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vendredi 4 mars 2022

Acyltransferase LpxD


Acutotyphlops solomonis/Acutotyphlops solomonis :
Acutotyphlops solomonis est une espèce de serpent de la famille des Typhlopidae. On le trouve aux îles Salomon et en Papouasie-Nouvelle-Guinée.

Acutuncus/Acutuncus :
Acutuncus est un genre de tardigrades contenant une seule espèce, Acutuncus antarcticus. Les tardigrades, qui sont des micro-animaux à huit pattes, sont communément appelés ours d'eau ou porcelets de mousse et se trouvent partout dans le monde dans divers habitats extrêmes. Découvert pour la première fois en 1904 et nommé à l'origine Hypsibius antarcticus, Acutuncus antarcticus est l'espèce de tardigrade la plus abondante en Antarctique.
Acuvue/Acuvue :
Acuvue (de "Accurate view") est une marque de lentilles de contact jetables fabriquées à Jacksonville en Floride et Vistakon, une filiale de Johnson & Johnson (J&J), basée à Limerick.
Île d'Acuy/Île d'Acuy :
Acuy est une petite île au sud-est de la ville de Queilén. Il mesure environ 2 km de long et 500 m de large à ses points les plus larges, et n'a donc qu'une petite population. La population se consacre principalement à la pêche et à la cueillette de luga.
Acu%C3%B1a/Acuña :
Acuna ou Acuña peut faire référence à :
Île Acu%C3%B1a/Île Acuña :
L'île Acuña est une petite île située à 0,4 kilomètre (0,2 mille marin) au sud de Point Rae, au large de la côte sud de l'île Laurie dans les îles Orcades du Sud. Cartographié en 1903 par l' expédition nationale antarctique écossaise sous William Speirs Bruce , qui l'a nommé d'après Hugo A. Acuña , météorologue argentin pionnier à la station South Orkney en 1904.
Municipalité d'Acu%C3%B1a/municipalité d'Acuña :
Acuña est l'une des 38 municipalités de Coahuila, au nord-est du Mexique. Le siège municipal se situe à Ciudad Acuña, qui comptait plus de 98% de la population de la municipalité en 2010. La municipalité couvre une superficie de 11 487,7 km² et est située à la frontière internationale entre le Mexique et les États-Unis, ici formée par le Río Bravo del Norte ( Rio Grande), adjacent à l'État américain du Texas. En 2015, la commune comptait une population totale de 181 426 habitants. Acuña est actuellement la ville à la croissance la plus rapide du Mexique.
Acworth/Acworth :
Acworth peut faire référence à :
Acworth, Géorgie/Acworth, Géorgie :
Acworth est une ville du comté de Cobb, en Géorgie, aux États-Unis. Il fait partie de la région métropolitaine d'Atlanta. L'estimation de 2019 pour la population d'Acworth est de 22 818. Au recensement de 2010, cette ville comptait 20 425 habitants, contre 13 422 en 2000. Acworth est située dans les contreforts des montagnes de la Géorgie du Nord, le long des rives sud-est du lac Acworth et du lac Allatoona sur la rivière Etowah. Les zones non constituées en société connues sous le nom d'Acworth s'étendent dans les comtés de Bartow, Cherokee et Paulding. Acworth est souvent appelée "la ville du lac" en raison de sa proximité avec le lac Allatoona et le lac Acworth.
Acworth, New_Hampshire/Acworth, New Hampshire :
Acworth est une ville du comté de Sullivan, dans le New Hampshire, aux États-Unis. Au recensement de 2020, la commune comptait 853 habitants.
Acworth (nom de famille)/Acworth (nom de famille) :
Acworth est un nom de famille. Les personnes notables portant le nom de famille incluent: Bernard Acworth (1885–1963), écrivain et créationniste britannique George Acworth (homonymie) Harry Arbuthnot Acworth, auteur Peter Acworth (né en 1970), pornographe britannique William Mitchell Acworth (1850–1925), économiste ferroviaire britannique , avocat et homme politique
Acworth Congregational_Church/Acworth Congregational Church :
L'église congrégationaliste d'Acworth (The Church-on-the-Hill ou Acworth Meetinghouse) est une église historique située au bout de la commune d'Acworth, dans le New Hampshire. Construit en 1821, son extérieur est un exemple local bien conservé de l'architecture de la période fédérale, avec une attribution possible à Elias Carter. Son intérieur présente désormais un design de l'époque victorienne, distinctif car il a survécu à des modifications ultérieures. L'église a été inscrite au registre national des lieux historiques en 1975. Elle est maintenant entretenue par une organisation locale à but non lucratif.
Acworth Downtown_Historic_District/Acworth Downtown Historic District :
Le quartier historique du centre-ville d'Acworth, à Acworth, en Géorgie, est un quartier historique délimité à peu près par Southside Dr., Federal et Lemon Sts, et le sénateur Richard B. Russell Ave. Il a une superficie de 14 acres (5,7 ha) et comprend 32 bâtiments contributifs. et une structure contributive. Il s'agit d'un quartier linéaire le long de la rue Main et des voies ferrées CSX.
Acworth Silsby_Library/Acworth Silsby Library :
La bibliothèque Acworth Silsby est la bibliothèque publique d'Acworth, New Hampshire, située dans le centre-ville au 5 Lynn Hill Road. Construit en 1891 et financé par Ithiel Homer Silsby, originaire d'Acworth, le bâtiment est un exemple local distinctif d'architecture romane. Le bâtiment a été inscrit au registre national des lieux historiques en 1983.
Acxiom/Acxiom :
Acxiom (prononcé "ax-ee-um") est une société de marketing de bases de données basée à Conway, Arkansas. La société collecte, analyse et vend des informations sur les clients et les entreprises utilisées pour des campagnes publicitaires ciblées. La société a été créée en 2018 lorsque Acxiom Corporation (renommée depuis LiveRamp) a cédé sa division Acxiom Marketing Services (AMS) au réseau publicitaire mondial Interpublic Group of Companies. La société possède des bureaux aux États-Unis, en Europe et en Asie.
Acxiom (homonymie)/Acxiom (homonymie) :
Acxiom peut faire référence à : LiveRamp, une société fondée en 1969 qui a été commercialisée sous le nom d'Acxiom Corporation de 1988 à 2018 Acxiom, une division et une marque d'Interpublic Group of Companies, issue de LiveRamp en 2018Acxiom peut également faire référence à : The Hymn of Acxiom, a enregistrement musical sur l'album Vienna Teng
Acxocueitl/Acxocueitl :
Acxocueitl a été la première reine consort de la cité-état de Tlatelolco. Elle était la fille d'Acolmiztli et de la princesse Tlazozomizqui. Elle a épousé Quaquapitzahuac. Leurs enfants étaient : Tlacateotl Matlalatzin HuacaltzintliElle était la grand-mère du prince Tezozomoc et la sœur de Xiuhtomiyauhtzin.
Acy/Acy :
Acy ou ACY peut faire référence à :
Acy, Aisne/Acy, Aisne :
Acy (prononciation française : ​[asi]) est une commune du département de l'Aisne dans la région Hauts-de-France du nord de la France. Les habitants de la commune sont appelés les Acéens ou Acéennes. La commune s'est vue décerner une fleur par le Conseil National des Villes et Villages Fleuris au Concours des villes et villages fleuris.
Acy, Louisiane/Acy, Louisiane :
Acy est une communauté non constituée en société dans la partie sud-est de la Louisiane, aux États-Unis. Acy est situé à environ 24 miles (39 km) au sud-est de Baton Rouge et à 45 miles (72 km) au nord-ouest de la Nouvelle-Orléans sur la Louisiana Highway 22 dans la paroisse d'Ascension. Les résidents vivent le long des autoroutes LA22, LA936, LA937 et de nombreuses petites routes secondaires paroissiales, principalement nommées d'après les résidents actuels ou passés de la région. Acy se compose de bois et de pâturages. Acy est une zone rurale située sur une crête entourée de terres marécageuses. Sa superficie est de 9,7 km de long et d'environ 1,6 km de large.
Acy-Romance/Acy-Romance :
Acy-Romance est une commune du département des Ardennes dans la région Grand Est du nord de la France. Les habitants de la commune sont connus sous le nom de Romanciers ou Romancières. La commune s'est vue décerner deux fleurs par le Conseil National des Villes et Villages Fleuris au Concours des villes et villages fleuris.
Acy-en-Multien/Acy-en-Multien :
Acy-en-Multien (prononciation française : [asi ɑ̃ myltjɛ̃]) est une commune du département de l'Oise dans le nord de la France.
Acy Ramos/Acy Ramos :
Maman. Acy Ramos (également crédité sous le nom de Ma. Acy Q. Ramos) est un écrivain de télévision philippin.
Cardiopathie acyanotique/malformation cardiaque acyanotique :
Une malformation cardiaque acyanotique est une classe de malformations cardiaques congénitales. Dans ceux-ci, le sang est shunté (coule) du côté gauche du cœur vers le côté droit du cœur, le plus souvent en raison d'un défaut structurel (trou) dans le septum interventriculaire. Les gens conservent souvent des niveaux normaux de saturation en oxyhémoglobine dans la circulation systémique. Ce terme est obsolète, car une personne atteinte d'une malformation cardiaque acyanotique peut présenter une cyanose (virer au bleu en raison d'un manque d'oxygène dans le sang).
Acyclanie/Acyclanie :
Acyclania est un genre de papillons de nuit de la famille des Noctuidae décrit pour la première fois par Paul Dognin en 1911. Il a été historiquement mal classé à plusieurs reprises, mais en 2010, il a été déterminé qu'il appartenait à la sous-famille des Agaristinae.
Acyclania schadei/Acyclania schadei :
Acyclania schadei est un papillon nocturne de la famille des Noctuidae décrit pour la première fois par William Schaus en 1927. On le trouve au Paraguay. Il a été historiquement mal classé, mais en 2010, il a été déterminé qu'il appartenait à la sous-famille des Agaristinae.
Acyclania tenebrosa/Acyclania tenebrosa :
Acyclania tenebrosa est un papillon nocturne de la famille des Noctuidae décrit pour la première fois par Paul Dognin en 1911. On le trouve en Argentine ; il a été historiquement mal classé, mais en 2010, il a été déterminé qu'il appartenait à la sous-famille des Agaristinae.
Acyclique/Acyclique :
Acyclique peut faire référence à : En chimie, un composé qui est un composé à chaîne ouverte, par exemple des alcanes et des composés aliphatiques acycliques En mathématiques : Un graphe sans cycle, en particulier Un graphe acyclique dirigé Un complexe acyclique est un complexe en chaîne, dont toutes les homologies groupes sont nuls En économie, un indicateur économique avec peu ou pas de corrélation avec le cycle économique
Coloration acyclique/Coloration acyclique :
En théorie des graphes , une coloration acyclique est une coloration de sommet (propre) dans laquelle chaque sous-graphe bichromatique est acyclique. Le nombre chromatique acyclique A (G) d'un graphe G est le moins de couleurs nécessaires dans toute coloration acyclique de G. La coloration acyclique est souvent associée à des graphes intégrés sur des surfaces non planes.
Principe_des dépendances acycliques/Principe des dépendances acycliques :
Le principe des dépendances acycliques (ADP) est un principe de conception de logiciel défini par Robert C. Martin qui stipule que "le graphe de dépendance des packages ou des composants ne doit pas avoir de cycles". Cela implique que les dépendances forment un graphe orienté acyclique.
Métathèse_diène acyclique/Métathèse diène acyclique :
La métathèse de diène acyclique ou «ADMET» (à distinguer de l'ADME) est un type spécial de métathèse d'oléfines utilisée pour polymériser les diènes terminaux en polyènes : les nouvelles doubles liaisons formées peuvent être en configuration cis ou trans. Le rapport exact dépend des identités du monomère et du catalyseur. ADMET est un type de polymérisation par condensation à croissance par étapes. Elle doit être distinguée de la polymérisation par métathèse par ouverture de cycle (ROMP), qui est une polymérisation par addition par croissance de chaîne. Alors que l'ADMET est entraîné par la libération d'éthylène gazeux volatil, le ROMP est entraîné par le soulagement de la contrainte annulaire. Alors que le concept d'ADMET avait été discuté dans la littérature scientifique depuis les années 1970, la première polymérisation ADMET réussie a été rapportée en 1991. Dans ce rapport, le 1,5-hexadiène et le 1,9-décadiène ont été polymérisés en 1,4-polybutadiène et poly(octénylène), respectivement. Le polybutadiène avait une masse molaire moyenne en poids (Mw) de 28 000 avec plus de 70 % de doubles liaisons trans. Le poly(octénylène) avait un Mw de 108 000 avec plus de 90 % de doubles liaisons trans. ADMET a été appliqué dans la synthèse d'une variété de polymères. En raison du degré de contrôle plus élevé dans ADMET que dans les polymérisations radicalaires traditionnelles, il a été utilisé pour synthétiser des polymères modèles qui seraient autrement difficiles à préparer. Les exemples comprennent le polyéthylène purement linéaire, les copolymères alternés et séquencés d'éthylène avec divers autres monomères vinyliques, les polymères chiraux et les polymères avec des acides aminés incorporés. La haute tolérance de groupe fonctionnel de l'ADMET catalysé au ruthénium a été appliquée dans la synthèse de nouvelles structures supramoléculaires.
Graphique acyclique/Graphique acyclique :
Le graphe acyclique peut faire référence à : Graphe acyclique dirigé, un graphe dirigé sans aucun cycle dirigé Forêt (théorie des graphes), un graphe acyclique non dirigé Polytree, un graphe dirigé sans aucun cycle non dirigé
Modèle acyclique/Modèle acyclique :
En topologie algébrique , une discipline des mathématiques , le théorème des modèles acycliques peut être utilisé pour montrer que deux théories d'homologie sont isomorphes. Le théorème a été développé par les topologues Samuel Eilenberg et Saunders MacLane. Ils ont découvert que, lorsque les topologues écrivaient des preuves pour établir l'équivalence de diverses théories d'homologie, il y avait de nombreuses similitudes dans les processus. Eilenberg et MacLane ont alors découvert le théorème pour généraliser ce processus. Il peut être utilisé pour prouver le théorème d'Eilenberg-Zilber ; cela conduit à l'idée de la catégorie modèle.
Objet acyclique/Objet acyclique :
En mathématiques, dans le domaine de l'algèbre homologique, étant donné une catégorie abélienne ayant suffisamment d'injectifs et un foncteur additif (covariant) C {\displaystyle {\mathcal {C}}} F : C → D {\displaystyle F:{\mathcal { C}}\to {\mathcal {D}}} , un objet acyclique par rapport à F {\displaystyle F} , ou simplement un F {\displaystyle F} -objet acyclique, est un objet dans F {\displaystyle F} C {\displaystyle {\mathcal {C}}} tel que R je F ( UNE ) = 0 {\displaystyle {\rm {R}}^{i}F(A)=0\,\!} pour tout je > 0 {\displaystyle i>0\,\!} , où R je F {\displaystyle {\rm {R}}^{i}F} sont les foncteurs dérivés à droite de F {\displaystyle F} .
Orientation acyclique/Orientation acyclique :
En théorie des graphes, une orientation acyclique d'un graphe non orienté est une affectation d'une direction à chaque arête (une orientation) qui ne forme aucun cycle orienté et en fait donc un graphe acyclique orienté. Chaque graphe a une orientation acyclique. Le nombre chromatique de tout graphe est égal à un de plus que la longueur du chemin le plus long dans une orientation acyclique choisie pour minimiser cette longueur de chemin. Les orientations acycliques sont également liées aux colorations par le polynôme chromatique, qui compte à la fois les orientations acycliques et les colorations. Le dual planaire d'une orientation acyclique est une orientation totalement cyclique, et vice versa. La famille de toutes les orientations acycliques peut recevoir la structure d'un cube partiel en rendant deux orientations adjacentes lorsqu'elles diffèrent dans la direction d'une seule arête. Les orientations des arbres sont toujours acycliques et donnent lieu à des polyarbres. Les orientations acycliques des graphes complets sont appelées tournois transitifs. Les orientations bipolaires sont un cas particulier des orientations acycliques dans lesquelles il y a exactement une source et un puits ; tout tournoi transitif est bipolaire.
Espace acyclique/Espace acyclique :
En mathématiques, un espace acyclique est un espace topologique X dans lequel les cycles sont toujours des frontières, au sens de la théorie de l'homologie. Cela implique que les groupes d'homologie intégrale dans toutes les dimensions de X sont isomorphes aux groupes d'homologie correspondants d'un point. En d'autres termes, en utilisant l'idée d'homologie réduite, H ~ je ( X ) = 0 , ∀ je ≥ 0. {\displaystyle {\tilde {H}}_{i}(X)=0,\quad \forall i \geq 0.} Il est courant de considérer un tel espace comme un espace sans "trous", par exemple, un cercle ou une sphère n'est pas acyclique mais un disque ou une boule est acyclique. Cette condition est cependant plus faible que de demander que chaque boucle fermée dans l'espace délimite un disque dans l'espace, tout ce que nous demandons, c'est que toute boucle fermée - et son analogue de dimension supérieure - délimite quelque chose comme une "surface bidimensionnelle". La condition d'acyclicité sur un espace X implique, par exemple, pour des espaces agréables - disons des complexes simpliciaux - que toute application continue de X au cercle ou aux sphères supérieures est nulle-homotopique. Si un espace X est contractile, alors il est aussi acyclique, par l'invariance d'homotopie de l'homologie. L'inverse n'est pas vrai, en général. Néanmoins, si X est un complexe CW acyclique, et si le groupe fondamental de X est trivial, alors X est un espace contractile, comme il résulte du théorème de Whitehead et du théorème de Hurewicz.
Acygnatha/Acygnatha :
Acygnatha est un genre de papillons de nuit de la famille des Noctuidae.
Acyl-(acyl-porteur-protéine) désaturase/Acyl-(acyl-porteur-protéine) désaturase :
En enzymologie, une acyl-[acyl-carrier-protein] désaturase (EC 1.14.19.2) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique stéaroyl-[acyl-carrier-protein] + accepteur réduit + O2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} oléoyle -[acyl-carrier-protein] + acceptor + 2 H2OLe nom systématique de cette classe d'enzymes est acyl-[acyl-carrier-protein], donneur d'hydrogène : oxydoréductase d'oxygène. D'autres noms couramment utilisés comprennent la stéaryl acyl porteuse protéine désaturase et la stéaryl-ACP désaturase. Cette enzyme participe à la biosynthèse des acides gras polyinsaturés. Il emploie un cofacteur, la ferrédoxine.
Acyl-(protéine porteuse d'acyle) %E2 %80 %94UDP-N-acétylglucosamine O-acyltransférase/Acyl-(protéine porteuse d'acyle)—UDP-N-acétylglucosamine O-acyltransférase :
En enzymologie, une acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acétylglucosamine O-acyltransférase (EC 2.3.1.129) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique (R)-3-hydroxytétradécanoyl-[acyl-carrier-protein ] + UDP-N-acétylglucosamine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} [acyl-carrier-protein] + UDP-3-O-(3-hydroxytétradécanoyl)-N-acétylglucosamineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont (R)-3 -hydroxytétradécanoyl-acyl-porteuse-protéine et UDP-N-acétylglucosamine, alors que ses deux produits sont l'acyl-porteuse-protéine et l'UDP-3-O-(3-hydroxytétradécanoyl)-N-acétylglucosamine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, en particulier les acyltransférases transférant des groupes autres que les groupes aminoacyle. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est (R)-3-hydroxytétradécanoyl-[acyl-porteur-protéine]:UDP-N-acétylglucosamine 3-O-(3-hydroxytétradécanoyl) transférase. D'autres noms couramment utilisés comprennent l'UDP-N-acétylglucosamine acyltransférase et l'uridine diphosphoacétylglucosamine acyltransférase. Cette enzyme participe à la biosynthèse des lipopolysaccharides.
Acyl-(acyl-porteur-protéine)%E2%80%94phospholipide O-acyltransférase/Acyl-(acyl-porteur-protéine)—phospholipide O-acyltransférase :
En enzymologie, une acyl-[acyl-carrier-protéine]-phospholipide O-acyltransférase (EC 2.3.1.40) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique acyl-[acyl-carrier-protéine] + O-(2-acyl-sn- glycéro-3-phospho)éthanolamine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} [protéine porteuse d'acyle] + O-(1,2-diacyl-sn-glycéro-3-phospho)éthanolamineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont des acyl-acyl -carrier protein et O-(2-acyl-sn-glycero-3-phospho)éthanolamine, alors que ses deux produits sont acyl-carrier protein et O-(1,2-diacyl-sn-glycero-3-phospho)éthanolamine. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, en particulier les acyltransférases transférant des groupes autres que les groupes aminoacyle. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est acyl-[acyl-carrier protein]:O-(2-acyl-sn-glycéro-3-phospho)éthanolamine O-acyltransférase. D'autres noms couramment utilisés incluent acyl-[acyl-carrier, protein]:O-(2-acyl-sn-glycero-3-phospho)-éthanolamine et O-acyltransférase. Cette enzyme participe au métabolisme des glycérophospholipides.
Acyl-CoA/Acyl-CoA :
Acyl-CoA est un groupe de coenzymes qui métabolisent les acides gras. Les acyl-CoA sont sensibles à la bêta-oxydation, formant finalement de l'acétyl-CoA. L'acétyl-CoA entre dans le cycle de l'acide citrique, formant finalement plusieurs équivalents d'ATP. De cette manière, les graisses sont converties en ATP, le vecteur énergétique biochimique universel.
Protéine de liaison à l'Acyl-CoA/protéine de liaison à l'Acyl-CoA :
En biologie moléculaire , la protéine de liaison à l'acyl-CoA (ACBP) est une petite protéine (10 Kd) qui lie les esters d'acyl-CoA à chaîne moyenne et longue avec une très haute affinité et peut fonctionner comme un transporteur intracellulaire d'esters d'acyl-CoA . L'ACBP est également connu sous le nom d'inhibiteur de liaison du diazépam (DBI) ou d'endozépine (EP) en raison de sa capacité à déplacer le diazépam du site de reconnaissance des benzodiazépines (BZD) situé sur le récepteur GABA de type A. Il est donc possible que cette protéine agisse également comme un neuropeptide pour moduler l'action du récepteur GABA. L'ACBP est une protéine hautement conservée d'environ 90 acides aminés que l'on trouve dans les quatre règnes eucaryotes, Animalia, Plantae, Fungi et Protista, et chez certaines espèces eubactériennes. Bien que l'ACBP se présente comme une protéine complètement indépendante, des domaines ACB intacts ont été identifiés dans un certain nombre de grandes protéines multifonctionnelles chez une variété d'espèces eucaryotes. Celles-ci comprennent de grandes protéines associées à la membrane avec des domaines ACB N-terminaux, des enzymes multifonctionnelles avec à la fois des domaines ACB et énoyl-CoA peroxysomal Delta (3), delta (2) -énoyl-CoA isomérase et des protéines avec à la fois un domaine ACB et des répétitions d'ankyrine. .Le domaine ACB est constitué de quatre hélices alpha disposées en forme de bol avec un site de liaison acyl-CoA très exposé. Le ligand est lié par des interactions spécifiques avec des résidus sur la protéine, notamment plusieurs charges positives conservées qui interagissent avec le groupe phosphate sur le fragment adénosine-3'phosphate, et la chaîne acyle est prise en sandwich entre les surfaces hydrophobes de CoA et la protéine. D'autres protéines contenant un domaine ACB comprennent : Le peptide de type endozépine (ELP) (gène DBIL5) de souris. L'ELP est un homologue de l'ACBP spécifique aux testicules qui peut être impliqué dans le métabolisme énergétique des spermatozoïdes matures. MA-DBI, une protéine transmembranaire de fonction inconnue qui a été trouvée chez les mammifères. MA-DBI contient un domaine ACB N-terminal. DRS-1, une protéine humaine de fonction inconnue qui contient un domaine ACB N-terminal et un domaine énoyl-CoA isomérase/hydratase C-terminal.
Acyl-CoA:lysocardiolipine acyltransférase-1/Acyl-CoA:lysocardiolipine acyltransférase-1 :
Acyl-CoA:lysocardiolipine acyltransférase-1 (ALCAT1) est une polyglycérophospholipide acyltransférase du réticulum endoplasmique qui est principalement connue pour catalyser l'acylation de la monolysocardiolipine en cardiolipine, bien qu'elle catalyse l'acylation d'autres polyglycérophospholipides. ALCAT1 est largement distribué dans tout le corps , les concentrations les plus élevées étant dans le cœur et le foie.
Acyl-CoA déshydrogénase/Acyl-CoA déshydrogénase :
Les acyl-CoA déshydrogénases (ACAD) sont une classe d'enzymes qui fonctionnent pour catalyser l'étape initiale de chaque cycle de β-oxydation des acides gras dans les mitochondries des cellules. Leur action se traduit par l'introduction d'une double liaison trans entre C2 (α) et C3 (β) du substrat acyl-CoA thioester. La flavine adénine dinucléotide (FAD) est un cofacteur nécessaire en plus de la présence d'un glutamate de site actif pour que l'enzyme fonctionne. La réaction suivante est l'oxydation de l'acide gras par le FAD pour donner un thioester d'acide gras α,β-insaturé de la coenzyme A : les ACAD peuvent être classés en trois groupes distincts en fonction de leur spécificité pour les chaînes courtes, moyennes ou longues. substrats acyl-CoA d'acides gras. Alors que différentes déshydrogénases ciblent les acides gras de longueur de chaîne variable, tous les types d'ACAD sont similaires sur le plan mécanique. Les différences dans l'enzyme se produisent en fonction de l'emplacement du site actif le long de la séquence d'acides aminés. Les ACAD sont une classe importante d'enzymes dans les cellules de mammifères en raison de leur rôle dans la métabolisation des acides gras présents dans les aliments ingérés. L'action de cette enzyme représente la première étape du métabolisme des acides gras (le processus de rupture de longues chaînes d'acides gras en molécules d'acétyl-CoA). Les déficiences de ces enzymes sont liées à des troubles génétiques impliquant l'oxydation des acides gras (c'est-à-dire des troubles métaboliques). Des enzymes ACAD ont été identifiées chez les animaux (dont il existe 9 grandes classes eucaryotes), ainsi que chez les plantes, les nématodes, les champignons et les bactéries. Cinq de ces neuf classes sont impliquées dans la β-oxydation des acides gras (SCAD, MCAD, LCAD, VLCAD et VLCAD2), et les quatre autres sont impliquées dans le métabolisme des acides aminés à chaîne ramifiée (i3VD, i2VD, GD et iBD). La plupart des acyl-CoA déshydrogénases sont des homotétramères α4, et dans deux cas (pour les substrats d'acides gras à très longue chaîne), ce sont des homodimères α2. Une classe supplémentaire d'acyl-CoA déshydrogénase a été découverte qui catalyse les réactions d'insaturation α, β avec des thioesters stéroïdes-CoA dans certains types de bactéries. Il a été démontré que cette classe d'ACAD forme des hétérotétramères α2β2, plutôt que l'homotétramère α4 habituel, une architecture protéique qui a évolué pour s'adapter à un substrat stéroïde-CoA beaucoup plus grand. Les ACAD sont classés comme EC 1.3.99.3.
Acyl-CoA déshydrogénase_(NADP%2B)/Acyl-CoA déshydrogénase (NADP+) :
En enzymologie, une acyl-CoA déshydrogénase (NADP+) (EC 1.3.1.8) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique acyl-CoA + NADP+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} 2,3-dehydroacyl-CoA + NADPH + H+Donc , les deux substrats de cette enzyme sont l'acyl-CoA et le NADP+, alors que ses 3 produits sont le 2,3-déhydroacyl-CoA, le NADPH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-CH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est acyl-CoA:NADP+ 2-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la 2-énoyl-CoA réductase, la déshydrogénase, l'acyl coenzyme A (nicotinamide adénine dinucléotide, phosphate), l'énoyl coenzyme A réductase, la crotonyl coenzyme A réductase, la crotonyl-CoA réductase et l'acyl-CoA déshydrogénase (NADP+).
Acyl-CoA hydrolase/Acyl-CoA hydrolase :
En enzymologie, une acyl-CoA hydrolase (EC 3.1.2.20) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique acyl-CoA + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} CoA + un carboxylateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'acyl-CoA et H2O, alors que ses deux produits sont CoA et carboxylate. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, plus précisément celles agissant sur les liaisons thioester. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est l'acyl-CoA hydrolase. D'autres noms couramment utilisés comprennent l'acyl coenzyme A thioestérase, l'acyl-CoA thioestérase, l'acyl coenzyme A hydrolase, la thioestérase B, la thioestérase II et l'acyl-CoA thioestérase.
Acyl-CoA oxydase/Acyl-CoA oxydase :
En enzymologie, une acyl-CoA oxydase (EC 1.3.3.6) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique acyl-CoA + O2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} trans-2,3-dehydroacyl-CoA + H2O2 Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'acyl-CoA et l'O2, alors que ses deux produits sont le trans-2,3-déhydroacyl-CoA et le H2O2. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-CH du donneur avec l'oxygène comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est acyl-CoA:oxygène 2-oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés comprennent l'acyl-CoA oxydase grasse, l'acyl coenzyme A oxydase et l'acyl-coenzyme A grasse oxydase. Cette enzyme participe à 3 voies métaboliques : le métabolisme des acides gras, la biosynthèse des acides gras polyinsaturés et la voie de signalisation ppar. Il emploie un cofacteur, FAD.
Déficit en acyl-CoA oxydase/Déficit en acyl-CoA oxydase :
Le déficit en acyl-CoA oxydase est une maladie rare qui entraîne des dommages importants et une détérioration des fonctions du système nerveux (neurodégénérescence). Elle est causée par des variants pathogènes dans ACOX1, qui code pour la production d'une enzyme appelée acyl-CoA oxydase à chaîne droite peroxysomale (ACOX1). Cette enzyme spécifique est responsable de la dégradation des acides gras à très longue chaîne (VLCFA). Une fonction défectueuse de l'enzyme ACOX1 empêche une dégradation appropriée de ces VLCFA, entraînant une accumulation et une interférence avec le système nerveux. Le déficit en acyl-CoA oxydase affecte une personne dès la naissance, et la plupart des nouveau-nés atteints de cette maladie ne survivront pas au-delà de la petite enfance. Les personnes touchées peuvent naître avec une hypotonie, des convulsions et des caractéristiques dysmorphiques, telles que des yeux largement espacés, un pont nasal bas et des oreilles basses. La polydactylie et l'hépatomégalie ont également été décrites. La plupart des bébés apprendront à marcher et commenceront à parler, avant de connaître un déclin rapide de la fonction motrice entre 1 et 3 ans. À mesure que la personne vieillit et que les conditions s'aggravent, elle commence à éprouver des réflexes exagérés (hyperréflexie), plus sévères et fréquents. convulsions et perte progressive de la vision et de l'ouïe. Il n'y a pas de remède pour cette maladie, mais il existe une gamme de traitements basés sur les symptômes, utilisés pour fournir des soins de soutien.
Acyl-CoA thioestérase_9/Acyl-CoA thioestérase 9 :
L'acyl-CoA thioestérase 9 est une protéine codée par le gène humain ACOT9. C'est un membre de la superfamille des acyl-CoA thioestérases, qui est un groupe d'enzymes qui hydrolysent les esters de coenzyme A. Il n'y a pas de fonction connue, mais il a été démontré qu'il agit comme une thioestérase à longue chaîne à de faibles concentrations et comme une thioestérase à chaîne courte à des concentrations élevées.
Acyl-coa synthetase_medium_chain_family_member_2a/Acyl-coa synthetase membre de la famille de la chaîne moyenne 2a :
Le membre 2A de la famille de la chaîne moyenne de l'acyl-CoA synthétase est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène ACSM2A.
Acyl-homosérine-lactone acylase/Acyl-homosérine-lactone acylase :
Acyl-homosérine-lactone acylase (EC 3.5.1.97, acyl-homosérine lactone acylase, AHL-acylase, AiiD, N-acyl-homosérine lactone acylase, protéine PA2385, quorum-quenching AHL acylase, quorum-quenching enzyme, PvdQ, QuiP) est une enzyme avec le nom systématique N-acyl-L-homosérine-lactone amidohydrolase. Cette enzyme fonctionne comme un extincteur de quorum en catalysant la réaction chimique suivante une N-acyl-L-homosérine lactone + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} L-homosérine lactone + un carboxylateAcyl homosérine lactones (AHL) sont produites par un certain nombre de bactéries espèce.
Acyl-homosérine-lactone synthase/Acyl-homosérine-lactone synthase :
L'acyl-homosérine-lactone synthase (EC 2.3.1.184) est une enzyme dont le nom systématique est acyl-(acyl-carrier protein):S-adénosyl-L-méthionine acyltransérase (formant de la lactone, libérant de la méthylthioadénosine). Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante acyl-[acyl-carrier protein] + S-adénosyl-L-méthionine ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} [acyl-carrier protein] + S-méthyl-5'-thioadénosine + N-acyl- L-homosérine lactoneLes acyl-homosérine lactones (AHL) sont produites par un certain nombre d'espèces bactériennes et sont utilisées par celles-ci pour réguler l'expression des gènes de virulence dans un processus connu sous le nom de quorum-sensing.
Acyl-homosérine lactone_acylase/Acyl-homosérine lactone acylase :
L'acyl-homosérine lactone acylase peut faire référence à : N-acyl-homosérine lactonase, une enzyme Acyl-homosérine-lactone acylase, une enzyme
Acyl-lysine désacylase/Acyl-lysine désacylase :
En enzymologie, une acyl-lysine désacylase (EC 3.5.1.17) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique N6-acyl-L-lysine + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} un carboxylate + L-lysineAinsi, les deux substrats de cette l'enzyme sont la N6-acyl-L-lysine et H2O, alors que ses deux produits sont le carboxylate et la L-lysine. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, celles agissant sur les liaisons carbone-azote autres que les liaisons peptidiques, plus précisément dans les amides linéaires. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est N6-acyl-L-lysine amidohydrolase. D'autres noms couramment utilisés incluent l'epsilon-lysine acylase et la 6-N-acyl-L-lysine amidohydrolase. Cette enzyme participe à la dégradation de la lysine.
Acyl-phosphate%E2%80%94hexose phosphotransférase/Acyl-phosphate—hexose phosphotransférase :
En enzymologie, une acyl-phosphate-hexose phosphotransférase (EC 2.7.1.61) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique acyl phosphate + D-hexose ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} un acide + D-hexose phosphateAinsi, les deux substrats de cette l'enzyme sont le phosphate d'acyle et le D-hexose, alors que ses deux produits sont le phosphate acide et le D-hexose. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupements contenant du phosphore (phosphotransférases) avec un groupement alcool comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est acyl-phosphate:D-hexose phosphotransférase. Cette enzyme est également appelée hexose phosphate:hexose phosphotransférase.
Acyl-protéine thioestérase/Acyl-protéine thioestérase :
Les acyl-protéines thioestérases sont des enzymes qui clivent les modifications lipidiques sur les protéines, situées sur l'atome de soufre des résidus de cystéine liés via une liaison thioester. Les acyl-protéines thioestérases font partie de la superfamille des protéines hydrolases α / β et ont une triade catalytique conservée. Pour cette raison, les acyl-protéines thioestérases sont également capables d'hydrolyser les liaisons ester liées à l'oxygène.
Azoture d'acyle/azoture d'acyle :
Les azotures d'acyle sont des dérivés d'acide carboxylique de formule générale RCON3. Ces composés, qui sont une sous-classe d'azotures organiques, sont généralement incolores.
Acyl carrier_protein/Acyl carrier protein :
La protéine porteuse d'acyle (ACP) est un cofacteur de la machinerie de biosynthèse des acides gras et des polycétides. C'est l'une des protéines les plus abondantes dans les cellules d'E. coli. Dans les deux cas, la chaîne en croissance est liée à l'ACP via un thioester dérivé du thiol distal d'un fragment 4'-phosphopantéthéine.
Chlorure d'acyle/chlorure d'acyle :
En chimie organique, un chlorure d'acyle (ou chlorure d'acide) est un composé organique avec le groupe fonctionnel -COCl. Leur formule s'écrit généralement RCOCl, où R est une chaîne latérale. Ce sont des dérivés réactifs d'acides carboxyliques. Un exemple spécifique de chlorure d'acyle est le chlorure d'acétyle, CH3COCl. Les chlorures d'acyle sont le sous-ensemble le plus important d'halogénures d'acyle.
Cyanure d'acyle/cyanure d'acyle :
En chimie organique, un cyanure d'acyle est un groupe fonctionnel constitué d'un groupe acyle (RC(O)) attaché au cyanure (CN). Les exemples comprennent le cyanure d'acétyle, le cyanure de formyle et le dicyanure d'oxalyle. Les cyanures d'acyle sont des réactifs en synthèse organique.
Groupe acyle/groupe acyle :
Un groupe acyle est un fragment dérivé de l'élimination d'un ou plusieurs groupes hydroxyle d'un oxoacide, y compris des acides inorganiques. Il contient un atome d'oxygène à double liaison et un groupe alkyle (RC=O). En chimie organique, le groupe acyle (nom IUPAC : alcanoyle) est généralement dérivé d'un acide carboxylique, auquel cas il a la formule RCO–, où R représente un groupe alkyle qui est lié à l'atome de carbone du groupe par un seul lier. Bien que le terme soit presque toujours appliqué aux composés organiques, les groupes acyle peuvent en principe être dérivés d'autres types d'acides tels que les acides sulfoniques et les acides phosphoniques. Dans l'arrangement le plus courant, les groupes acyle sont attachés à un fragment moléculaire plus grand, auquel cas les atomes de carbone et d'oxygène sont liés par une double liaison.
Halogénure d'acyle/halogénure d'acyle :
Un halogénure d'acyle (également connu sous le nom d'halogénure d'acide) est un composé chimique dérivé d'un oxoacide en remplaçant un groupe hydroxyle par un groupe halogénure. Si l'acide est un acide carboxylique, le composé contient un groupe fonctionnel -COX, qui consiste en un groupe carbonyle lié individuellement à un atome d'halogène. La formule générale d'un tel halogénure d'acyle peut s'écrire RCOX, où R peut être, par exemple, un groupe alkyle, CO est le groupe carbonyle, et X représente l'halogénure, tel que le chlorure. Les chlorures d'acyle sont les halogénures d'acyle les plus couramment rencontrés, mais l'iodure d'acétyle est celui produit (de manière transitoire) à la plus grande échelle. Des milliards de kilogrammes sont générés chaque année dans la production d'acide acétique.
Acylagmatine amidase/Acylagmatine amidase :
En enzymologie, une acylagmatine amidase (EC 3.5.1.40) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique benzoylagmatine + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} benzoate + agmatineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont la benzoylagmatine et H2O, alors que ses deux produits sont benzoate et agmatine. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, celles agissant sur les liaisons carbone-azote autres que les liaisons peptidiques, plus précisément dans les amides linéaires. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est la benzoylagmatine amidohydrolase. D'autres noms couramment utilisés comprennent l'acylagmatine amidohydrolase et l'acylagmatine désacylase.
Acylal/Acylal :
Les acylals en chimie organique sont un groupe de composés chimiques partageant un groupe fonctionnel avec la structure générale RCH(OOCR)2. Les acylals sont obtenus par réaction de carbonyles avec de l'anhydride acétique ou d'autres anhydrides d'acide et un catalyseur approprié, par exemple avec de la zircone sulfatée à basse température lorsqu'ils sont utilisés comme groupes protecteurs pour les aldéhydes. L'exposition à haute température reconvertit l'acylal en aldéhyde.
Acylaminoacyl-peptidase/Acylaminoacyl-peptidase :
L'acylaminoacyl-peptidase (EC 3.4.19.1, enzyme de libération d'acide acylaminé, N-acylpeptide hydrolase, N-formylméthionine (fMet) aminopeptidase, alpha-N-acylpeptide hydrolase) est une enzyme. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante Clivage d'un acide aminé N-acétyle ou N-formyle de l'extrémité N-terminale d'un polypeptideCette enzyme est active à pH neutre.
Acylase/Acylase :
Acylase peut faire référence à : Amidase, une enzyme Aminoacylase, une enzyme
Acylation/Acylation :
En chimie, l'acylation (ou alcanoylation) est le processus d'ajout d'un groupe acyle à un composé. Le composé fournissant le groupe acyle est appelé l'agent acylant. Parce qu'ils forment un électrophile puissant lorsqu'ils sont traités avec certains catalyseurs métalliques, les halogénures d'acyle sont couramment utilisés comme agents d'acylation. Par exemple, l'acylation de Friedel-Crafts utilise le chlorure d'acétyle (chlorure d'éthanoyle), CH3COCl, comme agent et le chlorure d'aluminium (AlCl3) comme catalyseur pour ajouter un groupe éthanoyle (acétyle) au benzène : le mécanisme de cette réaction est la substitution aromatique électrophile. Les halogénures d'acyle et les anhydrides d'acides d'acides carboxyliques sont également des agents d'acylation couramment utilisés. Dans certains cas, les esters actifs présentent une réactivité comparable. Tous réagissent avec les amines pour former des amides et des alcools pour former des esters par substitution d'acyle nucléophile. L'acylation peut être utilisée pour empêcher les réactions de réarrangement qui se produiraient normalement dans l'alkylation. Pour ce faire, une réaction d'acylation est effectuée, puis le carbonyle est éliminé par réduction de Clemmensen ou un procédé similaire.
Protéine_stimulante d'acylation/Protéine stimulant l'acylation :
Le complément 3 (C3) par son interaction avec les facteurs B et D (adipsine) génère C3a. Dans le corps humain, C3a est rapidement clivé par la carboxypeptidase B ou la carbxyopeptidase N, qui éliminent l'arginine carboxy-terminale pour générer C3adesArg. Ainsi, la majeure partie du C3a plasmatique est présente sous forme C3adesArg. C3adesArg est plus communément nommé ASP ou acylation-stimulating-protein en raison de son action stimulante marquée sur la synthèse des triacylglycérols dans les adipocytes humains et les fibroblastes cutanés. L'ASP est également connue pour son augmentation du transport du glucose et son action inhibitrice sur la lipase hormono-sensible. En raison de ces actions, il est lié à la pathogenèse de l'obésité, ayant été démontré être présent à des niveaux accrus chez les patients souffrant d'obésité, de diabète sucré de type 2 et de maladie coronarienne. L'ASP ligature un récepteur spécifique nommé C5L2 qui est couplé à un G -protéine. Le point de vue de C3a/C3adesArg en tant qu'activité stimulant l'acylation n'est pas universellement accepté. Les preuves sont discutées dans une revue récente.
Acylcarnitine hydrolase/Acylcarnitine hydrolase :
En enzymologie, une acylcarnitine hydrolase (EC 3.1.1.28) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique O-acylcarnitine + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } un acide gras + L-carnitineAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont la O-acylcarnitine et H2O, alors que ses deux produits sont les acides gras et la L-carnitine. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, plus précisément celles agissant sur les liaisons esters carboxyliques. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est O-acylcarnitine acylhydrolase. D'autres noms couramment utilisés comprennent l'hydrolase d'acylcarnitine à haute activité, HACH, l'hydrolase d'ester de carnitine, l'hydrolase de palmitoylcarnitine, l'hydrolase de palmitoyl-L-carnitine, l'hydrolase d'acyl-L-carnitine à longue chaîne et l'hydrolase de carnitine palmitoyl.
Antibiotiques acyldepsipeptides/Antibiotiques acyldepsipeptides :
L'acyldepsipeptide ou acyldepsipeptide cyclique (ADEP) est une classe d'antibiotiques potentiels d'abord isolés à partir de bactéries et agissent en dérégulant la protéase ClpP. Les ADEP naturels ont été trouvés à l'origine en tant que produits de la fermentation aérobie chez Streptomyces hawaiiensis, A54556A et B, et dans le bouillon de culture des espèces de Streptomyces, l'énopeptine A et B. Les ADEP présentent un grand intérêt pour le développement de médicaments en raison de leurs propriétés antibiotiques et sont donc modifiés. pour tenter d'obtenir une plus grande activité antimicrobienne. Le rôle potentiel des ADEP dans la lutte contre la résistance aux antibiotiques est postulé en raison de leur nouveau mode d'action que d'autres antibiotiques ne sont pas connus pour utiliser, l'activation de la protéase lytique de la caséine (ClpP) qui est une protéase bactérienne importante . La plupart des antibiotiques agissent par des processus inhibiteurs pour établir la mort cellulaire, tandis que les ADEP agissent en fait par l'activation de la protéase pour provoquer une dégradation incontrôlée des protéines, l'inhibition de la division cellulaire et la mort cellulaire subséquente. Ils affectent largement les bactéries Gram-positives et pourraient être d'une grande utilité pour cibler les microbes résistants aux antibiotiques tels que Staphylococcus aureus résistant à la méthicilline (SARM), Streptococcus pneumoniae résistant à la pénicilline (PRSP), Mycobacterium tuberculosis et autres. Malgré l'utilisation potentielle de l'ADEP, une éventuelle résistance a été étudiée chez certaines espèces.
Acylfulvène/Acylfulvène :
L'acylfulvène est une classe de dérivés semi-synthétiques cytotoxiques de l'illudine, un produit naturel qui peut être extrait du champignon jack o'lantern (Omphalotus olearius). Un acylfulvène important, le 6-hydroxyméthylacylfulvène (irofulven), a été évalué pour le traitement d'un large éventail de cancers et de tumeurs. On pense que les composés d'acylfulvène tuent les cellules cancéreuses par alkylation de l'ADN (voir méthylation de l'ADN).
Acylglycérol kinase/Acylglycérol kinase :
En enzymologie, une acylglycérol kinase (EC 2.7.1.94) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique ATP + acylglycérol ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} ADP + acyl-sn-glycérol 3-phosphateLes deux substrats de cette enzyme sont l'ATP et l'acylglycérol, alors que ses deux produits sont l'ADP et l'acyl-sn-glycérol 3-phosphate. Cette enzyme appartient à la famille des transférases, plus précisément celles transférant des groupements contenant du phosphore (phosphotransférases) avec un groupement alcool comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est ATP:acylglycérol 3-phosphotransférase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la monoacylglycérol kinase, la monoacylglycérol kinase (phosphorylante), la sn-2-monoacylglycérol kinase, la MGK, la monoglycéride kinase et la monoglycéride phosphokinase. Cette enzyme participe au métabolisme des glycérolipides.
Acylglycérone-phosphate réductase/Acylglycérone-phosphate réductase :
En enzymologie, une acylglycérone-phosphate réductase (EC 1.1.1.101) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique 1-palmitoylglycérol 3-phosphate + NADP+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} palmitoylglycérone phosphate + NADPH + H+ Ainsi, les deux substrats de cette enzyme est le 1-palmitoylglycérol 3-phosphate et le NADP+, alors que ses 3 produits sont le palmitoylglycérone phosphate, le NADPH et le H+. Cette enzyme appartient à la famille des oxydoréductases, plus précisément celles agissant sur le groupe CH-OH du donneur avec NAD+ ou NADP+ comme accepteur. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 1-palmitoylglycérol-3-phosphate:NADP+ oxydoréductase. D'autres noms couramment utilisés comprennent la palmitoyldihydroxyacétone-phosphate réductase, la palmitoyl dihydroxyacétone phosphate réductase, la palmitoyl-dihydroxyacétone-phosphate réductase, l'acyldihydroxyacétone phosphate réductase et la palmitoyl dihydroxyacétone phosphate réductase. Cette enzyme participe au métabolisme des glycérophospholipides et des étherlipides.
Groupe_acylindrique hyperbolique/Groupe acylindrique hyperbolique :
Dans le sujet mathématique de la théorie géométrique des groupes , un groupe acylindrique hyperbolique est un groupe admettant une action isométrique `` acylindrique '' non élémentaire sur un espace métrique hyperbolique géodésique . Cette notion généralise les notions de groupe hyperbolique et de groupe relativement hyperbolique et inclut une classe d'exemples beaucoup plus large, comme les groupes de classes de mappage et Out(Fn).
Acycline/Acycline :
L'acyline (nom de code de développement MER-104) est un analogue de l'hormone de libération des gonadotrophines (analogue de la GnRH) et un antagoniste de l'hormone de libération des gonadotrophines (antagoniste de la GnRH) qui n'a jamais été commercialisé. Il a été démontré qu'il supprime les niveaux de gonadotrophine et de testostérone chez les hommes. L'acyline est un peptide et, dans des circonstances normales, n'est pas active par voie orale. Pour cette raison, il a plutôt été administré par injection sous-cutanée.
Acylita/Acylita :
Acylita est un genre de papillons nocturnes de la famille des Noctuidae érigé par George Hampson en 1908.
Acylita cara/Acylita cara :
Acylita cara est une espèce de papillon de nuit de la famille des Noctuidae décrite pour la première fois par William Schaus en 1894. On la trouve au Brésil. Son envergure est d'environ 28 mm.
Acylita distincta/Acylita distincta :
Acylita distincta est une espèce de papillon de nuit de la famille des Noctuidae décrite pour la première fois par E. Dukinfield Jones en 1908. On la trouve au Brésil. Son envergure est d'environ 26 mm.
Acylita dukinfieldi/Acylita dukinfieldi :
Acylita dukinfieldi est une espèce de papillon de nuit de la famille des Noctuidae décrite pour la première fois par William Schaus en 1894. On la trouve au Brésil. Son envergure est d'environ 30 mm.
Acylita allongée/Acylita allongée :
Acylita elongata est une espèce de papillon de nuit de la famille des Noctuidae décrite pour la première fois par William Schaus en 1906. On la trouve au Brésil. Son envergure est d'environ 34 mm.
Acylita monosticta/Acylita monosticta :
Acylita monosticta est une espèce de papillon de nuit de la famille des Noctuidae décrite pour la première fois par E. Dukinfield Jones en 1908. On la trouve au Brésil. Son envergure est d'environ 24 mm.
Acylita sanguifusa/Acylita sanguifusa :
Acylita sanguifusa est une espèce de papillon de nuit de la famille des Noctuidae décrite pour la première fois par E. Dukinfield Jones en 1908. On la trouve au Brésil. Son envergure est d'environ 26 mm.
Acyloïne/Acyloïne :
Les acyloïnes ou α-hydroxy cétones sont une classe de composés organiques qui possèdent tous un groupe hydroxy adjacent à un groupe cétone. Le nom acyloïne est dérivé du fait qu'ils sont formellement dérivés du couplage réducteur de groupes acyle carboxyliques.
Condensation d'acyloïne/condensation d'acyloïne :
La condensation d'acyloïne est un couplage réducteur de deux esters carboxyliques utilisant du sodium métallique pour donner une α-hydroxycétone, également connue sous le nom d'acyloïne. La réaction est plus réussie lorsque R est aliphatique et saturé. La réaction est effectuée dans des solvants aprotiques à point d'ébullition élevé, tels que le benzène et le toluène dans une atmosphère d'azote sans oxygène (car même des traces d'oxygène interfèrent avec le chemin de réaction et réduisent le rendement). L'utilisation de solvants protiques entraîne la réduction Bouveault-Blanc des esters séparés plutôt que la condensation. En fonction de la taille du cycle et des propriétés stériques, mais indépendamment d'une dilution élevée, la condensation d'acyloïne des diesters favorise la cyclisation intramoléculaire par rapport à la polymérisation intermoléculaire lorsque des diesters sont utilisés (voir ci-dessous). Pour tenir compte d'une telle cyclisation, il est suggéré que les extrémités, où les groupes ester sont présents, sont adsorbées, bien que faiblement, à des sites proches sur le sodium métallique. Ainsi, les extrémités réactives ne sont pas disponibles pour la polymérisation, ce qui diminue la concurrence pour le processus de cyclisation. Les diesters possédant 10 atomes de carbone ou plus subissent très facilement une cyclisation.
Acylophore/Acylophore :
Acylophorus est un genre de coléoptères appartenant à la famille des Staphylinidae.Le genre a une distribution cosmopolite.Espèce : Acylophorus acufer Lott, 2012 Acylophorus acuminatus Sharp, 1876
Acyloxyacyl hydrolase/Acyloxyacyl hydrolase :
En enzymologie, une acyloxyacyl hydrolase (AOAH) (EC 3.1.1.77) est une enzyme qui a été découverte car elle catalyse la réaction chimique du groupe 3-(acyloxy)acyle du lipopolysaccharide bactérien (groupe lipide A) ⇌ {\ displaystyle \ rightleftharpoons} 3 -groupe hydroxyacyle du lipopolysaccharide bactérien + un acide grasAinsi, cette enzyme a un substrat très étudié, les groupes 3-(acyloxy)acyle des lipopolysaccharides bactériens, et deux produits, [lipopolysaccharide partiellement désacylé] et acide gras. Il peut également s'agir d'une phospholipase A1 - A2, d'une lysophospholipase et d'une acyl transférase. L'enzyme élimine du lipide A les chaînes acyles secondaires nécessaires à la reconnaissance des lipopolysaccharides par le récepteur MD-2-TLR4 sur les cellules animales. Cette réaction inactive le lipopolysaccharide (endotoxine) ; le produit tétraacyl lipide A peut inhiber la signalisation LPS. L'acyloxyacyl hydrolase est produite par les monocytes-macrophages, les neutrophiles, les cellules dendritiques, les cellules NK, les cellules ILC1 et les cellules des tubules corticaux rénaux. C'est une protéine de Mr = ~ 60 000 qui a deux sous-unités liées par un disulfure. La plus petite sous-unité, de Mr = ~ 14 000 (y compris la glycosylation), est membre de la famille SAPLIP (saposin-like protein) avec l'amibopore, la granulysine, la sphingomyélinase acide, la protéine B du surfactant et les 4 protéines activatrices des sphingolipides (saposines). La plus grande sous-unité, Mr = 50 000, contient la sérine du site actif et les autres éléments de la triade His-Asp-Ser ; L'AOAH est une lipase GDSL qui a une activité vis-à-vis de certains glycérolipides en plus de son substrat présumé majeur in vivo, le LPS. Voir aussi "AOAH".
Acylphosphatase/Acylphosphatase :
En enzymologie, une acylphosphatase (EC 3.6.1.7) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique suivante : Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont l'acylphosphate et H2O, alors que ses deux produits sont le carboxylate et le phosphate.
Acylpyruvate hydrolase/Acylpyruvate hydrolase :
En enzymologie, une acylpyruvate hydrolase (EC 3.7.1.5) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique un 3-acylpyruvate + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons} un carboxylate + pyruvateAinsi, les deux substrats de cette enzyme sont le 3-acylpyruvate et l'eau , alors que ses deux produits sont le carboxylate et le pyruvate. Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases, plus précisément celles agissant sur les liaisons carbone-carbone des substances cétoniques. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est 3-acylpyruvate acylhydrolase. Cette enzyme participe au métabolisme de la tyrosine.

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