus curillus est un arbuste distribué dans le climat tropical et tempéré (1000 – 2250 mètres d'altitude) de l'Himalaya central. Il est connu sous le nom de shatawar dans la médecine ayurvédique traditionnelle dans laquelle il est utilisé comme émollient, tonique à base de plantes, pour interrompre les grossesses et pour traiter la gonorrhée et le diabète. Cette plante contient des oligospirostanosides, des oligofurostanosides, du glycoside de sarsasapogénine, des saponines stéroïdiennes et des glycosides stéroïdiens.
Asperge densiflorus/Asperge densiflorus :
L'asperge densiflorus, la fougère asperge, l'asperge panache ou la fougère sétaire, est une plante vivace à feuilles persistantes variable, étroitement apparentée à l'asperge végétale. Il est originaire d'Afrique australe, du Mozambique à l'Afrique du Sud, mais est largement cultivé.
Asperges falcatus/Asperges falcatus :
L'asperge falcatus (Sicklethorn, Large Forest Asparagus, Imblekazana ou Doringtou) est une grande plante grimpante épineuse du genre Asparagus, indigène d'Afrique du Sud et du Mozambique. Il est souvent cultivé comme haie de sécurité en Afrique australe.
Fougère asperge/Fougère asperge :
La fougère asperge est un nom commun donné à plusieurs plantes du genre Asperge. Il peut faire référence à : Asperge aethiopicus Asperge densiflorus Asperge plumosus Asperge setaceus Asperge virgatus
Flagelles d'asperges/Flagelles d'asperges :
L'asperge flagellaris est une plante à fleurs originaire d'Afrique tropicale. Comme les espèces apparentées, les pousses sont consommées comme légume. Les fruits - des baies oranges juteuses au goût sucré - sont également consommés.
Asparagus horridus/Asparagus horridus :
Asparagus horridus est une espèce d'arbuste de la famille des Asparagacées. Ce sont des plantes grimpantes. Ils ont des feuilles simples et larges et des fruits charnus. Les individus peuvent atteindre 1 m (3,3 pieds) de haut. L'espèce est originaire d'Algérie, des îles Baléares, des îles Canaries, de Chypre, des îles de la mer Égée orientale, de l'Égypte, de la Grèce, des États du Golfe, de l'Italie, de la Crète, du Liban, de la Syrie, de la Libye, du Maroc, Palestine, Sardaigne, Arabie Saoudite, Sicile, Sinaï, Espagne et Tunisie.
Asperge krebsianus/Asperge krebsianus :
Asparagus krebsianus est un arbuste du genre Asparagus indigène des zones rocheuses d'Afrique du Sud.
Asperges lignosus/Asperges lignosus :
Asparagus lignosus ("Katdoring") est une plante grimpante épineuse et grêle du genre Asparagus, indigène de la province du Cap occidental en Afrique du Sud.
Asperges litoralis/Asperges litoralis :
L'asperge litoralis, nom commun d'asperge côtière, est une espèce de plante vivace à feuilles persistantes appartenant au genre Asparagus de la famille des monocotylédones Asparagacées, selon certaines sources, dont le Black Sea Red Data Book. D'autres sources ne reconnaissent pas cette espèce, plaçant les quatre synonymes reconnus par le Black Sea Red Data Book en deux espèces différentes : Asparagus ferganensis Vved, synonyme Asparagus monoclados Vved. Asperge negligeus Kar et Kir, synonyme Asperge misczenkoi Iljin
Asperge longicladus/Asperge longicladus :
Asparagus longicladus est une espèce de plante à fleurs de la famille des Asparagacées, originaire du Mozambique, du Zimbabwe, du Botswana et de la bande de Caprivi.
Asperge maritimus/Asperge maritimus :
Asparagus maritimus est un arbuste dense et épineux du genre Asparagus, indigène du sud de l'Europe et de la Méditerranée. Il est dioïque, avec des fleurs mâles et femelles portées sur des plantes séparées. L'Asparagus maritimus est une plante comestible, la tige est la seule partie comestible de la plante. Il pousse dans un sol sablonneux principalement près des zones côtières de la mer Méditerranée avec un sol bien drainé, un sol humide et plein soleil. A. maritimus est actuellement menacé d'extinction.
Asperge mucronatus/Asperge mucronatus :
L'asperge mucronatus ("Katdoring") est un arbuste épineux ou une plante grimpante du genre Asparagus, indigène des régions du sud du Cap en Afrique du Sud.
Asperge multiflore/Asperge multiflore :
L'asperge multiflorus ("asperge à plusieurs fleurs") est un arbuste robuste ou grimpant du genre Asparagus, indigène des régions du sud du Cap en Afrique du Sud.
Asperge négligée/Asperge négligée :
L'asperge negligée est une espèce d'asperge originaire d'Asie tempérée.
Nésiotes d'asperges / Nésiotes d'asperges :
L'asperge nesiotes est une espèce de plante à fleurs de la famille des asparagacées, originaire des îles Canaries et des îles Sauvages. L'asperge nesiotes est une source d'alimentation pour les petits ruminants.
Pois asperge/Pois asperge :
Le pois asperge est un nom commun pour plusieurs plantes et peut faire référence à : Tetragonolobus purpureus aka Winged Pea Psophocarpus tetragonolobus aka Winged Bean Asparagus bean
Asperge persicus/Asperge persicus :
L'Asparagus persicus est une plante à fleurs de la famille des Asparagacées. Il pousse entre 800 et 1700 et est originaire de Turquie, d'Iran, d'Afghanistan, d'Ouzbékistan, du Tadjikistan, du Kazakhstan, de Chine et de Russie. C'est une plante halophyte herbacée vivace atteignant 1,5 m de haut. Il est dioïque, avec des fleurs mâles et femelles sur des plantes séparées.
Asperges prostratus/Asperges prostratus :
L'asperge prostratus, également connue sous le nom d'asperge sauvage, est une espèce de plante à fleurs du genre Asparagus et de la famille des Asparagacées. Il a été placé sur la liste des espèces prioritaires du plan d'action britannique pour la biodiversité.
Asperge racemosus/Asperge racemosus :
L'asperge racemosus (satavar, shatavari ou shatamull, shatawari) est une espèce d'asperge commune dans toute l'Inde et l'Himalaya. et le nord de l'Australie. Il pousse de 1 à 2 m (3 pi 3 po à 6 pi 7 po) de haut et préfère s'enraciner dans des sols graveleux et rocheux en hauteur dans les plaines du piémont, à une altitude de 1 300 à 1 400 m (4 300 à 4 600 pi). Il a été botaniquement décrit en 1799. En raison de ses multiples utilisations, la demande d'Asparagus racemosus est en constante augmentation. En raison de la récolte destructrice, combinée à la destruction de l'habitat et à la déforestation, la plante est désormais considérée comme "en danger" dans son habitat naturel.
Asperges rétrofractus/Asperges rétrofractus :
L'asperge retrofractus ("Ming Asparagus fern") est un arbuste du genre Asparagus indigène des régions occidentales de l'Afrique du Sud.
Asparagus rubicundus/Asparagus rubicundus :
L'asperge rubicundus ("asperge à tige rouge") est un arbuste épineux et duveteux du genre Asparagus, originaire d'Afrique du Sud et du sud de la Namibie.
Asperges scandens/Asperges scandens :
L'asperge scandens (également connue sous le nom de fougère asperge grimpante ou krulkransie) est une plante originaire d'Afrique du Sud du genre Asperge.
Asperge setaceus/Asperge setaceus :
L'asperge setaceus, communément appelée fougère asperge commune, herbe d'asperge, fougère dentelle, asperge grimpante ou asperge fougère, est une plante grimpante du genre asperge. Malgré son nom commun, la plante n'est pas une vraie fougère, mais ses feuilles lui ressemblent.
Simulans d'asperges/Simulans d'asperges :
L'asperge simulans est une espèce de plante à fleurs de la famille des asparagacées. Il est originaire de Madagascar. Les simulans d'asperge ont été décrits par le botaniste anglais John Gilbert Baker en 1875.
Asperge squarrosus/Asperge squarrosus :
Asparagus squarrosus est une espèce de plante à fleurs de la famille des Asparagacées. L'espèce est endémique du Cap-Vert. L'espèce a été nommée par Johann Anton Schmidt en 1853. Son nom local est espargo. La plante est utilisée en médecine traditionnelle.
Asperge striée/Asperge striée :
Asparagus striatus ("Bergappel") est un arbrisseau vivace dur du genre Asparagus, qui est indigène aux zones sèches et rocheuses d'Afrique du Sud.
Asperges suaveolens/Asperges suaveolens :
L'asperge suaveolens ("Bushveld Asparagus" ou "Mvane") est un arbuste du genre Asparagus, indigène des zones rocheuses d'Afrique, du Kenya à l'Afrique du Sud.
Asperge virgatus/Asperge virgatus :
Asparagus virgatus est une espèce de plante à fleurs de la famille des Asparagacées. Il est originaire d'Afrique du Sud-Est. Il est également connu sous le nom de fougère arborescente, de fougère tiki et de fougère à balais africaine. Asparagus virgatus appartient au genre Asparagus et n'est pas une vraie fougère.
Virus de l'asperge_1/Virus de l'asperge 1 :
Le virus de l'asperge 1 (AV-1) est l'un des neuf virus connus qui affectent les plants d'asperges. Il appartient à la famille des Potyviridae. Initialement signalé par GL Hein en 1960, il fait partie du genre Potyvirus et ne provoque aucun symptôme distinct chez les plants d'asperges. La seule plante connue pouvant attraper AV-1 est la plante d'asperge. Il est propagé par les pucerons vecteurs, ce qui signifie que les pucerons ne causent pas l'AV-1, mais qu'ils le propagent.
Virus de l'asperge_2/virus de l'asperge 2 :
Le virus de l'asperge 2 est un virus phytopathogène de la famille des Bromoviridae.
Virus de l'asperge_3/Virus de l'asperge 3 :
Le virus de l'asperge 3 est un virus végétal pathogène de la famille des Alphaflexiviridae.
Asperge réductase/Asperge réductase :
L'asparagusate réductase (EC 1.8.1.11) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique 3-mercapto-2-mercaptomethylpropanoate + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} asparagusate + NADH + H+Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont 3-mercapto -2-mercaptométhylpropanoate et ion nicotinamide adénine dinucléotide, alors que ses 3 produits sont l'asperge, le nicotinamide adénine dinucléotide et l'ion hydrogène. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur un groupe soufré de donneurs ayant NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 3-mercapto-2-mercaptométhylpropanoate:NAD+ oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés incluent l'asperge déshydrogénase, l'asperge déshydrogénase, l'asperge réductase (NADH2) et la NADH2 : asperge oxydoréductase.
Acide asperge/Acide asperge :
L'acide asparagusique est un composé organosoufré de formule moléculaire C4H6O2S2 et systématiquement nommé acide 1,2-dithiolane-4-carboxylique. La molécule est constituée d'un groupe fonctionnel disulfure hétérocyclique (un 1,2-dithiolane) avec une chaîne latérale d'acide carboxylique. On le trouve dans les asperges et on pense qu'il est le précurseur métabolique des composés soufrés odorants responsables de l'odeur distinctive de l'urine qui a longtemps été associée à la consommation d'asperges.
Asparazgaleh/Asparazgaleh :
Asparazgaleh ( persan : اسپرازگله , également romanisé comme Āsparāzgaleh ) est un village du district rural d' Ozgoleh , district d' Ozgoleh , comté de Salas-e Babajani , province de Kermanshah , Iran . Au recensement de 2006, sa population était de 81, dans 20 familles.
Aspari/Aspari :
Aspari est un village sous la division des revenus d'Adoni dans le district de Kurnool de l'Andhra Pradesh, en Inde.
Aspariegos/Aspariegos :
Aspariegos est une municipalité située dans la province de Zamora, Castille et León, Espagne. Selon le recensement de 2009 (INE), la commune compte une population de 297 habitants.
Aspark/Aspark :
Aspark Co., Ltd. est une société qui développe son activité centrée sur les entreprises de répartition des travailleurs techniques, chimiques et médicaux ainsi que sur les véhicules électriques. Il est bien connu pour le développement de la voiture de sport entièrement électrique Aspark Owl.
Chouette Aspark/Chouette Aspark :
L' Aspark Owl ( japonais :ア ス パ ー ク OWL ) est une voiture de sport entièrement électrique alimentée par batterie fabriquée par la société d'ingénierie japonaise Aspark (ア ス パ ー ク), en cours de développement depuis 2018, dans le but de fabriquer la voiture électrique à accélération la plus rapide. Il sera construit par Manifattura Automobili Torino (MAT) en Italie. Aspark prévoit une production de 50 véhicules, avec un prix catalogue de 2,5 millions d'euros. La OWL a été dévoilée publiquement sous forme de concept au Salon de l'auto de Francfort 2017, et la version de production a été dévoilée en novembre 2019 au Salon international de l'automobile de Dubaï.
Asparn an_der_Zaya/Asparn an der Zaya :
Asparn an der Zaya est une ville du district de Mistelbach dans l'État autrichien de Basse-Autriche.
Asparréna/Asparréna :
Asparrena (en espagnol : Aspárrena, qui signifie « en bas du rocher ») est une municipalité située dans la province d'Álava, au Pays basque, dans le nord de l'Espagne. La municipalité comprend divers noyaux de population, le principal étant la ville d'Araia.
Aspartam/Aspartam :
L'aspartame est un édulcorant artificiel non saccharidique 200 fois plus sucré que le saccharose et est couramment utilisé comme substitut du sucre dans les aliments et les boissons. C'est un ester méthylique du dipeptide acide aspartique / phénylalanine avec les noms commerciaux NutraSweet, Equal et Canderel. L'aspartame a été fabriqué pour la première fois en 1965 et approuvé pour une utilisation dans les produits alimentaires par la Food and Drug Administration (FDA) des États-Unis en 1981. L'aspartame est l'un des ingrédients alimentaires les plus rigoureusement testés. Les examens effectués par plus de 100 organismes de réglementation gouvernementaux ont révélé que l'ingrédient était sans danger pour la consommation aux niveaux actuels. En 2018, plusieurs revues d'essais cliniques ont montré que l'utilisation d'aspartame à la place du sucre réduisait l'apport calorique et le poids corporel chez les adultes et les enfants.
Sel d'aspartame-acésulfame/sel d'aspartame-acésulfame :
Le sel d'aspartame-acésulfame est un édulcorant artificiel commercialisé sous le nom de Twinsweet. Il est produit en trempant un mélange 2-1 d'aspartame et d'acésulfame de potassium dans une solution acide et en le laissant cristalliser ; l'humidité et le potassium sont éliminés au cours de ce processus. Il est environ 350 fois plus sucré que le saccharose. Il a reçu le numéro E E962.
Controverse sur l'aspartame/Controverse sur l'aspartame :
L'édulcorant artificiel aspartame a fait l'objet de plusieurs controverses depuis son approbation initiale par la Food and Drug Administration (FDA) des États-Unis en 1974. L'approbation de l'aspartame par la FDA a été fortement contestée, à commencer par des soupçons sur son implication dans le cancer du cerveau, alléguant que le la qualité de la recherche initiale soutenant sa sécurité était inadéquate et imparfaite, et que les conflits d'intérêts ont entaché l'approbation de l'aspartame en 1981, précédemment évaluée par deux panels de la FDA qui ont conclu de maintenir l'approbation en attente avant une enquête plus approfondie. En 1987, le Government Accountability Office des États-Unis a conclu que le processus d'approbation des additifs alimentaires avait été correctement suivi pour l'aspartame. Les irrégularités ont alimenté une théorie du complot, que le canular de l'e-mail "Nancy Markle" a fait circuler, ainsi que des affirmations - à l'encontre du poids des preuves médicales - selon lesquelles de nombreux problèmes de santé (tels que la sclérose en plaques, le lupus systémique, la toxicité du méthanol, la cécité, les spasmes, la fusillade douleurs, convulsions, maux de tête, dépression, anxiété, perte de mémoire, malformations congénitales et décès) sont causés par la consommation d'aspartame à des doses normales. L'aspartame est un ester méthylique du dipeptide acide aspartique/phénylalanine. Les risques potentiels pour la santé ont été examinés et rejetés par de nombreux projets de recherche scientifique. À l'exception du risque pour les personnes atteintes de phénylcétonurie, l'aspartame est considéré comme un additif alimentaire sûr par les gouvernements du monde entier et les principales organisations de santé et de sécurité alimentaire. Les responsables de la FDA décrivent l'aspartame comme "l'un des additifs alimentaires les plus testés et les plus étudiés que l'agence ait jamais approuvés" et sa sécurité comme "claire". Le poids des preuves scientifiques existantes indique que l'aspartame est sans danger en tant qu'édulcorant non nutritif.
Aspartate-semialdéhyde déshydrogénase/Aspartate-semialdéhyde déshydrogénase :
En enzymologie, une aspartate-semialdéhyde déshydrogénase (EC 1.2.1.11) est une enzyme très importante dans la biosynthèse des acides aminés chez les procaryotes, les champignons et certaines plantes supérieures. Il forme un point de ramification précoce dans la voie métabolique formant la lysine, la méthionine, la leucine et l'isoleucine à partir de l'aspartate. Cette voie produit également du diaminopimélate qui joue un rôle essentiel dans la formation de la paroi cellulaire bactérienne. L'ASADH présente un intérêt particulier car la désactivation de cette enzyme s'avère fatale pour l'organisme, donnant lieu à la possibilité d'une nouvelle classe d'antibiotiques, de fongicides et d'herbicides visant à l'inhiber. L'enzyme catalyse la réaction chimique réversible L-aspartate 4-semialdéhyde + phosphate + NADP + ⇌ {\ displaystyle \ rightleftharpoons} L-4-aspartyl phosphate + NADPH + H + Les 3 substrats de cette enzyme sont le L-aspartate 4-semialdéhyde, le phosphate et le NADP +, alors que ses 3 produits sont le L-4-aspartyl phosphate, NADPH et H+. Cependant, dans des conditions physiologiques, la réaction se déroule dans le sens opposé. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe aldéhyde ou oxo d'un donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-aspartate-4-semialdéhyde : NADP+ oxydoréductase (phosphorylant). D'autres noms couramment utilisés comprennent l'aspartate semialdéhyde déshydrogénase, la semialdéhyde aspartique déshydrogénase, la L-aspartate-bêta-semialdéhyde : NADP+ oxydoréductase, (phosphorylation), la bêta-sémialdéhyde aspartique déshydrogénase et l'ASA déshydrogénase. Cette enzyme participe au métabolisme de la glycine, de la sérine et de la thréonine et à la biosynthèse de la lysine. L'aspartate-semialdéhyde déshydrogénase peut être régulée en cis par un motif d'ARN Asd trouvé dans le 5 'UTR de certains gènes Asd.
Aspartate 1-décarboxylase/Aspartate 1-décarboxylase :
En enzymologie, une aspartate 1-décarboxylase (EC 4.1.1.11) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique L-aspartate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} bêta-alanine + CO2Par conséquent, cette enzyme a un substrat, le L-aspartate, et deux produits, bêta-alanine et CO2. Cette enzyme appartient à la famille des lyases, plus précisément les carboxy-lyases, qui clivent les liaisons carbone-carbone. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-aspartate 1-carboxy-lyase (formant de la bêta-alanine). D'autres noms couramment utilisés comprennent l'aspartate alpha-décarboxylase, la L-aspartate alpha-décarboxylase, l'aspartique alpha-décarboxylase et la L-aspartate 1-carboxy-lyase. Cette enzyme participe au métabolisme de l'alanine et de l'aspartate et au métabolisme de la bêta-alanine.
Aspartate 4-décarboxylase/Aspartate 4-décarboxylase :
En enzymologie, une aspartate 4-décarboxylase (EC 4.1.1.12) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique L-aspartate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} L-alanine + CO2Par conséquent, cette enzyme possède un substrat, le L-aspartate, et deux produits, L-alanine et CO2. Cette réaction est à la base de la synthèse industrielle de la L-alanine. Cette enzyme appartient à la famille des lyases, plus précisément les carboxy-lyases, qui clivent les liaisons carbone-carbone. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est la L-aspartate 4-carboxy-lyase (formant de la L-alanine). D'autres noms couramment utilisés comprennent la désulfinase, la décarboxylase aminomalonique, l'aspartate bêta-décarboxylase, l'aspartate oméga-décarboxylase, l'aspartique oméga-décarboxylase, la bêta-décarboxylase aspartique, la L-aspartate bêta-décarboxylase, la cystéine sulfinique désulfinase, la L-cystéine sulfinate désulfinase acide et L-aspartate 4-carboxy-lyase. Cette enzyme participe au métabolisme de l'alanine et de l'aspartate et au métabolisme de la cystéine. Il emploie un cofacteur, le phosphate de pyridoxal.
Aspartate N-acétyltransférase/Aspartate N-acétyltransférase :
En enzymologie, une aspartate N-acétyltransférase (EC 2.3.1.17) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique acétyl-CoA + L-aspartate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} CoA + N-acétyl-L-aspartateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'acétyl-CoA et le L-aspartate, alors que ses deux produits sont le CoA et le N-acétyl-L-aspartate. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, en particulier les acyltransférases transférant des groupes autres que les groupes aminoacyle. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est acétyl-CoA:L-aspartate N-acétyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent l'aspartate acétyltransférase et la L-aspartate N-acétyltransférase.
Aspartate ammoniac-lyase/Aspartate ammoniac-lyase :
En enzymologie, une aspartate ammonia-lyase (EC 4.3.1.1) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique L-aspartate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} fumarate + NH3Par conséquent, cette enzyme a un substrat, le L-aspartate, et deux produits, fumarate et NH3. La réaction est à la base de la synthèse industrielle de l'aspartate. Cette enzyme appartient à la famille des lyases, plus précisément les ammoniac lyases, qui clivent les liaisons carbone-azote. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-aspartate ammonia-lyase (formant du fumarate). D'autres noms couramment utilisés comprennent l'aspartase, l'aminase fumarique, la L-aspartase et la L-aspartate ammoniac-lyase. Cette enzyme participe au métabolisme de l'alanine et de l'aspartate et au métabolisme de l'azote.
Aspartate carbamoyltransférase/Aspartate carbamoyltransférase :
L'aspartate carbamoyltransférase (également connue sous le nom d'aspartate transcarbamoylase ou ATCase) catalyse la première étape de la voie de biosynthèse de la pyrimidine (EC 2.1.3.2). Chez E. coli, l'enzyme est un complexe protéique multi-sous-unité composé de 12 sous-unités (300 kDa au total ). La composition des sous-unités est C6R6, formant 2 trimères de sous-unités catalytiques (34 kDa) et 3 dimères de sous-unités régulatrices (17 kDa). L'arrangement particulier des sous-unités catalytiques et régulatrices dans cette enzyme confère au complexe un comportement fortement allostérique vis-à-vis de ses substrats. L'enzyme est un exemple archétypal de modulation allostérique du contrôle fin des réactions enzymatiques métaboliques. ATCase ne suit pas la cinétique de Michaelis-Menten. Au lieu de cela, il se situe entre ses états "tendus" de faible activité et de faible affinité et ses états "détendus" de haute activité et de haute affinité. La liaison du substrat aux sous-unités catalytiques entraîne un déplacement de l'équilibre vers l'état R, tandis que la liaison du CTP aux sous-unités régulatrices entraîne un déplacement de l'équilibre vers l'état T. La liaison de l'ATP aux sous-unités régulatrices entraîne un déplacement de l'équilibre vers l'état R.
Aspartate déshydrogénase/Aspartate déshydrogénase :
L'aspartate déshydrogénase (EC 1.4.1.21) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique L-aspartate + H2O + NAD(P)+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} oxaloacétate + NH3 + NAD(P)H + H+Les 4 substrats de cette enzyme est le L-aspartate, l'eau, l'ion nicotinamide adénine dinucléotide et l'ion nicotinamide adénine dinucléotide phosphate, tandis que ses 5 produits sont l'oxaloacétate, l'ammoniac, le NADH, le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate et l'ion hydrogène. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-NH2 des donneurs ayant NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-aspartate:NAD(P)+ oxydoréductase (désaminante). D'autres noms couramment utilisés comprennent l'aspartate déshydrogénase dépendante du NAD, l'aspartate déshydrogénase dépendante du NADH2 et l'aspartate déshydrogénase dépendante du NADP+. Cette enzyme participe au métabolisme du nicotinate et du nicotinamide.
Aspartate kinase/Aspartate kinase :
L'aspartate kinase ou aspartokinase (AK) est une enzyme qui catalyse la phosphorylation de l'acide aminé aspartate. Cette réaction est la première étape de la biosynthèse de trois autres acides aminés : la méthionine, la lysine et la thréonine, connue sous le nom de "famille des aspartates". Les aspartokinases ne sont présentes que dans les micro-organismes et les plantes, mais pas chez les animaux, qui doivent puiser dans leur alimentation les acides aminés de la famille des aspartates. Par conséquent, la méthionine, la lysine et la thréonine sont des acides aminés essentiels chez les animaux.
Aspartate racémase/Aspartate racémase :
En enzymologie, une aspartate racémase (EC 5.1.1.13) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique suivante : L-aspartate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} D-aspartateCette enzyme appartient à la famille des isomérases, plus précisément les racémases et les épimérases agissant sur les acides aminés et les dérivés d'acides aminés, y compris la glutamate racémase, la proline racémase et la diaminopimélate épimérase. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est l'aspartate racémase. D'autres noms couramment utilisés incluent la racémase D-aspartate et McyF.
Aspartate transaminase/Aspartate transaminase :
L'aspartate transaminase (AST) ou aspartate aminotransférase, également connue sous le nom d'AspAT/ASAT/AAT ou (sérum) glutamique oxaloacétique transaminase (GOT, SGOT), est une enzyme transaminase dépendante du phosphate de pyridoxal (PLP) (EC 2.6.1.1) qui a été la première décrit par Arthur Karmen et ses collègues en 1954. L'AST catalyse le transfert réversible d'un groupe α-aminé entre l'aspartate et le glutamate et, en tant que tel, est une enzyme importante dans le métabolisme des acides aminés. L'AST se trouve dans le foie, le cœur, les muscles squelettiques, les reins, le cerveau, les globules rouges et la vésicule biliaire. Le taux sérique d'AST, le taux sérique d'ALT (alanine transaminase) et leur rapport (rapport AST/ALT) sont couramment mesurés cliniquement en tant que biomarqueurs de la santé du foie. Les tests font partie de panels sanguins. La demi-vie de l'AST total dans la circulation est d'environ 17 heures et, en moyenne, de 87 heures pour l'AST mitochondriale. L'aminotransférase est éliminée par les cellules sinusoïdales du foie.
Aspartate%E2%80%94ammoniac ligase/Aspartate—ammoniac ligase :
En enzymologie, une aspartate-ammoniac ligase (EC 6.3.1.1) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + L-aspartate + NH3 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} AMP + diphosphate + L-asparagineLes 3 substrats de cette enzyme sont l'ATP , L-aspartate et NH3, alors que ses 3 produits sont l'AMP, le diphosphate et la L-asparagine. Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles formant des liaisons carbone-azote comme les acide-D-ammoniac (ou amine) ligases (amides synthases). Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-aspartate:ammoniac ligase (formant AMP). D'autres noms couramment utilisés incluent l'asparagine synthétase et la L-asparagine synthétase. Cette enzyme participe à 3 voies métaboliques : métabolisme de l'alanine et de l'aspartate, métabolisme des acides cyanoaminés et métabolisme de l'azote.
Aspartate%E2%80%94ammoniac ligase_(formant ADP)/Aspartate—ammoniac ligase (formant ADP) :
En enzymologie, une aspartate-ammoniac ligase (formant ADP) (EC 6.3.1.4) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + L-aspartate + NH3 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} ADP + phosphate + L-asparagineLes 3 substrats de cette enzyme sont l'ATP, le L-aspartate et le NH3, tandis que ses 3 produits sont l'ADP, le phosphate et la L-asparagine. Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles formant des liaisons carbone-azote comme les acide-D-ammoniac (ou amine) ligases (amides synthases). Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-aspartate:ammoniac ligase (formant ADP). D'autres noms couramment utilisés incluent l'asparagine synthétase (formant l'ADP) et l'asparagine synthétase (formant l'adénosine diphosphate). Cette enzyme participe au métabolisme de l'azote.
Aspartate%E2%80%94phénylpyruvate transaminase/Aspartate—phénylpyruvate transaminase :
En enzymologie, une aspartate-phénylpyruvate transaminase (EC 2.6.1.70) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique L-aspartate + phénylpyruvate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} oxaloacétate + L-phénylalanineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le L-aspartate et le phénylpyruvate, alors que ses deux produits sont l'oxaloacétate et la L-phénylalanine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément les transaminases, qui transfèrent des groupements azotés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-aspartate:phénylpyruvate aminotransférase. Cette enzyme est également appelée aspartate-phénylpyruvate aminotransférase.
Aspartate%E2%80%94préphénate aminotransférase/Aspartate—préphénate aminotransférase :
En enzymologie, une aspartate-préphénate aminotransférase (EC 2.6.1.78) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique L-arogénate + oxaloacétate ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} préphénate + L-aspartateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont L-arogénate et l'oxaloacétate, alors que ses deux produits sont le préphénate et le L-aspartate. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément les transaminases, qui transfèrent des groupements azotés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-arogénate:oxaloacétate aminotransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent la préphénate transaminase (ambiguë), la PAT (ambiguë), la préphénate aspartate aminotransférase et la L-aspartate: préphénate aminotransférase.
Aspartate%E2%80%94tRNA(Asn) ligase/Aspartate—tRNA(Asn) ligase :
L'aspartate---ARNtAsn ligase (EC 6.1.1.23, aspartyl-ARNt synthétase non discriminante) est une enzyme dont le nom systématique est L-aspartate : ARNtAsx ligase (formant de l'AMP). Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante AMP + diphosphate + aspartyl-ARNtAsxLes 3 substrats de cette enzyme sont l'ATP, la L-asparagine et l'ARNtAsx, alors que ses 3 produits sont l'AMP, diphosphate et asparaginyl-ARNtAsx. Lorsque cette enzyme agit sur l'ARNtAsp, elle catalyse la même réaction que EC 6.1.1.12, aspartate---ARNt ligase. Il a cependant une discrimination réduite, de sorte qu'il peut également former de l'aspartyl-ARNtAsn. Cette relaxation de la spécificité s'est avérée résulter de l'absence d'une boucle dans l'ARNt qui reconnaît spécifiquement la troisième position de l'anticodon [1]. Cela explique la capacité de cette enzyme chez, par exemple, Thermus thermophilus, à reconnaître à la fois l'ARNtAsp (anticodon GUC) et l'ARNtAsn (anticodon GUU). L'aspartyl-ARNtAsn n'est pas utilisé dans la synthèse des protéines jusqu'à ce qu'il soit converti par EC 6.3.5.6, asparaginyl-ARNt synthase (hydrolysant la glutamine), en asparaginyl-ARNtAsn. Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles qui forment des liaisons carbone-oxygène dans l'aminoacyl-ARNt et les composés apparentés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-asparaginyl:tRNAAsx ligase (formant AMP). Cette enzyme est également appelée asparaginyl-ARNt synthétase non discriminante. Cette enzyme participe au métabolisme de l'alanine et de l'asparagine.
Aspartate%E2%80%94tRNA ligase/Aspartate—tRNA ligase :
En enzymologie, une aspartate-tRNA ligase (EC 6.1.1.12) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + L-aspartate + tRNAAsp ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} AMP + diphosphate + L-aspartyl-tRNAAspLes 3 substrats de cette enzyme sont l'ATP, le L-aspartate et l'ARNt (Asp), alors que ses 3 produits sont l'AMP, le diphosphate et le L-aspartyl-ARNt (Asp). Cette enzyme appartient à la famille des ligases, plus précisément celles qui forment des liaisons carbone-oxygène dans l'aminoacyl-ARNt et les composés apparentés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-aspartate:tRNAAsp ligase (formant AMP). D'autres noms couramment utilisés comprennent l'aspartyl-ARNt synthétase, l'aspartyl ribonucléique synthétase, l'aspartyl-transfer ARN synthétase, l'acide aspartique translase, l'aspartyl-transfert acide ribonucléique synthétase et l'aspartyl ribonucléate synthétase. Cette enzyme participe au métabolisme de l'alanine et de l'aspartate et à la biosynthèse de l'aminoacyl-trna.
Acide aspartique/Acide aspartique :
L'acide aspartique (symbole Asp ou D ; la forme ionique est connue sous le nom d'aspartate) est un acide α-aminé utilisé dans la biosynthèse des protéines. Comme tous les autres acides aminés, il contient un groupe amino et un acide carboxylique. Son groupement α-aminé est sous forme protonée -NH+3 dans des conditions physiologiques, tandis que son groupement acide α-carboxylique est déprotoné -COO- dans des conditions physiologiques. L'acide aspartique a une chaîne latérale acide (CH2COOH) qui réagit avec d'autres acides aminés, enzymes et protéines dans le corps. Dans des conditions physiologiques (pH 7,4) dans les protéines, la chaîne latérale se présente généralement sous la forme aspartate chargée négativement, -COO-. C'est un acide aminé non essentiel chez l'homme, ce qui signifie que le corps peut le synthétiser au besoin. Il est codé par les codons GAT et GAC. Dans l'ARNm, le CUA et le CUG. Le D-aspartate est l'un des deux acides aminés D couramment trouvés chez les mammifères.[3] Dans les protéines, les chaînes latérales d'aspartate sont souvent liées à l'hydrogène pour former des tours asx ou des motifs asx, qui se produisent fréquemment aux extrémités N-terminales des hélices alpha. L'isomère L d'Asp est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, c'est-à-dire les éléments constitutifs des protéines. L'acide aspartique, comme l'acide glutamique, est classé comme un acide aminé acide, avec un pKa de 3,9, mais dans un peptide, cela dépend fortement de l'environnement local et peut atteindre 14. Asp est omniprésent dans la biosynthèse.
Alpha-décarboxylase aspartique/alpha-décarboxylase aspartique :
L'alpha-décarboxylase aspartique peut désigner : l'aspartate 1-décarboxylase, une enzyme la glutamate décarboxylase, une enzyme
Protéase aspartique/protéase aspartique :
Les protéases aspartiques sont un type catalytique d'enzymes protéases qui utilisent une molécule d'eau activée liée à un ou plusieurs résidus aspartate pour la catalyse de leurs substrats peptidiques. En général, ils ont deux aspartates hautement conservés dans le site actif et sont actifs de manière optimale à pH acide. Presque toutes les aspartyl protéases connues sont inhibées par la pepstatine. Endopeptidases aspartiques EC 3.4.23. d'origine vertébrée, fongique et rétrovirale ont été caractérisés. Plus récemment, des endopeptidases aspartiques associées au traitement de la prépiline bactérienne de type 4 et de la préflagelline archéenne ont été décrites. Les protéases aspartiques eucaryotes comprennent les pepsines, les cathepsines et les rénines. Ils ont une structure à deux domaines, issue d'une duplication ancestrale. Les protéases rétrovirales et rétrotransposons (protéases aspartyl rétrovirales) sont beaucoup plus petites et semblent être homologues à un seul domaine des protéases aspartyl eucaryotes. Chaque domaine apporte un résidu Asp catalytique, avec une fente de site actif étendue localisée entre les deux lobes de la molécule. Un lobe a probablement évolué à partir de l'autre par un événement de duplication de gène dans un passé lointain. Dans les enzymes modernes, bien que les structures tridimensionnelles soient très similaires, les séquences d'acides aminés sont plus divergentes, à l'exception du motif du site catalytique, qui est très conservé. La présence et la position des ponts disulfure sont d'autres caractéristiques conservées des peptidases aspartiques.
Aspartoacylase/Aspartoacylase :
L'aspartoacylase est une enzyme hydrolase (EC 3.5.1.15, aminoacylase II, N-acétylaspartate amidohydrolase, acétyl-aspartique désaminase, acylase II, ASPA) qui chez l'homme est codée par le gène ASPA. L'ASPA est responsable de la catalyse de la désacylation du N-acétyl-l-aspartate (N-acétylaspartate) en aspartate et acétate. C'est une hydrolase dépendante du zinc qui favorise la déprotonation de l'eau à utiliser comme nucléophile dans un mécanisme analogue à de nombreuses autres hydrolases dépendantes du zinc. On le trouve le plus souvent dans le cerveau, où il contrôle les niveaux de N-acétyl-l-aspartate. Les mutations qui entraînent une perte d'activité de l'aspartoacylase sont associées à la maladie de Canavan, une maladie neurodégénérative autosomique récessive rare.
Aspartyl aminopeptidase/Aspartyl aminopeptidase :
L'aspartyl aminopeptidase (EC 3.4.11.21) est une enzyme. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante Libération d'un aspartate ou glutamate N-terminal à partir d'un peptide, avec une préférence pour l'aspartateLes aminoacyl-arylamides sont de mauvais substrats.
Aspartylglucosamine/Aspartylglucosamine :
L'aspartylglucosamine est un dérivé de l'acide aspartique. Les niveaux sont élevés dans l'aspartylglucosaminurie.
Aspartylglucosaminidase/Aspartylglucosaminidase :
La N(4)-(bêta-N-acétylglucosaminyl)-L-asparaginase est une enzyme qui, chez l'homme, est codée par le gène AGA. L'aspartylglucosaminidase est une enzyme amidohydrolase impliquée dans le catabolisme des oligosaccharides N-liés des glycoprotéines. Il clive l'asparagine des N-acétylglucosamines comme l'une des étapes finales de la dégradation lysosomale des glycoprotéines. La maladie de surcharge lysosomale, l'aspartylglycosaminurie, est causée par une déficience de l'enzyme AGA.
Aspartylglucosaminurie/Aspartylglucosaminurie :
L'aspartylglucosaminurie (AGU) est une maladie héréditaire qui se caractérise par un déclin du fonctionnement mental, accompagné d'une augmentation des problèmes cutanés, osseux et articulaires. La maladie est causée par un défaut d'une enzyme connue sous le nom d'aspartylglucosaminidase. Cette enzyme joue un rôle important dans notre corps car elle aide à décomposer certains sucres (par exemple, les oligosaccharides) qui sont attachés à des protéines spécifiques (par exemple, les glycoprotéines). L'aspartylglucosaminurie elle-même est caractérisée comme une maladie lysosomale car elle traite d'une activité inadéquate dans la fonction d'une enzyme. L'aspartylglucosaminidase fonctionne pour décomposer les glycoprotéines. Ces protéines sont plus abondantes dans les tissus du corps et à la surface des principaux organes, tels que le foie, la rate, la thyroïde et les nerfs. Lorsque les glycoprotéines ne sont pas dégradées, l'aspartylglucosaminidase se retrouve dans les lysosomes avec d'autres substances. Cette sauvegarde endommage progressivement les tissus et les organes.
Aspartyltransférase/Aspartyltransférase :
En enzymologie, une aspartyltransférase (EC 2.3.2.7) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique L-asparagine + hydroxylamine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} NH3 + L-aspartylhydroxamateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont la L-asparagine et l'hydroxylamine, tandis que ses deux produits sont le NH3 et le L-aspartylhydroxamate. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément les aminoacyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est L-asparagine:hydroxylamine gamma-aspartyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent la bêta-aspartyl transférase et l'aspartotransférase.
Asparouh Nikodimov/Asparouh Nikodimov :
Asparuh "Paro" Donev Nikodimov (bulgare : Аспарух Донев Никодимов ; né le 21 août 1945) est un ancien footballeur et entraîneur bulgare. Il a représenté la Bulgarie aux Coupes du Monde de la FIFA en 1970 et 1974.
Asparuh Panov/Asparuh Panov :
Asparuh Panov est un médecin bulgare et homme politique libéral. Il est ancien député et ancien vice-président de l'Internationale libérale. Il a été coordinateur de projet de la Fondation Friedrich Naumann pour la Bulgarie et la Macédoine jusqu'en 2013. Panov appartient à l'aile libérale de l'Union des forces démocratiques et a été chef du Parti radical démocrate. Il est signataire de la Déclaration de Prague sur la conscience européenne et le communisme.
Pic d'Asparuh/pic d'Asparuh :
Asparuh Peak (bulgare : Аспарухов връх, romanisé : Asparuhov vrah, IPA : [ɐspɐˈruxov ˈvrɤx]) est un pic situé sur l'île Livingston, en Antarctique. Le sommet culmine à 760 m à Bowles Ridge et est relié à la crête de Melnik par le Yankov Gap de 575 m de haut. Il a été nommé d'après Khan Asparuh de Bulgarie, 668-700 après JC, qui a incorporé par traité le territoire entre les montagnes des Balkans et le Danube en 681 après JC.
Asparouh Vasilev/Asparouh Vasilev :
Asparuh Vasilev (bulgare : Аспарух Василев) (né le 14 novembre 1981 à Sofia) est un milieu de terrain de football bulgare qui joue actuellement pour Slivnishki geroi. Vasilev a précédemment joué pour le Spartak Varna et l'Akademik Sofia dans l'A PFG.
Asparuh de_Bulgarie/Asparuh de Bulgarie :
Asparuh (également Ispor ; bulgare : Аспарух, romanisé : Asparuh ou (rarement) bulgare : Исперих, romanisé : Isperih) était un dirigeant des Bulgares dans la seconde moitié du VIIe siècle et est crédité de la création du Premier Empire bulgare en 681 .
Pont Asparuhov/Pont Asparuhov :
Le pont Asparuhov most (bulgare : Аспарухов мост) ou pont Asparuhov est un pont à Varna sur la côte de la mer Noire en Bulgarie. Il relie le quartier d'Asparuhovo au reste de la ville par les canaux entre la mer Noire et le lac de Varna. Le pont mesure 2,05 km de long et 50 m de haut, pesant 3 200 tonnes. Il dispose de 38 paires de supports, chacune capable de supporter 2 400 tonnes. Le pont connaît un trafic important, avec 10 000 véhicules qui le traversent chaque jour. La construction du pont a commencé en 1973 lorsque le besoin d'un canal plus large pour relier le lac de Varna et la mer est devenu nécessaire. La date de lancement initiale était fixée au 30 septembre 1976, mais la construction était en avance sur le calendrier et s'est terminée le 8 septembre, lorsque le pont a été inauguré lors d'une cérémonie par Todor Zhivkov. Pendant ce temps, le nouveau canal que traverse le pont a été mis en service le 1er septembre, le premier navire passant le 4 septembre de la même année. Après 20 ans de négligence, les travaux de reconstruction ont commencé en 1996 avec un achèvement prévu en octobre 1998, mais l'installation n'a été rouverte que le 17 septembre 1999, longtemps en retard par rapport aux plans initiaux d'une reconstruction de 16 mois. Aujourd'hui, l'Asparuhov Most n'est pas seulement une importante installation de transport, mais aussi un lieu de rencontre pour les amateurs de sports extrêmes, car le pont est un lieu propice au saut à l'élastique. Le pont est aussi malheureusement un pont suicide, avec de nombreux décès survenus au cours des dernières décennies. En septembre 2015, la municipalité de Varna a annoncé son intention de rénover entièrement le pont et d'ajouter des pistes cyclables.
Asparuhovo/Asparuhovo :
Asparuhovo peut faire référence à : Asparuhovo, province de Burgas, un village de Bulgarie Asparuhovo, province du Montana, un village de Bulgarie Asparuhovo, Varna, un district de Varna, Bulgarie Pont Asparuhovo, Varna, Bulgarie
Asparuhovo, Burgas_Province/Asparuhovo, Bourgas Province :
Asparuhovo est un village de la municipalité de Karnobat, dans la province de Bourgas, dans le sud-est de la Bulgarie.
Asparuhovo, Montana_Province/Asparuhovo, Montana Province :
Asparuhovo (bulgare : Аспарухово) est un village du nord-ouest de la Bulgarie. Il est situé dans la municipalité de Medkovets, dans la province du Montana.
Asparuhovo, Varna/Asparuhovo, Varna :
Asparuhovo est un quartier de Varna. Il est situé dans la partie sud de la ville et compte 27 000 habitants. Dans le quartier se trouvent l'Institut d'océanologie et le Centre bulgare d'hydrodynamique des navires, tous deux faisant partie de l'Académie bulgare des sciences. Asparuchovo est situé au sud de Varna juste de l'autre côté du pont et à 20 minutes de l'aéroport de Varna et du centre principal de Varna Asparuhovo est un quartier situé à la périphérie de Varna. La plage locale est vaste et tranquille avec la marina avec des restaurants de poisson et des bars de plage. Il n'est pas fréquenté par beaucoup de touristes et convient bien aux personnes qui veulent profiter de la mer et de la plage mais qui ont un budget serré. Il y a des attractions aquatiques sur la plage comme des roues hydrauliques, de la planche à voile, etc. À proximité, il y a aussi des restaurants qui proposent de la nourriture et des boissons. Asparuchovo a une large gamme de supermarchés, restaurants, cafés et magasins de vêtements et de grandes boulangeries et est un endroit très paisible et détendu pour passer du temps, avec des arbres verts luxuriants et de nombreux parcs locaux autour avec de nombreuses liaisons de transports en commun locales vers le centre de Varna et au-delà 15 minutes loin d'Aparuchovo se trouve Borovets Villa Zone et aussi Galata où se trouvent la plupart des propriétés locales et privées
Asparukh (nom)/Asparukh (nom) :
Asparukh est un prénom masculin moyen iranien, attesté dans l'ancienne Géorgie et au début de la Bulgarie médiévale. C'est un composé avec les deux éléments : « aspa » (cheval) et « rauk » (briller), signifiant « celui qui a des chevaux brillants ». Certains autres chercheurs affirment que le nom est dérivé de « aspa » (cheval) et « rah » (âme), ce qui signifie « celui avec une âme de cheval ». Voir l'article dans le Wiktionnaire pour en savoir plus. Les deux personnes historiquement attestées portant ce nom sont : Asparukh d'Ibérie, vice-roi d'Armazi en Ibérie (Géorgie), contemporain de l'empereur romain Hadrien (117-138 après JC). Asparukh de Bulgarie, fondateur du Premier Empire bulgare dans les années 680.
Asperus/Asperus :
Asparus est un genre de papillons de nuit de la sous-famille des Arctiinae. Il contient la seule espèce Asparus bicolor, qui se trouve en Afrique du Sud.
Aspas/Aspas :
Aspas ou Espas (persan : اسپاس) peut faire référence à :
Aspas, Fars/Aspas, Fars :
Aspas ( persan : اسپاس , également romanisé sous le nom de Āspās et Āsopās ; également connu sous le nom de Āsupās ) est un village du district rural d'Aspas , district de Sedeh , comté d' Eqlid , province de Fars , Iran . Au recensement de 2006, sa population était de 2 069 habitants, répartis en 481 familles. Aspas se situe dans la chaîne montagneuse du Zagros à une altitude de 2 362 m. Il se trouve dans les contreforts au-dessus de la vallée de Balengan entre la chaîne de Palangi et la chaîne d'Abedīn. Aspas signifie Strong Guard en persan, et le village a peut-être été nommé en l'honneur d'Aspas (Aspasia), la fille d'Artaxerxès II de Perse, qui était également le commandant de sa police secrète. Selon Thomas Herbert, qui était en Iran safavide dans la première moitié du XVIIe siècle, Aspas était habitée par quelque 40 000 Circassiens et Géorgiens chrétiens transplantés.
District_rural d'Aspas/District rural d'Aspas :
Le district rural d'Aspas (en persan : دهستان آسپاس) est un district rural (dehestan) du district de Sedeh, dans le comté d'Eqlid, dans la province de Fars, en Iran. Au recensement de 2006, sa population était de 4 116 habitants, répartis en 922 familles. La commune rurale compte 7 villages.
Aspasie/Aspasie :
Aspasia (; grec : Ἀσπασία grec : [aspasíaː] ; vers 470 - après 428 av. J.-C.) était une femme métiste de l'Athènes classique. Née à Milet, elle s'installe à Athènes et entame une relation avec l'homme d'État Périclès, avec qui elle a un fils, Périclès le Jeune. Selon le récit historique traditionnel, elle a travaillé comme courtisane et a été jugée pour asebeia (impiété), bien que les érudits modernes aient remis en question la base factuelle de l'une ou l'autre de ces affirmations, qui découlent toutes deux de la comédie ancienne. Bien qu'Aspasia soit l'une des femmes les plus attestées du monde gréco-romain et la femme la plus importante de l'histoire d'Athènes au Ve siècle, presque rien n'est certain de sa vie. Aspasia a été dépeinte dans Old Comedy comme une prostituée et une madame, et dans la philosophie ancienne comme une enseignante et une rhétoricienne. Elle a continué à être un sujet d'artistes visuels et littéraires jusqu'à nos jours. À partir du XXe siècle, elle a été dépeinte à la fois comme une femme sexualisée et sexuellement libérée, et comme un modèle féministe luttant pour les droits des femmes dans l'Athènes antique.
Aspasie (homonymie)/Aspasia (homonymie) :
Aspasia était une Athénienne et une amie de Périclès. Aspasia peut également faire référence à : Aspasia (journal), un journal d'histoire du genre Aspasia (plante), un genre d'orchidées Aspasia, une ville de l'État de São Paulo, au Brésil Aspasia Cruvellier Mirault (1800–1857), un planteur et propriétaire foncier américain Aspasia Manos (1896–1972), épouse d'Alexandre de Grèce et la seule épouse royale grecque moderne non dénommée reine Aspazija (1865–1943), poète et dramaturge letton Aspasia, du nom de l'épouse et de la fille d'Artaxerxès II de Perse Aspasia le Médecin (fl. 1er siècle), ancien médecin grec qui a travaillé en obstétrique et gynécologie
Aspasie (journal) / Aspasie (journal):
Aspasia: The International Yearbook of Central, Eastern, and Southeastern European Women's and Gender History est une revue universitaire annuelle à comité de lecture couvrant la recherche sur l'histoire des femmes et du genre en Europe centrale, orientale et du sud-est. Aspasia a été fondée en 2006 par Francisca de Haan au Département d'études sur le genre de l'Université d'Europe centrale. Au cours de la première décennie de son existence, l'annuaire est devenu un débouché important pour la recherche féministe menée par des universitaires d'Europe centrale et orientale. Outre des articles de recherche originaux, l'annuaire publie des forums sur des sujets liés à l'histoire des femmes et du genre, ainsi que de nombreuses critiques de livres en anglais sur des textes publiés dans les langues d'Europe centrale et orientale.
Aspasie (plante) / Aspasie (plante) :
Aspasie, en abrégé Asp. dans le commerce horticole, est un genre de 7 espèces d'orchidées présentes du sud du Mexique au sud du Brésil. Le genre est étroitement lié à Miltonia et Brassia. Les espèces d'Aspasia ont peu de fleurs de taille moyenne aux couleurs exquises qui sont parfois cultivées ou utilisées pour produire des hybrides artificiels.
Aspasia Cruvellier_Mirault/Aspasia Cruvellier Mirault :
Aspasia Cruvellier Mirault (1800 - 1857), était un entrepreneur et propriétaire terrien américain. Elle a réussi à acquérir des terres dans la ville de Savannah en Géorgie, malgré l'interdiction de posséder des terres à Antebellum Savannah pour les non-blancs.
Aspasie Manos/Aspasie Manos :
La princesse Aspasia de Grèce et du Danemark née Aspasia Manos ( grec : Ασπασία Μάνου ; 4 septembre 1896 - 7 août 1972) était une aristocrate grecque qui devint l'épouse d' Alexandre Ier , roi de Grèce . En raison de la controverse sur son mariage, elle fut nommée Madame Manos au lieu de la reine Aspasia, jusqu'à ce qu'elle soit reconnue comme princesse Aspasia de Grèce et du Danemark après la mort d'Alexandre et la restauration du roi Constantin Ier, le 10 septembre 1922. Fille du colonel Petros Manos, aide -de-camp du roi Constantin Ier de Grèce et Maria Argyropoulos (Petros Manos et Maria Argyropoulos étaient tous deux des descendants des familles grecques phanariotes les plus importantes de Constantinople et des descendants des princes au pouvoir de Transylvanie, de Valachie et de Moldavie), Aspasia a grandi près de la famille royale. Après le divorce de ses parents, elle est envoyée étudier en France et en Suisse. Elle retourna en Grèce en 1915 et rencontra le prince Alexandre, avec qui elle se fiance secrètement en raison du refus attendu de la famille royale de reconnaître la relation d'Alexandre Ier avec une femme qui n'appartenait pas à l'une des dynasties dirigeantes européennes. Pendant ce temps, la situation intérieure en Grèce a été compliquée par la Première Guerre mondiale. Le roi Constantin Ier a abdiqué en 1917 et Alexandre a été choisi comme souverain. Séparé de sa famille et soumis au Premier ministre Eleftherios Venizelos, le nouveau souverain trouva du réconfort à Aspasia. Malgré l'opposition de ses parents (exilés en Suisse) et des vénizélistes (qui voulaient que le roi épouse une princesse britannique), le roi Alexandre Ier épousa secrètement Aspasie le 17 novembre 1919. La révélation publique du mariage peu après provoqua un énorme scandale, et Aspasia a temporairement quitté la Grèce. Cependant, elle a retrouvé son mari après quelques mois de séparation et a ensuite été autorisée à retourner en Grèce sans recevoir le titre de reine des Hellènes. Elle tomba enceinte, mais Alexandre mourut le 25 octobre 1920, moins d'un an après leur mariage. Dans le même temps, la situation en Grèce se détériore à nouveau : le pays est en proie à un conflit sanglant avec l'Empire ottoman, Constantin Ier est rétabli (19 décembre 1920) pour être de nouveau déposé (27 septembre 1922), cette fois en faveur de Diadochos (prince héritier) George. D'abord exclue de la famille royale, Aspasia est progressivement intégrée après la naissance de sa fille Alexandra le 25 mars 1921 et est ensuite reconnue avec le titre de princesse Alexandre de Grèce et du Danemark après un décret émis par son beau-père. Néanmoins, sa situation reste précaire en raison de l'aversion de sa belle-sœur Elisabeth de Roumanie et de l'instabilité politique du pays. Seuls membres de la famille royale autorisés à séjourner en Grèce après la proclamation de la République le 25 mars 1924, Aspasia et sa fille choisissent de s'installer à Florence, auprès de la reine Sophie. Ils y resteront jusqu'en 1927 puis partageront leur temps entre le Royaume-Uni et Venise. La restauration de la monarchie grecque en 1935 n'a pas changé la vie d'Aspasia. Abritée par sa belle-famille, elle fit de la villa vénitienne Jardin d'Eden sa résidence principale, jusqu'au déclenchement de la guerre gréco-italienne en 1940. Après un bref retour dans son pays, où elle travailla pour la Croix-Rouge, la princesse passa Seconde Guerre mondiale en Angleterre. En 1944, sa fille épousa le roi exilé Pierre II de Yougoslavie et Aspasia devint grand-mère avec la naissance d'Alexandre, prince héritier de Yougoslavie en 1945. Une fois la paix rétablie, Aspasia retourna vivre à Venise. Ses derniers jours ont été marqués par des difficultés économiques, la maladie et surtout l'inquiétude de sa fille, qui a fait plusieurs tentatives de suicide. Aspasia est décédée en 1972, mais ce n'est qu'en 1993 que sa dépouille a été transférée à la nécropole royale de Tatoi.
Mine et batterie d'Aspasia/Mine et batterie d'Aspasia :
Aspasia Mine and Battery est une mine et une batterie de pilonnage classées au patrimoine de Gulf Developmental Road, Georgetown, Shire of Etheridge, Queensland, Australie. Il a été construit de 1916 à 1952. Il est également connu sous le nom de Mount Turner Battery. Il a été ajouté au registre du patrimoine du Queensland le 13 avril 2006.
Point d'Aspasia/Point d'Aspasia :
Aspasia Point (54°19′S 37°6′W) est un promontoire rocheux escarpé formant l'extrémité ouest de Fanning Ridge, situé à 16 km à l'est-sud-est du cap Nuñez sur la côte sud de l'île de Géorgie du Sud. . Il a été nommé par le UK Antarctic Place-Names Committee à la suite d'une cartographie par le South Georgia Survey en 1951–52. Le nom dérive de l'association avec Fanning Ridge, car la corvette armée américaine Aspasia sous le capitaine Edmund Fanning a pris 57 000 otaries à fourrure en Géorgie du Sud en 1800–01.
Aspasie lunata/Aspasia lunata :
Aspasia lunata est une espèce d'orchidée, originaire d'Amérique du Sud tropicale, dans le sud-est et le sud du Brésil et atteignant la Bolivie et le Paraguay, de 200 à 750 mètres (660 à 2 460 pieds) d'altitude.

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